Biologia de los microorganismos (215)

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140 L O S F U N D A M E N T O S D E L A M I C R O B I O L O G Í A
como el primero y contiene un fragmento corto de RNA que se 
puede traducir, como el segundo. Cuando el tmRNA choca con 
un ribosoma estancado se une al mRNA defectuoso, de manera 
que puede proseguir la síntesis proteica, primero añadiendo 
alanina al tmRNA y después traduciendo el mensaje corto del 
tmRNA. El tmRNA contiene un codón de parada que permite 
que se una el factor de liberación y desensamble el ribosoma. La 
proteína resultante de la operación de rescate es defectuosa y a 
continuación es degradada. Esto se cumple porque se añade una 
secuencia corta de aminoácidos codificados por el tmRNA a la 
proteína defectuosa; esta secuencia es una señal para una pro-
teasa específica, que degrada a proteína. Así, gracias a la activi-
dad de los tmRNA, los ribosomas encallados no se inactivan, sino 
que son liberados para participar de nuevo en la síntesis proteica.
MINIRREVISIÓN
 ¿Cuáles son los componentes de un ribosoma? ¿Qué papel 
funcional ejerce el rRNA en la síntesis de proteínas?
 ¿Cómo se libera del ribosoma un polipéptido completo?
 ¿Cómo libera ribosomas atrapados el tmRNA?
4.14 Plegamiento y secreción 
de las proteínas 
Para que una proteína funcione correctamente debe plegarse 
adecuadamente después de su síntesis, y situarse en su ubica-
ción correcta en la célula. En el interior de la célula hay muchas 
proteínas, pero otras deben ser transportadas fuera de la mem-
brana plasmática, al periplasma o a las superficies interna o 
externa de la membrana para facilitar procesos como el trans-
porte de iones, de azúcar o de electrones. Otras proteínas, como 
las toxinas y las enzimas extracelulares (exoenzimas) deben 
secretarse por completo para ser activas en el ambiente. ¿Cómo 
determina una célula la conformación y ubicación finales de las 
proteínas? Estudiaremos este asunto a continuación.
Niveles de estructura de las proteínas
Una vez formado, un polipéptido no se queda como una molé-
cula lineal, sino que se pliega para convertirse en una estruc-
tura más estable. Los puentes de hidrógeno, entre los átomos 
de oxígeno y de nitrógeno de dos enlaces peptídicos, generan la 
estructura secundaria (Figura 4.39a). Un tipo habitual de estruc-
tura secundaria es la hélice �. Para visualizar una hélice �, ima-
gínese un polipéptido lineal enrollado alrededor de un cilindro 
(Figura 4.39b). De esta manera, los enlaces peptídicos se sitúan 
lo bastante cerca como para permitir los puentes de hidrógeno. 
El gran número de estos enlaces que se forman da a la hélice � su 
estabilidad inherente. En la estructura secundaria de la lámina 
�, el polipéptido se pliega una y otra vez sobre sí mismo en lugar 
de formar una hélice. No obstante, como en la hélice �, el plega-
miento en una lámina � sitúa los enlaces peptídicos de manera
que pueden realizar puentes de hidrógeno (Figura 4.39c). Los
polipéptidos pueden contener regiones con estructura secun-
daria de hélice � o de lámina �; el tipo de plegamiento y su ubi-
cación en la molécula están determinados por la estructura
primaria y por las oportunidades disponibles para la creación
de puentes de hidrógeno.
sitios A y P, el mRNA se mantiene en su posición porque se une 
al rRNA 16S y a las proteínas ribosómicas. El RNA ribosómico 
también tiene un papel importante en la asociación de las subu-
nidades ribosómicas, así como en posicionar el tRNA en los 
sitios A y P en el ribosoma (Figura 4.36). Aunque los tRNA car-
gados que entran en el ribosoma reconocen el codón correcto 
por el apareamiento de bases codón-anticodón, también están 
unidos al ribosoma por interacciones de la estructura brazo-
bucle anticodón del tRNA con secuencias específicas del rRNA 
16S. Además, el extremo aceptor del tRNA (Figura 4.36) se apa-
rea con secuencias del rRNA 23S.
Adicionalmente, la formación real de enlaces peptídicos está 
catalizada por rRNA. La actividad peptidil-transferasa tiene 
lugar en la subunidad 50S del ribosoma, y está catalizada por el 
propio rRNA 23S, y no por una proteína ribosómica. El rRNA 
23S también actúa en la traslocación, y las proteínas EF interac-
cionan específicamente con él. Así pues, además de su función 
como esqueleto estructural del ribosoma, el RNA ribosómico 
tiene un papel catalítico importante en el proceso de traducción.
Liberación de ribosomas atrapados
Un mRNA defectuoso que carezca de codón de parada causa 
un problema en la traducción. Este defecto puede provenir, por 
ejemplo, de una mutación que elimine el codón de parada, de 
la síntesis defectuosa del mRNA o de la degradación parcial del 
mRNA antes de su traducción. Si un ribosoma llega al extremo 
de una molécula de mRNA y no encuentra un codón de parada, 
el factor de liberación no puede unirse y el ribosoma no puede 
liberarse del mRNA, así que se encuentra «atrapado».
Las células bacterianas contienen una pequeña molécula 
de RNA llamada tmRNA que ligera los ribosomas atrapados 
(Figura 4.38). Las letras «tm» del nombre se refiere a su parecido 
con el tRNA y con el mRNA; transporta el aminoácido alanina, 
Polipéptido
en crecimiento
Sitio P
tRNA
mRNA
defectuoso
mRNA que codifica
10 aminoácidos
Codón de parada
Sitio A
tmRNA
Ribosoma
Alanina
Figura 4.38 Liberación por un tmRNA de un ribosoma atascado. Un
mRNA defectuoso que carece de codón de parada detiene el funcionamiento 
de un ribosoma que tiene un polipéptido parcialmente sintetizado unido a 
un tRNA (azul) en el sitio P. La unión del tmRNA (amarillo) al sitio A libera 
el polipéptido. Después, la traducción continúa hasta el codón de parada 
proporcionado por el tmRNA.
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