Tema 7 - Anticuerpos

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Anticuerpos | Br. Oriana Castillo 
 
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TEMA 7: ANTICUERPOS 
Los anticuerpos son glicoproteínas de PM variable, producidas por los Linfocitos B ante la entrada de un antígeno al 
organismo. Son mediadores de mecanismos celulares y moleculares que permiten NEUTRALZIAR Y DESTRUIR AL 
ANTIGENO, una vez que se unen a este. 
Los anticuerpos se clasifican de acuerdo a 3 enfoques: 
1. Enfoque funcional 
2. Acción de defensa 
3. Propiedades bioquímicas 
Anticuerpos: tienen la capacidad de bloquear el efecto de toxinas bacterianas. Se visualizan en forma de monómeros, 
dímeros, trímeros o pentámeros (IgM). 
Inmunoglobulinas (Igs): Son proteínas que tienen una participación importante en los mecanismos efectores de la 
respuesta inmune. 
Gammaglobulinas: Los anticuerpos migran en el grupo de las gammaglobulinas, en una corrida electroforética. Esto 
se debe a sus características bioquímicas. 
Nota: Se usará indistintamente el termino anticuerpo o inmunoglobulina. 
DISTRIBUCIÓN DE LOS ANTICUERPOS O INMUNOGLOBULINAS
✓ Sangre 
✓ Orina 
✓ Leche materna (calostro) 
✓ Lagrimas 
✓ Saliva 
✓ Tracto genitourinario 
✓ LCR, Liquido sinovial, liquido intersticial, linfa y 
mucosas 
ESTRUCTURA DE LOS ANTICUERPOS 
TODOS los tipos de inmunoglobulinas tienen una estructura básica común 
llamada MONOMERO DE INMUNOGLOBULINA. 
Los monómeros de la Igs, se forman por la asociación de: 
 
− 2 cadenas pesadas (de alto PM) 
− 2 cadenas ligeras (de bajo PM) 
− Por medio de fuerzas covalentes y no covalentes 
En ambos tipos de cadenas, se aprecia: 
1. En el extremo aminoterminal una zona violeta, conocida como 
REGIÓN VARIABLE, debido a que allí varía la secuencia de 
aminoácidos. En ambas cadenas las regiones violetas se asocian 
y forman una región de reconocimiento antigénico. 
 
2. Una región Azul hacia el extremo carboxiterminal, conocida como REGIÓN CONSTANTE, debido a que no 
varía la secuencia de aminoácidos (Hay una secuencia homologa de Aas, es decir, si se toman 2 Ig diferentes 
y comparamos sus secuencias entre cadenas es muy probable que estas secuencias de Aas sean parecidas y 
por eso el nombre de “constantes”). 
 
La región violeta del monómero, es la región variable, donde se unen los dominios de las cadenas pesadas con las 
cadenas ligeras formando el área de reconocimiento a través de la cual se une a la superficie antigénica; En un 
monómero hay 2 regiones variables, por lo que se dice que tiene valencia 2, pero eso NO significa que, si se trata de 
un monómero, puede tener 2 zona de reconocimiento antigénico, ya que es dependiendo de las características de la 
región variable que las Igs van a poder reconocer un determinante antigénico especifico (epítopo), o la característica 
especifica de la superficie antigénica. 
 
La región azul, hacia el extremo carboxiterminal es la responsable de los mecanismos efectores y ciertas propiedades 
biológicas de las Inmunoglobulinas. 
 
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Región Hipervariable: Porción más apical del anticuerpo, ubicado en el extremo N-terminal. Se encuentran 3 dominios 
Hipervariables CDR1, CDR2, CDR3 (CDR significa región determinante de complementariedad) debido a que es allí 
donde ocurre el mayor recambio de aminoácidos en todo el anticuerpo. 
 Tipos de Cadenas: 
CADENAS: Formadas por dominios constituidos por 110 aminoácidos (Regiones cuadradas que se aprecian en azul, verde, blanco 
y rojo). Los dominios están asociados directamente con la función que cumple la IgG. 
Cadenas Ligeras: 
 
