4-Resumen - Bioenergética y Cinética Enzimática

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Bioenergética y Cinética Enzimática 
 
La bioenergética consiste en el estudio de los diversos tipos de transformaciones energéticas 
que ocurren en los organismos vivos, también denominadas transducciones de energía. 
Entendiendo a la energía como la capacidad de realizar trabajo, la termodinámica estudia 
los cambios en la misma que acompañan a los fenómenos del universo. 
Para su estudio, es necesario dividir al universo, conjunto de todo aquello en existencia física, 
en dos partes: 
 
o Sistema: corresponde a una cierta porción del universo o una determinada cantidad 
de materia 
o Entorno: corresponde al resto del universo que se encuentra por fuera del sistema 
 
Dependiendo de la afinidad del sistema a intercambiar energía con su entorno, este podrá 
definirse en abierto, cerrado y aislado siendo un sistema abierto uno que recibe y al mismo 
tiempo libera energía desde y hacia el entorno, y un sistema aislado aquel que no intercambia 
energía con el entorno en absoluto. 
 
 
 
Una célula sería, por lo tanto, un sistema abierto, ya que está en constante intercambio con 
el entorno, el cual la provee de nutrientes y materias primas para el desarrollo de 
procedimientos y síntesis de diversas macromoléculas. 
Funciones de estado 
 
Se conoce como funciones de estado a las propiedades de un sistema que dependen del 
estado termodinámico en el cual se encuentre. 
Dentro de ellas encontramos: 
 
o Energía Interna (E o U): suma de todas las energías que posee un sistema 
o Entalpía (H): medida del contenido de calor de un sistema H = heat 
o Energía libre de Gibbs (G): cantidad de energía capaz de realizar trabajo o también 
definida como energía útil de un sistema 
o Entropía (S): medida del desorden de un sistema 
 
G = H – TS 
 
Donde T es la temperatura constante, la energía libre será igual a la entalpía menos la entropía. Por lo que 
cuanto más grande sea H y más pequeña S, mayor G. 
E, H y G son expresados en Joule/mol o cal/mol, S en Joule/mol.K o caloría/mol.K 
 
Cuando nos encontramos antes dos estados termodinámicos distintos después de una 
transformación podemos definir lo siguiente: 
 
o Si H2 > H1 (ΔH = H2 – H1) entonces el sistema absorbió calor, por lo que la 
transformación se denomina endotérmica. 
o Si H2 < H1 entonces el sistema perdió calor, y fue una transformación exotérmica. 
 
o Si G2 > G1 (ΔG = G2 – G1) entonces el sistema ganó energía libre, por lo tanto fue una 
transformación endergónica. 
o Si G2 < G1 entonces el sistema liberó energía libre, y fue una transformación 
exergónica. 
 
o Si S2 > S1 (ΔS = S2 – S1) entonces el sistema gana entropía durante la transformación 
y por lo tanto se desordena. 
o Si S2 < S1 entonces el sistema pierde entropía, y por lo tanto se ordena. 
 
Leyes de la termodinámica 
 
La primera ley de la termodinámica es la de la conservación de la energía, indicando que esta no se crea ni se destruye, 
sino que se transforma, mediante un proceso denominado transducción, de una forma a otra. Esto quiere decir que, 
sin importar el proceso de transducción, la cantidad total de energía en el universo permanece constante. 
Cuando ocurren procesos dentro de un determinado sistema, por más que este gane o pierda energía, esta ganancia 
o pérdida debe equilibrarse con la ganancia o pérdida de energía del entorno. La suma de todas las energías que posee 
el sistema es denominada energía interna (E), y su cambio durante la transformación es ΔE. 
ΔE puede ser negativa, cero o positiva, dependiendo del proceso que se lleve a cabo y el papel de la energía en relación 
a su entorno. Si durante la reacción se absorbe calor, ΔE aumentará, y disminuirá si ocurre lo contrario. Aquellas 
reacciones que pierden calor son denominadas exotérmicas y las que ganan calor, o lo necesitan, son llamadas 
endotérmicas. 
ΔEs = q – w 
o ΔE = variación de energía del sistema 
o q = calor intercambiado: (+) si es absorbido y (-) si es liberado = ΔH 
o w = trabajo: (+) si es realizado por el sistema y (-) si es realizado sobre el mismo. 
Entonces: ΔE = ΔH – w 
Si el sistema no realiza trabajo alguno o no se realiza trabajo sobre el w = 0 
Entonces: ΔE = ΔH 
Por lo que midiendo la cantidad de calor absorbido o liberado podemos conocer el cambio 
energético que acompaña a la transformación, pero no si esta sucede de manera espontánea 
o no. 
Una transformación espontánea es aquella que ocurre sin la necesidad del aporte de fuerzas 
externas y acerca al sistema al equilibrio. 
 
