BioquimicaYBiologiaMolecularParaCienciasDeLaSalud-622

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prostético 11-cis-retinal. Este aldehído con 6 enlaces dobles
conjugados es el responsable más directo de la absorción de
luz, puesto que esa alta conjugación electrónica lo convierten
en un cromóforo con fuerte absorción de luz visible (ε500~–
40 000 M–1cm–1).
La estructura tridimensional de la rodopsina presenta
siete fragmentos helicoidales hidrofóbicos que atraviesan la
membrana, dispuestos en forma de haz, dejando en el interior
del haz un bolsillo hidrofóbico que contiene el 11-cis-retinal.
Los fragmentos hidrofóbicos están conectados por fragmen-
tos de cadena polipeptídica más hidrofílicos sin estructura
secundaria definida, que actúan de bucles de conexión a
ambos lados de la membrana discal, donde se integra. La
última de estas zonas hidrofílicas, el segmento del extremo
C-terminal, está orientada hacia el citosol bastonal y puede
interaccionar con otros componentes del sistema de trans-
ducción de señales. Esta zona C-terminal tiene siete residuos
de S y T susceptibles de unir grupos fosfato, por lo que puede
encontrarse en diferente grado de fosforilación. 
El 11-cis-retinal se une a la opsina, a través de un enlace
básico de Schiff, con el grupo ε-amino de una lisina, que se
conserva en todos los tipos de opsinas existentes (Fig. 
33-15). Adopta una posición perpendicular a las hélices
transmembrana de la rodopsina en el interior de la molécula,
estableciendo interacciones con algunas cadenas laterales de
aminoácidos situados en fragmentos distintos, además de la
lisina a la que está unida. Estas interacciones pueden modifi-
car su distribución electrónica y hacer variar su espectro de
absorción, respecto al que presenta el 11-cis-retinal libre. La
capacidad de los residuos laterales de las distintas opsinas de
modificar la absorción del 11-cis-retinal, constituye la base
de la percepción de colores diferentes. 
En los conos existen tres tipos de opsinas con propieda-
des de absorción distintas. Las tres contienen 11-cis-retinal
como cromóforo y secuencias de aminoácidos semejantes,
pero con alguna modificación que modula la longitud de
onda de máxima absorción de luz. Ello especializa a cada
opsina para la percepción de los colores azul (opsina S),
verde (M) y rojo (L), respectivamente (Fig. 33–16). El gen
humano que codifica la opsina S está situado en el cromoso-
ma 7, mientras que los de las opsinas para el rojo y el verde
se localizan en el cromosoma X y son muy similares. La
rodopsina de los bastones tiene una interacción distinta con
el 11-cis-retinal, lo que da lugar a una banda de absorción
más semejante a la del 11-cis-retinal libre, es decir, más
ancha y un poco menos intensa que las de las rodopsinas de
los conos, lo que la hace apropiada para la visión en blanco
y negro.
33.13 FOTOEXCITACIÓN DE LA RODOPSINA
Cuando un fotón de una determinada longitud de onda de luz
visible es absorbido por la rodopsina apropiada, la energía
induce, en primer lugar, la isomerización del doble enlace sobre
el C11 de la molécula de 11-cis-retinal, produciendo el todo-
Neurotransmisión y s is temas sensoriales | 603
Figura 33-15. Esquema de la molécula de rodopsina en la
membrana de los discos bastonales. La proteína tiene 7 frag-
mentos transmembrana, y el 11-cis-retinal se une a la opsina por
una lisina.
1
1. Zona de interacción con transducina y arrestina
según su grado de fosforilación por la rodopsina quinasa
Citosol
bastonal
Cara
intradiscal
COO-
P P P P P P
P
NH3+
Lys
Figura 33-16. Espectro de absorción de las 3 rodopsinas de los
conos implicadas para la percepción de los colores azul, verde y
rojo y la rodopsina del bastón, implicada en la visión en blanco
y negro. El coeficiente de absorción molar de las de color es
ligeramente mayor que el de la rodopsina bastonal.
Longitud de onda (nm)
40
30
20
10
0
300 400 500 600 700
εε(mM-1cm-1)
Azul
 (S)
Verde
 (M)
Roja
 (L)
Rodopsina
bastón
33 Capitulo 33 8/4/05 12:29 Página 603
	BIOQUÍMICA Y BIOLOGÍA MOLECULAR (...)
	CONTENIDO
	PARTE III EL NIVEL MOLECULAR EN BIOMEDICINA
	33 NEUROTRANSMISIÓN Y SISTEMAS SENSORIALES
	33.12 METABOLISMO DEL 11-CIS-RETINAL Y ESTRUCTURA DE LA RODOPSINA
	33.13 FOTOEXCITACIÓN DE LA RODOPSINA