tema 3- metabolismo de los AA y proteinas_nueva

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Tema 3. Metabolismo de los aminoácidos y ciclo de la Urea 
 
 Los aminoácidos son un grupo de moléculas de gran 
importancia cuya estructura química común es R-CH(NH3+)COO-. 
Aunque los aminoácidos primarios comparten la facultad de 
polimerizar el uno con el otro para formar proteínas y aunque 
algunos de ellos pueden interconvertirse mediante reacciones 
metabólicas, cada uno de ellos es un compuesto único con un 
metabolismo y unas funciones biológicas individuales. 
 
 Los aminoácidos se encuentran fundamentalmente formando 
parte de las proteínas, las cuales representan la mayor parte del 
peso seco del cuerpo humano. Muchos de los aminoácidos que se 
incorporan a las proteínas humanas proceden de las proteínas de la 
dieta a través de su absorción por el intestino. Sin embargo, dado 
que la composición de las proteínas de la ingesta no se 
corresponde exactamente con las necesidades del individuo, 
algunos de los aminoácidos de las proteínas humanas se sintetizan 
a partir de otros constituyentes de la dieta; el carbono, hidrógeno y 
oxígeno pueden derivar de otros aminoácidos o de precursores 
glucídicos o lipídicos, pero el nitrógeno procede casi exclusivamente 
de los aminoácidos de la ingesta. 
 
 Los aminoácidos no esenciales son aquellos compuestos 
necesarios para las proteínas que pueden ser producidos por el 
metabolismo humano. Los aminoácidos esenciales no pueden ser 
sintetizados por el cuerpo humano porque sus células carecen de 
los enzimas biosintéticos necesarios. 
 
 
 
 
Requerimiento dietético de aminoácidos 
 
 
Esenciales 
 
 
No esenciales 
Argininaa 
Fenilalaninab 
Histidina 
Isoleucina 
Leucina 
Lisina 
Metioninac 
Treonina 
Triptófano 
Valina 
Alanina 
Aspartato 
Cisteína 
Glutamato 
Glicina 
Prolina 
Serina 
Tirosina 
 
 La arginina se sintetiza en los tejidos de los mamíferos, pero a 
una velocidad insuficiente para satisfacer las necesidades del 
aminoácido durante el crecimiento. 
 Se necesitan grandes cantidades de fenilalanina para formar 
tirosina, si es que ésta no se suministra adecuadamente a 
través de la dieta. 
 La metionina se necesita en grandes cantidades para producir 
cisteína, si es que ésta no se suministra adecuadamente a 
través de la dieta 
 
 Los aminoácidos esenciales y no esenciales son sólo una 
pequeña parte de los que se encuentran en la naturaleza. Estos dos 
grupos incluyen solamente aquellos aminoácidos que deben estar 
 
 
presentes para la síntesis de cualquier proteína. Además, se 
sintetizan dos derivados para su incorporación a las proteínas, la 
glutamina a partir del ácido glutámico y la asparagina a partir del 
ácido aspártico, lo que eleva la lista de monómeros de las proteínas 
a 20. El resto de los aminoácidos, que se hallan sólo en 
determinadas proteínas, son derivados que se obtienen mediante 
las denominadas modificaciones postraducción de una o más de las 
20 unidades estructurales primarias, una vez que se hallan 
incorporadas en las cadenas polipeptídicas. 
 
 La cantidad de nitrógeno en cada individuo se halla regulada a 
niveles prácticamente constantes, excepto durante el crecimiento en 
que la cantidad debe aumentar en proporción al mismo. No existe 
ninguna forma de almacenar las reservas de nitrógeno; sólo una 
pequeña parte de este nitrógeno se halla en forma de aminoácidos 
libres u otros compuestos que pueden utilizarse para la síntesis de 
aminoácidos. En consecuencia, deben ingerirse frecuentemente las 
cantidades adecuadas de aminoácidos. 
 
 Los aminoácidos son sustratos de multitud de procesos 
biosintéticos esenciales. Sin embargo, las dietas normales 
contienen un exceso de aminoácidos respecto a las necesidades de 
síntesis proteica o de otros constituyentes celulares, con lo que la 
mayor parte de este exceso se degrada a productos que, o bien se 
oxidan para obtener energía, o se almacenan en forma de grasa o 
glucógeno. Sea cul fuere la situación, el nitrógeno se libera como 
amoniaco. Parte del amoniaco se reutiliza en la síntesis de 
aminoácidos, parte se destina a otras reacciones biosintéticas, algo 
 
 
se excreta a través de la orina, pero la mayor parte se convierte en 
urea, la cual se excreta por los riñones. 
 
