GUIA PROTEINAS

Vista previa del material en texto

UNIVERSIDAD CENTRAL DE VENEZUELA
FACULTAD DE MEDICINA
ESCUELA DE SALUD PÚBLICA
3er AÑO DE INSPECCIÓN DE SALUD PUBLICA
CÁTEDRA: HIGIENE Y TECNOLOGÍA DE ALIMENTOS II
PROTEÍNAS
Profesor: Juan Muñoz Estudiantes:
 Marycarmen Marcano C.I: 29.992.091
 Verónica Valencia C.I: 27.793.426
 
 
Caracas, Julio 2023
¿Qué son las proteínas? 
Las proteínas son moléculas grandes y complejas constituidas principalmente por carbono, hidrógeno, nitrógeno y oxígeno, mientras que algunas poseen también azufre y fósforo y, en menor proporción, hierro, cobre y magnesio. 
Una proteína está formada por una o más cadenas largas plegadas de aminoácidos (cada una llamada polipéptido), cuyas secuencias están determinadas por la secuencia de ADN del gen que codifica la proteína. El orden y la disposición de los aminoácidos dependerán del código genético de cada persona. 
Existen proteínas alimentarias las cuales pueden definirse como aquellas fácilmente digeribles, no tóxicas, nutricionalmente adecuadas, útiles en los alimentos y disponibles en abundancia.
Funciones e importancia de las proteínas
En los sistemas biológicos, las proteínas cumplen todo tipo de funciones, desde estructura, transporte de determinados gases a través de la sangre (como el oxígeno y el dióxido de carbono), defensa, almacenamiento, función y regulación de los tejidos y órganos del cuerpo y mantenimiento de diversos componentes del cuerpo, como los jugos gástricos, la hemoglobina, vitaminas, etc. También tenemos proteínas en el cuerpo humano que ayudan al movimiento, así como también proteínas que actúan como defensoras ante agentes externos a nuestro organismo. Así mismo, son especialmente necesarias en personas que se encuentran en edad de crecimiento como niños y adolescentes y también en mujeres embarazadas, ya que hacen posible la producción de células nuevas.
En los sistemas alimenticios, las proteínas tienen propiedades nutricionales de gran importancia para el ser humano, siempre y cuando se consuman en los niveles apropiados y se combinen de manera adecuada. Todo nuestro cuerpo está compuesto por millones de células, las cuales necesitan de las proteínas para poder vivir y reproducirse, y es a partir de sus componentes que se obtienen moléculas nitrogenadas que permiten el crecimiento del consumidor. Además, sus propiedades funcionales son las que ayudan a establecer la estructura y propiedades finales del alimento. 
Estructura Química
· Aminoácidos: Las unidades más simples de la estructura química común a todas las proteínas son los aminoácidos, que se caracterizan por tener un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2) unidos al mismo carbono. Existen veinte aminoácidos, los cuales están codificados en el código genético, y que constituyen los eslabones que conforman péptidos, que al formar cadenas polipeptídicas alcanzan altos pesos moleculares, formando así una proteína. Poseen además una cadena lateral (R1), que es diferente para cada uno de los veinte aminoácidos existentes. 
Uniéndolos de diferentes formas se van creando las diferentes proteínas: 
· Oligopéptido de 2 a 10 aminoácidos
· Polipéptido de 10 a 100 aminoácidos
· Proteína +100 aminoácidos
Los aminoácidos se dividen en:
· No polares o hidrofóbicos (alanina; valina; leucina; isoleucina; fenilalanina; prolina; triptófano).
· Polares (serina; treonina; cisteína; metionina; glicina; tirosina; asparagina; glutamina).
· Polares con carga eléctrica positiva (constituye un grupo básico. Ej: histidina; arginina; lisina).
· Polares con carga eléctrica negativa (presenta un grupo ácido. Ej: aspartato; glutamato.)
Transcripción
La transcripción, en lo que se relaciona a la genómica, es el proceso de generación de una copia de ARN a partir de una secuencia de ADN de un gen. Esta copia, llamada ARN mensajero (ARNm), es portadora de la información sobre la proteína que el gen tiene codificada en ADN. En los seres humanos y otros organismos complejos, el ARN se desplaza desde el núcleo de la célula al citoplasma de la célula (compartimento acuoso), donde se usa para sintetizar la proteína codificada.
