Biologia-celula-277

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CAPÍTULO 6: CITOESQUELETO 263
Los filamentos de actina poseen tropomiosina, pero
carecen de troponina. A lo largo de la tropomiosina se
disponen dos proteínas que limitan los movimientos de
la actina: una fibrosa, de 75 nm de longitud y 150 kDa,
llamada caldesmón, y otra de 34 kDa y de estructura no
bien conocida, denominada calponina (Fig. 6.20.B). Hay
además unas zonas densas que constituyen placas de
fijación, comparables en su función a las líneas o discos Z.
Estas placas se encuentran bajo la membrana plasmáti-
ca, en contacto con ella, pero también aparecen situa-
das en zonas más profundas del citoplasma. Contienen
todos los componentes de las líneas Z y, además, si es-
tán en contacto con la membrana contienen vinculina
(Fig. 6.19).
Se admite que los miofilamentos de miosina de los
vertebrados tienen, en los mamíferos, un espesor de
unos 14 nm y una longitud probable de 1.5 µm; sin em-
bargo, en los invertebrados pueden tener un diámetro
mucho mayor, de hasta 100 nm. Por tanto, se conside-
ran comparables a los del músculo estriado. No obstan-
te, en muchas células musculares lisas no pueden ob-
servarse filamentos gruesos, y no hay unanimidad entre
los autores acerca de cómo se disponen las moléculas
de miosina para configurar el filamento. Existen diver-
sos modelos, según los cuales el filamento grueso se-
ría: 1) igual al del músculo estriado; 2) similar al del
músculo estriado y del mismo grosor, pero con polari-
dad opuesta en ambos lados en vez de en ambos extre-
mos; 3) un corto filamento de 6 nm de espesor, com-
puesto por 5-20 moléculas con polaridad opuesta; o 
4) simplemente dos moléculas con polaridad opuesta
(Fig. 6.20.C).
La contracción del músculo liso que, como se ha di-
cho, carece de verdaderas sarcómeras, sigue el mismo
modelo que el de los haces contráctiles de filamentos
de actina de las células no musculares. Los filamentos de
actina se anclan en las placas de fijación (bajo la mem-
brana plasmática o en posición más interna) por un ex-
tremo; el otro extremo queda libre. Los miofilamentos
de miosina (en cualquiera de los modelos propuestos)
se disponen entre dos series de miofilamentos de acti-
na con polaridades opuestas e interaccionan con ellos,
produciéndose el deslizamiento de cada serie en direc-
ción contraria a la otra, tendiendo a entrecruzarse los fi-
lamentos (Fig. 6.20.A). Igual que en las células no mus-
culares, no hay troponina, y la contracción se produce
porque el complejo calmodulina-Ca2+ activa la quinasa
de la cadena ligera de la miosina. 
La miosina del músculo liso y la de las células no
musculares hidrolizan el ATP diez veces más lentamen-
te que la miosina del músculo estriado, por lo que la
contracción es más lenta. La troponina C, presente sólo
en el músculo estriado, puede considerarse una forma
especializada de calmodulina, que se ha desarrollado
formando un sistema especializado junto con las tropo-
ninas I y T para favorecer la rapidez de la respuesta. En
el músculo liso, así como el papel de la troponina C lo
desempeña la calmodulina, el papel de las troponinas T
e I lo desempeñan el caldesmón y la calponina. Ambas
proteínas están unidas a la tropomiosina e inhiben la
interacción actina-miosina. El complejo calmodulina-
Ca2+ se une al caldesmón y a la calponina, liberándolos
de la actina, de este modo la actina puede unirse a la
miosina e iniciar la contracción.
La fosforilación supone un cambio de configuración
de la molécula de miosina: cuando está desfosforilada,
las cadenas quedan plegadas y pegadas a la cabeza, y
cuando está fosforilada la molécula se despliega y queda
recta. Por eso se ha sugerido que la miosina del músculo
liso sólo formaría filamentos gruesos cuando está fosfo-
rilada, por lo que estos filamentos serían inestables y no
siempre son observables en las imágenes de microsco-
pía electrónica. Sin embargo, es difícil aceptar que los
filamentos gruesos puedan montarse y desmontarse
tan rápida y frecuentemente. De ahí que algunos auto-
res hayan sugerido que el caldesmón y la calponina
podrían mantener desplegadas las moléculas de mio-
sina, aunque éstas no estén fosforiladas, conservándo-
se permanentemente la organización del filamento
grueso. 
FILAMENTOS INTERMEDIOS
CARACTERÍSTICAS GENERALES
A diferencia de los microfilamentos, los filamentos in-
termedios son más gruesos (8-10 nm), no se desorgani-
zan con las citocalasinas y no parecen intervenir en el
movimiento celular. Su función es más bien estructural.
Además, no constituyen un grupo homogéneo, pues di-
fieren de unos tipos celulares a otros. Se reconocen cin-
co tipos principales de filamentos intermedios: 1) que-
ratinas (en células epiteliales); 2) neurofilamentos (en
neuronas); 3) gliofilamentos (en células gliales); 4) des-
mina (en el músculo liso y estriado); y 5) vimentina (en
células de origen mesodérmico). Además, en las neuro-
nas puede haber otros tipos, como la periferina, la nes-
tina, la internexina, la gefiltina y la plasticina. Los tres ti-
pos de láminas nucleares también poseen la estructura
molecular de los filamentos intermedios aunque for-
men una tupida red (Tabla 6.1). 
Casi todos los tipos celulares nucleados de los verte-
brados poseen alguno de estos tipos de filamentos in-
termedios. Sin embargo, parece que las células del em-
brión temprano de los mamíferos carecen de ellos. En
un mismo tipo celular pueden coexistir varios tipos; así,
la vimentina puede presentarse tanto con la desmina
como con la queratina. Además, durante su desarrollo,
algunas células pueden cambiar el tipo de filamento in-
termedio expresado; por ejemplo, algunas células sus-
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