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9.1 CONCEPTO DE ENZIMA. NATURALEZA E
IMPORTANCIA COMO CATALIZADORES
Las células vivas obtienen la energía y los componentes nece-
sarios para su supervivencia mediante reacciones químicas que
transcurren constante y ordenadamente. Estas reacciones deben
producirse en condiciones relativamente constantes, de pH pró-
ximo a la neutralidad y temperatura cercana a 37 °C. En estas
condiciones suaves, muchas de ellas no transcurrirían a veloci-
dad apreciable. Para acelerar estos procesos metabólicos, las
células poseen catalizadores específicos denominados enzimas,
que hacen compatibles sus necesidades metabólicas con las
condiciones de temperatura, pH y presión del medio celular.
En 1926, Sumner purificó y cristalizó por primera vez
una enzima, la ureasa, que acelera la hidrólisis de la urea
1014 veces, respecto a la reacción espontánea. Tras analizar
sus propiedades, propuso que la actividad enzimática estaba
asociada a una proteína globular. En el siguiente decenio se
cristalizaron otras cinco enzimas y, en todos los casos, se tra-
taba de proteínas. Actualmente, hay catalogadas más de
2 000 enzimas, y se ha confirmado plenamente su naturaleza
proteica, aunque también se ha demostrado que algunas
moléculas de ARN tienen capacidad catalítica.
Las enzimas tienen varias características importantes.
Poseen una elevada eficacia catalítica, pues pueden aumentar
millones de veces la velocidad de las reacciones en las que
participan. Además, como cualquier catalizador, las enzimas
recuperan su estado inicial tras cada ciclo catalítico. Por otra
parte, son catalizadores específicos, tanto para el tipo de reac-
ción, como para los compuestos sobre los que actúan. Por últi-
mo, su actividad catalítica puede ser regulada por mecanismos
celulares, que varían en función de las necesidades metabóli-
cas de cada momento. Por tanto, las enzimas son componen-
tes esenciales para la célula: permiten que tengan lugar las
reacciones necesarias para su desarrollo, de forma ordenada,
regulada y adaptada a las circunstancias del organismo.
9.2 CATÁLISIS ENZIMÁTICA
La velocidad de una reacción química depende de factores
termodinámicos y cinéticos. La magnitud termodinámica
más útil para determinar si un proceso químico es espontá-
neo es el cambio de energía libre de Gibbs (véase el Cap. 4),
que es una medida de la capacidad de un sistema para reali-
zar trabajo. Para que la transformación de un compuesto S (el
sustrato) en el producto P transcurra espontáneamente, la
energía libre asociada a P debe ser menor que la de S, de
manera que el cambio en la energía libre de Gibbs del siste-
ma sea negativo. La diferencia de energía libre entre S y P no
sólo determina que la reacción sea o no espontánea; también
fija las concentraciones relativas de S y P en el equilibrio.
Sin embargo, el que una reacción sea termodinámica-
mente posible no implica que transcurra a velocidad aprecia-
ble. Algunas reacciones espontáneas pueden ser tan lentas
que resulten inobservables. Este aspecto cinético se explica
mediante la teoría del estado de transición, según la cual la
transformación del sustrato S en el producto P se produce a
través de un estado de transición, en el que se están rom-
piendo determinados enlaces y formándose otros nuevos.
Este estado de transición está en equilibrio con el sustrato y
posee una energía libre superior:
S ⇔ S≠ → P
La evolución de la energía libre de las especies implicadas en
una reacción se representa en los denominados diagramas de
reacción (Fig. 9-1). Según la teoría del estado de transición y
los criterios termodinámicos mencionados más arriba, el dia-
grama de reacción de un proceso espontáneo presenta un
ascenso inicial, puesto que la energía asociada al estado de
transición es mayor que la del sustrato. Seguidamente, se
produce una caída de la energía libre hasta el valor corres-
pondiente al producto, que en un proceso espontáneo debe
ser menor que el del sustrato. La diferencia entre la energía
libre del estado de transición y la del sustrato se denomina
energía de activación. Su valor es siempre positivo y consti-
tuye una barrera energética para el transcurso de la reacción. 
La energía correspondiente a las moléculas del sustrato
posee una distribución estadística, alrededor de un valor medio
dependiente de la temperatura. Algunas moléculas del sustra-
to poseen una energía superior a la media, mientras que el
nivel energético de otras queda por debajo. Sólo las moléculas
ENZIMAS 9
09 Capitulo 09 8/4/05 10:12 Página 133
	BIOQUÍMICA Y BIOLOGÍA MOLECULAR (...)
	CONTENIDO
	PARTE I: ESTRUCTURA Y METABOLISMO
	SECCIÓN II: ESTRUCTURAS Y FUNCIONES DE LAS BIOMOLÉCULAS
	9. ENZIMAS
	9.1 CONCEPTO DE ENZIMA. NATURALEZA E IMPORTANCIA COMO CATALIZADORES
	9.2 CATÁLISIS ENZIMÁTICA