Traducción 
La traducción, en lo que se relaciona a la genómica, es el proceso por el cual la información codificada en el ARN mensajero (ARNm) dirige la adición de aminoácidos durante la síntesis proteica. La traducción tiene lugar en los ribosomas en el citoplasma de la célula, donde se lee el ARN se traduce en la formación de cadenas de aminoácidos que generan la proteína sintetizada.
"Traducción" significa literalmente "trasladar", que es lo que significa la traducción. En este caso, lo que se está trasladando es una información que originalmente estaba en el genoma, consagrado en el ADN, a continuación, se transcribe a ARN mensajero. Y luego esa información es traducida del ARN mensajero para una proteína. Así que estamos teniendo la misma información, pero va de una forma a otra, un código de ácidos nucleicos a un código de aminoácidos en una proteína. Esta traducción no se hace con letras individuales. Es muy parecido al lenguaje humano o cualquier otro idioma en que todas las palabras tienen la misma longitud. Son las tres letras, y el lector en este caso se llama un ribosoma, que es esta gran máquina molecular de subunidades múltiples, que viaja a lo largo del ARNm, y lee como una persona que lee Braille. Se lee a lo largo, detecta cuáles son estas letras por debajo de ella, y cuando detecta cuáles son esas tres letras, decide cual aminoácido debe colocar y es el que se suma a la creciente cadena de amoniácidos, cadena polipeptídica, para convertirse en una proteína. Esas letras del ARNm se llaman un codón, y cada uno de los códigos de un codón codifican para un aminoácido diferente. Y finalmente los aminoácidos son unidos para ensamblar una proteína.
Estructura Proteínica
Existen cuatro niveles de estructuración para crear la proteína: Estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. 
· Estructura primaria: Es la secuencia de una cadena de aminoácidos (cadena polipeptídica), dictada por la secuencia de ADN del gen que la codifica. Existen relaciones genéticas similares entre especies, de forma que distintas proteínas presentan zonas altamente conservadas de aminoácidos, como la lactalbúmina de la leche de distintos animales y la lisozima del huevo de diferentes especies de aves, que presentan estructuras primarias que sólo varían en unos cuantos residuos. 
· Estructura secundaria: Se produce cuando la secuencia de aminoácidos se pliega y adopta una forma tridimensional. Se empiezan de dos diferentes formas, hélice alfa y beta plisada (hoja plisada). Existen así mismo zonas de las proteínas que no contienen una forma estructurada y se describen como zonas aperiódicas. Esta estructura se presenta en las queratinas, el pelo de los mamíferos, la seda, y en la proteína fibrosa del tejido conectivo que le confiere alta rigidez y resistencia a la piel y cartílagos. 
· Estructura terciaria: Se produce cuando una proteína madura o cadena polipeptídica se pliega sobre sí misma, es decir que las dos formas hélice alfa y beta plisada se unen para formar una bola. Esta estructura se puede observar en la lactoglobulina y faseolina, proteína de almacén de los frijoles.
· Estructura cuaternaria (oligomérica): A diferencia de las anteriores, esta estructura no necesariamente existe en todos los polipéptidos y se refiere a la asociación de dos o más cadenas polipeptídicas, es decir la unión de varias bolas de la estructura terciaria. Muchas proteínas alimentarias, especialmente de cereales, existen como oligómeros, otros ejemplos de proteínas con estructura cuaternaria son: la hemoglobina, y la caseína (proteína de la leche).
Tipos de proteínas en el ser humano
Cada proteína tiene diferentes roles y se dividen en dos: 
· Estructurales: Sólo van a darle estructura a la célula, la pared de estas, están hechas de muchísimas proteínas,las cuales se unen a la membrana junto con otras proteínas. 
· De actividad biológica: Son las enzimas y los anticuerpos. Al consumir alimentos y entrar a las células, las enzimas son las que van a atacar a los alimentos para tomar su energía (metabolizar). Por otro lado, los anticuerpos son un tipo de proteínas que actúan como defensa natural frente a posibles infecciones o agentes externos. También tenemos el colágeno, cuya función de resistencia lo hace imprescindible en los tejidos de sostén, además de la miosina y la actina las cuales son proteínas musculares que hacen posible el movimiento.
