BioquimicaYBiologiaMolecularParaCienciasDeLaSalud-168

Vista previa del material en texto

de enzima, mientras que el valor de KM es independiente de
este parámetro. Por tanto, la presencia de un inhibidor no
competitivo provoca una disminución de la velocidad máxi-
ma, sin alteración de la KM. Así, en la representación de
Lineweaver-Burk, en presencia y ausencia de un inhibidor no
competitivo, se obtienen rectas que convergen en el eje de
abscisas, pero con puntos de corte distintos en el eje de orde-
nadas (Fig. 9-9).
Un tercer tipo de inhibidores reversibles, los inhibidores
acompetitivos, se unen al complejo enzima-sustrato, forman-
do un complejo ternario enzima-sustrato-inhibidor, catalíti-
camente inactivo, pero carecen de afinidad por la enzima
libre. El sistema se describe mediante las siguientes ecuacio-
nes:
La presencia del inhibidor reduce la concentración del com-
plejo ES y, por tanto, la velocidad máxima. Además, la for-
mación del complejo ESI desplaza el equilibrio de asocia-
ción-disociación de enzima y sustrato, en el sentido de la
asociación, con lo que la afinidad de la enzima por su sustra-
to aparece aumentada. En presencia de un inhibidor acompe-
ESE + S E + P
+
I
ESI
Enzimas | 149
Figura 9-9. Representaciones de
Lineweaver-Burk para una reacción
enzimática, en presencia de distintos
tipos de inhibidores reversibles. Las
representaciones de Lineweaver-
Burk obtenidas en presencia y
ausencia de un inhibidor permiten
deducir el tipo de inhibición a partir
del patrón de corte de las rectas con
los ejes. Para inhibidores competi-
tivos, las rectas convergen en el eje
de ordenadas. Para inhibidores no
competitivos, las rectas interseccio-
nan en el eje de abscisas, y para
inhibidores acompetitivos, son para-
lelas.
1/V
1/[S]
Con inhibidor
 competitivo
Sin inhibidor
1/V
1/[S]
Con inhibidor
no competitivo
Sin inhibidor
1/V
1/[S]
Con inhibidor
acompetitivo
Sin inhibidor
09 Capitulo 09 8/4/05 10:13 Página 149