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Machete 2: Unidad 1, capítulo 3 BIOMOLÉCULAS Hidratos de carbono o Glúcidos 1) Monosacáridos (monómero de los hidratos de carbono) - pueden tener 3C, 4C, 5C, 6C. - ejemplos: glucosa, fructosa, galactosa, gliceraldehído, ribosa, desoxirribosa. - función: fuente de energía a corto plazo 2) Disacáridos (dos monosacáridos unidos entre sí) - la unión entre los monosacáridos es la unión glicosídica (hay distintos tipos de uniones glicosídicas) - ejemplos: maltosa (glucosa + glucosa), lactosa ( galactosa + glucosa), sacarosa (glucosa + fructosa) - función: fuente de energía a corto plazo 3) glucosa galactosa lactosa sacarosa 3) Oligosacáridos (3-20 monosacáridos unidos por uniones glicosídicas) - función: se asocian a lípidos y a proteínas en las membranas biológicas 4) Polisacáridos (largas cadenas de monosacáridos unidos) - ejemplos: almidón (fuente de reserva energética a corto plazo en eucarionte vegetal) glucógeno (fuente de reserva energética a corto plazo en eucarionte animal) celulosa (estructural, forma la pared celular en eucarionte vegetal) quitina (estructural, forma el exoesqueleto de artrópodos y pared en hongos) Fragmento de almidón Fragmento de celulosa oligosacárido Lípidos A- Saponificables (presentan ácidos grasos en su composición) 1) Ácidos grasos: - son moléculas anfipáticas (cabeza polar + cola no polar) - en agua forman micelas - pueden ser saturados (sólidos a temperatura ambiente) o insaturados (líquidos a temperatura ambiente) - función: fuente de energía a largo plazo 2) Acilglicéridos o Glicéridos - unión entre glicerol y 1, 2 ó 3 ácidos grasos (monoglicéridos, diglicéridos, triglicéridos) - función: fuente de reserva energética a largo plazo 3) Fosfoacilglicéridos - unión entre glicerol + 2 ácidos grasos + fosfato - son moléculas anfipáticas - en agua forman bicapas micela - función: constituyentes de las membranas biológicas 4) Esfingolípidos - unión entre esfingol + ácido graso - son anfipáticos - función: constituyente de las membranas biológicas B- Insaponificables (no tienen ácidos grasos en su composición) 1) Terpenos - formados por dos o más isoprenos - función: constituyentes de: vitaminas A, E y K, clorofila, carotenos y látex. bicapa látex 2) Esteroides - en todos están presentes una serie de 4 anillos de carbonos e hidrógenos - ejemplos: colesterol hormonas esteroideas sales biliares corticoides vitamina D pentosa Base P 5´ 3´ Ácidos nucleicos - monómero es el nucleótido. Un nucleótido está formado por: azúcar de 5 carbonos (pentosa) + base nitrogenada + fosfato. - Los nucleótidos se unen por unión fosfodiéster (P del carbono 5 de un nucleótido con el carbono 3 de otro nucleótido). - ADN: formado por dos cadenas complementarias (A es complementaria de T y C es complementaria de G) y antiparalelas (una con dirección 5-3 y la otra 3-5). Ambas cadenas están unidas entre sí por puentes de hidrógeno. Ambas cadenas se disponen en forma de hélice. Este es el modelo propuesto por Watson y Crick. Función: portador de la información genética. - ARN: formado por una única cadena con dirección 5-3. Función: participa en la síntesis de proteínas. 3 tipos de ARN: ARNm, ARNr y ARNt. Los tres participan de la síntesis proteica. Comparando ADN y ARN: nucleótido Unión fosfodiéster Unión fosfodiéster Proteínas - monómero: aminoácido. - Todo aminoácido consta de un C unido a: un H un grupo amino (-NH2) un grupo carboxilo (-COOH) cadena lateral o R (es lo que diferencia un aminoácido de otro ) - los aminoácidos se unen entre sí por unión peptídica - ejemplos de proteínas: insulina (hormona), colágeno (estructural), enzimas (catalizadores biológicos), hemoglobina (transporte de O2 en sangre), inmunoglobulina (defensa), etc. - las proteínas son moléculas que adquieren una conformación o forma tridimensional característica. De esta forma depende la función de la proteína (de la forma depende que la proteína sea o no funcional). O sea que si se pierde la conformación se pierde la función. Para lograr la conformación característica, las proteínas pasan por una serie de etapas sucesivas: las estructuras. Hay cuatro estructuras: Estructura primaria: secuencia lineal de aminoácidos dispuestos en un cierto orden. Está estabilizada por uniones peptídicas. De esta estructura dependen las demás. Estructura secundaria: primer plegamiento de la cadena de aminoácidos. Hay Dos formas posibles, la hélice o lámina plegada . Estructura estabilizada por puentes de hidrógeno. Estructura terciaria: próximo nivel de plegamiento que tiene como objetivo ocultar del medio acuoso a los aminoácidos hidrofóbicos. Estructura estabilizada por uniones débiles. Estructura cuaternaria: se da en el caso de proteínas que están formadas por más de una cadena polipeptídica. Estabilizada por uniones débiles. No todas las proteínas alcanzan todas las estructuras para lograr su conformación. Por ejemplo, el colágeno alcanza hasta estructura secundaria, la mioglobina hasta terciaria y la hemoglobina hasta cuaternaria. Las proteínas pueden perder todas o algunas de sus estructuras debido a distintos agentes como por ejemplo la temperatura o variaciones en el pH o acidez del medio. De acuerdo a la intensidad y al tiempo a que son expuestas las proteínas a estos factores pueden producirse dos fenómenos: - Desnaturalización: pérdida de la estructura cuaternaria y/o terciaria y/o secundaria. La primaria se conserva. - Hidrólisis: pérdida de estructura primaria. En ambos casos, al perderse la conformación nativa de la proteína, ésta pierde su función.
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