Proteínas más frecuentes
· Albúminas: Son solubles en el agua y cuando se calientan coagulan, es decir, se solidifican. Constituyen la mayor parte del protoplasma de las células animales y vegetales junto con las globulinas. Un ejemplo de esto es la clara de huevo.
· Globulinas: Son insolubles en agua, pero se disuelven en soluciones iónicas. Las globulinas se encuentran en los anticuerpos que nos protegen de enfermedades y conforman la mayor parte de las proteínas en ciertos granos.
· Colágenos: Se encuentra en la piel, huesos, cartílagos y en general en todos los tejidos conjuntivos. Por ebullición prolongada se transforman en proteínas solubles como, la gelatina.
· Elastinas: Constituyen los tejidos elásticos de las arterias y los tendones. Se diferencian de los colágenos porque estos no se convierten en gelatina. El alimento con más cantidad de elastina que hay es la carne roja vacuno y la carne de cerdo.
· Queratinas: Forman parte de los pelos plumas, uñas y cascos de los animales. Así mismo, gran variedad de frutas y verduras son ricas en queratina.
Desnaturalización de las Proteínas
En el caso de las proteínas, la desnaturalización indica que la estructuración se aleja de la forma nativa debido a un importante cambio en su conformación tridimensional, esto normalmente se produce durante la preparación de alimentos por el cambio de temperatura, el amasado, el batido, el aumento de acidez o el agregado de sales. En la desnaturalización pueden perderse funciones fisiológicas, actividad enzimática o bien, modificarse sus propiedades funcionales. Este proceso puede ser deseable cuando se habla de elevar la digestibilidad de las proteínas o para mejorar funcionalidad.
Modificaciones químicas
· Tratamientos térmicos moderados: Generalmente, estos tratamientos son benéficos y deseables debido a que la desnaturalización de las proteínas facilita su digestión y mediante el escaldado se logran inactivar enzimas como la polifenoloxidasa, para evitar un oscurecimiento no deseable como sucede con los champiñones, las papas, etc. Con este tratamiento también es deseable inactivar en algunas proteínas las toxinas microbianas como la de Clostridium botulinum y la de Staphylococcus aureus y con la pasteurización se desactivan las lipasas de la leche.
· Pirólisis: Los tratamientos térmicos drásticos como el asado de carnes y pescados a la parrilla o al fuego directo y el horneado alcanzan temperaturas mayores de 200ºC que dañan notablemente las superficies de los alimentos y los aminoácidos sufren pirólisis convirtiéndose en mutágenos.
· Reacciones con nitritos: Las N-nitrosaminas, consideradas entre los cancerígenos más importantes, se forman por la reacción entre nitritos y aminas secundarias, y en un menor grado aminas primarias y terciarias. Estas reacciones se llevan a cabo en los procesos de alimentos que se efectúan bajo PH ácido y con tratamientos térmicos. En la producción de embutidos es indispensable la adición de nitritos con el fin de evitar el crecimiento de C. botulinum y la consecuente producción de su toxina, así como para la obtención del color rosado en las carnes curadas y embutidos.
· Reacciones con sulfitos: En general, la adición de sulfito en los alimentos previene el oscurecimiento de Maillard, así como el oscurecimiento enzimático.
· Reacciones carbonil amino o Reacción de Maillard: Se trata de un conjunto complejo de reacciones que se producen entre las proteínas y los azucares de los alimentos a altas temperaturas y que generan ese color, sabor y olor a tostado. Aunque en ocasiones, esa característica es beneficiosa, por ejemplo, en la cerveza, el café, el pan o en la carne, también puede producir unas desventajas, como la disminución del valor nutritivo, un exceso en la cocción de los alimentos conlleva a una aparición más fuerte de la reacción, lo que genera un gusto amargo en el paladar y origina compuestos tóxicos y/o mutagénicos como la acrilamida (probable carcinógeno).
