FISIOLOGÍA HUMANA-47

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transversos, localizadas en los límites entre las bandas A y
las bandas I. En fibras de músculo cardiaco y en las fibras
musculares esqueléticas de rana, existe un túbulo T por
cada sarcómero, situado al nivel de la línea Z. Los túbulos
T rodean las miofibrillas y, por lo tanto, interrumpen el
RS. En esas zonas, a ambos lados del túbulo T, el RS se
dilata para formar las cisternas terminales; al conjunto de
estos tres elementos se le conoce como tríada. Las cister-
nas vecinas están conectadas entre sí por medio de exten-
siones laterales. La microscopía electrónica reveló que las
membranas de los túbulos T y de las cisternas son estruc-
turas independientes.
Los túbulos T están abiertos al espacio extracelular y
propagan el potencial de acción desde la membrana celu-
lar superficial de la fibra hacia las regiones centrales de la
célula. Su interacción con el RS provoca la liberación de
Ca++ que difunde una corta distancia para “activar” los
filamentos contráctiles. Cuando la excitación eléctrica
cesa, los iones de Ca++ son recaptados por el RS por medio
de bombas ATPasa para calcio y el músculo se relaja.
Proteínas del sarcómero
Las proteínas actina y miosina constituyen 85% de los
miofilamentos. Se han identificado otras proteínas que tie-
nen una función estructural o que pueden afectar a la inter-
acción de los filamentos contráctiles. Las cantidades
relativas de estas proteínas difieren dependiendo de la téc-
nica utilizada para su aislamiento. Los valores reportados
más frecuentemente son: titina, 10%; nebulina, 5%; tropo-
miosina, 5%; troponina, 3%; �-actinina 7%; proteína M,
menos del 1%; proteína C, menos de 1%.
Proteínas del filamento grueso
Las moléculas de miosina son estructuras de aproxi-
madamente 150 nm de largo y 2 nm de grueso; cada mo-
lécula posee dos cabezas globulares y una cola. Existen
diversas isoformas de miosina asociadas a funciones espe-
cíficas del tejido muscular. Todos los tipos de miosina que
se han estudiado tienen una masa molecular relativa (Mr)
de alrededor de 520 kD y están compuestos por seis subu-
nidades: dos cadenas pesadas (cada una con Mr de 220 kD)
y dos pares de cadenas ligeras, con Mr que van de 16 kD a
25 kD (Fig. 2.5). Las cadenas ligeras se clasifican en dos
clases químicas: las cadenas ligeras alcalinas esenciales
(LC1 y LC3) y la cadena ligera reguladora (LC2). Depen-
diendo del tipo de músculo del que se trate, ya sea cardia-
co, esquelético, embrionario o liso, varía la proporción de
las cadenas ligeras LC1 y LC3 en la miosina.
Propiedades generales de las cadenas ligeras: a) fijan
Ca++ con alta afinidad; b) cuando son fosforiladas (LC2)
por la cinasa de la cadena ligera de miosina (MLCK, myo-
sin light chain kinase) cambia la conformación de las
cabezas de la miosina, aumenta el número de cabezas cer-
canas a la actina y se potencia la interacción actina-miosi-
na cuando los niveles de Ca++ son bajos; c) regulan la
actividad de la miosina ATPasa; y d) participan en la regu-
lación del ensamblaje de la miosina para formar los fila-
mentos gruesos.
18 F I S I O L O G Í A G E N E R A L Y C E L U L A R
Plasmalema
Líneas Z
Miofibrillas
Disco Z
Filamentos intermedios 
(desmina, vimetina, sinemina)
Filamentos del citoesqueleto 
(actina, distrofina, espectrina)
Figura 2.3. Esquema de la fijación de las líneas Z por medio de
los filamentos intermedios, los últimos se unen también a ele-
mentos del citoesqueleto por debajo del plasmalema. (Basado
en: McComas, A.J., 1996.)