BioquimicaYBiologiaMolecularParaCienciasDeLaSalud-543

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facilita la liberación de oxígeno, aunque la cantidad que se
pueda transportar disminuya. Además, como consecuencia
de la hipoxia, el organismo se adapta aumentando la eritro-
poyesis y, por tanto, el número de eritrocitos (policitemia).
2. Efecto Bohr. El aumento de la acidez produce un
incremento en la liberación de oxígeno. Es decir, la disminu-
ción de pH produce un aumento en el carácter sigmoideo de
la curva de disociación del oxígeno. A su vez, un aumento 
de la concentración de CO2 origina la liberación de protones
y, por tanto, se incrementa la liberación de oxígeno.
En la Figura 30-5 se muestran las ecuaciones correspon-
dientes al sistema amortiguador hemoglobinato/hemoglobina
(1) y oxihemoglobinato/oxihemoglobina (2), así como la
interconversión entre hemoglobina y oxihemoglobina (3), con
la participación del oxígeno y de protones.
En los alveolos pulmonares, con alta concentración de
oxígeno, se favorece la conversión de hemoglobina en oxi-
hemoglobinato, y la liberación de protones hace que,
mediante la anhidrasa carbónica, se favorezca la liberación
de dióxido de carbono (reacciones 4 y 5). Por el contrario, en
los tejidos, como consecuencia del metabolismo, se produce
dióxido de carbono y otros ácidos orgánicos (disminución
del pH); la transformación se realiza en sentido opuesto, es
decir, desde oxihemoglobinato a hemoglobina, y ello favore-
ce la liberación de oxígeno, así como un fortalecimiento del
sistema amortiguador hemoglobina (pK 7.9), en detrimento
del sistema de la oxihemoglobina (pK 6.7). Todo ello permi-
te que globalmente no se produzcan grandes cambios de pH,
y que tengan lugar los correspondientes intercambios oxíge-
no/dióxido de carbono en los tejidos y los alveolos pulmona-
res. Estas circunstancias fueron estudiadas por el danés
Christian Bohr a principios de siglo y constituyen el deno-
minado efecto Bohr.
Además, la unión del dióxido de carbono disminuye la
afinidad de la hemoglobina por el oxígeno, debido a que el
dióxido de carbono puede reaccionar con los grupos amino
terminales de las cadenas de hemoglobina (principalmente,
las α), formando carbamatos y originando la carbaminohe-
moglobina, de acuerdo con la ecuación:
Hb—NH2 + CO2 p Hb—NH—COO
– + H+
La producción de estos carbamatos facilita el transporte de
CO2 desde los tejidos a los pulmones. Por otra parte, los pro-
tones liberados contribuyen al efecto Bohr y además, se esta-
biliza la forma tensa (T) de la hemoglobina, con lo que dis-
minuye la afinidad de dicha proteína por el oxígeno.
Por otra parte, la unión del oxígeno a la hemoglobina favo-
rece la liberación de CO2 en los alveolos pulmonares. En los
capilares de los tejidos, se favorece la captación de CO2 por la
hemoglobina, debido a la liberación de oxígeno de la misma.
Estos hechos constituyen el denominado efecto Haldane.
3. La temperatura. El aumento de temperatura implica un
aumento en la liberación de oxígeno. Esto es importante en
cuadros que cursan con fiebre, en los que al aumentar el meta-
bolismo celular, el requerimiento de oxígeno se hace mayor.
4. El monóxido de carbono (CO). Este conocido tóxico
es un gas que se une al átomo de hierro de la hemoglobina
con una afinidad 210 veces superior a la del oxígeno, dando
lugar a la carboxihemoglobina. La presencia de CO en con-
centraciones mínimas (0.1%) puede producir la muerte, al
impedir la unión y posterior liberación de oxígeno en los teji-
dos (véase Recuadro 30-2).
30.3.3 Diferencias con la mioglobina
Ya se han mencionado anteriormente los distintos valores de
P50 que ambas proteínas presentan, así como alguna otra
característica diferenciadora. Existen, además, otras diferen-
cias importantes:
a. La mioglobina se localiza en el músculo.
b. Actúa como reserva suplementaria de oxígeno, que se
libera en casos de necesidad (es el caso de los mamífe-
ros marinos, cuyos músculos tienen mayor cantidad de
mioglobina que los terrestres, lo que les permite obtener
oxígeno adicional en los procesos de inmersión).
524 | El nivel molecular en biomedicina
Figura 30-5. Equilibrio ácido-base de la hemoglobina y su
relación con el intercambio de gases en los alveolos y con el
efecto Bohr.
O2
CO2 CO3H2
H+
Plasma
Hb-
CO3H-
A
l
v
e
o
l
o
HHb
H2O
O2
HbO2-
H+
HHbO2
H+
CO2
Eritrocito
1
2
3
45
Detalles
1. pK = 7.9
2. pK = 6.7
3. Efecto Bohr
4. Equilibrio bicarbonato/carbónico
5. Anhidrasa carbónica
30 Capitulo 30 8/4/05 12:17 Página 524
	BIOQUÍMICA Y BIOLOGÍA MOLECULAR (...)
	CONTENIDO
	PARTE III EL NIVEL MOLECULAR EN BIOMEDICINA
	30 BIOQUÍMICA DE LA SANGRE
	30.3 HEMOGLOBINA
	30.3.3 Diferencias con la mioglobina