Biologia de los microorganismos (291)

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228 G E N Ó M I C A , G E N É T I C A Y V I R O L O G Í A
hélice α conectadas entre sí por una secuencia corta que forma 
el «giro». La primera hélice es la hélice de reconocimiento, que 
interacciona específicamente con el DNA. La segunda hélice es 
la hélice estabilizadora, y estabiliza la primera hélice interac-
cionando de manera hidrófoba con ella. El giro que une las dos 
hélices está formado por tres aminoácidos, el primero de los 
cuales es normalmente una glicina. Las secuencias son recono-
cidas por interacciones no covalentes que incluyen puentes de 
hidrógeno e interacciones de van der Waals, entre la hélice de 
reconocimiento de la proteína y grupos químicos específicos en 
la secuencia de pares de bases del DNA.
Muchas proteínas bacterianas diferentes de unión al DNA 
contienen la estructura hélice-giro-hélice. Entre ellas se inclu-
yen muchas proteínas represoras, como los represores lac y trp 
de Escherichia coli (Sección 7.3 y véase la Figura 7.4) y algunas 
proteínas de bacteriófagos, como el represor del fago lambda 
(Figura 7.4b). En realidad, en E. coli se conocen unas 250 proteí-
nas diferentes con este motivo que se unen al DNA para regu-
lar la transcripción. Hay otros dos tipos de dominios proteicos 
habituales en las proteínas de unión al DNA. Uno de ellos, el 
dedo de zinc, se encuentra frecuentemente en las proteínas 
reguladoras de los eucariotas, y como su nombre indica, se une 
a un ion zinc. El otro dominio proteico encontrado normal-
mente en las proteínas de unión al DNA es la cremallera de leu-
cina, que contiene residuos de leucina espaciados regularmente 
y que funcionan manteniendo dos hélices de reconocimiento en 
la orientación correcta para que se unan al DNA. 
Cuando una proteína se une a un sitio específico del DNA, 
son posibles varios resultados. En algunos casos, la proteína de 
dominios más comunes es el motivo estructural hélice-giro-
hélice (Figura  7.4a). Dicho dominio consiste en dos segmen-
tos de cadena polipeptídica con una estructura secundaria en 
Figura 7.3 Proteínas de unión al DNA. Muchas de proteínas de unión
al DNA son dímeros que se combinan de manera específica con dos sitios en 
el DNA. Las secuencias específicas de DNA que interaccionan con la proteína 
son repeticiones invertidas. Se muestra la secuencia de nucleótidos del gen 
operador del operón lactosa (Sección 7.3), con las repeticiones invertidas, que 
son los sitios del DNA a los que se une el represor lac, en azul y lila.
TGTGTGGAATTGTGAGCGGATAACAATTTCACACA
ACACACCTTAACACT C GC C TATT GT TAAAGTGTGT
Dominio que contiene contactos 
proteína-proteína y mantiene unido el 
dímero de proteína
El dominio de unión al DNA 
se ajusta en el surco mayor 
y a lo largo del esqueleto de 
azúcar-fosfato
5′
3′
3′
5′
Repeticiones invertidas
Repeticiones invertidas
Figura 7.4 Estructura hélice-giro-hélice de algunas proteínas de unión al DNA. (a) Modelo sencillo de la estructura hélice-giro-hélice en una subunidad
individual de proteína. (b) Modelo informático de las dos subunidades del represor del bacteriófago lambda unidas a su operador. El DNA es rojo y azul. Una 
subunidad del represor dimérico se muestra de color marrón oscuro y la otra de color amarillo. Cada subunidad contiene una estructura hélice-giro-hélice. Las 
coordenadas utilizadas para generar esta imagen proceden del Protein Data Base (http://www.pdb.org). Recuadro: microscopía de fuerza atómica que muestra 
varias copias de la proteína represora LacI (flecha) unida a varias regiones operadoras de una molécula de DNA.
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