Biologia-celula-255

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CAPÍTULO 6: CITOESQUELETO 241
El otro grupo de filamentos no participa directa-
mente en los movimientos celulares y su función es 
citoestructural. Reciben el nombre de filamentos in-
termedios, por sus dimensiones (8-10 nm), que son 
intermedias entre las de los microfilamentos y las de
los microtúbulos. Los filamentos intermedios constitu-
yen un grupo heterogéneo con cinco variedades prin-
cipales; la mayoría de los tipos celulares presentan
una o más de ellas. A esas variedades hay que añadir
las láminas nucleares, presentes en todos los tipos 
celulares, y cuya estructura molecular es como la de
los filamentos intermedios y algunos filamentos neu-
ronales.
Los tres componentes del citoesqueleto tienen com-
portamientos diferentes y responden de modo distinto
ante determinados agentes. Con el frío y ciertos fárma-
cos, como la colchicina, los microtúbulos se despolime-
rizan. Con las citocalasinas se desorganizan los micro-
filamentos. Los filamentos intermedios son los más re-
sistentes, aunque se disuelven en urea.
MICROFILAMENTOS Y MIOFILAMENTOS
MICROFILAMENTOS DE CÉLULAS 
NO MUSCULARES
ESTRUCTURA Y FORMACIÓN 
DE LOS MICROFILAMENTOS DE ACTINA
La actina constituye el 10% de todas las proteínas celu-
lares en fibroblastos, el 15% en las amebas y las plaque-
tas, y el 2% en los hepatocitos. Su distribución puede 
ponerse de manifiesto mediante técnicas inmunohisto-
químicas en microscopía óptica (Figs. 6.2.A y 6.2.B) y
con microscopía electrónica (Fig. 6.3). Esta actina no es
de la variedad α, exclusiva de las células musculares, si-
no de las variedades β y γ. 
La molécula de actina o actina monomérica (actina G)
es globular, y tiene unos 5 nm de diámetro y unos 42 kDa.
Se extrae con ClK 0.6 M. Al polimerizarse forma los fila-
mentos de actina (actina F ), cada uno de los cuales es
un doble helicoide con un período (vuelta del helicoide)
de 36.5 nm (Fig. 6.4).
A diferencia de la actina muscular, los microfila-
mentos de actina de las células no musculares no son
estructuras permanentes: se polimerizan y despolime-
rizan continuamente según las necesidades funciona-
les de la célula. La actina monomérica libre está unida
a ADP. Para que pueda polimerizar y formar el filamen-
to de actina se requiere la fosforilación del ADP a ATP.
Al incorporarse al filamento, el ATP se hidroliza, de
modo que cada actina del filamento queda unida a
ADP. La despolimerización del filamento no requiere la
fosforilación de ese ADP. Las moléculas de actina-ADP
libres resultantes de la despolimerización necesitan
fosforilarse a actina-ATP para poder polimerizar de nue-
vo (Fig. 6.4).
Durante la elongación de los filamentos, la actina se
polimeriza en ambos extremos del filamento. La incor-
poración es más rápida en el denominado extremo (+),
donde siempre se encuentran muchas actinas unidas a
ATP, pues las moléculas no tienen tiempo de hidrolizar-
se antes de que se incorpore la siguiente. En el extremo (–)
la adición es más lenta y da tiempo a que la actina se hi-
drolice por lo que casi todas las actinas aparecen uni-
das a ADP. Esto puede demostrarse con cofilina marca-
da, una proteína que se fija a la actina unida a ADP y no
a la actina unida a ATP (Fig. 6.4.). 
Existe un centro organizador de microfilamentos: el
complejo ARP (actin related proteins), que consta de las
unidades Arp2 y Arp3, desde donde son nucleados los fi-
lamentos de actina cuando el complejo es activado por la
proteína Rho de la familia de GTPasas Ras. Este comple-
jo puede unirse también a un lateral de un filamento de
actina y convertirse en el centro desde donde crece un
nuevo filamento, que forma un ángulo de unos 70° con
el anterior. El proceso puede repetirse varias veces, for-
mándose nuevos filamentos laterales, de modo que el
conjunto adquiere una disposición en árbol (Fig. 6.4). 
PROTEÍNAS QUE REGULAN LA FORMACIÓN 
DE LOS MICROFILAMENTOS
La formación de los filamentos es regulada por diversas
proteínas, que se pueden agrupar según sus efectos. Al-
gunas de ellas, como la profilina, la cofilina, la gelsolina
y la proteína de coronación, son inhibidas por el fosfati-
dil inositol difosfato (PIP2), que se fija a ellas impidiendo
que se unan a la actina.
Proteínas que favorecen la polimerización de 
la actina y la elongación de los microfilamentos
1. GTPasas de la familia de Ras, como Cdc42, Rac y
Rho. Cuando estas proteínas pasan de la forma in-
activa (unidas a GDP), a la activa (unidas a GTP)
se unen al complejo ARP y favorecen la nuclea-
ción de actina. En la cadena de activaciones de la
Cdc42 están las proteínas WASp, cuyo defecto
congénito aparece en el síndrome de Wiskott-Al-
drich.
2. Profilina (15 kDa). Se une a la actina G favorecien-
do la fosforilación del ADP unido a ella. Los mo-
nómeros de actina-ATP se incorporan a los extre-
mos (+) de los microfilamentos; a continuación se
desprende la profilina, quedando incorporada la
actina.
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