 La síntesis de urea tiene lugar principalmente en el hígado, 
lugar donde también se lleva a cabo la mayor parte de la biosíntesis 
de los aminoácidos no esenciales y una gran parte de la 
degradación de todos los aminoácidos. 
 
 
 
 
Destinos metabólicos del grupo amino:Reacciones generales de 
los aminoácidos. 
 
1. Transaminación: Entre las reacciones de transferencia de 
grupos amino, las transaminaciones son especialmente 
importantes. Ellas son catalizadas por las transaminasas (que 
están implicadas tanto en las rutas catabólicas y anabólicas del 
 
 
metabolismo de aminoácidos). Durante la transaminación, el 
grupo amino de un aminoácido se transfiere a un 2-oxoácido ( -
cetoácido). Se forma un 2-oxoácido ( -cetoácido) del 
aminoácido original y un aminoácido del 2-oxoácido original. 
 
 Con pocas excepciones, el primer paso de la degradación de 
los L-aminoácidos consiste en la eliminación del grupo -amino para 
producir el correspondiente -cetoácido. Esta modificación, conocida 
por transaminación, está catalizada por las enzimas denominadas 
aminotransferasas o transaminasas. En estas reacciones de 
transaminación el grupo -amino de un aminoácido es transferido al 
átomo de carbono  del -cetoglutarato. No hay desaminación neta 
sino una transferencia del grupo -amino desde un aminoácido hasta 
un -cetoácido. El objetivo de las reacciones de transaminación es 
recoger los grupos aminos de muchos aminoácidos diferentes en 
forma de uno solo, el glutamato, que los canalizará hacia rutas 
biosintéticas o hacia vías que generan productos nitrogenados de 
excreción. 
 
 
 
 Las células contienen varias aminotransferasas, muchas de 
ellas específicas para el -cetoglutarato como aceptor de grupos 
aminos. Sin embargo difieren en su especificidad para el otro 
 
 
sustrato, el aminoácido que cede el grupo amino, y en función del 
cual se denominan. Las reacciones catalizadas por las 
aminotransferasas son reversibles. Las más importantes son la 
aspartato aminotransferasa y la alanina aminotransferasa. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 La determinación de la actividad de ciertos enzimas en suero 
se utiliza habitualmente como parámetro para el diagnóstico de 
determinadas patologías. La alanina aminotransferasa (también 
denominada glutamato-piruvato transaminasa o GPT) y la aspartato 
aminotransferasa (denominada también glutamato-oxalacetato 
transaminasa o GOT) son muy abundantes en corazón e hígado por 
lo que después de un infarto de miocardio o una hepatitis infecciosa 
(u otras lesiones de cualquier órgano) las aminotransferasas de las 
células lesionadas pasan al torrente circulatorio pudiéndose 
determinar su concentración en el suero (S). Los valores de SGPT 
y SGOT proporcionan información sobre la gravedad y el estado de 
la lesión. En el caso de infarto de miocardio, los valores del enzima 
creatina quinasa (SCK) son también muy importantes ya que es 
específico del músculo cardíaco. 
 
 
Reacciones catalizadas por los enzimas alanina 
transaminasa y aspartato transaminasa 
O
Piruvato
+
Glutamato
COO
-
C
CH
3
O
COO
-
C HH3
N
+
CH
2
COO
-
COO
-
C HH3
N
+
CH
3
COO
-
C HH3
N
+
CH
2
CH
2
COO
-
COO
-
C
CH
2
CH
2
COO
-
+
Alanina -Cetoglutarato
Alanina
transaminasa
Aspartato
O
COO
-
C
CH
2
CH
2
COO
-
-Cetoglutarato
+
O
Oxalacetato
+
Glutamato
COO
-
C
CH
2
COO
-
C HH3
N
+
CH
2
CH
2
COO
-
Aspartato
transaminasa COO
-
 
 
2. Desaminación oxidativa: Cuando el grupo amino de un 
aminoácido se libera como amoníaco, recibe el nombre de 
desaminación. De particular importancia es la desaminación 
oxidativa. En esta reacción, el grupoamino es liberado en forma 
de amoníaco y se genera un 2-oxoácido. Un ejemplo de 
desaminación oxidativa es la catalizada por el enzima glutamato 
deshidrogenasa. 
 