Propiedades funcionales 
La funcionalidad de una sustancia se define como toda propiedad, nutricional o no, que interviene en su utilización, lo cual va a depender a su vez de las propiedades fisicoquímicas de las proteínas, que afectan el comportamiento y características de los alimentos en los cuales se encuentran o son agregadas y que contribuyen a la calidad final del producto. 
Una de las principales propiedades de las proteínas es su capacidad para formar distintas estructuras en los alimentos como espumas (merengue), emulsiones (mayonesa, manteca), geles (gelatina, clara de huevo duro) y masas (panes). 
En el caso de los productos de panadería, la viscosidad y la capacidad de formar pastas se relacionan con las propiedades de las proteínas del gluten de trigo. Las características de textura y suculencia de los productos cárnicos son dependientes de las proteínas musculares (actina, miosina, actinomiosina y proteínas de la carne solubles en agua). La textura y las propiedades de cuajado de los productos lácteos se deben a la estructura coloidal de las micelas de caseína; y el espumante que se forma en algunos postres dependen de las propiedades de espumado y gelificación de las proteínas de la clara de huevo, la cual es capaz de generar también emulsificación, absorción de agua y coagulación por calor.
A partir de la composición y de la secuencia de aminoácidos de las proteínas se pueden deducir propiedades fisicoquímicas como hidrofobicidad o hidrofilicidad, que a su vez determinan las propiedades funcionales. La viscosidad, gelación y texturización se relacionan con las propiedades hidrodinámicas de las proteínas, que dependen del tamaño, forma y flexibilidad molecular; mientras que la humectabilidad, dispersabilidad, solubilidad, espumado y emulsificación, se relacionan con las propiedades de superficie de la proteína.
· Propiedades de hidratación: El agua es un componente esencial que modifica las propiedades fisicoquímicas de las proteínas. La hidratación se relaciona con la composición de aminoácidos, pues si hay una mayor concentración de aminoácidos cargados, la capacidad de hidratación es mayor. Algunos factores como pH, fuerza iónica, tipo de sales, temperatura y conformación de la proteína, influyen sobre la capacidad de ligar agua de las proteínas.
· Solubilidad: Las propiedades funcionales de las proteínas a menudo se ven afectadas por su solubilidad, especialmente en el caso del hinchamiento, espumado, emulsificación y gelificación. Según sus características de solubilidad, las proteínas se dividen en cuatro categorías: Albúminas, las solubles en agua a pH 6.6 (albúmina sérica, ovoalbúmina, y lactoalbúmina); Globulinas, las solubles en soluciones salinas diluidas a pH 7.0 (glicinina, faseolina y lactoglobulina); Glutelinas, las solubles en soluciones ácidas y alcalinas (pH 2 y pH 12. Ej: glutelinas de trigo); Prolaminas, las solubles en etanol al 70% (zeína, gluten de maíz y las gliadinas del trigo). La solubilidad de las proteínas es afectada por el pH, la fuerza iónica, la temperatura y la presencia de solventes orgánicos, además de las propiedades fisicoquímicas intrínsecas de las moléculas. 
· Propiedades emulsificantes: Para formular una emulsión se requiere, aceite, agua, un emulsificante y energía, generalmente mecánica. Las proteínas son importantes como emulsificantes en una gran cantidad de alimentos procesados y naturales como, leche, yema de huevo, mantequilla, mayonesa, productos untables,helados, salchichas y tortas. Cuando las gotas son de aceite y la fase continua es acuosa, la emulsión se denomina “aceite en agua”, como por ejemplo, la mayonesa o crema de leche. En cambio, si las gotas son acuosas y la fase continua es un aceite o una grasa, como en la manteca o la margarina, la emulsión se llama “agua en aceite”.
· Propiedades espumantes (Espuma): Las espumas son dispersiones de burbujas de aire en una fase continua que puede ser líquida como, la espuma de una cerveza, semisólida como un merengue o sólida como un bizcochuelo. Generalmente, las espumas estabilizadas por proteínas se forman por burbujeo, batido, o agitación de una solución proteínica, y mientras mayor concentración de proteína, más firmeza se le da a la espuma. La adición de sacarosa, lactosa y soluciones azucaradas pueden perjudicar la capacidad espumante, así como también los lípidos, especialmente los fosfolípidos, cuando se presentan en una concentración mayor al 0.5%. La albúmina, por ejemplo, es una de las proteínas con mejores propiedades espumantes, ya que puede incorporar mucho aire durante el batido y además la espuma que forma es bastante estable en el tiempo. 