o Los dominios de la REGION CONSTANTE de las cadenas 
ligeras se identifican como CL (Constant Ligh Chain) 
o Los dominios de la REGION VARIABLE de las cadenas ligeras 
se identifican como VL 
Cadenas Pesadas: Estructuras de aminoácidos con residuos 
glicosídicos en ella. Son 2 y de acuerdo a la Ig que se trate, cambia el 
nombre de la cadena. 
o Los dominios de la REGION CONSTANTE de las cadenas 
pesadas se identifican como CH (Constant High Chain). En 
esta región hay 3 o 4 dominios, y se identifican desde la zona 
cercana al extremo aminoterminal hasta la zona 
carboxiterminal como CH1, CH2, CH3, CH4. 
o Los dominios de la REGION VARIABLE de las cadenas pesadas se identifican como VH. 
Region Bisagra: En algunas inmunoglobulinas está presente una región bisagra, rica en los aminoácidos Prolina 
Y Cisteina (10-60 aa), los cuales le permiten al anticuerpo tener libertad de movimientos de ambos brazos y flexibilidad 
para interactuar con la superficie antigénica. La región bisagra se encuentra entre CH1 y CH2. 
NOTA: Las IgM y las IgE no poseen bisagra. 
Puentes di-sulfuro: Son elementos fundamentales, ya que unen a las 
cadenas pesadas entre sí y además unen a las cadenas ligeras con las 
pesadas. Son creadas gracias a los residuos de cisteína en cada lado de 
unión. La cisteína crea cambios en la morfología que determina subtipos 
de Igs. 
“El brazo son las cadenas pesadas H, la muñeca seria la cadena ligera L 
y 3 dedos serían los dominios hipervariables” 
 
ESTRUCTURA DEL ANTICUERPO 
Dependiendo de las características del determinante antigénico, la región variable de la inmunoglobulina va a presentar 
una configuración determinada. 
 
Todos los tipos de anticuerpos están compuestos, en 
su estructura monomérica, por cadenas ligeras Kappa 
o por cadenas Lambda. No existen anticuerpos 
híbridos, es decir, no hay ningún Ac que tenga cadenas 
tanto lambda como kappa. 
La diferencias físico químicas y secuencia de 
aminoácidos entre los dos tipos de cadenas ligeras 
se encuentra en los dominios constantes. 
Las cadenas Kappa doblan la concentración de las cadenas Lambda en el suero. 
 
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UNION ANTIGENO-ANTICUERPO 
La Unión Ag-Ac se produce mediante FUERZAS NO COVALENTES, porque el espacio de reconocimiento siempre 
debería mantenerse presto para que, una vez cumplido el proceso antigénico, este pueda darse una y otra vez, y las 
veces que sean posibles. La sumatoria de estos tipos de unión determina su fuerza de interacción. 
 
Fuerzas No Covalentes: 
 
✓ Electrostáticas, 
✓ Puentes de Hidrogeno 
✓ Hidrófobas 
✓ Van der Waals. 
CLASES O ISOTIPOS DE INMUNOGLOBULINAS 
 
Se conocen 5 clases o isotipos de inmunoglobulinas, la ilustración indica que, 
las diferencias entre las mismas, se encuentra en las regiones constantes de 
los respectivos monómeros, específicamente en las cadenas pesadas. En 
cada clase de inmunoglobulina, sus regiones constantes se indican con un 
color diferente. 
 
Los aspectos que Determinan la diferencia entre cada clase son: 
 
1. Número y localización de S-S intercatenarios 
2. Número de residuos de CHOs unidos 
3. Número de dominios en el extremo C terminal 
4. Carga del monómero 
5. Longitud de la región bisagra 
6. Solubilidad 
En el cuadro se evidencia lo siguiente: 
1. Se conocen 5 clases o isotipos de Inmunoglobulinas; Igs G, 
A, M, D, E. 
2. Todas las clases de isotipos de Igs tienen en su estructura 
monomérica cadenas ligeras Kappa o cadenas Lambda. 
3. Las clases o isotipos de Igs se diferencian en sus 
cadenas PESADAS: 
 
a. IgG tiene cadenas pesadas GAMMA 
b. IgA tiene cadenas pesadas ALFA 
c. IgM tiene cadenas pesadas MIU 
d. IgD tiene cadenas pesadas DELTA 
e. IgE tiene cadenas pesadas EPSILON. 
 
4. Las únicas Ig que pueden polimerizar son IgA e IgM. 
NOTA: Ej: Todas las IgA van a tener la misma región constante entre ellas, pero difiere de la región constante de las 
IgG. Aplica para todos los tipos. Por otro lado, la estructura polimérica de IgM se forma por la asociación de 5 
monómeros a través de la cadena J. 
Subclases de Inmunoglobulinas 
 
Los únicas clases, isotipos o tipos de inmunoglobulinas que se dividen 
en subclases son las: 
o IgG: en IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4. Las diferencias entre estas 
subclases se encuentra nen el número de puentes disulfuro en la 
región bisagra y en la disposición de los residuosde carbohidratos 
unidos a las cadena pesadas. Esas diferencias estructurales 
determinan las diferencias funcionales entre las IgG. 
 
