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Pamela Santana 1 1 Anticuerpos Anticuerpos 1. PROTEÍNAS: ESTRUCTURA Y FUNCIÓN EN LA BIOLOGÍA DEL DESARROLLO Proteinas son estructuras formadas por ligaciones peptídicas entre aminoácidos. Los aminoácidos (posee menos de 50 carbonos) son clasificadas de acuerdo con sus cadenas lateral que pueden ser: apolares, polares sin carga o polares con cargas. Pueden ter carácter básico (OH-) o acido(H+). Tipos de proteínas: simples (solo AA) o conjugadas (simple + grupo prostético, no proteica). Tipos de ligaciones: 1- nº de AA en la cadena (determinada pelo gen), 2- enlaces de H (hélice alfa -fibrosas-, lamina beta o al azar -globulares), 3- fuerzas (atracción repulsión, restos fóbicos, puentes de disulfuro), 4- espacial (oligoproteinas, uniones de conjuntos). Ej. Puentes de Disulfuro en la inmunoglobulina G (IgG): presenta puentes de dos tipos, 1. Residuos de Cys de la misma cadena (azul) y residuos de cadenas diferentes (rojo) Ej. Hemoglobina= proteína conjugada de forma globular que cuando liga O2 a l Fe+2 produce un cambio que facilita mas ligaciones (efecto cooperativo), pero en zonas más acidas (distales, tejidos periféricos) favorece la liberación de O2. *imágenes FEDUCHI. Funciones: colágeno (estructural, formado por fibroblastos, osteoblastos o condrócitos), hemoglobina (transportar el oxígeno, hemácias o eritrocitos), inmunoglobulinas (defensa, linfócitos), enzimas (catalizadores biologicos). Pamela Santana 2 2 Anticuerpos 2. ESTRUCTURA Y CARACTERISTICAS GENERALES DE ANTICUERPOS 2.1 CARACTERÍSTICAS GENERALES Son estructuras glucoproteicas (oligasacáridos -hidratos de C- y proteinas) que permiten el reconocimiento y unión de moléculas ajenas al organismo gracias a su capacidad de hacer uniones específicas. Para que sea sintetizado (por células B) es necesario que adentre al organismo un antígeno (molécula con porciones llamadas epítopos capaces de desencadenar la producción de anticuerpos). Son encontradas en el plasma sanguíneo y componen el sistema inmunitario a partir de tres componentes principales: linfocitos B (medula ósea) hacen los anticuerpos humorales, linfocitos T (timo) participan de procesos inmunitarios mediados por células (rechazo de injerto, hipersensibilidad, células malignas y virus) y el sistema inmunitario innato (no adaptativo, no especifico) compuesto por fagocitos, neutrófilos, natural killers. 2.2 ESTRUCTURA Los anticuerpos son la estructura general de las inmunoglobulinas. Glicoproteínas (proteína + hidrato de carbono): no mínimo dos cadenas ligeras (L) y dos cadenas pesadas (H) que se mantienen por fuerzas no covalentes (no comparten electrones) y puentes disulfuro. Se difieren por el tipo de cadena pesada que la compone y la cantidad de las estructuras básicas que la forman. Sobre las estructuras hay dominios (regiones similares): cadenas pesadas (CH), cadenas livianas (CL) que se mantienen unidas por puentes de disulfuro y no covalentes. Entre las proprias cadenas hay puentes disulfuro. Tanto las cadenas pesadas o livianas son múltiplos genes inscriptos en su construcción, así que no solamente un gen esta en su codificación, mas si multiples genes estructurales. Los números de anticuerpos de una persona puede variar mucho porque: hay múltiples segmentos de gen involucrados en su construcción (traducción), sus recombinaciones, y las diferentes cadenas de L y H, porque estas son sintetizadas separadas y montase dentro de la celula B o celula plasmática. Pamela Santana 3 3 Anticuerpos Los finales de las cadenas (amino terminales) se denominan dominios de la región variable (VH y VL, dependiendo de la cadena) y es donde ocurre la unión del antígeno. Entre las cadenas hay una región llamada “región bisagra” que confiere flexibilidad, donde hay las proteínas: cisteína (puente de disulfuro entre las cadenas) y prolina (flexibilidad de la cadena pesada). HARPER, p.645. En