Biología - Eldra Solomon, Linda Berg, Diana Martin - 9 Edición-comprimido-101

Vista previa del material en texto

La química de la vida: compuestos orgánicos 67
dando lugar a una conformación más 
aleatoria. Este desdoblamiento, de-
bido sobre todo a la rotura de enlaces 
de hidrógeno y iónicos, se acompaña 
normalmente de una pérdida del fun-
cionamiento normal. Estos cambios 
de forma y la pérdida de actividad 
biológica que los acompaña se llaman 
desnaturalización de la proteína. 
Por ejemplo, una enzima desna-
turalizada perdería su capacidad para 
catalizar una reacción química. Un 
ejemplo cotidiano de desnaturaliza-
ción es el que ocurre cuando se fríe un 
huevo. La consistencia de la proteína 
de la clara del huevo, conocida como 
albúmina, se hace sólida. La desnatu-
ralización suele ser irreversible (no 
se puede “desfreír” un huevo). Sin 
embargo, en condiciones específi cas, 
algunas proteínas desnaturalizadas 
se han hecho volver a su forma y ac-
tividad biológica originales cuando se 
restauran las condiciones ambientales 
normales.
La conformación de una proteína 
se estudia por diversos métodos
La arquitectura de una proteína se
puede determinar directamente me-
diante diversos tipos de análisis, como 
los estudios de difracción de rayos X 
que se analizan en el capítu lo 12. 
Ya que estos estudios son largos y 
costosos, los investigadores han desa-
rrollado procedimientos alternativos, 
que dependen en gran medida de las enormes bases de datos generadas 
por el Proyecto Genoma Humano e iniciativas relacionadas.
Actualmente la estructura primaria de una proteína se puede deter-
minar con rapidez mediante la aplicación de técnicas de ingeniería ge-
nética (descritas en el capítulo 15) y con el uso de tecnología sofi sticada 
como la espectrometría de masas. Los investigadores utilizan estos datos 
de secuencias de aminoácidos para predecir los niveles de estructura su-
periores de la proteína. Como se puede observar, las cadenas laterales 
interaccionan en formas relativamente predecibles, por ejemplo, a través 
de enlaces iónicos y de hidrógeno. Además, es más probable que regio-
nes con ciertos tipos de cadenas laterales formen hélices-a o láminas 
plegadas-b. Los programas de computación hacen estas predicciones, 
pero a menudo son imprecisos debido a las muchas combinaciones po-
sibles de patrones de plegamiento.
Las computadoras son una parte esencial de otra estrategia. Una vez 
que se ha determinado la secuencia de aminoácidos de un polipéptido, 
los investigadores utilizan las computadoras para buscar en las bases de 
datos, polipéptidos de secuencias similares. Si ya se han determinado las 
conformaciones de cualquiera de estos polipéptidos o partes por difrac-
ción de rayos X y otras técnicas, esta información se puede extrapolar 
para realizar correlaciones similares entre la secuencia de aminoácidos 
y la estructura 3-D de la proteína que se está investigando. Estas predic-
ciones son más fi ables dado que se agrega más información cada día a 
las bases de datos.
La conformación de las proteínas determina su función
La estructura global de una proteína ayuda a determinar su actividad 
biológica. Una sola proteína puede tener más de una región estructural 
diferente, cada una de las cuales es llamada un dominio, con su propia 
función. Muchas proteínas son modulares, es decir, consisten en dos o 
más dominios globulares, que se conectan por las regiones menos com-
pactas de la cadena polipeptídica.
Cada dominio puede tener una función distinta. Por ejemplo, una 
proteína puede tener un dominio por el que se une a una membrana 
y otro que actúa como enzima. La actividad biológica de una proteína 
puede alterarse por un cambio en la secuencia de aminoácidos que da 
como resultado un cambio en su conformación. Por ejemplo, la enfer-
medad genética conocida como anemia de células falciformes, se debe a 
una mutación que hace que el ácido glutámico de la posición 6 (el sexto 
aminoácido desde el extremo amino terminal) se sustituya por valina 
en la cadena beta de la hemoglobina. La sustitución del ácido glutámico 
(cuya cadena lateral tiene carga) por valina (con cadena lateral no polar) 
hace que la hemoglobina sea menos soluble y más propensa a formar 
estructuras cristaloides. Esta alteración de la hemoglobina afecta a los 
eritrocitos, que cambian a la forma de luna creciente u hoz que caracte-
riza a la enfermedad (vea la fi gura 16-8).
Los cambios en la estructura 3-D de una proteína pueden afectar su 
actividad biológica. Cuando una proteína se calienta, se somete a cambios 
signifi cativos de pH o trata con ciertas sustancias químicas, su estructura 
se desorganiza y los plegamientos de las cadenas peptídicas se deshacen 
Las proteínas con dos o más cadenas polipeptídicas 
presentan la estructura cuaternaria.
Hemo
Cadena alfa 
(α-globina)
Cadena alfa 
(α-globina)
Cadena beta 
(β-globina)
Cadena beta
(b-globina)
(a) La hemoglobina, una proteína globular,
consta de cuatro cadenas polipeptídicas, cada
una de ellas unida a una molécula que contiene
hierro, un hemo.
(b) El colágeno, una proteína
fibrosa, consiste de tres largas
cadenas polipeptídicas de
conformación helicoidal, que
se pliegan entre sí formando
una sola hebra de forma también
helicoidal.
FIGURA 3-22 Estructura cuaternaria de una proteína
PUNTO CLAVE
03_Cap_03_SOLOMON.indd 6703_Cap_03_SOLOMON.indd 67 10/12/12 18:1710/12/12 18:17
	Parte 1 La organización de la vida
	3 La química de la vida: compuestos orgánicos
	3.4 Proteínas
	La secuencia de aminoácidos de una proteína determina su conformación
	La conformación de las proteínas determina su función
	La conformación de una proteínas e estudia por diversos métodos