resumo de inmulogia- Anticuerpos

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Anticuerpos 
Los anticuerpos circulantes (también conocidos como 
inmunoglobulinas) son glicoproteínas solubles que 
reconocen y se unen específicamente a los 
antígenos. 
Están presentes en el suero, los líquidos tisulares y las 
membranas celulares. 
Función Principal: 
Ayudar a eliminar los microorganismos que producen 
esos antígenos. Los anticuerpos también actúan como 
receptores de antígenos unidos a la membrana en los 
linfocitos B y desempeñan funciones claves en la 
diferenciación de linfocitos B. 
Los anticuerpos son glucoproteínas que se expresan 
como: 
• Receptores ligados a la membrana en la 
superficie de los linfocitos B 
• Moléculas solubles (secretadas por células 
plasmáticas) que se muestran en el suero y 
líquidos tisulares. 
El contacto entre el receptor de linfocito B (BCR) de 
un linfocito B concreto y el antígeno que reconoce 
produce la activación de la célula y su diferenciación 
para generar un clon de células plasmáticas que 
secretan grandes cantidades de anticuerpos. 
Cada clon secreta solo un tipo de anticuerpo, con 
una especificidad única. Los anticuerpos que 
secretan tienen la misma especificidad de unión que 
el receptor del linfocito B original. 
 
Moléculas que reconocen Aqs: 
 
Los anticuerpos tienen una estructura básica de 
cuatro cadenas. 
Las cadenas ligeras se unen a las cadenas pesadas 
mediante enlaces disulfuro entre las cadenas y por 
interacciones no covalentes múltiples. 
Cada segmento de aproximadamente 110 
aminoácidos está plegado para formar un dominio 
compacto, que se estabiliza a través de múltiples 
interacciones no covalentes y enlaces disulfuro 
covalente intracatenarios. Asi: 
• La cadena ligera tiene dos dominios y un 
puente disulfuro intracatenario en cada 
dominio 
• La cadena pesada tiene cuatro dominios y un 
enlace disulfuro dentro de cada uno de los 
dominios de la cadena. 
FC: región efectora 
 
CH2: Fijacion del complemento. 
CH3: Union a receptores en la membrana de los 
fagocitos 
En la mayoría de los mamíferos se han encontrado 
cinco clases distintas de moléculas de anticuerpos, 
que se llaman IgG, IgA, IgM, IgD e IgE. Se diferencian 
por: 
• El tamaño, por ejemplo, el numero de 
cadenas polipeptidicas. 
• La carga. 
• La secuencia de aminoácidos 
• El contenido de glúcidos. 
En los seres humanos hay cuatro subclases de IgG y 
dos de IgA. 
En conjunto, hay nueve isotipos de anticuerpos:
La cadena pesada tiene cuatro dominios y un 
enlace disulfuro dentro de cada uno de los 
 
CH3: Union a receptores en la membrana de los 
En la mayoría de los mamíferos se han encontrado 
cinco clases distintas de moléculas de anticuerpos, 
que se llaman IgG, IgA, IgM, IgD e IgE. Se diferencian 
El tamaño, por ejemplo, el numero de 
En los seres humanos hay cuatro subclases de IgG y 
En conjunto, hay nueve isotipos de anticuerpos: 
IgA1, IgA2, IgM, IgG1, IgG2, IgG3, IgG4, IgD e IgE.
Cada isotipo de define por la secuencia de 
aminoácidos de la región constante de la cadena 
pesada y lo codifica un gen. 
La estructura básica de todas las moléculas de 
anticuerpos es una unidad que consta de:
• Dos cadenas polipeptidicas ligeras (25kDa)
• Dos cadenas polipeptidicas pesada (55kDa)
La secuencia de la región constante de la cadena 
pesada determina la clase y la subclase, o isotipo, del 
anticuerpo. Las cadenas pesadas se designan:
• µ (IgM) 
• γ1, γ2, γ3, γ4 (IgG1, IgG2, IgG3, IgG4)
• α1 y α2 (IgA1, IgA2)
• δ (IgD) 
• ε (IgE) 
Igs: Clases o isotipos 
Igs: Características bioquímicas
IgA1, IgA2, IgM, IgG1, IgG2, IgG3, IgG4, IgD e IgE. 
Cada isotipo de define por la secuencia de 
egión constante de la cadena 
pesada y lo codifica un gen. 
La estructura básica de todas las moléculas de 
anticuerpos es una unidad que consta de: 
Dos cadenas polipeptidicas ligeras (25kDa) 
Dos cadenas polipeptidicas pesada (55kDa) 
n constante de la cadena 
pesada determina la clase y la subclase, o isotipo, del 
anticuerpo. Las cadenas pesadas se designan: 
4 (IgG1, IgG2, IgG3, IgG4) 
2 (IgA1, IgA2) 
 
Características bioquímicas 
 
Igs séricas: Feto, recien nacido y niño 
 
Electroforesis de suero: 
 