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o IgA: en IgA1 e IgA2. Las diferencias entre estas subclases se 
encuentran en la presencia y ausencia de la región bisagra en la IgA1 
e IgA2 respectivamente, y en la disposición de los residuos de 
carbohidratos unidos a las cadenas pesadas. 
 
1. ISOTIPO Diferencias fisicoquímicas de las Cadenas H y L entre las 
clases y subclases. Ejemplo: IgA e IgG 
2. ALOTIPO Pequeños cambios estructurales en las cadenas H y L dentro 
de un mismo tipo de Ac. Son variables y particulares en cada 
individuo y heredables. De allí a que puedan actuar como 
antígenos, debido a la leve diferencia en las CH de las Ig 
3. IDIOTIPO Estructura conformacional del sitio de unión con el Ag Participa 
las regiones variables de las cadenas H y L 
 
Los alotipos son determinantes que se encuentran en inmunoglobulinas de diferentes organismos, pero de la misma 
especie, estos determinantes son secuencias especificas expresadas genéticamente por proteínas y que se ha 
demostrado que se encuentran (refiriéndose a los determinantes alotipicos) en las porciones constantes de las cadenas 
H y de las cadenas L. y se les denomina marcadores Gm los que se encuentran en las cadenas H y marcadores Km los 
que se encuentran en las cadenas L. 
Los idiotipos son variantes antigénicas que a diferencias de los alotipos que se encontraban en regiones constantes, 
ellos se encuentran en las regiones variables e hipervariables, son UNICAS para cada anticuerpo ya que son netamente 
específicas para un antígeno. 
CARACTERISTICAS BIOQUIMICAS Y LOCALIZACION DE LAS IGs 
ISOTIPO PM 
(KD) 
Concentración 
Fisiológica 
Vida Media 
(Días) 
Valencia Localización 
IgM 900 0,02-3mg/ml 10 10 Sangre 
IgG 150 6-18mg/ml 39 2 50% tejidos, 50% sangre y Otros Fluidos 
biológicos. Única que atraviesa la placenta 
IgA 160 1-4mg/ml sangre 
40mg/kg 
8 2 
4 o 6 
Sangre IgA1 
Mucosas (IgA2 o secretora) 
IgE 280 0,0001-0,001mg/ml 2 Sangre, Tejidos (citofilica) 
IgD 180 0-0,04mg/ml 0,4 2 Linf B, Sangre (en baja concentración) 
 
Mayor concentración en sangre → IgG Menor concentración en sangre → IgE 
 IgM 
También llamada macroglobulina, es un isotipo cuya cadena H se llama MIU. Esta Ig se encuentra en forma de 
monómero como parte del BCR del LB, y en forma de pentámero en sangre y secreciones. Tiene un PM muy grande y 
por ende no difunde fácilmente al medio extravascular, por eso restringe a la sangre. Posee 10 valencias para poder 
entrar en contacto con el Ag, sin embargo, casi siempre usan 5 o 6. En sus cadenas L se detectan isotipos Kappa y 
Lambda. 
El pentámero de IgM tiene una cadena adicional en su estructura que es secretada por el plasmocito tanto para ella 
como para todas las Inmunoglobulinas que se polimerizan, esta cadena se llama CADENA J (Join Chain) o cadena de 
unión y su función es dar estabilidad a ella 
FUNCIONES: 
1. Activación del sistema de complemento: son “CHISMOSAS, ellas activan a las proteínas de complemento 
por la vía clásica cuya básica función es expandir la alerta inmunitaria en presencia de Ag. 
 
2. Aglutinación: capacidad de la IgM para aglomerar patógenos (bacterias) gracias a su cantidad de valencias 
(Son anticuerpo polireactivo o poliespecifico). 
 
3. Predominio en RI Primaria: También es la primera que se produce en el desarrollo embrionario. 
 
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4. Se produce preferente frente a Ag que no desencadenan memoria inmunitaria (T-INDEPENDIENTE) hace 
manifiesto que no es necesario activar la respuesta secundaria. 
 