 Glutamato + NAD+(P) -cetoglutarato + amoníaco + NAD(P)H 
+ H+ 
 
 El glutamato generado en el citosol de las células hepáticas por 
las reacciones de transaminación es transportado hasta la matriz 
mitocondrial donde por acción de la glutamato deshidrogenasa sufre 
desaminación oxidativa, liberándose iones amonio. Este enzima 
únicamente se encuentra en la matriz mitocondrial y es capaz de 
utilizar como aceptores de los equivalentes de reducción NAD+ y 
NADP+. Sus activadores alostéricos son el GDP y el ADP y los 
efectores alostéricos negativos son el GTP (generado en el ciclo de 
Krebs) y el ATP. Si un hepatocito necesita combustible para el ciclo 
de Krebs aumenta la actividad de la glutamato deshidrogenasa, 
suministrando -cetoglutarato para el ciclo de Krebs y liberando NH4+ 
para la excreción. Por el contrario, es inhibida si se acumula GTP 
como consecuencia de una alta actividad del ciclo de Krebs. Por lo 
tanto, la disminución de la carga energética (disminución de GTP y 
ATP) acelera la oxidación de los aminoácidos. 
 
 
 
 
 
 
Transporte de NH4+ a través de la sangre 
 
 Los iones amonio que se generan durante el metabolismo 
celular o bacteriano mayoritariamente no circulan libremente disueltos 
en la sangre sino que lo hacen en forma de aminoácidos y que son 
glutamina y alanina. 
 
Glutamina: El amonio, derivado principalmente de la desaminación 
de los grupos -amino de los aminoácidos es muy tóxico para todos 
los animales, especialmente para el sistema nervioso. En la mayoría 
de los animales el exceso NH4+ producido en los diferentes tejidos es 
convertido en glutamina antes de ser transportado, a través de la 
sangre, hasta el riñón, intestino (mucosa intestinal) y en menor 
medida al hígado. El glutamato, que es tan importante para el 
metabolismo de los grupos aminos intracelulares, es sustituido por 
glutamina para dicha función de transporte. Ello se debe a que la 
glutamina es un compuesto neutro y no tóxico, que puede atravesar 
fácilmente las membranas celulares, lo cual no podría hacer el 
glutamato porque posee una carga neta negativa. En muchos tejidos, 
incluído el cerebro, el amonio se combina con el glutamato y genera 
FIG. 4 Reacción catalizada por el enzima glutamato deshidrogenasa 
 
 
glutamina, reacción catalizada por la glutamina sintetasa mitocondrial. 
Este proceso necesita ATP y transcurre en dos etapas. El enzima se 
denomina específicamente sintetasa, en lugar de sintasa, porque la 
reacción está acoplada con la hidrólisis del ATP. Ambas enzimas 
pertenecen a la clase ligasas pero las sintasas no requieren ATP. 
 
 
 
 
 
 
 Como ocurre con el grupo amino del glutamato, el nitrógeno 
amídico de la glutamina se libera en forma de iones amonio, en las 
mitocondrias de los tejidos que captan glutamina (riñón, intestino, y 
en menor medida hígado). La reacción, catalizada por el enzima 
glutaminasa, convierte la glutamina en glutamato y NH4+. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Síntesis de glutamina catalizada por la glutamina sintetasa 
C O O
-
C HH3
N
+
C H
2
C H
2
C
P i
O
N H
2
L -G l u ta m i n a
G l u ta m i n a
s i n te ta s a
O
O P
O
O
-
O
-
C O O
-
C HH3
N
+
C H
2
C H
2
C
AD PATP
G l u ta m a to
C O O
-
C HH3
N
+
C H
2
C H
2
C O O
-
N H
4
+
G l u ta m i n a
s i n te ta s a
 -G l u ta m i l fo s fa to
Liberación del grupo amido de la glutamina por acción de la 
glutaminasa 
C OO
-
C HH 3
N
+
C H
2
C H
2
CO
N H
2
L -Glu tamin a
Glu tamato
C OO
-
C HH 3
N
+
C H
2
C H
2
C OO
-
N H
4
+
Glu tamin asa
H
2
O
U rea
 
 
 
