Anatomia y Fisiologia (441)

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das. Las otras dos cadenas, las cadenas ligeras, también
son idénticas pero sólo tienen la mitad de longitud que
las pesadas. Cuando las cuatro cadenas se combinan, la
molécula de anticuerpo formada tiene dos mitades idén-
ticas, cada una de las cuales consiste en una cadena pe-
sada y una ligera, y se suele decir que la molécula com-
pleta tiene forma de T o de Y.
Cuando los científicos comenzaron a estudiar la es-
tructura de los anticuerpos, descubrieron algo muy pe-
culiar: cada una de las cuatro cadenas que forman un an-
ticuerpo tiene una zona variable (V) en un extremo y
una zona constante (C) mucho más extensa en el otro.
Los anticuerpos que responden a distintos antígenos tie-
nen zonas variables distintas, pero sus zonas constantes
son las mismas o casi las mismas. Esto cobró sentido
cuando se descubrió que las zonas variables de las cade-
nas pesadas y ligeras de cada rama combinaban sus es-
fuerzos para formar una zona de enlace a antígenos
(Figura 12.15) con un perfil único que “encajara” con un
antígeno específico. Desde este momento, cada anti-
cuerpo cuenta con ambas zonas de enlace a antígenos. 
Las zonas constantes que forman el “tallo” del anti-
cuerpo pueden compararse con el mango de una llave.
El mango de una llave tiene la misma función en todas
las llaves: permite sujetarla e introducir en la cerradura
la parte que la hace girar. De forma similar, las zonas
constantes de las cadenas del anticuerpo tienen funcio-
nes comunes a todos los anticuerpos: determinan el
tipo de anticuerpo formado (clase de anticuerpo) y
cómo el tipo de anticuerpo desarrollará su papel inmu-
nitario en el organismo, así como los tipos de célula o
sustancias químicas a las que el anticuerpo puede
unirse.
Clases de anticuerpos Existen cinco clases principales
de inmunoglobulina: IgM, IgA, IgD, IgG e IgE. Tal y
como ilustra la Tabla 12.2, los anticuerpos IgD, IgG e
IgE tienen la misma estructura básica con forma de Y,
descrita con anterioridad y se denominan monómeros.
Los anticuerpos IgA aparecen tanto en forma de monó-
mero como en forma de dímero (dos monómeros enla-
zados). (En la tabla sólo se muestra la forma de dímero.)
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TABLA 12.2 Clases de inmunoglobulina
Clase Estructura generalizada Ubicación Función biológica
IgD Casi siempre enlazado Se cree que es un receptor de superficie 
a la célula B. de la célula B inmunocompetente; impor-
tante en la activación de la célula B. 
IgM Unido a la célula B; Cuando se une a la membrana de la célula
libre en plasma. B, sirve como receptor de antígeno; 
primer tipo de Ig liberado al plasma 
por las células plasmáticas durante la
respuesta primaria; potente agente 
aglutinador; fija el complemento.
IgG Anticuerpo más abundante Anticuerpo principal de las respuestas 
en plasma; representa el 75%-85% primaria y secundaria; atraviesa 
de los anticuerpos circulantes. la placenta y facilita inmunidad pasiva 
al feto; fija el complemento.
IgA Algunos (monómero) en Baña las superficies mucosas
plasma; dímero en secreciones y las protege de la adhesión de 
tales como saliva, lágrimas, patógenos.
jugos gástricos y leche.
IgE Secretados por las células Se unen a mastocitos y basófilos 
plasmáticas, de la piel, la mucosa y desencadenan la liberación de 
de los tractos gastrointestinal histamina y otras sustancias químicas 
y respiratorio, y las amígdalas. que median en la inflamación y en ciertas 
respuestas alérgicas.