La segunda ley de la termodinámica indica que los fenómenos en el universo poseen una dirección, tendiendo a 
proceder “cuesta abajo”, es decir, de un estado de mayor energía a uno de menor. Por lo que en cada transformación 
energética existe cada vez menos disponibilidad de energía para realizar trabajo adicional. 
A pesar de esto, existen fenómenos denominados espontáneos, los cuales son termodinámicamente favorables, y por 
lo tanto no precisan energía externa para producirse, por ejemplo, la atracción de cargas opuestas. 
La pérdida de la energía durante un proceso es debido a una tendencia al aumento del desorden del universo cada vez 
que existe una transferencia energética, desorden el cual se mide a través de la entropía, por lo cual cada fenómeno 
se acompaña de un aumento en la entropía del universo. La pérdida de la energía disponible es igual a T ΔS, donde ΔS 
es el cambio en la entropía entre los estados inicial y final, y T la temperatura constante. Conforme aumentan los 
movimientos moleculares con la temperatura, también aumenta la entropía, por lo que solo a una temperatura de 0 
absoluto esta tendrá un valor de cero. 
La entropía total del universo debe aumentar, pero el desorden de un sistema puede disminuir, con un costo mayor 
para su entorno. Los organismos más capaces de disminuir la velocidad del aumento inevitable de la entropía tienen 
vidas más prolongadas. 
Transformaciones espontáneas 
 
Según la segunda ley, en toda transformación espontanea la entropía del universo aumenta. 
Esto nos permite predecir si una transformación será espontánea o no en base a ΔS. 
 
Si S2 > S1 ΔS > 0  aumenta el desorden  espontánea 
Si S2 < S1  ΔS < 0  disminuye el desorden  no espontánea 
 
Otra manera de calcular la espontaneidad de una transformación, es considerando el hecho 
de que la ley también dice que “el sistema tiende espontáneamente a alcanzar el mínimo 
estado de energía y de máxima entropía hasta alcanzar el equilibrio” por lo que en toda 
transformación espontanea la energía libre disminuye. 
 
Si G2 < G1 (ΔG < 0) la transformación es espontánea, el sistema libera energía útil durante la 
transformación y es capaz de realizar trabajo a medida que el sistema tiende al equilibrio. Es 
una transformación exergónica. 
Si G2 > G1 (ΔG > 0) la transformación no es espontánea y solo podrá llevarse a cabo si se 
realiza trabajo en el sistema. Es una transformación endergónica. 
Si G2 = G1 (ΔG = 0) el sistema ha alcanzado el equilibrio. 
 
Las reacciones espontaneas sin aporte de energía son posibles debido a que 
termodinámicamente deben alcanzar el equilibrio, el cual se encuentra en la mayor cantidad 
de entropía posible y la menor cantidad de energía libre. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Cambios de energía libre en las reacciones químicas 
 
ΔG de una reacción química, en una temperatura y presión constantes, dependerá de la 
concentración de los reactivos y productos en ese instante: 
A + B ----> C + D 
ΔG = ΔGo + R.T.ln concentración de productos sobre concentración de reactivos 
Entonces: 
o ΔG: G de los productos – G de los reactivos. Puede calcularse con cualquier condición 
de presión y temperatura = Δ real 
o ΔGo: constante que mide la variación de energía estándar, es decir, variaciones de 
energía en condiciones estándar arbitrariamente definidas. 
Condiciones estándar: 
 Concentración de reactivos y productos = 1 Mol 
Temperatura = 25 C 
 Presión = 1 atmósfera 
Generando así que la ΔGo sea estandarizada para cada reacción. 
 
Cuando la energía libre de los productos, es menor que la energía libre de los reactivos, 
(ΔG<0) se tratará de una reacción espontánea y esta sucederá en el sentido en que se haya 
escrito. 
ΔG representa el trabajo máximo que puede realizar el sistema, parte de la energía utilizada 
en un trabajo no realiza trabajo y se pierde como calor. 
Para la reacción inversa, la variación de energía libre de los productos irá en sentido de los 
reactivos, y tendrá la misma magnitud, pero signos opuestos. 
 
C + D ---> A + B 
Retomando, si una reacción posee ΔG < 0, ocurrirá en el sentido que está escrita, y por lo 
tanto será espontánea. Si ΔG > 0, no será espontánea en el sentido escrito, pero si en sentido 
inverso. 
 