La IgG es el isotipo de anticuerpo predominante en el 
suero humano normal, presenta una estructura 
monomerica, representa el 70 – 75% de los 
anticuerpos séricos totales. Intervalo de 
concentración normal: 6-16 g/l 
La IgM representa el 10% de la cantidad de 
anticuerpos del suero, de estructura un pentámero-. 
Intervalo de concentración normal: 0,5 – 2g/l 
La IgA es el isotipo de anticuerpo predominante en las 
secreciones seromucosas, representa alrededor del 15 
– 20% del total de anticuerpos séricos, de estructura. 
Limites normales de concentración: 0,8 – 4g/l 
La IgD es un receptor especifico de antígeno (IgDm) 
de los linfocitos B maduros, monómero de cuatro 
cadenas y supone menos del 1% del total de 
anticuerpos séricos. Limites normales de 
concentración: 2- 100 mg/l 
Las concentraciones de IgE son muy bajas (0-90 
UI/ml) respecto a las de los otros isotipos de 
anicuerpos 
Todos los anticuerpos son moléculas BIFUNCIONALES 
que: 
 Reconocen y se unen al antígeno 
 Favorecen la destrucción y eliminación del 
inmunocomplejo formado a través de la 
activación de mecanismos efectores 
-Todas las Inmunoglobulinas son bifuncionales a 
excesion de la IgD. 
Una parte de la molécula de anticuerpo determina su 
especificada por el antígeno y la otra determina que 
funciones efectoras se activaran. 
Las funciones efectoras incluyen la unión de las 
regiones constantes (Fc) de la cadena pesada a: 
1. Los receptores que se expresan en los tejidos 
del anfitrión (por ejemplo: FcγR1 en los 
fagocitos) 
2. El primer componente (C1q) del sistema del 
complemento para iniciar la vía clásica de la 
cascada de complemento. 
Acs: especificidad e intercción con mecanismos 
efectores 
 
Igs: principales propiedades 
 
IgC 
 
Las cuatro subclases de IgG son son muy homologas 
en cuanto a su estructura, pero cada una de ellas 
tiene un perfil único de funciones efectoras; asi, en la 
activación de la via clásica del complemento, lo 
complejos formados con: 
• Anticuerpos IgG1 e IgG3 son eficaces 
• Anticuerpos IgG2 son menos eficaces 
• Anticuerpos IgG4 son inactivos 
La IgG se equilibra entre las reservas intravascular y 
extravascular, de manera que proporciona una 
protección sistémica exhaustiva 
En los seres humanos, los recién nacidos no tienen 
competencia inmunitaria y el feto debe protegerse 
con anticuerpos IgG pasivos que se transportan 
selectivamente a través de la placenta. 
El transporte esta regulado por el receptor para el Fc 
neonatal (FcRn), y se transportan todas las subclases 
de IgG, pero la proporción entre la sangre de 
cordon/materna es diferente, aproximadamente de 
1,2 para IgG1 y aproximadamente de 0,8 para la IgG2 
IgA: 
 
La IgA sérica es un producto de una respuesta 
inmunitaria secundaria. 
Los inmunocomplejos con IgA opsonizan los antígenos 
y activan la fagocitosis a través de receptores 
celulares para el Fc (FcαR). 
La función predominante del anticuerpo IgA la realiza 
en su forma secretora , protegiendo los aparatos 
respiratorio, digestivo y reproductor. 
La subclase IgA1 predomina en: 
• El suero humano 
• Las secreciones, como el moco nasal, las 
lagrimas, la saliva y la leche. 
En el colon predomina IgA2 
Formación y transcitosis. 
Los monómeros de la IgA se unen a través de la pieza J 
(del ingles joinig chain) proteína acida con PM 15000 
que se forma también en la célula plasmática. El 
dímero de IgA secretado por esta célula es captado 
por las células epiteliales de la mucosa, 
principalmente intestinal, a través de del receptor 
para la Ig polimérica (pIgR). 
Esta molécula permanece unida a la IgA, le da 
estabilidad y la conserva integra durante su paso a 
través de la célula epitelial ( transcitosis).Al llegar a la 
parte terminal, el pIgA es sometido a proteólisis y 
genera la pieza secretora. 
Este péptido se une al dímero al salir y le confiere 
estabilidad y protección en la luz intestinal. Así, la IgA 
emerge a la superficie epitelial, en donde funciona 
como una barrera. 
IgM: En las microfotografías electrónicas se observan 
que la molecula de IgM tiene forma de “estrella” 
 
 
 
 
 
 
La IgM es el primer anticuerpo que se forma en la 
respuesta inmunitaria primaria y se limita, en gran 
medida, al compartimiento intravascular. 
Con frecuencia, se asocia a la respuesta inmunitaria 
frente a microorganismos infecciosos con frecuencia 
para eliminar bacterias con una composición 
antigénica compleja que se encuentra en la sangre. 
Una vez que se une a su diana, la IgM es un activador 
potente de la vía clásica del complemento. 
 Aunque la molécula de anticuerpo de IgM 
pentamerica consta de cinco regiones Fcµ, no activa la 
vía clásica del complemento cuando forma complejos. 
Sin embargo, cuando se une a un antígeno con 
epitopos idénticos repetidos forma una estructura en 
“grapa” y experimenta un cambio estructural que se 
denomina dislocación. 
IgE: 
 
