Biologia de los microorganismos (201)

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M I C R O B I O L O G Í A M O L E C U L A R 133
U
N
ID
A
D
 1
La secuencia lineal de aminoácidos en un polipéptido es su 
estructura primaria. Esta determina el plegamiento posterior 
del polipéptido, que a su vez determina su actividad biológica 
(Sección 4.14). Los dos extremos de un polipéptido se desig-
nan «C-terminal» y «N-terminal», según si tienen un grupo car-
boxilo libre o un grupo amino libre (Figura 4.31).
MINIRREVISIÓN
 Dibuje la estructura de un dipéptido que contenga los 
aminoácidos alanina y tirosina. Señale el enlace peptídico.
 ¿Qué forma enantiomérica de los aminoácidos se encuentra 
en las proteínas?
 La glicina no tiene dos enantiómeros diferentes; ¿por qué?
4.11 La traducción y el código 
genético
Como ya hemos visto, en los dos primeros pasos de la transfe-
rencia de información biológica —replicación y transcripción— 
los ácidos nucleicos se sintetizan a partir de moldes que son 
ácidos nucleicos. El último paso, la traducción, también utiliza 
un ácido nucleico como molde, pero en este caso el producto 
no es un ácido nucleico, sino un polipéptido. El fundamento de 
la transferencia de información biológica es la correspondencia 
entre el molde de ácido nucleico y la secuencia de aminoácidos 
del polipéptido formado. Esta correspondencia tiene sus raíces 
en el código genético. Un triplete de tres bases de RNA, llamado 
codón, codifica cada aminoácido específico. Los 64 codones 
posibles (cuatro bases tomadas de tres en tres = 43) de mRNA 
se muestran en la Tabla 4.5. El código genético se escribe como 
positivamente y ser básicos. Varios aminoácidos contienen 
cadenas laterales hidrófobas y se llaman aminoácidos no pola-
res. La cisteína contiene un grupo sulfhidrilo (−SH). Usando sus 
grupos sulfhidrilo, dos cisteínas pueden formar un enlace disul-
furo (R−S−S−R), que conecta dos cadenas polipeptídicas.
La diversidad de aminoácidos químicamente distintos hace 
posible la existencia de una enorme cantidad de proteínas úni-
cas con propiedades bioquímicas muy diferentes. Si supone-
mos que un polipéptido promedio contiene 300 aminoácidos, 
vemos que son posibles teóricamente 22300 polipéptidos dife-
rentes. Ninguna célula tiene tantas proteínas diferentes. Una 
célula de Escherichia coli cuenta con unas 2.000 clases de pro-
teínas diferentes; la cantidad exacta depende en gran medida 
de los recursos (nutrientes) y las condiciones de crecimiento 
empleadas.
Tabla 4.5 El código genético expresado en tripletes de bases de mRNA
Codón Aminoácido Codón Aminoácido Codón Aminoácido Codón Aminoácido
UUU Fenilalanina UCU Serina UAU Tirosina UGU Cisteína
UUC Fenilalanina UCC Serina UAC Tirosina UGC Cisteína
UUA Leucina UCA Serina UAA Nada (señal de parada) UGA Nada (señal de parada)
UUG Leucina UCG Serina UAG Nada (señal de parada) UGG Triptófano
CUU Leucina CCU Prolina CAU Histidina CGU Arginina
CUC Leucina CCC Prolina CAC Histidina CGC Arginina
CUA Leucina CCA Prolina CAA Glutamina CGA Arginina
CUG Leucina CCG Prolina CAG Glutamina CGG Arginina
AUU Isoleucina ACU Treonina AAU Asparagina AGU Serina
AUC Isoleucina ACC Treonina AAC Asparagina AGC Serina
AUA Isoleucina ACA Treonina AAA Lisina AGA Arginina
AUG (inicio)a Metionina ACG Treonina AAG Lisina AGG Arginina
GUU Valina GCU Alanina GAU Ácido aspártico GGU Glicina
GUC Valina GCC Alanina GAC Ácido aspártico GGC Glicina
GUA Valina GCA Alanina GAA Ácido glutámico GGA Glicina
GUG Valina GCG Alanina GAG Ácido glutámico GGG Glicina
aAUG codifica N-formilmetionina al principio de las cadenas polipeptídicas de las bacterias.
Figura 4.31 Formación del enlace peptídico. R
1
 y R
2
 son las cadenas
laterales de los aminoácidos. Obsérvese que tras la formación del enlace 
peptídico, el extremo C-terminal tiene un grupo OH libre para la formación del 
siguiente enlace peptídico.
H2N C C
H O
OH N
H
C C
H
R2
O
OH+ H
H2O
H2N C C
H
R1
O
N C C
H
R2
O
OH
Enlace peptídico
R1
H
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