BioquimicaYBiologiaMolecularParaCienciasDeLaSalud-582

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mando la actina F, de estructura similar a los filamentos del-
gados del sarcómero. A lo largo del surco helicoidal de la
actina F se dispone la molécula de tropomiosina, otra pro-
teína fibrosa que está formada, a su vez, por dos cadenas
helicoidales. En cambio, la troponina es un complejo forma-
do por tres cadenas polipeptídicas: troponina C, que une
iones de calcio; troponina I, que se une a la actina; y tropo-
nina T, que se une a la tropomiosina.
La tropomiosina y la troponina forman un complejo que
se repite periódicamente en los filamentos delgados, consti-
tuyendo un tercio de la masa de los mismos (Fig. 32-3). La
unión de iones de calcio al complejo tropomiosina-troponina
origina un desplazamiento del mismo y permite que se pueda
producir la unión de las cabezas de miosina a la actina, nece-
saria para el proceso de contracción.
32.3 MECANISMO DE LA CONTRACCIÓN
MUSCULAR
La longitud de los sarcómeros se modifica en la contracción
muscular, y para explicar este proceso se ha propuesto el
modelo de los filamentos deslizantes, cuyas características
principales son:
— La longitud de los filamentos delgados y gruesos no
cambia durante la contracción muscular.
— En la contracción disminuye la longitud del sarcó-
mero, porque aumenta el solapamiento entre los fila-
mentos delgados y gruesos al deslizarse entre sí, de
modo que la longitud de la banda A permanece cons-
tante en el proceso, mientras que las longitudes de la
zona H y de la banda I decrecen, pudiendo llegar a
desaparecer.
32.3.1 Interacción actina-miosina
La fuerza que impulsa la contracción muscular procede de la
interacción de la actina, la miosina y el ATP. El ciclo asocia-
ción-disociación de actina y miosina viene determinado por
la unión del ATP. El ATP se une a la miosina y se hidroliza
con rapidez. Sin embargo, sus productos de hidrólisis, ADP
y Pi, tardan en abandonar la proteína, creyéndose que la
unión de la actina al complejo miosina-ADP-Pi acelera 
la salida de los productos. Una vez que el ADP y el Pi salen,
el complejo de actomiosina se disocia por unión de una
nueva molécula de ATP, quedando ésta unida a la miosina. La
actividad ATPasa de la miosina aumenta 200 veces al unirse
con la actina y formar el complejo actomiosina. Tras la
hidrólisis del ATP, el ciclo se reinicia.
32.3.2 Mecanismo
La fuerza contráctil deriva de estos procesos cíclicos de for-
mación y disociación de complejos de la actina con los frag-
mentos S1 de la miosina. En la Figura 32-4 se expone el
modelo propuesto para el mecanismo molecular de la con-
tracción, que consta de tres fases: adherencia, tracción y
disociación.
La unión de la ATP y la interacción con la actina tiene
lugar en los fragmentos S1 de la miosina. Inicialmente, en el
músculo en reposo, tras la entrada de una molécula de ATP,
los fragmentos S1 de la miosina del filamento grueso están
separados de la actina del filamento delgado. A continua-
ción, se produce la hidrólisis del ATP, aunque sus productos,
ADP y Pi, se mantienen unidos a la cabeza de la miosina.
Tras la hidrólisis del ATP, la cabeza de miosina sufre un
cambio de conformación de alta energía, que la deja prepa-
rada para la unión a la actina. Tras la estimulación nerviosa
y la subsiguiente unión del Ca2+, se inicia la fase de adhe-
rencia. Se produce la liberación del fosfato, estableciéndose
puentes cruzados de unión entre las cabezas de miosina con
los filamentos de actina.
A continuación, se produce la liberación del ADP, origi-
nándose un cambio en la estructura de la cabeza de miosina,
que da lugar al impulso motriz, que es responsable de la
tracción muscular, con el desplazamiento del filamento de
actina. Se origina, así, el movimiento del filamento delgado
que se desliza con respecto al grueso. 
Por último, la unión de una nueva molécula de ATP ori-
gina el proceso de eliminación de los puentes cruzados y la
disociación de la actina y la miosina. Ello ocurre por la rever-
sión del cambio de conformación sufrido anteriormente. El
resultado final consiste en un deslizamiento del filamento
delgado con respecto al filamento grueso.
Fenómenos contráct i les , contracción muscular y act iv idad f ís ica | 563
Figura 32-3. Estructura del complejo actina-tropomiosina-tro-
ponina. La tropomiosina está formada por dos cadenas helicoi-
dales. La troponina es un complejo formado por tres cadenas
polipeptídicas: C, que une iones de calcio; I, que se une a la
actina; y T, que se une a la tropomiosina.
Tropomiosina
Actina
Troponina
T I C
32 Capitulo 32 8/4/05 12:23 Página 563
	BIOQUÍMICA Y BIOLOGÍA MOLECULAR (...)
	CONTENIDO
	PARTE III EL NIVEL MOLECULAR EN BIOMEDICINA
	32 CONTRACCIÓN MUSCULAR Y ACTIVIDAD FÍSICA 
	32.3 MECANISMO DE LA CONTRACCIÓN MUSCULAR
	32.3.1 Interacción actina-miosina
	32.3.2 Mecanismo