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Enzimas | 155
• Las enzimas son catalizadores biológicos, de naturaleza
proteica, que presentan especificidad de sustrato y de reac-
ción, así como una capacidad catalítica elevada. Como
cualquier catalizador, aceleran las reacciones en las que
participan, pero no alteran la posición final del equilibrio.
• Las propiedades catalíticas de las enzimas están ligadas a
la presencia de un centro activo, que une el sustrato y esta-
biliza el estado de transición de la reacción. En el centro
activo se dan factores de proximidad y orientación relati-
va de los sustratos, fenómenos de superficie y procesos de
distorsión de enlaces. El centro activo puede contener
cadenas laterales de aminoácidos capaces de participar en
procesos de catálisis ácido-base o covalente.
• Muchas enzimas son proteínas conjugadas que contienen
un grupo no proteico denominado cofactor, imprescindi-
ble para la actividad catalítica. Estos cofactores pueden
ser iones metálicos o moléculas orgánicas complejas.
• Las coenzimas suelen sintetizarse por el organismo a
partir de moléculas más sencillas, las vitaminas hidro-
solubles, que deben aportarse por la dieta, ya que el
organismo no puede llevar a cabo su síntesis de novo.
• El aporte inadecuado de vitaminas conduce a situaciones
de hipovitaminosis o avitaminosis, normalmente asocia-
das a malnutrición, pero que pueden aparecer en personas
que siguen una dieta normal como consecuencia de algu-
nas situaciones fisiológicas o patológicas.
• La velocidad máxima de una reacción enzimática es
directamente proporcional a la concentración de la enzi-
ma. El factor de proporcionalidad se conoce como cons-
tante catalítica (kcat).
• Muchas enzimas presentan un comportamiento cinético
michaeliano, caracterizado por curvas de velocidad frente
a la concentración de sustrato, que se ajustan a una hipér-
bola rectangular. Matemáticamente, este comportamiento
se refleja en la ecuación de Michaelis-Menten, que define
una constante de Michaelis (KM), relacionada con la afini-
dad de la enzima por el sustrato.
• La mayoría de las enzimas presentan una curva acampa-
nada de actividad frente a pH, que define un pH óptimo.
Éste suele coincidir con el pH del medio fisiológico en el
que actúa la enzima. El efecto de la temperatura es más
complejo, ya que intervienen dos factores contrapuestos:
la aceleración de cualquier reacción química cuando la
temperatura aumenta, y la desnaturalización térmica de la
proteína enzimática a temperaturas elevadas.
• Las representaciones hiperbólicas de velocidad frente a la
concentración de sustrato pueden linearizarse por trata-
mientos matemáticos simples, conduciendo a representa-
ciones como las de Lineweaver-Burk o Eadie-Hofstee,
muy útiles para la determinación de los parámetros cinéti-
cos y para el estudio de los inhibidores.
• Los inhibidores de las reacciones enzimáticas se clasifi-
can en reversibles e irreversibles. Los primeros se unen a
la enzima por enlaces no covalentes y pueden ser despla-
zados de su sitio de unión, con lo que se recupera la acti-
vidad enzimática inicial. Los irreversibles se unen muy
fuertemente a la enzima, normalmente por enlaces cova-
lentes, y la inactivan permanentemente.
• Existen distintos tipos de inhibidores reversibles que
pueden distinguirse por criterios cinéticos. Algunos tie-
nen importantes aplicaciones farmacológicas.
• Algunas enzimas denominadas alostéricas presentan cur-
vas de saturación sigmoides en lugar de hiperbólicas.
• El comportamiento alostérico se explica en función de
la existencia de varios sitios de unión para los sustratos,
conformacionalmente conectados, de manera que la
ocupación de uno de ellos altera la afinidad de los
demás por el sustrato. Este comportamiento se denomi-
na cooperatividad.
• Mientras que el modelo concertado de Monod-Wyman-
Changeux sólo permite explicar la cooperatividad
homotrópica positiva, el modelo secuencial de
Koshland-Nemethy-Filmer, también es compatible con
la existencia de homotropismo negativo.
• La actividad de muchas enzimas puede regularse para
adecuarla a las necesidades metabólicas. Los principales
mecanismos de regulación son los efectores positivos o
negativos y la modificación covalente, reversible o irre-
versible.
• Un tipo frecuente de regulación por efectores es la retro-
alimentación, en la que el producto de una vía metabó-
lica inhibe reversiblemente la enzima que inicia la vía.
Ello permite ralentizar rutas metabólicas cuando la can-
tidad de producto formado es suficiente. 
• La activación proteolítica de zimógenos es un mecanis-
mo de regulación por modificación covalente irreversi-
ble, que participa en procesos importantes como la
digestión, la coagulación o la apoptosis.
• La fosforilación de las proteínas en residuos de treonina,
serina o tirosina, catalizada por proteína quinasas, es la
forma de regulación de la actividad enzimática más ubi-
cua y versátil. Puede revertirse por acción de fosfatasas.
Está íntimamente ligada a la integración del metabolis-
mo y participa en la regulación de prácticamente todos
los aspectos de la fisiología celular, incluida la prolife-
ración y la diferenciación. 
RESUMEN
09 Capitulo 09 8/4/05 10:13 Página 155
	BIOQUÍMICA Y BIOLOGÍA MOLECULAR (...)
	CONTENIDO
	PARTE I: ESTRUCTURA Y METABOLISMO
	SECCIÓN II: ESTRUCTURAS Y FUNCIONES DE LAS BIOMOLÉCULAS
	9. ENZIMAS
	RESUMEN