IgD: 
 
La IgD no tiene funciones efectoras conocidas como 
proteína sérica. 
Funciona como un receptor de antígenos 
transmembranario en los linfocitos B maduros. 
La IgE a pesar de que su concentración en el suero es 
baja, 
la clase IgE: 
• Se caracteriza por su capacidad para unirse 
con avidez a los basófilos circulantes y los 
mastocitos tisulares a través del receptor 
FcεRI de afinidad alta. 
• Sensibiliza a las células de las superficies 
mucosas como la conjuntiva, la mucosa nasal 
o la bronquial. 
La IgE puede haber evolucionado para proporcionar 
inmunidad contra los parásitos helmintos, pero 
actualmente, en los países desarrollados, suelen 
asociarse con enfermedades alérgicas, como el asma 
y la sensibilidad a los huevos, pescados, etc. 
Receptores para el Fc: 
 En algunas ocasiones, los anticuerpos 
protegen uniéndose al microorganismo 
patógeno, evitando que este se una a las 
células del organismo y las infecte. 
 Las funciones biológicas y protectoras de los 
anticuerpos están mediadas mas a menudo 
por la acción de adaptadores que se unen al 
antígeno a través del paratopo y a través de 
su región Fc a receptores para el Fc (FcR) 
expresados en los tipos de células. 
Se han definido tres clases de FcR que reconocen las 
regiones Fc de la IgG (FcγR), la IgA (FcαR), y la IgE 
(FcεR), dentro de cada clase de FcR hay varios tipos 
diferentes, por ejemplo FcγRI, FcγRII, FcγRIII 
En los seres humanos se han definido tres clases del 
receptor de la superficie celular para la IgG (FcγR): 
• FcγRI (CD64) 
• FcγRII (CD32) 
• FcγRIII (CD16) 
Cada receptor se caracteriza por una cadena α de 
glucoproteínas que se une al anticuerpo y que tiene 
dominios extracelulares homólogos a los dominios de 
las inmunoglobulinas, es decir pertenecen a la 
superfamilia de las inmunoglobulinas, como los 
receptores para la IgA (FcαR) y la IgE (FcεRI) 
FcγRI (CD64) se une a: 
 IgG1 e IgG3 monomericas con afinidad alta, 
respecto a la 
 Afinidad baja de la IgG4 
 La IgG2 no tiene una afinidad de unión 
detectable. 
Presentan una actividad limitada pero se expresa en 
todas las células de la estirpe de los fagocitos 
mononucleares y participa en la fagocitosis de los 
inmunocomplejos, la liberación de mediadores, etc. 
FcγRII se expresa de dos formas. 
El FcγRII (CD32a; CD32b) se expresa en las formas 
FcγRIIa y FcγRIIb, que tienen estructuras y funciones 
distintas, con una distribución celular amplia, pero 
diferente. 
Aparece en la superficie de monocitos, macrófagos, 
neutrófilos eosinofilos, células B y plaquetas. 
La cadena α del FcγRIIa: 
 Tienen una afinidad moderada por la IgG1 y la 
IgG3 monomericas. 
 Puede producirse en una forma polimórfica 
que puede unirse a la IgG2 monomerica. 
La molecula de FcγRIIb: 
 Cuando forma un enlace cruzado, inhibe la 
activación celular especialmente en los 
linfocitos B 
El FcγRIII se expresa como FcγRIIIa y como FcRIIIb: 
El FcγRIIIa (CD16a) tiene una estructura y función 
distintas al FcγRIII (CD16b) y ambos se distribuyen en 
células diferentes. 
El FcγRIIIa se expresa en los monocitos, los 
macrófagos, y los linfocitos NK y algunos linfocitos T. 
El FcγRIIIb se expresa selectivamente en los 
neutrófilos y basófilos , presenta una afinidad baja por 
la IgG monomérica. 
El FcR para la IgA es el FcαRI: 
El receptor para la IgA es el FcαRI (CD89): 
 Esta formado por dos dominios de la 
superfamilia de la Ig. 
 Se expresa en las células miolociticas 
 Puede desencadenar la fagocitosis, la lisis 
celular y la liberación de mediadores de la 
inflamación. 
Pueden unirse a la IgA1 y IgA2. 
Las dos clases del receptor para el Fc de la IgE son FcεRI y FcεRII. 
 En los seres humanos se han descriptos dos clases de receptores para la Fc de la IgE. 
 El FcεRI de afinidad alta, que se expresa en los mastocitos y los basófilos, y es el receptor “clásico” de la IgE. 
 El FcεRII de afiniad baja (CD23) que se expresa en los leucocitos y los linfocitos.