Alanina: Desempeña un papel especial en el transporte de amonio 
hasta el hígado en una forma no tóxica y eléctricamente neutra, 
mediante el ciclo de la glucosa-alanina. En el músculo y en algunos 
otros tejidos que degradan aminoácidos como combustible 
metabólico, los grupos aminos se canalizan hacia el glutamato 
mediante transaminación. El glutamato puede convertirse en 
glutamina para su transporte a los tejidos capaces de captarla 
(fundamentalmente riñón e intestino), o puede transferir su grupo 
amino al piruvato, producto fácilmente asequible de la glucólisis 
muscular, por acción del enzima alanina aminotrasferasa. La alanina 
es neutra a pH fisiológico, por lo que pasa a la sangre y finalmente al 
hígado. En el hígado, el exceso de nitrógeno es descargado en las 
mitocondrias de los hepatocitos en forma de NH4+. Para ello, se 
invierten las reacciones que tuvieron lugar en el músculo. En el 
citosol, la alanina aminotransferasa hepática transfiere el grupo amino 
de la alanina al -cetoglutarato para formar glutamato. Parte del 
glutamato formado se transporta a las mitocondrias donde, por acción 
de la glutamato deshidrogenasa, se libera NH4+ que es utilizado para 
la síntesis de urea. Alternativamente, en el citosol también puede 
transferirse el grupo amino del glutamato al oxalacetato para formar 
aspartato, catalizado por la aspartato aminotransferasa. El aspartato 
es el otro dador de nitrógeno para la formación de urea. 
 
Transporte del amoníaco al hígado para la síntesis de urea 
 
 La utilización de la alanina para transportar amonio desde los 
músculos esqueléticos muy activos al hígado es un ejemplo de la 
economía intrínseca de los organismos vivos. Los músculos 
 
 
esqueléticos sometidos a contracción vigorosa operan en 
anaerobiosis y producen, no sólo amonio a partir de la degradación 
de las proteínas sino grandes cantidades de piruvato a partir de la 
glucólisis. Los dos productos van al hígado: el amonio para ser 
convertido en urea que será excretada y el piruvato para formar 
glucosa y volver a los músculos. Mediante el ciclo se resuelven dos 
problemas, transportar los átomos de carbono del piruvato y los iones 
amonio desde el músculo al hígado en forma de alanina. En el 
hígado, la alanina forma piruvato que entra en la gluconeogénesis y 
libera NH4+ para la síntesis de urea. 
 
 
Excreción del NH4+ 
 
 Aunque el amonio es un participante universal en la síntesis y 
degradación de los aminoácidos, su acumulación en concentraciones 
anormales tiene consecuencias tóxicas. Por lo tanto, las células con 
un catabolismo de aminoácidos muy activo deben ser capaces de 
realizar la desactivación tóxica y/o excreción del amonio con la misma 
rapidez con que éste se genera. Existen varias estrategias para la 
eliminación del amonio y en base a las mismas, los animales pueden 
clasificarse en: 
 
Amonotélicos: Excretan amonio y entre ellos están la mayoría de los 
animales acuáticos que, al ser capaces de captar y expulsar agua 
continuamente, el amonio se elimina a través del líquido expulsado. 
En el agua del hábitat el amonio se diluye. 
 
 
 
Uricotélicos: Excretan el amonio en forma de ácido úrico y entre 
ellos se encuentran aves, reptiles e insectos. El ácido úrico es 
bastante insoluble de modo que se excreta sin una pérdida 
importante de agua que haga variar la presión osmótica. La 
biosíntesis de ácido úrico tiene lugar a través de la ruta de la 
biosíntesis de nucleótidos de purina. 
 
Ureotélicos: Excretan el amonio en forma de urea y en este grupo se 
encuentran la mayor parte de los mamíferos y anfibios adultos. La 
urea es muy soluble en agua, pero al carecer de cargas su 
acumulación no afecta al pH como ocurre con el NH4+. 
 
 
 
Ciclo de la urea 
 
 En los organismos ureotélicos, como los seres humanos, 
aproximadamente el 80% del nitrógeno total excretado está presente 
en forma de urea. La síntesis de urea se realiza en el denominado 
ciclo de la urea, mediante un conjunto de enzimas que actúan 
coordinadamente. Aunque muchas de esas enzimas suelen estar 
presentes en la mayor parte de los tejidosde los mamíferos, el ciclo 
funciona únicamente en el hígado. En la producción de urea a partir 
 
 
de NH4+ intervienen cinco reacciones enzimáticas, dos en la matriz 
mitocondrial y tres en el citosol. 
 