5. Importancia en sistema sanguíneo ABO: son Ac naturales para los antígenos de los hematíes en cada grupo 
sanguíneo. 
 
 IgA 
La IgA en su forma monomérica se encuentra en la sangre. Por otro lado, la estructura polimérica de la IgA (Secretora) 
se forma por la asociación de 2 o 3 monómeros a través de una cadena polipeptídica (cadena J), esta Ig se encuentra 
principalmente como dímero o trímero. La estructura de estos polímeros está protegida por una estructura proteica 
denominada COMPONENTE SECRETOR (CS o SC) en el lugar de su función. Es CS se encarga de s proteger y dar 
resistencia a los dímeros frente a todo tipo de elementos proteolíticos, ya sean tanto de origen secretor por parte de los 
tractos en si, como de origen antigénico por parte de microorganismos que intenten colonizar en mucosas (recordemos 
que los Ac al estar expuestos a enzimas proteolíticas pueden fragmentarse perdiendo su actividad biológica). 
Tienen 2 sitios de localización: en sangre y en las secreciones relacionadas al tejido linfoide asociado a mucosas 
(MALT), básicamente, en todos los tractos cutaneomucosos (respiratorio, gastrointestinal, urogenital, nasal, cutáneo). 
FUNCIONES IgA: 
1. Exclusión inmunitaria: la IgA secretora actúa como barrera inmunitaria para evitar la adhesión de 
microorganismos a las células hospedadoras 
2. Desencadenan respuesta del complemento por vía alterna, favoreciendo la fagocitosis contra bacterias 
CALICIFORMES INTESTINALES. 
3. Se encuentra en grandes concentraciones en el calostro, en altas cantidades dentro de PMN y Mφ (cuando son 
estimulados liberan la Ig). Por lo tanto transfiere inmunidad pasiva al neonato. 
4. Tienen acción neutralizante, destructiva y además ANTI-INFLAMATORIAS para proteger la mucosa frente a 
antígenos extraños. 
Receptores de IgA: La IgA posee un receptor FcαR (CD69) quien reacciona frente a neutrófilos, eosinofilos y monocitos 
 IgG 
Este isotipo de anticuerpo solo se encuentra en forma de monómero, pero tiene 4 subtipos; IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4. El 
difunde fácilmente en el espacio extravascular, debido a que tiene bajo PM; posee una cadena pesada llamada gamma 
(γ) y la manera de diferenciar sus subtipos es en los cambios en sus puentes disulfuro y la región bisagra. 
FUNCIONES: 
1. Actividad neutralizante: esto es gracias a que ellos atrapan al Ag e impiden a este patógeno activar sus 
factores de virulencia, ya sea evitar su adhesión o producción de endotoxinas. 
 
2. Activación del sistema de complemento: ellas también son “CHISMOSAS”, porque activan por vía clásica a 
las proteínas del complemento al estar unido con un antígeno. (IgG3>IgG1>IgG2>IgG4) 
 
3. Inmunidad neonatal: estos Ac, son capaces de pasar a la placenta (IgG2 atraviesa la placenta en menor 
proporción) y brindar una inmunidad pasiva al neonato 
 
4. Actividad opsonizante: gracias a que poseen receptores que interaccionan con las células de la RI innata, es 
decir el SFM, dan a estos mayor eficacia en su acción fagocitica; esto gracias al Fc de la IgG. También se 
establece la citotoxicidad celular dependiente de anticuerpos (ADCC) 
 
5. Inhibición de LB por retroalimentación. 
Receptores de las IgG: SE DENOMINAN CON EL NOMBRE DE FcγR1 (CD64), FcγR2 (CD32) y FcγR3 (CD16). Ellos 
son específicos de subtipos de IgG diferentes y tienen diferentes células blanco y diferentes niveles de afinidad. 
 
 IgE 
 
La IgE es la Ig de menor concentración en sangre. Cuando un individuo esta en contacto con un Ag que induce la 
producción de estas Ig, apenas son producidas se secreta a la sangre y de inmediato se adhiere en los tejidos (Recordar 
que es citofilica), uniéndose a las superficies celulares, principalmente en órganos linfoides secundarios (más en 
ganglios). 
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La IgE se va a unir principalmente a la superficie de los basófilos y mastocitos, de allí a que su concentración en sangre 
sea baja. Posee cadena ε como cadena pesada, es la ig con menor concentración sérica pero es la ig con mayores 
residuos glicosídicos en su estructura. También es llamado anticuerpo reaginico o citolítico 
 
FUNCIONES de IgE: 
 
