FISIOLOGÍA HUMANA-985

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Se ha propuesto que como consecuencia de la unión
de insulina a la subunidad � de su receptor, la subunidad
	, que tiene actividad tirosina quinasa, fosforila algunos
de sus residuos tirosina. En los últimos años se han
caracterizado moléculas responsables de la propagación
intracelular de las señales generadas por la hormona y
que operan a partir de la activación de la tirosina quina-
sa de la molécula receptora. Estas moléculas IRS (sus-
trato del receptor de insulina), de las que se conocen en
la actualidad hasta cuatro formas diferentes (IRS-1 a
IRS-4), reconocen y unen distintas proteínas de señali-
zación con dominios SH2, que han sido propuestas
como mediadoras de muchos de los efectos biológicos
generados por la insulina. Otros efectos de esta hormo-
956 F I S I O L O G Í A D E L S I S T E M A E N D O C R I N O
Citoplasma
GTP
GDP
IP3
Ca2+
Calmodulina
Activación de
enzimas
Fosforilación
de proteínas
DAGPIP2
Péptido regulador
Dominio transmembrana
Membrana celular
Proteína
quinasa C
Fosfolipasa
C
Gp
Receptor
Figura 75.4. Mecanismo de acción de los péptidos reguladores que actúan a través de la vía de la fosfolipasa C.
Insulina
Citoplasma
Efectos
biológicos
IPG
Fosforilación
de proteínas
Proteína
quinasa
C
DAG
GPI
Fosfolipasa
Cp
pp
p
Membrana
celular
	
Tirosina
quinasa
	
Tirosina
quinasa
��
Figura 75.5. Uno de los mecanismos de acción propuestos para la insulina.