Biología - Eldra Solomon, Linda Berg, Diana Martin - 9 Edición-comprimido-886

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852 Capítulo 40 
de 45 grados en un movimiento de fl exión. Este movimiento, la carrera 
de fuerza, acerca el fi lamento de actina al centro del sarcómero. Durante 
la carrera de fuerza se libera el ADP.
Un nuevo ATP debe unirse a la cabeza de miosina antes de que la 
miosina pueda separarse de la actina. Si hay bastantes iones de calcio, el 
ciclo empieza de nuevo. Una vez energizadas nuevamente, las cabezas 
de miosina entran en contacto con un segundo conjunto de sitios acti-
vos sobre el fi lamento de actina; este siguiente conjunto está alejado del 
fi lamento, más próximo al extremo del sarcómero. El proceso se repite 
con un tercer conjunto de sitios activos y así sucesivamente. Esta serie 
de movimientos paso a paso tira del fi lamento de actina hacia el centro 
del sarcómero.
Cada vez que la cabeza de miosina se fi ja, se mueve 45 grados, se se-
para y luego vuelve a fi jarse más lejos a lo largo del fi lamento de actina, el 
músculo se acorta. Una forma de visualizar este proceso es suponiendo 
que las cabezas de miosina participan en un “mano a mano” con los fi la-
mentos de actina. Cuando muchos sarcómeros se contraen simultánea-
mente, contraen al músculo como un todo. La secuencia de eventos en 
la contracción muscular puede resumirse como sigue:
1. Una neurona motora libera acetilcolina, que se une a receptores en 
la fi bra muscular; la unión ocasiona despolarización y la generación 
de un potencial de acción.
2. El potencial de acción se dispersa a través de los túbulos T, ocasio-
nando la liberación de Ca2+ del retículo sarcoplásmico.
3. El Ca2+ se une a la troponina, que entonces experimenta un cambio 
conformacional; se exponen los sitios activos en los fi lamentos de 
actina.
4. El ATP (sujeto a la miosina) se divide y la cabeza energizada de 
miosina se carga; se une al sitio activo en el fi lamento de actina, for-
mando un puente cruzado.
5. La liberación de Pi de la cabeza de miosina desencadena la carrera 
de fuerza.
6. Durante la carrera de fuerza, las cabezas de miosina tiran del fi la-
mento de actina hacia el centro del sarcómero, acortando al múscu lo; 
se libera ADP.
7. La cabeza de miosina se une al ATP y se libera de la actina. Si la 
concentración de Ca2+ es sufi cientemente alta, la secuencia se repite 
desde el paso 3.
Cuando cesan los impulsos de la neurona motora, la enzima acetil-
colinesterasa en la hendidura sináptica inactiva la acetilcolina. Las fi bras 
musculares regresan a su estado de reposo. Los iones de calcio son bom-
beados de vuelta hacia el retículo sarcoplásmico por transporte activo, 
un proceso que requiere ATP. La eliminación de calcio es el paso clave 
en la relajación muscular. Sin Ca2+, la tropomiosina cubre de nuevo los 
sitios activos en los fi lamentos de actina. Los fi lamentos de actina se des-
lizan de regreso a su posición original y el músculo se relaja. Esta serie 
completa de eventos ocurre en milisegundos.
El ATP da energía a la contracción muscular
Las células musculares a menudo actúan con vigor y necesitan grandes 
cantidades de energía. Como ya se ha observado, la fuente inmediata de 
energía para la contracción muscular es el ATP. La energía almacenada 
en las moléculas de ATP alimenta la carga, la fi jación de las cabezas de 
miosina a los fi lamentos de actina, la fl exión y la liberación de las cabezas 
de miosina. Observe que se requiere energía, pero no sólo para la atrac-
ción ejercida por los puentes cruzados sino también para su liberación 
de cada sitio activo.
fi lamentos de miosina y de actina traslapados. Dentro de la banda A 
hay una estrecha zona iluminada, la zona H, formada exclusivamente 
de fi lamentos de miosina; los fi lamentos de actina no llegan a esta 
región.
