BioquimicaYBiologiaMolecularParaCienciasDeLaSalud-173

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S-adenosilmetionina. La adenilación y la ADP-ribosilación
de residuos de tirosina están asociadas, además de a meca-
nismos de regulación normales, a algunas situaciones pato-
lógicas. Estos tipos de modificación son catalizados por toxi-
nas microbianas, como la toxina del cólera.
9.15.3 Activación de zimógenos
Algunas enzimas se sintetizan como precursores inactivos,
denominados proenzimas o zimógenos, de masa molecular
mayor que la enzima madura activa. La activación se produ-
ce por separación de uno o varios fragmentos del polipépti-
do original, en un proceso proteolítico catalizado por una
proteasa específica (Fig. 9-15).
En este caso, y a diferencia de los equilibrios de fosfo-
rilación-desfosforilación, la activación es irreversible. Éste
es un mecanismo común de regulación de las proteasas, y
participa en procesos como la coagulación sanguínea, la
fibrinólisis, la fijación del complemento y la digestión de
las proteínas de la dieta. También es clave en la regulación
de los procesos de muerte celular por apoptosis (véase el
Cap. 27).
Los mecanismos comentados no agotan las posibilidades
de regulación de la actividad enzimática. A lo largo de la
descripción del metabolismo veremos, por ejemplo, que dis-
tintas enzimas pueden asociarse formando complejos mul-
tienzimáticos para optimizar el flujo de ciertas vías metabó-
licas. Además, la cantidad de una enzima determinada
presente en la célula puede variarse controlando los procesos
de transcripción y traducción de la información genética. La
variedad y la complejidad de los mecanismos de regulación
de la actividad enzimática dan una idea de la importancia de
que cada reacción transcurra a la velocidad adecuada para el
conjunto del metabolismo celular.
154 | Estructuras y funciones de las biomoléculas
Figura 9-15. Activación proteolítica de zimógenos. Un precursor enzimáticamente inactivo, denominado zimógeno, puede activarse
cuando sufre un corte proteolítico que libera un péptido y genera la forma madura de la enzima. A menudo, la separación del péptido hace
accesible un centro activo previamente ocluido.
Proenzima (zimógeno)
Forma inactiva
Ruptura proteolítica
mediante una proteasa
Enzima madura
Forma activa
Péptido inactivo
09 Capitulo 09 8/4/05 10:13 Página 154
	BIOQUÍMICA Y BIOLOGÍA MOLECULAR (...)
	CONTENIDO
	PARTE I: ESTRUCTURA Y METABOLISMO
	SECCIÓN II: ESTRUCTURAS Y FUNCIONES DE LAS BIOMOLÉCULAS
	9. ENZIMAS
	9.15 REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD (...)
	9.15.3 Activación de zimógenos