 
 
Reacciones que transcurren en la matriz mitocondrial: 
 
a) Síntesis de carbamilfosfato. El primer grupo amino que entra en 
el ciclo de la urea proviene del NH4+ presente en el interior de las 
mitocondrias. Este a su vez procede de las rutas ya descritas así 
como de la oxidación de aminoácidos por las bacterias del tracto 
intestinal y que llega al hígado a través de la vena porta. El NH4+ se 
combina con CO2 (en forma de HCO3-) procedente de la respiración 
mitocondrial, produciendo carbamil fosfato. La reacción está 
catalizada por la carbamil fosfato sintetasa I. La hidrólisis de dos 
moléculas de ATP asegura que el proceso de síntesis sea 
irreversible. El carbamil fosfato es un dador activado de grupos 
carbamilo. 
 
 
 
b) Síntesis de citrulina. El carbamil fosfato cede su grupo carbamilo 
a la ornitina para formar citrulina, reacción catalizada por la ornitina 
transcarbamilasa. La citrulina, mediante un transportador específico 
presente en la membrana mitocondrial interna, es enviada al citosol. 
 
Reacciones que transcurren en el citosol: 
 
a) Síntesis de argininosuccinato. La citrulina y el aspartato 
(procedente de la matriz mitocondrial y generado por transaminación) 
se condensan para formar argininosuccinato, proceso favorecido por 
la hidrólisis del ATP en AMP y PPi, y posterior hidrólisis del 
pirofosfato. Está catalizado por el enzima argininosuccinato sintetasa. 
El segundo grupo amino que se introduce en el ciclo de la urea lo 
hace en forma de aspartato. 
 
b) Rotura de argininosuccinato. Por acción del enzima 
argininosuccinato liasa el argininosuccinato es escindido en arginina, 
que es el aminoácido precursor de la urea, y fumarato que entra a 
formar parte de los intermediarios del ciclo de Krebs. 
 
c) Hidrólisis de arginina. Se genera ornitina y urea, proceso 
catalizado por el enzima arginasa. Este enzima es el responsable de 
la naturaleza cíclica de la ruta de la bisosíntesis de la urea. 
Prácticamente todos los organismos sintetizan arginina a partir de 
ornitina, mediante las reacciones mostradas. Sin embargo, 
únicamente los organismos ureotélicos contienen arginasa. El destino 
de la ornitina es volver otra vez a la matriz mitocondrial para su 
utilización en un nuevo ciclo. 
 
 
 Ciertos organismos presentan más de una forma de excreción 
del amonio durante su ciclo vital. Un caso muy peculiar es el del 
renacuajo puesto que antes de sufrir la metamorfosis es de vida 
acuática y amonotélico mientras que su forma adulta, la rana, es de 
vida terrestre y ureotélica. Ello se debe a que durante el proceso de 
metamorfosis se induce la síntesis del enzima arginasa. 
 
Eliminación de la urea 
 
 La urea abandona el hígado y pasa al sistema circulatorio a 
través del cual llega a los riñones donde es filtrada para su excreción. 
La determinación de la concentración de urea en sangre es un 
indicador clínico de la función renal ya que la filtración y eliminación 
de urea se ven afectados cuando hay una actividad renal deficiente. 
Existen excepciones en el caso de animales que hibernan ya que 
durante el período de hibernación no orinan y la urea, presente en 
la vejiga urinaria, se reabsorbe y vuelve a los tejidos donde aporta 
grupos aminos para la biosíntesis de aminoácidos. 
 
Regulación del ciclo de la urea 
 
 La actividad del ciclo de la urea va a estar condicionada por la 
composición de la dieta. Supongamos las dos situaciones 
metabólicas siguientes: por un lado la de un individuo alimentado con 
una dieta constituida esencialmente por proteínas y, por otro, la de un 
organismo sometido a inanición severa. En ambos casos los 
aminoácidos (esqueletos hidrocarbonados) serán utilizados como 
principal fuente de energía y se producirá abundante urea a partir de 
 
 
los grupos aminos excedentes. Los enzimas del ciclo y la 
carbamilfosfato sintetasa I van a estar regulados a dos niveles. 
 
Concentración de los enzimas: los enzimas del ciclo de la urea 
(incluido carbamilfosfato sintetasa I) son sintetizadas a una velocidad 
superior cuando se ingiere una dieta rica en proteínas que cuando se 
consume una dieta equilibrada (abundan glúcidos y lípidos). Lo 
mismo es aplicable cuando se trata de inanición ya que las proteínas 
musculares van a actuar como principal fuente de energía 
metabólica. Y al contrario, cuando no se consumen proteínas la 
velocidad de síntesis disminuye. Se trata de un mecanismo de 
regulación que funciona a largo plazo. 
 