La contracción ocurre cuando los fi lamentos 
de actina y miosina se deslizan unos sobre otros
La contracción muscular ocurre cuando los sarcómeros, y por tanto las 
fi bras musculares, se acortan. Esta explicación de contracción muscular, 
conocida como modelo de deslizamiento de fi lamentos, fue desarro-
llada en la década de 1950 por dos biólogos ingleses, Hugh Huxley y 
Andrew Huxley. (No eran parientes. Trabajaron por separado y de ma-
nera independiente llegaron a las mismas conclusiones generales casi 
al mismo tiempo). Gracias a los Huxley, ahora se comprende que el 
músculo se acorta a medida que los fi lamentos de miosina y de actina 
se deslizan unos sobre otros, incrementando su traslapamiento. Puede 
pensarse en una escalera de extensión. La longitud total de cada sección 
de la escalera cambia a medida que los extremos se aproximan o alejan 
entre sí, pero la longitud de cada sección de la escalera permanece igual. 
Las longitudes de la banda I y de la zona H disminuyen pero ninguno de 
los fi lamentos, el de actina o el de miosina, se acorta.
Las neuronas motoras transmiten mensajes desde el cerebro o la 
médula espinal a las fi bras musculares. Cuando una neurona motora 
transmite un mensaje, libera el neurotransmisor acetilcolina hacia la 
hendidura sináptica, un pequeño espacio entre la neurona motora y 
cada fi bra muscular. La acetilcolina se une con receptores en cada fi bra 
muscular, ocasionando despolarización, un cambio en la distribución 
de carga eléctrica a través de su sarcolema. La despolarización puede 
provocar que en la fi bra muscular se genere una señal eléctrica o poten-
cial de acción.
En una fi bra muscular, un potencial de acción es una onda de des-
polarización que se desplaza a lo largo del sarcolema hacia el sistema de 
membranas de los túbulos T. La despolarización de los túbulos T abre 
canales de calcio en el retículo sarcoplásmico y iones de calcio almace-
nados son liberados hacia las microfi brillas. Los iones de calcio se unen a 
la proteína troponina en los fi lamentos de actina, lo cual cambia la forma 
de la troponina. Este cambio resulta en que la troponina aleja la tropo-
miosina de los sitios activos en el fi lamento de actina (FIGURA 40-11). 
Estos sitios activos, también denominados sitios de unión de la mio-
sina, se explican a continuación.
Un extremo de cada molécula de miosina está plegado en dos es-
tructuras globulares denominadas cabezas. Las cabezas redondas de las 
moléculas de miosina se extienden lejos del cuerpo del fi lamento de 
miosina. Cada molécula de miosina también posee una cola larga que se 
une a otras colas de miosina para formar el cuerpo del fi lamento grueso. 
El ATP se une a la miosina cuando la fi bra muscular está en reposo (no 
contraída). La miosina es una trifosfatasa de adenosina (ATPasa), una 
enzima que divide el ATP para formar ADP y fosfato inorgánico (Pi). La 
miosina convierte la energía química del ATP en la energía mecánica de 
los fi lamentos deslizantes.
Según el modelo actual de contracción muscular, cuando el ATP 
se divide, al ADP y el Pi inicialmente permanecen sujetos a la cabeza de 
miosina. La cabeza de miosina (con el ADP y el Pi aún unidos a ella) se 
encuentra en un estado energizado; está “cargada”. La cabeza de miosina 
se une a un sitio activo expuesto en el fi lamento de actina, formando un 
puente cruzado que une los fi lamentos de miosina y actina. Luego se 
libera el fosfato inorgánico, lo que desencadena un cambio conforma-
cional en la cabeza de miosina. La cabeza de miosina se dobla alrededor 
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	Parte 7 Estructura y procesos vitales en animales 
	40 Protección, sostén y movimiento
	40.3 Contracción muscular
	La contracción ocurre cuando los filamentos de actina y miosina se deslizan unos sobre otros
	El ATP da energía a la contracción muscular