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30.3 HEMOGLOBINA
La hemoglobina es una proteína que pertenece al grupo de
las hemoproteínas y que, por tanto, está constituida por un
grupo prostético, el hemo, y un componente proteico o apo-
proteína, la globina. El grupo hemo de las hemoglobinas está
formado por un anillo tetrapirrólico (protoporfirina), con un
átomo de hierro unido al mismo (Fig. 30-2). La capacidad de
unión al oxígeno que presenta la hemoglobina se debe a la
existencia del grupo hemo. El átomo de hierro de este grupo
puede encontrarse en estado de oxidación (II), en el que es
posible unir oxígeno, recibiendo entonces la hemoglobina el
nombre de ferrohemoglobina. Si el átomo se encuentra en
forma férrica (estado de oxidación III), la hemoglobina reci-
be el nombre de ferrihemoglobina o metahemoglobina, y no
puede unir oxígeno.
La estructura proteica de la hemoglobina se compone de
cuatro monómeros, iguales dos a dos, unidos por interaccio-
nes no covalentes. Cada uno de ellos contiene un grupo hemo
que permite la unión de una molécula de oxígeno y una cade-
na polipeptídica.
Existen diferentes tipos de hemoglobina, dependiendo
del tipo de cadenas polipeptídicas que la forman. Así, la más
abundante en el adulto es la hemoglobina A, que está consti-
tuida por dos cadenas α y dos cadenas β (Fig. 30-3).
Aproximadamente, un 2% del total de hemoglobina en el
adulto es del tipo A2, con dos cadenas α y dos δ. Existen,
además, cantidades pequeñas de otras especies de hemoglo-
bina A, modificadas por glicosilación con monosacáridos.
Entre ellas se encuentra la hemoglobina A1c, con glucosa
unida (su determinación en la sangre de un individuo diabé-
tico permite valorar el control de la enfermedad durante las
semanas anteriores). 
En el feto, la situación es diferente. Tras la concepción,
el feto sintetiza cadenas ζ y ε, que paulatinamente son
reemplazadas por α, β, γ y δ durante la vida fetal. En cual-
quier caso, la hemoglobina mayoritaria del feto es la hemo-
globina F, que está constituida por dos cadenas α y dos γ.
La hemoglobina F posee mayor afinidad por el oxígeno que la
hemoglobina A, por lo que el feto puede tomar con mayor efi-
cacia oxígeno de la sangre materna.
En cuanto a su composición, las cadenas α y ζ contienen
141 aminoácidos, mientras que las β, γ y δ contienen 146.
El grupo hemo se halla situado en una cavidad apolar de
la cadena polipeptídica. El átomo de hierro (Fe2+) se encuen-
tra ligado a los cuatro nitrógenos de la protoporfirina; por
otra parte, se encuentra unido de forma covalente a un resi-
duo histidina de la cadena, quedando una sexta posición de
enlace libre para la unión de la molécula de oxígeno.
30.3.1 Cooperatividad en la unión de oxígeno
La hemoglobina es una proteína alostérica de la que cada
molécula puede unir cuatro moléculas de oxígeno (O2). La
unión de la primera de las moléculas de oxígeno facilita la
unión de las siguientes a la misma molécula de hemoglobina.
En ello consiste el fenómeno conocido como cooperativi-
dad. La hemoglobina con el oxígeno ligado recibe el nombre
de oxihemoglobina. 
Esta unión de oxígeno es totalmente reversible; depende
de la concentración o presión parcial de oxígeno existente en
el entorno de la molécula de hemoglobina. A mayor presión
parcial, mayor será el grado de saturación por oxígeno (p. ej.,
en los alveolos pulmonares); cuando la presión disminuye (p.
ej., en los tejidos), el oxígeno se libera. Al igual que ocurre
con la unión de las moléculas de oxígeno, la liberación del
522 | El nivel molecular en biomedicina
Figura 30-2. Estructura del grupo hemo. El átomo de hierro en
estado de oxidación II se encuentra unido al anillo tetrapirróli-
co de la protoporfirina.
CH2
CH
H3C
CH3
HC CH
CH2CH2HOOC
HC CH
CH3
CH CH2
CH2
CH2
COOH
CH3
N
N
N NFe
H
H
Figura 30-3. Molécula tetramérica de la hemoglobina A con
dos subunidades α y dos subunidades β, cada una de ellas 
con un grupo hemo.
cadena de globina β hemoglobina A
β
α
β
α
30 Capitulo 30 8/4/05 12:17 Página 522
	BIOQUÍMICA Y BIOLOGÍA MOLECULAR (...)
	CONTENIDO
	PARTE III EL NIVEL MOLECULAR EN BIOMEDICINA
	30 BIOQUÍMICA DE LA SANGRE
	30.3 HEMOGLOBINA
	30.3.1 Cooperatividad en la unión de oxígeno