· Viscosidad: La aceptación de alimentos líquidos y semisólidos, como salsas, sopas o bebidas, depende de la viscosidad y consistencia del producto, la cual se define como la resistencia de una solución a fluir bajo una fuerza aplicada. El gluten es una estructura tridimensional viscosa y elástica, formado por las proteínas presentes en la harina de trigo (gliadinas, que son globulares y las gluteninas, que son fibrilares), que retiene el CO2 producido por las levaduras durante la fermentación. 
· Gelación (Geles): Un gel es una fase intermedia entre un sólido y un líquido, son redes tridimensionales capaces de retener mucha agua en su interior, por lo que, para poder formarse, es necesario que haya un balance entre las fuerzas atractivas que unen a las cadenas proteicas adyacentes y las fuerzas repulsivas que permiten que se formen huecos donde queda retenida el agua. Los geles que se forman sustancialmente por interacciones no covalentes (principalmente por puentes de hidrógeno) son térmicamente reversibles y cuando se calientan de nuevo se funden en un estado de progel, como se observa comúnmente con los geles de gelatina. Los geles formados principalmente por interacciones hidrofóbicas, son resistentes a elevadas temperaturas y son irreversibles como los geles de clara de huevo. Las proteínas forman dos tipos de geles principalmente: geles opacos o coágulos, y geles translúcidos. El tipo de gel que se forme está dictado por las propiedades moleculares de la proteína y sus condiciones de solución. Los sistemas alimenticios en los que más se utilizan estas propiedades son los productos lácteos, como los quesos, los embutidos, masas para panificación y algunos alimentos tradicionales como el tofu. La gelificación no sólo se utiliza para formar geles sólidos viscoelásticos, sino también para mejorar la absorción de agua, los efectos espesantes, la fijación de partículas (adhesión), y para estabilizar emulsiones y espumas.
Propiedades Nutricionales
Las proteínas poseen un papel fundamental en la nutrición, ya que proporcionan nitrógeno y aminoácidos que podrán ser utilizados para la síntesis de proteínas y otras sustancias nitrogenadas. Cuando se ingieren aminoácidos en exceso o cuando el aporte de hidratos de carbono y grasa de la dieta no es suficiente para cubrir las necesidades energéticas, las proteínas son las utilizadas en la producción de esta energía.
Existen veinte aminoácidos de origen proteínico, de los cuales ocho son los considerados como indispensables para los adultos y deben ser suministrados por la dieta, estos son: leucina, isoleucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano y valina. Los niños, además de los mencionados anteriormente, también requieren de histidina. El resto de los aminoácidos, son denominados no indispensables porque el organismo puede sintetizarlos eficazmente a partir de los indispensables, estos son: glicina, alanina, ácido aspártico, ácido glutámico, asparagina, glutamina, cisteína, prolina, tirosina y serina.
Existen dos factores que determinan el valor nutricional de fuentes proteínicas: el contenido proteínico y la calidad de la proteína. El porcentaje de contenido proteínico en los alimentos que forman la base de la dieta, debe asemejarse al de los cereales (8-10%), para satisfacer las necesidades proteínicas de los adultos. En cuanto a la calidad de la proteína, ésta depende de la proporción de aminoácidos indispensables que contiene, en relación con los requerimientos humanos, y de la biodisponibilidad de los mismos. En general, se reconoce que las proteínas de origen animal son de mejor calidad que las de origen vegetal.
Las autoridades sanitarias, recomiendan que la ingesta diaria de proteínas se mantenga al mínimo para prevenir una desnutrición proteica. Una ventaja adicional de las dietas altas en proteína es que no incrementan los niveles de insulina, por lo tanto, el consumo de proteínas ricas en aminoácidos ramificados e indispensables, o con altos niveles de leucina (proteínas de suero lácteo), puede ser benéfico para la salud.
