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114 | Estructuras y funciones de las biomoléculas
1. (B). Nomenclatura abreviada de los aminoácidos. Se
corresponden:
1. Glicina - G.
2. Tirosina - Y.
3. Aspartato - D.
4. Triptófano - W.
a b c d e
2. (A). Suponiendo que el aminoácido glutamato tiene unos
valores de pKs de 1.9, 3.1 y 10.5 para sus grupos α-car-
boxilo, γ-carboxilo y α-amino, se puede afirmar que su pI
valdrá:
a. 6.2
b. 2.5
c. 6.8
d. 5.16
e. No se puede determinar si no se conoce su estructura
molecular completa.
3. (C). El pI del aminoácido arginina es mayor que el de la
alanina PORQUE la cadena lateral del primero es mayor
en tamaño que la del segundo.
a b c d e
4. (B). Estructura primaria de las proteínas:
1. Se refiere a la secuencia de los aminoácidos en la cade-
na polipeptídica.
2. Como indica su nombre, la presentan sólo las proteínas
más importantes del cuerpo humano.
3. Las proteínas comienzan a nombrarse por el extremo
amino terminal.
4. Es la misma en todas las proteínas fibrosas conocidas.
a b c d e
5. (A). En relación con la α-hélice de las proteínas:
a. Es característica del colágeno.
b. Se estabiliza por puentes de hidrógeno intercatenarios.
c. Cada vuelta de la hélice comprende aproximadamente
3.6 residuos.
d. Es característica de las proteínas fibrosas, como la
fibroína de la seda.
e. Está mayoritariamente presente en todas las proteínas.
6. (A). Actividad óptica de los aminoácidos:
a. Todos los aminoácidos proteínicos son ópticamente
activos.
b. Los aminoácidos naturales normalmente son de la
familia D.
c. Sólo hay un aminoácido, la treonina, que posea dos
centros de asimetría.
d. La forma predominante de la glicina es la L.
e. Nada de lo anterior es cierto.
7. (A). Indicar cuál, entre las siguientes relaciones, es inco-
rrecta:
a. Ovoalbúmina - proteína de reserva en las aves.
b. Elastina - proteína estructural.
c. Insulina - proteína hormonal.
d. Inmunoglobulina G - proteína de defensa.
e. Caseína - enzima.
8. (A). La formación de un enlace peptídico entre dos ami-
noácidos o péptidos:
a. Se realiza a gran velocidad y espontáneamente, con
sólo mezclar dos aminoácidos en disolución.
b. El equilibrio está desplazado termodinámicamente
hacia la formación del enlace.
c. Está más favorecido cuanto mayor sea el tamaño de los
péptidos que van a formarlo.
d. Es un proceso endergónico.
e. Nada de lo anterior es cierto.
9. (C). El mantenimiento de la estructura terciaria de una
proteína globular en disolución se debe al concurso de
diversas interacciones PORQUE, aunque la fuerza de
unión de cada una sea pequeña, existen en gran número.
a b c d e
10. (A). Las interacciones entre aspartato y lisina que afectan
a la estructura terciaria de una proteína son preferente-
mente:
a. Electrostáticas de atracción.
b. Enlaces por puente de hidrógeno.
c. Hidrofóbicas.
d. Enlaces covalentes.
e. Ninguna de las anteriores.
11. (A). La alanina posee unos valores de pK1 = 2.35 y pK1 =
9.87. Por tanto, es cierto que:
a. A pH = 2.35, la especie predominante es [–Ala].
b. A pH = 3.35 es [–Ala+] = 10[Ala+].
c. A pH = 6.11 es [Ala+]>>[–Ala].
d. A pH = 4.35 es [Ala+] = 100[–Ala+]
e. A pH = 10.87 es [–Ala+] = 10[–Ala]
12. (B). Son derivados directos de aminoácidos los siguientes
cetoácidos:
1 α−Cetoglutárico.
2. Oxalacético.
3. Pirúvico.
4. Acetilacético.
a b c d e
EVALUACIÓN
07 Capitulo 07 8/4/05 09:55 Página 114
	BIOQUÍMICA Y BIOLOGÍA MOLECULAR (...)
	CONTENIDO
	PARTE I: ESTRUCTURA Y METABOLISMO
	SECCIÓN II: ESTRUCTURAS Y FUNCIONES DE LAS BIOMOLÉCULAS
	7. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
	EVALUACIÓN