Biologia de los microorganismos (217)

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M I C R O B I O L O G Í A M O L E C U L A R 141
U
N
ID
A
D
 1
sulfhidrilos adyacentes de residuos de cisteína (Figura 4.40). Si 
dos residuos de cisteína están situados en polipéptidos dife-
rentes, el puente disulfuro une covalentemente las dos molé-
culas. Alternativamente, una sola cadena polipeptídica puede 
plegarse y enlazarse a sí misma si se forma un puente disulfuro 
interno en la molécula.
Cuando las proteínas están expuestas a condiciones extremas 
de temperatura o pH o a determinadas sustancias que afectan 
a su plegamiento, puede producirse su desnaturalización, que 
causa el desplegamiento de la cadena polipeptídica. Cuando 
esto ocurre, se destruyen las estructuras secundaria, terciaria y 
cuaternaria, junto con sus propiedades biológicas. No obstante, 
los enlaces peptídicos no se rompen, de manera que el polipép-
tido desnaturalizado mantiene su estructura primaria. Según la 
gravedad de las condiciones desnaturalizantes, el polipéptido 
puede volver a plegarse correctamente cuando dichas condicio-
nes se eliminan. Pero si el nuevo plegamiento no es correcto, la 
proteína no podrá funcionar.
Las chaperoninas ayudan en el plegamiento de las 
proteínas
La mayoría de los polipéptidos se pliegan espontáneamente en 
su forma activa cuando están siendo sintetizados. Sin embargo, 
no todos lo hacen y algunos necesitan la intervención de unas 
proteínas llamadas chaperoninas (también conocidas como 
chaperonas moleculares) para plegarse correctamente o 
ensamblarse en complejos mayores. Las propias chaperoninas 
no forman parte del ensamblaje; únicamente facilitan el plega-
miento. De hecho, una importante función de estas proteínas 
es impedir la agregación incorrecta de proteínas. Las chapero-
ninas están muy extendidas en todos los dominios de la vida, 
y sus secuencias están muy conservadas entre todos los orga-
nismos.
Las interacciones entre los grupos R de los aminoácidos 
en un polipéptido generan dos niveles más de estructura. La 
estructura terciaria depende en gran parte de las interaccio-
nes hidrófobas, con una contribución menor de los puentes de 
hidrógeno, los enlaces iónicos y los puentes disulfuro. El ple-
gamiento de la estructura terciaria genera la forma tridimen-
sional general de la cadena polipeptídica (Figura 4.40). Muchas 
proteínas están formadas por dos o más cadenas polipeptídi-
cas. La estructura cuaternaria se refiere a la cantidad y tipo 
de polipéptidos que conforman la proteína final. En proteí-
nas con estructura cuaternaria, se dice que cada polipéptido 
es una subunidad y tiene su propia estructura primaria, secun-
daria y terciaria. Tanto la estructura terciaria como la cuater-
naria pueden estabilizarse por puentes disulfuro entre grupos 
(a) Aminoácidos en un polipéptido
N
C
C
N
C
C
O
O
H
H
H
O
O
H
C
N
C
C
N
C
H
H
H R1
CH R3
R2
R5
NH2
R4
Amino
terminal
Puentes de 
hidrógeno entre 
aminoácidos 
distantes
CC
C
C
C C
C
C
C
C
C
C
C C
C
C
C
C
C
C
C CC
C C
CC
C
C
C C
CC C
CC
C
C
C
C C
CC
C
CCC
C C
C
C CC
C C
O
O O
O O
O
O O
O
OO
O
OO
O
O O
O
O O
O
O
O
O
O
O
O
R
R
R R
R
R
R R
R
R R R
RRR
R R R
RRR
R R R
R R R
R
H
H
H H
H
H H
H
H H
H
H H
H
HH
H
HHH
H
H
H
H
H
H
H
H
H
H
H
H
H
H
H
H
N
N
N
N
N
N
N
N
N
N N
NN
N
N N
N
N N
N
NN
N
NN
N
Puentes de 
hidrógeno entre 
aminoácidos 
cercanos
(b) Hélice (c) Lámina 
Figura 4.39 Estructura secundaria de los polipéptidos. (a) Puentes de hidrógeno en la estructura secundaria de las proteínas. R representa la cadena lateral
del aminoácido. (b) Estructura secundaria en hélice �. (c) Estructura secundaria en lámina �. Obsérvese que los puentes de hidrógeno se forman entre átomos de 
los enlaces peptídicos sin intervención de los grupos R.
Cadena A
Cadena B
(a) Insulina (b) Ribonucleasa
Lámina β
Hélice α
S S
S
S
S
S
Figura 4.40 Estructura terciaria de los polipéptidos. (a) Insulina, 
proteína formada por dos cadenas polipeptídicas; obsérvese que la cadena 
B tiene estructura secundaria tanto en hélices � como en lámina �, y que los 
enlaces disulfuro (S−S) ayudan a determinar los patrones de plegamiento 
(estructura terciaria). (b) Ribonucleasa, una proteína grande con varias 
regiones de estructura secundaria en hélice � y lámina �.
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