ΔG > 0 = A + B ----> C + D no espontanea 
Pero = A + B <------ C + D si espontanea 
 
 
 
Relación de ΔGo con K constante de equilibrio 
 
aA + bB -----> cC + Dd 
Si permitimos que la reacción continúe hasta el equilibrio, la concentración de productos 
aumentará y la de reactivos disminuirá hasta que estas estén equilibradas. 
Gp aumenta Gr disminuye hasta Gp = Gr, es decir, ΔG = 0 
 
En la ecuación de Go 
 
ΔG = ΔGo + R.T.ln concentración de productos sobre concentración de reactivos 
Cada reacción tiene un ΔGo característico según su constante de equilibrio, el cual puede 
ser negativo, positivo o cero. 
Alcanzado el equilibrio ΔG será 0, y la concentración de productos sobre la concentración 
de reactivos será reemplazada por el coeficiente K. 
 ΔGO´ = - R.T.lnK 
ΔGo´: debido a que la mayoría de las reacciones bioquímicas tienen lugar en soluciones 
acuosas con pH cercano a 7 y concentración de H2O de 55,5 M, por conveniencia de cálculo, 
se define un estado estándar ligeramente diferente con un pH de 7 y concentración de agua 
55.5M. Nos indicará en qué dirección y hasta qué punto se producirá la reacción en estas 
condiciones. 
Esta constante caracterizada por el pH 7 se utiliza para diferenciarla bioquímicamente de la 
usada por físicos y químicos. 
 
ΔGo´ < 0 = reacción espontánea. Este estándar nos sirve para deducir la dirección y 
espontaneidad de la reacción en condiciones estandarizadas, pero en caso de que estas no 
se encuentren presentes debemos utilizar ΔG real. 
El ΔG de cualquier reacción que se acerque al equilibrio será siempre negativa, y 0 en el 
equilibrio. 
 
 
 
Variaciones de ΔG en reacciones secuenciales 
 
Una reacción secuencial es aquella en la cual el producto de una es el reactivo de la siguiente: 
A -----> B B -------> C 
Estas reacciones son aditivas y pueden acoplarse entre sí. La reacción global, es decir, el 
acoplamiento de las reacciones individuales, puede generar que una reacción la cual en sí 
misma no es espontánea termine siéndolo. 
A ----> B ΔGo´ = 5Kcal/Mol no espontanea 
B ----> C ΔGo´= -7Kcal/Mol espontanea 
Reacción global = 5Kcal/Mol + (-7Kcal/Mol) = -2Kcal/Mol espontanea 
Esto explica porque una reacción endergónica, es decir, termodinámicamente desfavorable, 
puede ser impulsada en la dirección directa acoplándola a otra reacción muy exergónica a 
través de un intermediario común. 
 
 
 
Reversibilidad de reacciones en condiciones celulares 
 
A <-----> B 
Depende de la concentración de reactivos y productos 
Potencialmente todas las reacciones son reversibles porque según el valor que tome la 
relación P/R ΔG puede ser mayor o menor que 0 en distintos instantes. 
Pero en condiciones celulares no se van a producir variaciones extremas en las 
concentraciones de la mayoría de las sustancias presentes, por lo tanto, en estas condiciones 
celulares una reacción será reversible si su ΔGo es próximo a 0. 
 
 
 
 
 
 
Cinética química 
Es la encargada del estudio de la velocidad de las reacciones y los factores que la modifican. 
La velocidad de una reacción está dada por la concentración de productos que se generan 
por unidad de tiempo o la cantidad de reactivos que desaparecen por unidad de tiempo. 
 
 R ---> P V = ΔP/ΔT = -ΔR/ΔT 
.Las unidades en las que se expresa son mol/min o mg/seg 
En una reacción: 
A + B ---> C 
ΔG muy negativo 
Reacción exergónica 
Espontánea 
Estas características de la reacción no quieren decir que con solo entrar en contacto A con B 
rápidamente se transformarán en C. Para que una reacción química se produzca, se necesita 
que las moléculas de reactivo colisiones entre sí y que como resultado de estas colisiones se 
rompan o se formen enlaces entre los átomos que forman parte de los reactivos para generar 
productos. Para que esto ocurra, las moléculas deben tener cierta energía que haga que las 
colisiones sean efectivas. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Para que la reacción química tenga lugar, las moléculas de reactivo deben alcanzar un estado 
activado. 
Se define como estado activado al estado en el cual la probabilidad de que se formen o se 
rompan nuevos enlaces es muy alta. Una vez que los reactivos alcanzan el estado activado, 
se transforman rápidamente en productos. 
 
