BioquimicaYBiologiaMolecularParaCienciasDeLaSalud-162

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hematopoyético, etc.) o con un consumo continuado de ener-
gía, como el sistema nervioso. La carencia grave de tiamina se
conoce como beriberi y provoca alteraciones neuromusculares
y oculares. El déficit de niacina se denomina pelagra y cursa
con dermatitis, diarrea e, incluso, demencia. La falta de ácido
ascórbico conduce al escorbuto. La deficiencia en ácido fólico
retarda la maduración de los eritrocitos. Esto puede provocar
una anemia macrocítica o megaloblástica, con presencia de
eritrocitos grandes y frágiles. La anemia perniciosa asociada a
alteraciones neurológicas se produce por deficiencia en vita-
mina B12. Puesto que la absorción de la vitamina B12 requiere
una proteína secretada por el estómago, el factor intrínseco, la
alteración de la secreción gástrica de dicha proteína produce 
la sintomatología de la anemia perniciosa, aunque exista un
aporte oral adecuado de vitamina B12.
Algunos casos de hipovitaminosis se producen pese a un
aporte normal de vitaminas, por ingestión de compuestos que
inactivan o alteran la asimilación de vitaminas concretas. Por
ejemplo, la biotina se combina con una proteína presente en
los huevos crudos, la avidina, dando un complejo que no se
puede absorber por el intestino. Algunos fármacos pueden
afectar tanto a la absorción como a la biotransformación de
determinadas vitaminas. Las personas en tratamiento con
estos fármacos están también expuestas a alteraciones del
equilibrio vitamínico. Por ejemplo, algunos anticonvulsio-
nantes inhiben la conversión de la vitamina D en su derivado
activo y, también aumentan las exigencias de ácido fólico y
vitamina B6; ciertos medicamentos para diabéticos afectan a
las necesidades de vitamina B6; los antibióticos, a las vitami-
nas del tipo B y K, etcétera. En todas estas situaciones se
recomienda un aporte vitamínico adicional. Cabe resaltar
que mientras que los complementos vitamínicos pueden evi-
tar determinadas alteraciones, la utilización de coenzimas
como tales en la dieta carece de significado terapéutico, pues
la mayoría de ellas no pueden ser captadas por las células.
9.9 CINÉTICA ENZIMÁTICA
9.9.1 Medidas de actividad enzimática, expresiones y
unidades
Puesto que la principal función de las enzimas es regular la
velocidad a la que se desarrollan las reacciones biológicas,
la cinética enzimática, que estudia la velocidad de los proce-
sos catalizados enzimáticamente, es una parte esencial de la
enzimología. Los principios generales de la cinética química
son aplicables a las reacciones enzimáticas, aunque la natu-
raleza proteica de las enzimas introduce matices adicionales.
Además, la velocidad de las reacciones enzimáticas puede
modularse por variaciones en la concentración de ligandos
específicos que se unen en o fuera del centro activo, incre-
mentándola (ligandos activadores) o disminuyéndola (inhi-
bidores). A continuación, definiremos las expresiones y uni-
dades de la actividad enzimática y estudiaremos el efecto de
la concentración de enzima y de sustrato, así como de algu-
nas variables fisicoquímicas del medio. Además, se discuti-
rán los principales tipos de inhibición, y algunos mecanis-
mos generales de regulación.
Supongamos el caso sencillo de una reacción enzimática
que transforma el sustrato S en el producto P:
E
S → P
La velocidad de reacción se define como la variación en el
tiempo de la concentración de S, o, lo que es lo mismo, de P:
V = -d[S]/dt = d[P]/dt
Esta velocidad puede cuantificarse mediante un ensayo de
actividad enzimática, en el que se mide a varios tiempos, o
mejor, de forma continua, las concentraciones de S o de P.
Estos ensayos se realizan con pequeñas cantidades catalíticas
de enzima, del orden de 10–12 a 10–8 M, mucho menores que
las de sustrato. Además, se suelen determinar velocidades
iniciales, medidas al comienzo de la reacción. En estas con-
diciones, la concentración de sustrato varía poco durante el
ensayo y se considera constante. 
La actividad catalítica de una preparación enzimática se
expresa mediante unidades estandarizadas por la Comisión
de Enzimas. La unidad de actividad enzimática (U) es la can-
tidad de enzima que cataliza la formación de un mmol de
producto por minuto, en condiciones estándar y, a ser posi-
ble, óptimas. Se emplea, si es factible, una concentración de
sustrato saturante y una temperatura de 37 °C. La concentra-
ción de enzima se expresa en unidades enzimáticas por uni-
dad de volumen, por ejemplo en U/mL. La Comisión de
Nomenclatura Bioquímica recomienda, además, el uso del
katal, o cantidad de enzima que cataliza la conversión de un
mol de sustrato por segundo, pero, en la práctica, el katal se
emplea raramente. La pureza de una preparación enzimática
se cuantifica mediante su actividad específica, expresada en
U/mg de proteína. Este parámetro es una medida de la pro-
porción de proteína enzimática con respecto a la proteína
total de la preparación, y aumenta hasta un valor límite, típi-
co de cada enzima pura, cuando la enzima se purifica por
cualquier técnica adecuada. 
9.9.2 Efecto de la concentración de sustrato sobre 
la velocidad de reacción
Para que una enzima pueda catalizar la transformación de S
en P, el sustrato debe unirse al centro activo. El complejo
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09 Capitulo 09 8/4/05 10:13 Página 143
	BIOQUÍMICA Y BIOLOGÍA MOLECULAR (...)
	CONTENIDO
	PARTE I: ESTRUCTURA Y METABOLISMO
	SECCIÓN II: ESTRUCTURAS Y FUNCIONES DE LAS BIOMOLÉCULAS
	9. ENZIMAS
	9.9 CINÉTICA ENZIMÁTICA
	9.9.1 Medidas de actividad enzimática, expresiones y unidades
	9.9.2 Efecto de la concentración de sustrato sobre la velocidad de reacción