Regulación alostérica: es ejercida sobre el enzima carbamilfostato 
sintetasa I. Su activador alostérico es el N-acetilglutamato que, a su 
vez, se sintetiza a partir de acetil-CoA y glutamato por acción del 
enzima N-acetilglutamato sintetasa mitocondrial. El enzima N-
acetilglutamato sintetasa es activada por arginina, intermediario del 
ciclo de la urea, que se acumula cuando la síntesis de urea va muy 
lenta en comparación con la producción de amonio a partir del 
catabolismo de aminoácidos. Este mecanismo de regulación es el 
primero que se ejerce para intentar controlar el flujo de nitrógeno a 
través del ciclo y por lo tanto se trata de una regulación a corto plazo. 
 
 
 
 
Balance químico total del ciclo de la urea 
 
 NH3 + CO2 + 2 ATP  carbamoilfosfato + 2 ADP + 2Pi 
Carbamoilfosfato + ornitina  citrulina + Pi 
Citrulina + ATP + Aspartato  arginosuccinato + AMP + PPi 
 Arginosuccinato  arginina + fumarato 
 Arginina  urea + ornitina 
 
2 NH3 + CO2 + 3 ATP  urea + 2 ADP + AMP + PPi + 2 Pi 
 
Destinos metabólicos del esqueleto hidrocarbonado 
 
 Una vez se ha separado el grupo NH4+, el catabolismo del 
esqueleto hidrocarbonado resultante va a generar dos tipos de 
moléculas: aquellas cuyo destino final es la oxidación en el ciclo de 
Krebs (acetil-CoA o acetacetil-CoA) o moléculas de naturaleza 
anfibólica (algunos intermediarios del ciclo de Krebs) capaces de 
 
 
generar glucosa. Aunque cada uno de los veinte aminoácidos tiene 
su propia ruta para ser catabolizado, sus esqueletos hidrocarbonados 
se canalizan únicamente hacia siete moléculas que son piruvato, 
acetil-CoA, acetacetil-CoA, -cetoglutarato, succinil-CoA, fumarato y 
oxalacetato. 
 
 
 
 Desde el punto de vista del tipo de molécula que se obtiene tras 
la degradación del esqueleto hidrocarbonado, los aminoácidos 
pueden clasificarse en: 
 
Glucogénicos: los que se degradan a piruvato, -cetoglutarato, 
succinil-CoA, fumarato y oxalacetato y se denominan así porque la 
síntesis de glucosa a partir de dichas moléculas es factible. Tanto el 
 
 
piruvato como los intermediarios del ciclo de Krebs señalados pueden 
convertirse en fosfoenolpiruvato y posteriormente en glucosa a través 
de la gluconeogénesis. 
 
Cetogénicos: los que generan acetil-CoA o acetacetil-CoA y reciben 
este nombre porque pueden originar cuerpos cetónicos. Puesto que 
los mamíferos carecen del sistema enzimático adecuado, estos 
compuestos nunca podrán ser utilizados como precursores para la 
biosíntesis de glucosa. 
 De los veinte aminoácidos universales, catorce son puramente 
glucogénicos y dos puramente cetogénicos (leucina y lisina). Los 
cuatro restantes (isoleucina, fenilalanina, triptófano y tirosina) son 
glucogénicos y cetogénicos simultaneamente ya que una parte del 
esqueleto hidrocarbonado origina precursores para la biosíntesis de 
la glucosa (piruvato o intermediarios del ciclo de Krebs) y la otra parte 
acetil-CoA o acetacetil-CoA. 
 
 
 
 
 
 
 
Glucogénic
os 
Cetogénic
os 
 
 Alanina 
 Arginina 
 
Asparragin
a 
 Aspartato 
 Cisteína 
 Glutamina 
 
Glutamato 
 Glicina 
 Histidina 
 IsoleucinaMetionina 
 
Fenilalanin
a 
 Prolina 
 Serina 
 Treonina 
 Triptófano 
 Tirosina 
 Valina 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Isoleucina 
 Leucina 
 Lisina 
 
 
Fenilalani
na 
 
 
 
 
Triptófano 
 Tirosina 
 
Clasificación de los aminoácidos en función 
del destino del esqueleto hidrocarbonado