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Enzimas
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ENZIMAS 
Las enzimas son proteínas, polímeros formados por aminoácidos covalentemente unidos 
entre sí, que catalizan en los organismos una gran variedad de reacciones químicas. La 
actividad catalítica de las enzimas depende de que mantengan su plegamiento, es decir, 
su estructura tridimensional. En esta estructura tridimensional se forman cavidades, 
llamadas “sitio activo”, las cuales muestran afinidad por las moléculas específicas. La 
capacidad catalítica de las enzimas se relaciona con el sitio o centro activo, que 
corresponde al lugar donde se unen al sustrato, formando el complejo enzima sustrato (E-
S). Este complejo refleja la especificidad enzimática. El resto de la molécula puede 
cambiar, pero la forma del sitio activo es la clave del reconocimiento. 
Algunas enzimas requieren, además de la estructura proteica, la participación de otros 
componentes químicos, como los iones metálicos (molibdeno, hierro, magnesio, zinc, 
etc.), denominados cofactores, o bien las coenzimas, moléculas orgánicas de bajo peso 
molecular como algunas vitaminas. Cuando el cofactor o la coenzima se unen a la enzima 
a través de un enlace covalente, forman un grupo prostético. 
Hay enzimas que cortan el ADN, hay enzimas que pegan el ADN, hay enzimas 
encargadas de cortar otras proteínas de añadirlas o eliminarles otras moléculas. Cada 
enzima es capaz de facilitar o acelerar la interacción o ruptura de un conjunto o de una 
molécula determinada, pero no de otras. 
Existen más de 75.000 enzimas diferentes y cada una de ellas es única, pues tiene afinidad 
por un sustrato concreto y, consecuentemente, realiza una función específica. 
1. Oxidorreductasas 
Las oxidorreductasas son enzimas que estimulan las reacciones de oxidación y reducción, 
conocidas “popularmente” como reacciones redox. En este sentido, las oxidorreductasas 
son proteínas que, en una reacción química, permiten la transferencia de electrones o de 
hidrógeno de un sustrato a otro. 
2. Hidrolasas 
Las hidrolasas son enzimas que, a grandes rasgos, tienen la función de romper enlaces 
entre moléculas mediante un proceso de hidrólisis en el cual, como podemos deducir por 
su nombre, está involucrada el agua. En este sentido, partimos de una unión de dos 
moléculas (A y B). La hidrolasa, en presencia de agua, es capaz de romper esta unión y 
obtener las dos moléculas por separado: una se queda con un átomo de hidrógeno y la 
otra con un grupo hidroxilo (OH). 
3. Transferasas 
Las transferasas son enzimas que, como su propio nombre indica, estimulan la 
transferencia de grupos químicos entre moléculas. Son distintas a las oxidorreductasas en 
el sentido que estas transfieren cualquier grupo químico excepto el hidrógeno. Un ejemplo 
son los grupos fosfato. 
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4. Ligasas 
Las ligasas son enzimas que estimulan la formación de enlaces covalentes entre 
moléculas, los cuales son el “pegamento” más fuerte de la biología. Estos enlaces 
covalentes se establecen entre dos átomos, los cuales, al unirse, pasan a compartir 
electrones. Esto hace que sean uniones muy resistentes y especialmente importantes, en 
el ámbito celular, para establecer las uniones entre los nucleótidos. Estos nucleótidos son 
cada una de las piezas que conforman nuestro ADN. De hecho, el material genético es 
“simplemente” una sucesión de moléculas de este tipo. 
5. Liasas 
Las liasas son enzimas muy similares a las hidrolasas en el sentido que su función es la 
de romper enlaces químicos entre moléculas y que, por lo tanto, son pieza fundamental 
de las reacciones catabólicas, pero en este caso, las liasas no requieren de la presencia de 
agua. Además, no solo son capaces de romper enlaces, sino de formarlos. En este sentido, 
las liasas son enzimas que permiten estimular reacciones químicas reversibles, por lo que 
de un sustrato complejo se puede pasar a uno más simple rompiendo sus enlaces, pero 
también se puede pasar de este sustrato sencillo a otra vez el complejo volviendo a 
establecer su unión. 
6. Isomerasas 
Las isomerasas son unas enzimas que ni rompen enlaces ni los forman y que tampoco 
estimulan la transferencia de grupos químicos entre moléculas. En este sentido, las 
isomerasas son proteínas cuya acción metabólica se basa en alterar la estructura química 
de un sustrato. Cambiando su forma (sin añadir grupos químicos ni modificando sus 
enlaces), se puede conseguir que una misma molécula desempeñe una función totalmente 
distinta. Por lo tanto, las isomerasas son enzimas que estimulan la obtención de isómeros, 
es decir, nuevas conformaciones estructurales de una molécula que, gracias a esta 
modificación de su estructura tridimensional, se comportan de forma diferente. 