1. Es un mediador en reacciones de hipersensibilidad tipo 1, esto gracias a la liberaciónde aminas vasoactivas y 
procesos inflamatorios al estar unidos con mastocitos o basófilos. No es una función, es una característica. 
2. Producen mecanismos de citotoxicidad celular dependiente de anticuerpos (ADCC) gracias a la interacción de 
ellos y la sub población linfocítica de TCD4, específicamente Th2 o Th0. 
3. Genera defensa en contra de entes parasitarios y contra agentes tumorales 
 
Receptores: La IgE tiene receptores FcεRI que tienen alta afinidad y se encuentran en mastocitos y basófilos; Tiene un 
receptor FcεRII (CD23) de baja afinidad en Eosinófilos, Monocitos, Macrófagos, plaquetas, células T y B. 
 
 IgD 
 
Sólo se conoce que su presencia en la membrana celular del LB es calificativo de madurez en el linfocito; además de 
que tiene como nombre de la cadena H, el nombre de delta (γ). 
 
ESTUDIO DE LAS ESTRUCTURAS DE LAS IGs CON ENZIMAS PROTEOLITICAS 
La estructura y la función de las Igs se ha podido conocer un poco más, a 
través de estudios proteolíticos sobre las IgG con ciertas enzimas proteasas. 
En este sentido, especialmente, el uso de la enzima papaína y la pepsina 
permitió determinar: 
A. En la estructura del monómero de la Ig, hay regiones responsables 
del reconocimiento antigénico. 
B. En la estructura del monómero de la Ig, hay regiones responsables 
de propiedades biológicas y otras funciones. 
Se aprecia en la imagen que la papaina corta los enlaces peptídicos que se 
establece entre los aminoácidos ubicados en la región bisagra del monómero. 
Lo que trae como consecuencia la generación de dos “brazos” idénticos (cada 
uno con capacidad de unirse al antígeno, a pesar de derivarse de un efecto proteolítico), por lo tanto, denominados 
fragmentos que se unen al antígeno (Fab). 
En esta digestión enzimática también se genera otro fragmento conocido como fragmento que cristaliza (Fc) debido 
a que tiene la particularidad de formar un cristal cuando asocian con otros fragmentos idénticos generados en la 
proteólisis mientras se baja la temperatura. Este fragmento se une a los receptores en las células. 
Con base a lo anteriormente señalado, la literatura emplea frecuentemente los términos Fab y aún más frecuente Fc, 
para explicar los mecanismos efectores de las Igs y de sus receptores celulares. 
 
RELACIÓN ESTRUCRURA Fc Y Fab/ FUNCIÓN 
Todas las Igs poseen Fab y Fc. Sin embargo, la explicación se hace con el monómero de IgG el cual tiene la estructura 
más sencilla. 
1. Se aprecia que los monómeros contienen 2 Fab. Cada uno de los Fab, contiene 3 
regiones hipervariables denominadas Regiones Determinantes de la 
Complementariedad, las cuales son las responsables del reconocimiento 
antigénico porque entran en contacto directo con el antígeno y en cada una de 
ellas hay una alta tasa de variabilidad de Aminoácidos. Son las que determinan la 
especificidad del Ac. 
 
2. Se aprecia que el Fc contiene dominios responsables de mediar con las funciones 
del monómero. Uno de ellos, participa en la activación del complemento, otra parte 
de la estructura del Fc, se une a receptores de macrófagos, el ultimo dominio 
participa en transporte de la circulación materno-fetal. 
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FRAGMENTO Fc 
Posee funciones efectoras como: 
 
✓ Unión y activación del sistema de complemento 
✓ Unión a receptores celulares: Monocitos, macrófagos, células dendríticas, neutrófilos, NK, Eosinófilos, 
Basófilos, Mastocitos y Células B. 
✓ NO SE UNE AL ANTIGENO. 
 
RECEPTORES CELULARES Fc de INMUNOGLOBULINAS 
1. Los leucocitos expresan en sus membranas receptores específicos para algunos isotipos de Inmunoglobulinas, no 
todos los receptores son iguales. 
2. La Ig se une al receptor a través de su extremo COOH (carboxílico) (Región Fc) de la cadena pesada, por esa razón 
se llaman FcR. 
3. La mayoría de los FcR se unen cuando la Ig cuando ya está unida al Ag y sufre un cambio conformacional en la 
región Fc. 
4. Las respuestas inducidas por esta unión son variadas, dependerá de la función de la célula que contenga al receptor. 
 
