FISIOLOGÍA HUMANA-299

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como por su movilidad electroforética. Durante una elec-
troforesis, las proteínas se separan en varias bandas, que
desde el extremo anódico al catódico se clasifican en albú-
mina y globulinas �1, �2, 	 y 
.
Al observar una electroforesis de proteínas plasmáti-
cas (Fig. 17.2), puede verse un pico más alto que corres-
ponde a la albúmina y que representa aproximadamente el
50 al 65% del total de proteínas. El extremo anódico de
esta primera banda se denomina fracción prealbúmina y
está integrada por complejos de prealbúmina y proteína
transportadora de retinol. La fracción �1 de las globulinas
constituye del 2 a 3% y está formada en su mayoría por �1-
antitripsina y cantidades menores de otras proteínas, como
�-fetoproteína. La fracción �2 representa del 8 al 11% y
contiene ceruloplasmina, �2-macroglobulina, �2-antiplas-
mina, haptoglobina, inhibidor de tripsina inter-� y otras
proteínas transportadoras de hormonas y metales. La frac-
ción 	 constituye del 8 al 13% y contiene 3 proteínas
importantes: transferrina, C3 y 	-lipoproteína o lipo-
proteína de baja densidad, así como otras proteínas del
complemento, proteína C reactiva, hemopexina y micro-
globulina, proteínas enzimáticas y hormonas. La fracción
 representa del 9 al 17% de las proteínas plasmáticas y
contiene principalmente inmunoglobulina G. No todas las
inmunoglobulinas se encuentran en esta fracción, sino que
pequeñas cantidades de IgA, IgM e IgG también se
encuentran en otras fracciones, sobre todo en la 	.
Albúmina. Es una proteína de cadena única con peso
molecular de 66 000 a 68 000 daltons, que se sintetiza en el
hígado. Su concentración plasmática es de 37 a 53 g/L. Su
síntesis está regulada por la presión coloidosmótica del plas-
ma y es inversamente proporcional al grado de osmolaridad
intravascular. Cuando ésta aumenta, disminuye la síntesis de
albúmina y se acelera su catabolismo. La albúmina es res-
ponsable del 75 al 80% de la presión coloidosmótica del
plasma y representa más de la mitad del contenido total de
proteínas plasmáticas. El 40% de la albúmina se encuentra
en la circulación y el resto en el espacio extravascular, sobre
todo en el músculo, la piel y los tejidos intestinales. La albú-
mina transporta ácidos grasos, colesterol, lipoproteínas, fos-
foglicéridos, bilirrubina, iones de calcio, hormonas
esteroides (estradiol, progesterona, testosterona, aldostero-
na, estrona) y aminoácidos, así como numerosos medica-
mentos, entre ellos penicilina, sulfamidas, tetraciclina,
barbituratos, digoxina, salicilatos, etc. 
Inmunoglobulinas. Son glucoproteínas producidas
por los linfocitos B y las células plasmáticas (linfocitos B
diferenciados), y forman parte del sistema de inmunidad
humoral. Existen cinco tipos de inmunoglobulina: IgG,
IgA, IgM, IgD e IgE, que están compuestas por una cade-
na pesada y dos cadenas ligeras. Distinguimos 5 tipos de
cadenas pesadas: 
, �, �, �, y �, que corresponden a cada
una de las Ig enumeradas anteriormente. Sólo hay dos
tipos de cadenas ligeras: 
 y �. Los anticuerpos específi-
cos son inmunoglobulinas capaces de reconocer antígenos
que inducen su síntesis. Una sola persona puede sintetizar
de 10 a 100 millones de moléculas diferentes de inmuno-
globulinas que tienen especificidad contra antígenos.
La inmunoglobulina más abundante es la IgG, que
constituye aproximadamente el 80% del total de estas pro-
teínas en el plasma sanguíneo; es la de menor peso molecu-
lar, la única que atraviesa la placenta, su hemivida es de 20
días en el plasma y actúa contra bacterias, virus, hongos,
toxinas, etc. Su concentración plasmática se incrementa
durante las infecciones crónicas y durante los procesos
inmunoproliferativos, como el mieloma múltiple. La IgA
constituye el 13% de las inmunoglobulinas plasmáticas.
Tiene una hemivida en el plasma de 4 días y existe en la
fracción plasmática de las globulinas beta en forma mono-
mérica. Otra variedad es secretada en las vías respiratorias,
digestivas y del aparato genitourinario, en la leche y en el
calostro. La IgM constituye el 6% de las inmunoglobulinas
y es la de mayor tamaño molecular, por lo que ha sido
denominada macroglobulina; no pasa fácilmente al espa-
cio intersticial y su hemivida en el plasma es 6 días. Es una
proteína de respuesta inmunitaria temprana y fija el com-
plemento con más facilidad que la IgG; una sola molécula
unida a la membrana de los eritrocitos puede iniciar la cas-
cada del complemento para producir hemólisis. 
Otras proteínas son inhibidores que amortiguan enzi-
mas del tipo de la tripsina y detienen determinadas reac-
ciones enzimáticas, sobre todo de los sistemas del
complemento, la coagulación y la fibrinólisis. También
existen proteínas de transporte especializadas, como la
ceruloplasmina, la transferrina, las hemopexinas, la trans-
270 F I S I O L O G Í A D E L A S A N G R E
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Figura 17.2. Electroforesis de proteínas. (Cortesía del Dr. Rafael
Bojalil. Departamento de Inmunología. Instituto Nacional de
Cardiología. México.)