Ejemplos: 
1. La enzima succinato deshidrogenasa (SDH), succinato coenzima Q 
reductasa o complejo II mitocondrial (número EC 1.3.5.1) es un complejo 
proteico ligado a la membrana interna mitocondrial que interviene en el ciclo de 
Krebs y en la cadena de transporte de electrones, y que contiene FAD (flavín-
adenín-dinucleótido) unido covalentemente. Cataliza la reacción: 
Succinato + ubiquinona fumarato + ubiquinol 
2. La lactasa, un tipo de β-galactosidasa, es una enzima producida en el intestino 
delgado y que se sintetiza durante la infancia lactante de todos los mamíferos; la 
cual actúa sobre la lactosa presente en la leche. Su acción es imprescindible para 
el proceso de conversión de la lactosa, azúcar doble (disacárido), en sus 
componentes glucosa y galactosa. La lactasa se produce en el borde de cepillo de 
las células que recubren las vellosidades intestinales. Pertenece a la familia de 
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https://es.wikipedia.org/wiki/Enzima
https://es.wikipedia.org/wiki/N%C3%BAmero_EC
http://enzyme.expasy.org/EC/1.3.5.1
https://es.wikipedia.org/wiki/Mitocondria
https://es.wikipedia.org/wiki/Ciclo_de_Krebs
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https://es.wikipedia.org/wiki/Cadena_de_transporte_de_electrones
https://es.wikipedia.org/wiki/Flav%C3%ADn_aden%C3%ADn_dinucle%C3%B3tido
https://es.wikipedia.org/wiki/Enlace_covalente
https://es.wikipedia.org/wiki/%CE%92-galactosidasa
https://es.wikipedia.org/wiki/Enzima
https://es.wikipedia.org/wiki/Intestino_delgado
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https://es.wikipedia.org/wiki/Mam%C3%ADfero
https://es.wikipedia.org/wiki/Lactosa
https://es.wikipedia.org/wiki/Leche
https://es.wikipedia.org/wiki/Az%C3%BAcar
https://es.wikipedia.org/wiki/Disac%C3%A1rido
https://es.wikipedia.org/wiki/Glucosa
https://es.wikipedia.org/wiki/Galactosa
https://es.wikipedia.org/wiki/C%C3%A9lula
las disacaridasas, que son las enzimas que se encargan de romper los disacáridos 
en los monosacáridos que los forman. 
3. La glucocinasa o glucoquinasa es una isoenzima tipo IV que se encuentra 
exclusivamente en el hígado y en células beta de los islotes de Langerhans en 
el páncreas. Es altamente específica, por lo que solo utiliza D-glucosa como 
sustrato y su afinidad por otras hexosas es mucho menor que de las otras 
isoenzimas (KM mayor de 10 mM).La actividad de esta enzima depende de la 
glucosa disponible; es pobre a valores de glucemia normal en ayunas. A 
diferencia de las hexocinasas I II III no se inhibe por la glucosa-6-P producto de 
la fosforilación de glucosa catalizada por glucocinasa (hígado y páncreas) o 
hexocinasa. 
4. La piruvato carboxilasa (PC) es una enzima implicada en la gluconeogénesis que 
cataliza la conversión de piruvato en oxalacetato de forma dependiente 
de adenosín trifosfato (ATP) y biotina. La enzima emplea acetil-CoA como 
activador alostérico. Se trata de una enzima clave en una reacción anaplerótica, es 
decir, aquella que intervieneen mantener en concentración suficiente los diversos 
componentes del ciclo de Krebs, ruta metabólica que vertebra el metabolismo. El 
incremento de energía libre de Gibbs del proceso es de -2,1 kJ/mol.1 
5. La triosa fosfato isomerasa es una enzima que cataliza la interconversión 
entre gliceraldehído-3-fosfato (GADP) y dihidroxiacetona fosfato (DHAP), 
reacción que tiene lugar a través de un intermediario enediol. Enzima implicada 
en la glucólisis, estructuralmente es un homodímero donde cada subunidad posee 
un ciclindro beta paralelo con hélices alfa en los nexos de unión. Su sitio activo se 
encuentra en la parte superior del cilindro y posee un residuo de glutamato (Glu 
165) y otro de histidina (His 95) que son esenciales para la catálisis. 
BIBLIOGRAFIA 
Modelo espacial de la lisozima La lisozima, una enzima que se encuentra en las 
lágrimas y en la saliva, destruye determinadas bacterias hidrolizando los polisacáridos 
de la pared bacteriana . En este modelo espacial se muestra al polipéptido con un 
segmento de polisacárido unido (verde). (n.d.). Edu.Gt. Retrieved August 17, 2023, 
from http://biblio3.url.edu.gt/Publi/Libros/2013/Bioquimica/09-O.pdf 
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https://es.wikipedia.org/wiki/Reacci%C3%B3n_anapler%C3%B3tica
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https://es.wikipedia.org/wiki/Metabolismo
https://es.wikipedia.org/wiki/Energ%C3%ADa_libre_de_Gibbs
https://es.wikipedia.org/wiki/Piruvato_carboxilasa#cite_note-mathews-1
https://es.wikipedia.org/wiki/Enzima
https://es.wikipedia.org/wiki/Cat%C3%A1lisis
https://es.wikipedia.org/wiki/Gliceraldeh%C3%ADdo-3-fosfato
https://es.wikipedia.org/wiki/Dihidroxiacetona_fosfato
https://es.wikipedia.org/wiki/Enediol
https://es.wikipedia.org/wiki/Enzima
https://es.wikipedia.org/wiki/Gluc%C3%B3lisis
https://es.wikipedia.org/wiki/Estructura_de_las_prote%C3%ADnas
https://es.wikipedia.org/wiki/H%C3%A9lice_alfa
https://es.wikipedia.org/wiki/Sitio_activo
https://es.wikipedia.org/wiki/Glutamato
https://es.wikipedia.org/wiki/Histidina
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