las zonas finales de las inmunoglobulinas (VH y VL), hay zonas hipervariables o CDR, regiones determinantes de la complementariedad, que comprenden el sitio de unión a antígeno y dictan la asombrosa especificidad de los anticuerpos, donde ocurre una diferencia entre las secuencias de aminoácidos. Pamela Santana 4 4 Anticuerpos Las zonas hipervariables también son llamadas de CDR, regiones determinantes de la complementariedad. La esencia de las interacciones antígeno-anticuerpo es la complementariedad mutua entre las superficies de las zonas hipervariables y los epítopos (sitio del antígeno). Las fuerzas son enlaces no covalentes entre Ant-Ant. →HARPER, p. 646. Cuando una inmunoglobulina es hidrolisada con papaína (enzima) en la región bisagra, le sobran: dos fragmentos Fab (cadena liviana completa e su región similar pesada) y un fragmento Fc (cadena pesada). Los fragmentos de Fab (fragmentos de unión de antígeno) son dos cuando hidrolisados. Y el fragmento Fc (fragmento cristalizado), es la porción restante de ambas cadenas pesadas. Se encargan de añadirse a receptores en la membrana celular, ejemplo, fijación de complemento o paso transplacentario. 3. DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS, CADENA DE FRÍO EN LOS CENTROS DE VACUNACIÓN 3.1 DESNATURALIZACIÓN DE PROTEINAS Desnaturalización es un proceso de rompimiento de las uniones terciarias (débiles) que conduce a la perdida de su función. Puede ser por: calor, cambio de pH, sales (urea), radiación, entre otros. 3.2 CADENA DE FRIO EN LOS CENTROS DE VACUNACIÓN La cadena de frío es un conjunto de normas y procedimientos que aseguran el correcto almacenamiento y distribución de vacunas a los servicios de salud desde 3 4 Pamela Santana 5 5 Anticuerpos el nivel nacional hasta el nivel local. La cadena de frío está interconectada con equipos de refrigeración que permiten conservar las vacunas a las temperaturas recomendadas para mantener su potencia. Dependiendo del tipo de la vacuna hay dos rangos de temperaturas para el almacenamiento de las mismas: Vacunas que son sensibles al congelamiento deben almacenarse a temperaturas entre 2°C a 8°C. Las vacunas producidas con sepas víricas y/o liofilizadas pueden almacenarse a temperaturas entre -15°C y - 25°C. El siguiente cuadro resume las vacunas, período y temperaturas de almacenamiento según nivel operativo de la cadena de frío: Organización Panamericana de Salud 4. ANTICUERPOS E CLASES Los anticuerpos son la estructura general de las inmunoglobulinas. Las cadenas livianas y pesadas, en un anticuerpo, son siempre de la misma clase. Hay dos clases de cadenas levianas: kappa (κ) y lambda (λ). Cinco clases de cadenas pesadas (H) de inmunoglobulinas: γ, α, μ, δ y ε. γ (gama, IgG), α (alfa, IgA) μ (mu, IgM) δ (delta, IgD) y ε (épsilon, IgE). Los IgG tienen las subclases gama: IgG1, IgG2, IgG3, IgG4. Pamela Santana 6 6 Anticuerpos Los IgA tienen las subclases alfa: IgA1 y IgA2. 5. IgG, IgA, IgM, IgD E IgE IgG IgA IgM IgD IgE Símbolo γ α μ δ ε Total, en el suero 75% 15% 9% 0,2% 0,004% Paso transplacentario + - - ? - Respuestas alérgicas - - - - + Secreciones - + - - - Estructura monómero monómero o dímero monómero o pentámero* monómero monómero Sitios 2 4 10 2 2 Opsoniza + - - ? - Funciones Respuesta secundaria Impide la fijación de bacterias y virus a mucosas Respuesta primaria. Receptor en superficie de celula b Superfície de celula b (receptor de antígeno) Hipersensibilidades inmediata y mediadores al exposición. Liberacion de enzimas (gusanos y helmintos) Pamela Santana 7 7 Anticuerpos *cadenas de enlace J promove la polimerización en la IgM y asocia unidades en la IgA. 7. CONCEPTO DE DOMINIO Y MOTIVO Domínio – son segmentos de estructura secundaria y terciariasimilar, puede asumir una estructura 3D. Motivo – son regiones curtas y conservadas de una proteína. (fingerprint)
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