FISIOLOGÍA HUMANA-48

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La cola de la miosina está formada por dos hélices �
que se enrollan una alrededor de la otra con giro a la
izquierda. Alrededor de 400 moléculas de miosina forman
un filamento grueso. La agregación ocurre por afinidad
electrostática e interacciones hidrofóbicas de las colas, tal
y como se ha demostrado in vitro. Las miosinas se unen
escalonadamente cada 14.3 nm (alrededor de 10% de su
longitud). En la región central del sarcómero, las colas de
las miosinas se unen a las proteínas de la línea M y quedan
las cabezas del hemi-sarcómero en direcciones opuestas.
El número de miosinas en un filamento es notablemen-
te constante. Actualmente se propone que tres subfilamen-
tos de miosina se enredan uno alrededor del otro, de manera
que las cabezas apuntan hacia el exterior del filamento
como puentes cruzados que se repiten cada 14.3 nm. Entre
dos puentes cruzados sucesivos existe una rotación de 60°,
y cada 43 nm se observan con la misma orientación (Fig.
2.5). Las cabezas de la miosina que forman los puentes cru-
zados miden entre 13 y 20 nm de largo, longitud suficiente
para cubrir la distancia hasta el filamento delgado.
En cada mitad de un filamento grueso se han podido
localizar mediante inmunoquímica siete bandas de proteí-
na C (clamp protein). La proteína C tiene forma de “V” de
20 nm de longitud y Mr de 150 kD. Se ha propuesto que
tres “V” forman un anillo que rodea al filamento grueso y
actúan como una pinza molecular. Esta proteína, y las pro-
teínas H y X detectadas en la banda A, tienen funciones
desconocidas, aunque es posible que actúen como regula-
doras de la longitud de los filamentos.
En la región M se localizan los filamentos M, de apro-
ximadamente 5 nm de diámetro, que corren paralelos a los
filamentos de miosina y parecen estar conectados con
ellos. Cada filamento M se conecta con seis filamentos
gruesos de miosina en un patrón hexagonal. Estudios con
anticuerpos marcados han identificado la presencia en esta
región de la creatina cinasa. Esta enzima reabastece las
reservas de ATP utilizadas por la actividad contráctil utili-
zando creatina fosfato como sustrato.
Filamento conector
La titina es una molécula elástica, semejante a un
resorte (Fig. 2.2); seis a doce moléculas de titina forman
los filamentos conectores que unen los filamentos gruesos
al disco Z. Los filamentos conectores miden unos 5 nm de
diámetro y se extienden desde la región M hasta los discos
F I S I O L O G Í A D E L M Ú S C U L O 19
Línea Z
Banda I
Sa
rc
óm
er
o
B
an
da
 A
Z
on
a 
H
Banda I
Línea Z
Túbulo T
Vesícula de
retículo
sarcoplásmico
Tríada
Hendidura
Sarcolema
Túbulo
Mitocondria
Glucógeno
Lámina basal
Fibras de
colágeno
Figura 2.4. Vista tridimensional del retículo sarcoplásmico y del sistema de túbulos transversos (túbulos T), dentro de una fibra muscular.
(Basado en Peachey (1965) y McArdle, et al., 1996.)