 
 
 
 
 
 
 
La energía necesaria para que 1 mol de reactivos alcance el estado activado se denomina 
energía de activación (Ea), y puede calcularse como la diferencia entre el valor de G de los 
reactivos y el valor del estado activado. 
La velocidad de una reacción dependerá del tiempo que tarden las moléculas en alcanzar el 
estado activado, por lo que a mayor energía de activación menor será la velocidad, ya que 
más tardarán las moléculas en alcanzar el estado activado. 
 
En iguales condiciones de temperatura, presión y concentración, la velocidad dependerá de 
la Ea. 
 
 
Factores que modifican la velocidad de una reacción 
Es posible aumentar la velocidad de la reacción aumentando la frecuencia de colisiones de 
los reactivos, esto se logra: 
 
o Incrementando la energía cinética, es decir, aumentando la temperatura 
o Incrementando la concentración de los reactivos 
 
De la misma forma, es posible disminuir la energía de activación de una reacción, adicionando 
un catalizador. 
El estado activado es constante en una misma reacción en ambos sentidos, lo que varía es la 
energía de activación. 
 
Catalizadores 
 
Los catalizadores pueden diferenciarse en inorgánicos o biológicos, siendo estos últimos 
representados por las enzimas, las cuales generalmente son proteínas. 
Ambos tipos de catalizadores se regeneran sin modificación alguna al final de la reacción, es 
decir, no forman parte de los productos finales ni se degradan en el proceso. Además, estos 
catalizadores no modifican el ΔG de una reacción, solo hacen que el equilibrio se alcance más 
rápido, es decir, modifican la energía de activación. 
A diferencia de los catalizadores inorgánicos, las enzimas actúan en condiciones fisiológicas, 
es decir, en condiciones celulares, mientras que los catalizadores inorgánicos podrán actuar 
en condiciones extremas. Además, las enzimas son altamente específicas, catalizando una 
única reacción o muy pocas reacciones cuyos reactivos están estrechamente relacionados. 
Las enzimas logran disminuir la energía 
de activación interactuando con los 
reactivos, los cuales en reacciones 
catalizadas se denominan sustratos, para 
dar como resultado un complejo E – S 
cuya Ea es menor que la del sustrato 
libre. 
El lugar específico de la enzima donde se 
une el sustrato recibe el nombre de sitio activo, este está constituido por cadenas laterales 
restos de aminoácidos complementarios a la estructura del sustrato. La unión del sustrato al 
sitio activo induce un cambio en la conformación de la enzima, por lo cual decimos que las 
enzimas poseen cierta flexibilidad. 
 
 
 
 
 
 
Velocidad de una reacción catalizada enzimáticamente 
La velocidad de una reacción catalizada dependerá de: 
o [S]: Concentración de sustrato 
o [E]: Concentraciónde enzima 
o pH 
o Temperatura 
o Inhibidores (competitivos, no competitivos y acompetitivos) 
 
A mayor cantidad de sustrato, mayor será la velocidad de la reacción, hasta alcanzado un 
punto en el cual sin importar cuanto se aumente [S], la velocidad se mantendrá constante, 
es decir, se ha alcanzado la velocidad máxima (Vmax), la cual se registra cuando todos los 
sitios activos están ocupados. 
 
Las enzimas presentan una cierta afinidad por el sustrato, la cual se ve representada en el 
Km, cuyo valor representa la concentración de sustrato a la cual se alcanza la mitad de la 
velocidad máxima, es decir, se encuentran ocupados la mitad de los sitios activos. 
 
 
 
 
 
 
 
Cuanto mayor sea la afinidad de la enzima por el sustrato, menor será la [S] requerida para 
ocupar la mitad de los sitios activos, es decir, menor será el Km, por lo que a mayor afinidad 
menor Km. 
Al modificar la [E], se modifica la velocidad máxima pero no el Km, ya que existe un mayor 
número de sitios de activación, pero la afinidad enzimática se mantiene constante. 
 
 
 
 
Las enzimas cuentan con un pH, así como una temperatura óptimos, en los cuales presentan 
su máxima capacidad catalítica. 
El pH óptimo es aquel estado de ionización del sustrato y de los restos de aminoácidos 
presentes en el sitio activo que permite la mayor interacción E – S. 
 
 
 
 
 
 
Al desviarnos del pH óptimo, el estado de ionización de los aminoácidos se modificará, y de 
la misma forma lo hará la actividad de la enzima, generando la desnaturalización de la 
misma. 
 
