Biología - Eldra Solomon, Linda Berg, Diana Martin - 9 Edición-comprimido-1037

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Intercambio de gases 1003
La porción de proteína de la hemoglobina está compuesta por cua-
tro cadenas peptídicas, normalmente dos cadenas α y dos cadenas β, cada 
una unida a un anillo hemo (hierro-porfi rina), vea la fi gura 3-22a. Un 
átomo de hierro está ligado en el centro de cada anillo hemo. La hemo-
globina tiene la extraordinaria propiedad de formar un enlace químico 
débil con el oxígeno. Una molécula de oxígeno puede unirse al átomo 
de hierro en cada hemo. En el pulmón (o en la branquia), el oxígeno 
se difunde hacia los glóbulos rojos y se combina con la hemoglobina 
(Hb) para formar oxihemoglobina (HbO2). Cuando la hemoglobina se 
combina con el oxígeno, se vuelve roja brillante; sin oxígeno, se ve roja 
oscura, impartiendo un color morado a la sangre venosa.
Debido a que el enlace químico formado entre el oxígeno y la he-
moglobina es débil, la reacción es fácilmente reversible. Conforme la 
sangre circula a través de los tejidos donde la concentración de oxígeno 
es baja, la reacción avanza hacia la izquierda. La hemoglobina libera 
oxígeno, que se difunde fuera de la sangre y hacia las células de los 
tejidos.
Hb + O2 Δ HbO2
La máxima cantidad de oxígeno que puede transportar la hemoglo-
bina es su capacidad de carga de oxígeno. La cantidad real de oxígeno 
unido a la hemoglobina es el contenido de oxígeno. La razón de con-
tenido de O2 a capacidad de carga de oxígeno es el porcentaje de satu-
ración de O2 de la hemoglobina. El porcentaje de saturación de O2 es 
máximo en los capilares pulmonares, donde la concentración de oxígeno 
es mayor. En los capilares de los tejidos, donde hay menos oxígeno, la 
oxihemoglobina se disocia, liberando oxígeno. Ahí el porcentaje de satu-
ración de la hemoglobina es menor.
La curva de disociación de oxígeno-hemoglobina mostrada en 
la FIGURA 46-10a ilustra la relación entre la presión parcial del oxígeno 
y el porcentaje de saturación de la hemoglobina. A medida que se incre-
menta la concentración de oxígeno, hay un aumento progresivo en el 
porcentaje de hemoglobina que se combina con el oxígeno. La habilidad 
del oxígeno para combinarse con la hemoglobina y ser liberado de la oxi-
hemoglobina es infl uenciada por varios factores además del porcentaje 
de saturación de O2. Estos factores incluyen el pH, la concentración de 
bióxido de carbono y la temperatura.
El bióxido de carbono producido en tejidos que respiran reac-
ciona con agua en el plasma para formar ácido carbónico, H2CO3. Es 
por esto que cualquier incremento en la concentración de bióxido de 
carbono también aumenta la acidez (disminuye el pH) de la sangre. La 
oxihemoglobina descarga el oxígeno más rápido en un medio ácido que 
en uno con pH normal. El desplazamiento de la curva de disociación 
de oxígeno-hemoglobina debido a un cambio de pH se conoce como 
efecto Bohr (FIGURA 46-10b). El ácido láctico liberado de los músculos 
activos también disminuye el pH de la sangre y tiene un efecto semejante 
sobre la curva de disociación de oxígeno-hemoglobina: se descarga más 
oxígeno que está disponible para la contracción muscular.