Los componentes animales de la dieta proteica son controvertidos por problemas asociados a alergias, como en el caso de la leche y el huevo, ya que se han presentado problemas sanitarios y toxicológicos como el de Salmonella en huevo, el caso de la encefalopatía espongiforme bovina (BSE), o presencia residual de hormonas en la carne de animales criados con técnicas modernas, así como por la relación hallada entre la ingesta y la incidencia de cáncer.
Alimentos ricos en proteínas
Están presentes sobre todo en los alimentos de origen animal como la carne, el pescado, los huevos y la leche. También lo están en alimentos vegetales, como la soja, las legumbres y los cereales, aunque en menor proporción. Su ingesta aporta al organismo 4 kilocalorías por cada gramo de proteína.
El huevo tiene un alto contenido proteico, siendo la ovoalbúmina la proteína más abundante en este. Por otro lado, la carne es un medio muy útil y eficiente de abasto de proteína, ya que, el contenido proteínico de este alimento es alto, cercano a un 70%, independientemente del tipo de animal. Los animales poseen proteínas contráctiles o miofibrilares, las cuales conforman estructuralmente el tejido muscular, siendo esta la más abundante, pues equivale al 50% del total de proteínas de la carne, siendo sus principales componentes la miosina, la actina, la tropomiosina y la troponina. También podemos encontrar, proteínas sarcoplásmicas o solubles, las cuales son fundamentalmente globulinas y albúminas, que tienen la capacidad de coagular y formar geles cuya textura es muy deseable en diversos alimentos. Así mismo están presente, las proteínas del estroma o insolubles, que son las que conforman el tejido conectivo fuerte de los tendones, la piel, el hueso y las capas más rígidas que envuelven y soportan los músculos, representando en conjunto aproximadamente 35% de las proteínas totales de un animal vivo, pero en cuanto a carne sólo equivale a 3%. En cuanto a las proteínas presentes en el pescado, se puede decir que va de 12% a 23%, siendo el 70-80% globulinas, el 10-20% albúminas y el 2-4% queratinas y colágeno.
Las proteínas lácteas, son de gran importancia y se agrupan en dos grandes conjuntos: las caseínas (80%) y las proteínas del suero (20%). Las proteínas vegetales constituyen una fuente de nutrientes e ingredientes funcionales de interés por su variedad, disponibilidad y costo, debido a que se obtienen principalmente de semillas de leguminosas, cereales y en baja proporción de hojas verdes. El grupo proteínico de las proteínas vegetales varía mucho, por lo que, en el caso de los cereales, predominan las glutelinas que contribuyen con 10-20% de proteínas, y en las leguminosas las globulinas, las cuales constituyen el 70% del total. Las harinas de trigo contienen de 10-12% de proteínas,que junto con los lípidos y el agua forman el llamado gluten, el cual se caracteriza por su elevado contenido de prolina y de glutamina (14-37%, respectivamente). Las albúminas y las globulinas del trigo desempeñan un papel importante en la formación de la costra del pan debido a que favorecen las reacciones de oscurecimiento no enzimático responsables del color y el aroma típicos de estos productos. 
Con el avance de la tecnología y la necesidad de obtener compuestos edulcorantes naturales que sustituyan a la tradicional sacarosa, se han identificado diversas proteínas que tienen la particularidad de causar la sensación de dulzura, entre ellas se encuentran principalmente, las taumatinas, la mabinlina, pentadina, brazeína, curculina, la monelina y además, la miraculina, que aunque no tiene sabor es capaz de modificar la percepción tanto de dulzor como de amargor. 
Efectos negativos de las proteínas
Al considerar el papel que las proteínas, como otros nutrientes, desempeñan para mantener en buen estado la salud de cada individuo, no deben dejarse de lado posibles efectos negativos que su consumo representa. Los efectos negativos más importantes se presentan por su papel como alergenos y como toxinas, pero no debe descartarse la interacción negativa con otros nutrientes o la formación de subproductos tóxicos.
Un consumo elevado de proteína puede ser negativo, ya que al no emplearse eficientemente su degradación provoca una carga excesiva al organismo. Si ocurre que el consumo de proteína es superior al de la recomendación diaria, puede ocurrir una pérdida de peso corporal y de grasa en el organismo, sin ir acompañada de pérdida de masa muscular, a diferencia de las dietas isocalóricas con alto contenido de carbohidratos.