 
La temperatura también será un factor que afecte a la actividad enzimática. En su 
temperatura óptima y hasta alcanzar esta desde una temperatura inferior, la Vmax 
aumentará, de la misma manera que lo hará la energía cinética. Una temperatura reducida 
no generará la desnaturalización enzimática, pero si reducirá la energía cinética, por lo que 
la velocidad también disminuirá. 
Ahora, una temperatura superior a la óptima disminuirá la velocidad de la reacción, ya que 
la enzima se desnaturaliza. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Actividad catalítica o Vmax 
 
Los inhibidores son aquellos agentes capaces de disminuir la actividad enzimática, y 
diferenciamos dos tipos de ellos: 
 
o Competitivos: su estructura es similar a aquella de los sustratos, por lo que compiten 
con ellos por el sitio activo, modificando el Km pero no la Vmax 
o No competitivos: se unen a la enzima en un sitio diferente al sitio activo y la inactivan, 
modificando la Vmax pero no el Km 
 
A una mayor concentración de inhibidores existirá una mayor probabilidad de que estos se 
unan a las enzimas, de la misma manera, a una mayor concentración de sustrato, la enzima 
tendrá mayor probabilidad de adherirse al sustrato y no al inhibidor. 
 
1- Concentración de sustrato 
Vmax: velocidad máxima. Se registra cuando 
todos los sitios activos están ocupados. 
KM: constante de Michaelis-Menten. 
Concentración de sustrato a la cual se alcanza la 
mitad de la Vmax la mitad de los sitios activos 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Metabolismo Intermediario 
El metabolismo es el conjunto de todas las reacciones químicas del organismo. Separamos el 
metabolismo es dos grupos: 
Catabolismo: consisten en las reacciones de degradación, en la que una molécula más 
compleja se transforma en moléculas más simples. Estas reacciones liberan energía por lo 
que tienen un ΔG negativo. 
Anabolismo: consisten en reacciones de síntesis, donde a partir de moléculas más simples se 
sintetizan moléculas más complejas. Estas reacciones consumen energía por lo que tienen 
un ΔG positivo. 
En nuestro organismo TODAS las reacciones químicas son catalizadas por enzimas. Cada 
reacción tiene su enzima específica. Y la mayoría de las reacciones son secuenciales. El 
conjunto de reacciones secuenciales se denomina ruta metabólica o vía metabólica. 
Si la vía metabólica tiene un ΔG global positivo hablamos de una vía anabólica. 
Si la vía metabólica tiene un ΔG global negativo hablamos de una vía catabólica. 
Si la vía metabólica tiene un ΔG = 0 Kcal/mol hablamos de una vía anfibólica. 
Para regular estas vías metabólicas aparecen enzimas reguladas, que aumentan o disminuyen 
la actividad según modificaciones y cambios conformacionales que sufren. No todas las 
enzimas son reguladas, solo algunas que son claves en el proceso, como la primera reacción, 
el punto de ramificación de la vía o también aquellas que son muy irreversibles. 
 
 
 
 
Regulación enzimática 
 
Las enzimas pueden ser reguladas de dos maneras: 
• Regulación covalente 
• Regulación alostérica 
 
 
 
 
Regulación covalente 
Consiste en la adición o sustracción de un grupo funcional a la enzima, generalmente es un 
grupo fosfato. 
Estos cambios producen un cambio conformacional en la enzima que provoca que aumente 
su actividad o la disminuya. Al fosforilar una enzima podemos estar activándola o 
desactivándola, eso depende de la enzima, si su estado activo es fosforilado o desfosforilado. 
Hay un grupo de enzimas encargadas de fosforilar otras enzimas, estas son llamadas protein-
kinasas. Y hay otro grupo de enzimas encargadas de desfosforilar otras enzimas llamadas 
protein-fosfatasas. 
 
 
Regulación alostérica 
Las enzimas que son reguladas alostericamente presentan, además del sitio activo, un sitio 
alostérico, que generalmente son varios en una misma enzima. En este sitio alostérico se une 
una molécula o ion, denominado modulador alostérico, que provoca un cambio 
conformacional en la enzima que aumenta o disminuye su afinidad por su sustrato. Si el 
modulador alostérico aumenta la afinidad de la enzima por el sustrato (modulador alostérico 
positivo) entonces hablamos de una REGULACION ALOSTERICA POSITIVA. Y si el modulador 
alostérico disminuye la afinidad de la enzima por el sustrato (modulador alostérico negativo) 
hablamos de una REGULACION ALOSTERICA NEGATIVA.