Algo de bióxido de carbono es transportado por la molécula
de hemoglobina. Aunque el bióxido de carbono se une a la molécula de 
hemoglobina de manera diferente y en un sitio distinto a como lo hace 
el oxígeno, la unión de una molécula de bióxido de carbono libera una 
molécula de oxígeno de la hemoglobina. Este efecto de la concentra-
ción de bióxido de carbono sobre la curva de disociación de oxígeno-
hemoglobina es importante. En los capilares de los pulmones (o en 
las branquias en los peces), la concentración de bióxido de carbono 
es relativamente baja y la de oxígeno es alta, de modo que el oxígeno 
se combina con un porcentaje muy elevado de hemoglobina. En los 
capilares de los tejidos la concentración de bióxido de carbono es alta 
suma de las presiones de los gases individuales. Cada gas ejerce, indepen-
dientemente de los otros, una presión parcial; la misma que ejercería si 
estuviese solo. A nivel del mar, la presión barométrica (la presión de la 
atmósfera de la Tierra) normalmente hace subir una columna de mercu-
rio a 760 mm de altura. Debido a que el oxígeno constituye alrededor de 
21% de la atmósfera, la contribución del oxígeno a esa presión es 0.21 × 
760 = 160 mm Hg. Así, 160 mm Hg es la presión parcial del O2 atmos-
férico, la cual se abrevia como PO2. En contraste, la presión atmosférica 
del CO2 es 0.3 mm Hg, la cual se abrevia como PCO2.
La ley de difusión de Fick explica que la cantidad de oxígeno o 
bióxido de carbono que se difunde a través de la membrana de un al-
veolo depende de la diferencia en la presión parcial en ambos lados de 
la membrana y del área superfi cial de esta última. El gas se difunde más 
rápido si la diferencia en presión o el área superfi cial aumentan.
El intercambio de gases se lleva 
a cabo en los tejidos
La presión parcial del oxígeno en la sangre arterial es de alrededor de 
100 mm Hg. La PO2 en los tejidos es todavía más baja, promediando 
alrededor de 40 mm Hg. En consecuencia, el oxígeno se difunde fuera de 
los capilares y hacia los tejidos. Sin embargo, no todo el oxígeno sale 
de la sangre. Ésta pasa a través de los capilares del tejido demasiado rá-
pido para llegar al equilibrio. Como resultado, la presión parcial del oxí-
geno en la sangre venosa que regresa a los pulmones es de alrededor de 
40 mm Hg. Así, el aire exhalado tiene sólo parte de su oxígeno eliminado, 
¡lo cual es bueno para quienes requieren reanimación boca a boca! 
Los pigmentos respiratorios incrementan 
la capacidad para transportar oxígeno
Los pigmentos respiratorios se combinan reversiblemente con el oxí-
geno y aumentan de manera sustancial la capacidad de la sangre para 
transportarlo. Las hemocianinas son proteínas que contienen cobre 
dispersas en la hemolinfa de muchas especies de moluscos y artrópo-
dos. Sin oxígeno, estos pigmentos no tienen color. Cuando el oxígeno se 
combina con el cobre, las hemocianinas son azules.
La hemoglobina y la mioglobina son los pigmentos respiratorios 
más comunes en los animales. La hemoglobina es el pigmento que se 
encuentra en la sangre de los vertebrados. También está presente en 
muchas especies de invertebrados, incluyendo anélidos, nematodos, 
moluscos y artrópodos. En algunos de estos animales, la hemoglobina 
está dispersa en el plasma, en vez de estar confi nada a los glóbulos rojos 
de la sangre. Recuerde que la mioglobina es una forma de hemoglobina 
encontrada en las fi bras musculares (vea el capítulo 40).
En humanos y otros mamíferos, el oxígeno inhalado se difunde 
fuera de los alveolos y entra en los capilares pulmonares. El plasma en 
equilibrio con el aire alveolar puede tomar sólo 0.25 mL de oxígeno por 
cada 100 mL. Sin embargo, el oxígeno se difunde hacia los glóbulos rojos 
y se combina con la hemoglobina. Las propiedades de la hemoglobina 
permiten que toda la sangre transporte aproximadamente 20 mL de oxí-
geno por cada 100 mL. La hemoglobina transporta casi 99% del oxígeno. 
El resto se disuelve en el plasma.
El término hemoglobina es actualmente una denominación general 
para un grupo de compuestos relacionados, todos los cuales constan 
de un grupo de hierro-porfi rina, o hemo, unido a una proteína cono-
cida como globina. La porción de proteína de la molécula varía en ta-
maño, composición de aminoácidos y propiedades físicas entre varias 
especies.
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	Parte 7 Estructura y procesos vitales en animales 
	46 Intercambio de gases
	46.3 El sistema respiratorio de los mamíferos
	El intercambio de gases se lleva a cabo en los tejidos
	Los pigmentos respiratorios incrementan la capacidad para transportar oxígeno