Biologia de los microorganismos (125)

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M E T A B O L I S M O M I C R O B I A N O 95
U
N
ID
A
D
 1
azufre presentes y de cómo estén embebidos en la proteína los 
centros de hierro. Por tanto, diferentes proteínas de este tipo 
pueden actuar en diferentes puntos de la cadena de transporte 
de electrones. Como los citocromos, las proteínas de hierro y 
azufre transportan solamente electrones.
Las quinonas (Figura 3.19) son moléculas hidrófobas no proteíni-
cas. Al ser pequeñas e hidrófobas, tienen libertad de movimiento 
en el interior de la membrana. Al igual que las flavinas (Figura 3.16), 
las quinonas aceptan 2 e− + 2 H+ pero transfieren solamente 2 e− al 
siguiente transportador de la cadena; las quinonas suelen partici-
par como enlaces entre las proteínas de hierro y azufre y el primer 
citocromo de la cadena de transporte de electrones.
MINIRREVISIÓN
 ¿En qué característica importante se diferencian las quinonas 
de otros transportadores electrónicos de la membrana?
 ¿Qué transportadores de electrones descritos en esta sección 
aceptan 2 e− + 2 H+? ¿Cuáles aceptan solamente electrones?
3.11 La respiración: la fuerza 
protonmotriz
La conservación de la energía en la respiración va unida a un 
estado activado de la membrana (Figura 3.13b), y este estado 
activado es establecido por el transporte de electrones. Para 
entender de qué manera el transporte electrónico va ligado a la 
síntesis de ATP, debemos entender en primer lugar cómo está 
organizada la cadena de transporte de electrones en la mem-
brana citoplasmática. Los transportadores de electrones que 
acabamos de describir (Figuras 3.16-3.19) están orientados en 
la membrana de tal manera que, durante el proceso de trans-
porte, se produce una separación entre protones y electrones. 
Dos electrones y dos protones entran en la cadena de transporte 
procedentes del NADH (a través de la NADH-deshidrogenasa) 
para iniciar el proceso. Los transportadores de la cadena de 
transporte están dispuestos en la membrana en orden creciente 
positivo del potencial de reducción, y el transportador final de 
la cadena dona los electrones y los protones a un aceptor termi-
nal de electrones como el O
2
.
que contienen. Los citocromos de un tipo determinado en un 
organismo pueden ser ligeramente diferentes de los de otro, de 
manera que hay términos como citocromos a
1
, a
2
, a
3
, etcétera, 
entre citocromos de la misma clase. Los citocromos de clases 
diferentes también tienen potenciales de reducción diferen-
tes (Figura 3.9). A veces, los citocromos forman complejos con 
otros citocromos o con proteínas de hierro y azufre. Un ejemplo 
importante de esto es el complejo citocromo bc
1
, que contiene 
dos citocromos diferentes de tipo b y uno de tipo c. El complejo 
citocromo bc
1
 tiene una función importante en el metabolismo 
energético, como veremos más tarde.
Además de los citocromos, en los que el hierro está unido 
al hemo, normalmente participan en la cadena de transporte 
electrónico una o más proteínas con hierro no hémico. Estas 
proteínas contienen grupos prostéticos constituidos por agru-
paciones de átomos de hierro y azufre; las asociaciones más fre-
cuentes son Fe
2
S
2
 y Fe
4
S
4
 (Figura 3.18). La ferredoxina, que es 
un ejemplo de estas proteínas, tiene una configuración Fe
2
S
2
. 
El potencial de reducción de las proteínas con hierro y azufre 
puede variar mucho, según el número de átomos de hierro y 
Figura 3.17 El citocromo y su estructura. (a) Estructura del grupo
hemo, el fragmento de los citocromos que contiene hierro. Los citocromos 
únicamente pueden transportar electrones, y el sitio redox es el átomo 
de hierro, que puede alternar entre los estados de oxidación Fe2+ y Fe3+. 
(b) Modelo de espacio lleno del citocromo c; el grupo hemo (azul claro) está
unido covalentemente a residuos de cisteína de la proteína (azul oscuro) a
través de puentes disulfuro. Los citocromos son tetrapirroles, es decir, están
compuestos por cuatro anillos pirrólicos.
H3C
C
CH2
NN
NN
CH3
CH3
H2C
CH3 C
H2C
CH2
CH2
COO–
CH2
COO–
Citocromo
Sitio redox
(Fe2+ Fe3+)
Hemo
(a) (b)
Fe
R
ic
h
a
rd
 F
e
ld
m
a
n
n
Anillo
de porfirina
Figura 3.18 Disposición de los centros de hierro y azufre de las
proteínas no hémicas de hierro y azufre. (a) Centro Fe
2
S
2
. (b) Centro
Fe
4
S
4
. Las cisteínas (Cys) enlazadas corresponden a la porción proteica de la 
molécula.
S
Fe Fe
S
S
FeS
Fe
S
SFe
Fe
Cys
Cys
Cys
E0′ de las proteínas
de hierro y azufre,
~ –0,2 VCys
Cys
Cys
Cys
Cys
(a) (b)
Figura 3.19 Estructura de las formas oxidada y reducida de la
coenzima Q, una quinona. La unidad de cinco carbonos en la cadena lateral 
(un isoprenoide) se da en múltiplos, normalmente entre 6 y 10. La quinona 
oxidada requiere 2 e− + 2 H+ para reducirse completamente (círculo rojo 
discontinuo).
C
C
CCH3O C
C
O
(CH2
CH3
CH C
CH3
CH2)nH
Oxidado
Reducido
O
CH3O C
C
C
C
C
OH
CH3
OH
R
2 H
CH3O C
CH3O C
E0′ de CoQ
(ox/red) ~ 0 V
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