CARACTERISTICAS DE LOS RECEPTORES Fc de las Igs 
Características Fc γ RI (CD64) Fc γ RII (CD32) Fc γ RIII (CD16) Fc ε RI Fc ε RII (CD23) 
Distribución MO, MΦ, NΦ MO, MΦ, NΦ, 
CDs, B, 
plaquetas 
MO, MΦ, NΦ, 
NK, EΦ 
Ma, Ba EΦ, B 
Especificidad IgG1, IgG3, Ig4 
Alta afinidad 
IgG1, IgG2, IgG3 
Baja afinidad 
IgG1, IgG3 
Baja afinidad 
IgE 
Alta afinidad 
IgE 
Baja afinidad 
 
 
MECANISMOS EFECTORES DE LAS INMUNOGLOBULINAS 
o Neutralización de MO y toxinas: IgM, IgG, IgA → Estas 3 inmunoglobulinas tienen la capacidad de 
recubrir la superficie antigénica para impedir que el antígeno entre en contacto con superficies 
celulares del huésped, al hacerlo NEUTRALIZAN el efecto del antígeno. 
 
o Opsonización: IgG → Esta inmunoglobulina facilita la fagocitosis del antígeno, al recubrirlo o 
marcarlo, pues lo hace reconocible por la célula fagocítica. (Si no esta opsonizado, la célula aun puede 
fagocitarlo, pero el proceso es menos efectivo que cuando interviene el Ac). 
 
o Citotoxicidad celular dependiente de Ac: IgG, IgE → Estas 2 inmunoglobulinas tienen la capacidad 
de inducir la desgranulación de componente citotóxicos de la célula NK (IgG) y del eosinófilo (IgE). 
Una vez que estos anticuerpos recubren al antígeno que reconocen, se unen respectivamente con los 
receptores en las NK y los eosinófilos, e inducen la activación de esas células para que ejerzan 
citotoxicidad sobre el Ag. 
 
o Sensibilización Celular (Inflamación): IgE → Cuando un antígeno induce la 
producción de IgE, es el único anticuerpo capaz de unirse a receptores Fc de alta 
afinidad expresados en la superficie de los Basófilos o Mastocitos (Sin la necesidad 
de estar unidos al antígeno). De esta manera, este anticuerpo sensibiliza a estas 
células altamente pro inflamatorias. Cuando ocurre un segundo estimulo antigénico 
(con el mismo antígeno), este se une a las IgE que sensibilizan al basófilo o 
mastocitos y esto induce la desgranulación del contenido pro inflamatorio contenido 
en los gránulos de estas células (Histamina, leucotrienos, prostaglandinas). Hipersensibilidad Tipo I. 
 
o Activación del Complemento: IgM e IgG → Las inmunoglobulinas que activan más eficientemente el 
sistema del complemento, altamente pro inflamatorio, son las IgM e IgG. Cuando este sistema se 
activa, se generan una serie de eventos que inducen la destrucción del antígeno en cuestión. 
 
o Precipitacion y Aglutinacion: Cuando Proteinas solubles con caracteristicas antigenicas forman un 
inmunocomplejo con una Ig (M,G, y bajo ciertas circuntanscias la IgA), precipitan y pierden la capacidad de 
ejercer su efecto sobre la celula diana. (Ej: toxinas). Si hablamos de aglutinacion, se refiere a la presencia de 
celulas (bacterianas o tumorales) con caracteristicas antigenicas a las cuales se van a unir las Igs, y precipitan. 
Importante que posteriormente esos residuos sean fagocitados por CSFM. 
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NEUTRALIZACION ANTIGENICA DE LAS IgA EN LAS MUCOSAS 
En la figura se aprecia como los dímeros de IgA, NEUTRALIZAN a los 
antígenos en la superficie de las mucosas (Como polímeros, puesto 
que en la sangre estas inmunoglobulinas se encuentran como 
monómeros). Obsérvese que las células epiteliales de las mucosas 
participan en el transporte de la IgA polimérica desde la submucosa a 
la superficie de las mucosas, gracias a la presencia de un receptor que 
es componente secretor (Un fragmento se queda pegado a la IgA y la 
protege). Al llegar un Ag a las mucosas, la IgA se queda unido a él y 
lo neutraliza 
 La IgA tiene un rol muy importante en la lactancia materna, ya que confiere inmunidad pasiva neonatal. Esto es así 
porque, en la leche materna la IgA se encuentra en alta concentración. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Gracias a su capacidad de unirse no covalentemente, se utilizan los Ac comobiorreactivos en el Dx de enfermedades.