Biología - Eldra Solomon, Linda Berg, Diana Martin - 9 Edición-comprimido-548

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514 Capítulo 24 
poblaciones de ciervos y alces en América del Norte. En la actualidad 
se realizan estudios para determinar si la enfermedad puede infectar 
ganado o humanos. Una enfermedad que ha matado hasta 70% de los 
guepardos en cautiverio también parece ser una enfermedad priónica. 
En esta enfermedad, grandes depósitos de una proteína mal plegada se 
acumulan en el hígado y el bazo.
Como los virus, los priones muestran variabilidad. Existen diferen-
tes cepas de priones que pueden diferir unas de otras en la conformación 
de sus proteínas, en sus propiedades y en las enfermedades que causan. 
Los priones son diferentes de los virus en cuanto a que pueden surgir 
de manera espontánea, muy probablemente como resultado de muta-
ciones. Los investigadores estudian formas de bloquear la formación de 
priones. También buscan formas de estimular a las células para destruir 
los priones. El diagnóstico temprano es crucial y se investiga el diseño de 
una prueba de sangre que detecte la enfermedad priónica.
Repaso
 ■ ¿En qué difi eren los viroides de los priones?
 ■ ¿En qué difi eren los viroides y los priones de los virus?
no había mecanismo conocido mediante el cual pudiera ocurrir esto. 
Sin embargo, Prusiner y otros investigadores siguieron estudiando a los 
priones y descubrieron cómo pueden provocar el mal funcionamiento 
celular. En 1997, Prusiner recibió el Premio Nobel de Fisiología o Medi-
cina por su descubrimiento de los priones, un nuevo principio biológico 
de infección.
Prusiner y otros demostraron que los animales tienen un gen que 
codifi ca una proteína usualmente inocua, conocida como PrP. Las for-
mas normales de la proteína se encuentran en la superfi cie de las célu-
las cerebrales y de muchos otros tipos. La proteína PrP, que consiste 
de 208 aminoácidos, ayuda a las neuronas a transportar cobre y puede 
tener un importante papel en el sentido del olfato de los animales. Re-
cientemente, investigadores descubrieron que las proteínas priónicas 
normales interactúan con los péptidos asociados con la enfermedad de 
Alzheimer.
En ocasiones, la proteína PrP se pliega en una forma diferente, una 
forma insoluble que puede causar enfermedades. Esta proteína mal ple-
gada es el prión. Las mutaciones en el gen que codifi ca la proteína PrP 
aumentan el riesgo de que la proteína se pliegue mal y se convierta en 
prión. Entonces, de alguna manera, el prión induce a otras moléculas 
PrP a plegarse mal en la forma patógena (FIGURA 24-9). Aparentemente 
los priones pueden agregarse y acumularse en el cerebro y en otros teji-
dos específi cos y causar daños severos.
Los priones se encuentran en los cerebros de los pacientes con 
encefalopatías espongiformes transmisibles (EET). Este grupo de 
patologías cerebrales degenerativas mortales se identifi có en aves y ma-
míferos. Estas enfermedades se llaman EET porque, cuando se infecta, 
el cerebro parece desarrollar agujeros y tiene una apariencia parecida a 
la de una esponja. Las EET de alguna forma son como las enfermedades 
virales. Sin embargo, existe un largo período de latencia (aproximada-
mente 5 años en vacas y hasta 10 años en humanos) entre el momento 
de contraer la infección y el desarrollo de síntomas de la enfermedad. 
Además, las EET son muy difíciles de tratar. Ratones modifi cados ge-
néticamente, que carecen del gen proteico del prión, son inmunes a la 
infección de EET.
La enfermedad priónica conocida más antigua es la tembladera o 
rascadera en ovejas y cabras. Cuando se infectan, los animales pierden 
coordinación, se vuelven irritables y se rascan tan severamente que se 
arrancan la lana o el pelaje. La encefalopatía espongiforme bovina (EEB) 
es una enfermedad relacionada con priones popularmente conocida 
como “mal de las vacas locas”, porque algunos individuos del ganado en-
fermo se vuelven agresivos. La EEB se volvió epidémica en el ganado en 
el Reino Unido en la década de 1990.
Más de 150 personas han muerto de una variedad humana de EEB, 
lo que ofrece evidencia de que la enfermedad se transmite de las vacas 
a los humanos. La enfermedad humana se llama ECJv, porque es una 
variante de ECJ, que es causada por la transformación de proteínas PrP 
en priones. A partir de tejido neuronal humano infectado se recuperó el 
agente infeccioso de ECJv y parece similar al prión que causa la tembla-
dera en las ovejas. En muchos países se instituyeron nuevas regulacio-
nes para salvaguardar el suministro de alimentos. La transmisión entre 
humanos de ECJv se asocia con trasplantes de tejido y órganos, y con la 
transfusión de sangre contaminada.
La caquexia crónica (CWD, por sus siglas en inglés), una enfer-
medad relacionada con el mal de las vacas locas, está difundida entre 
Prión
Contactos
Contactos
Contactos
Proteína normal (PrP)
El prión induce a un PrP 
normal a plegarse mal, 
lo que forma otro prión.
1
Cada prión puede 
inducir a proteínas PrP 
adicionales a plegarse 
mal.
2
Agregado de proteínas.3
FIGURA 24-9 Un modelo de cómo se expanden las poblaciones 
de priones
Los priones contactan proteínas PrP normales y las inducen a plegarse 
mal y convertirse en priones. Cada nuevo prión puede contactar entonces 
moléculas PrP adicionales e inducirlas a plegarse mal, con lo que se expande 
la población de priones. Los priones pueden formar cúmulos mediante 
agregación.
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	Parte 5 La diversidad de la vida 
	24 Virus y agentes subvirales
	24.6 Agentes subvirales
	Repaso