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INFORME PRÁCTICA No. 10
PROPIEDADES CATALÍTICAS DE LAS ENZIMAS
1. OBJETIVO
Demostrar que las enzimas tienen condiciones óptimas para realizar su función como
catalizadores biológicos
2. INTRODUCCIÓN
El proceso digestivo se realiza sobre los alimentos para su degradación en moléculas
más sencillas que puedan ser absorbidas y transportadas para su utilización celular.
Dicho proceso tiene lugar en diferentes partes del tubo digestivo, y se lleva a cabo por
diferentes clases de enzimas que actúan sobre los componentes de la dieta. El primero
en actuar es la a-amilasa salival, que degrada almidones en una mezcla de dextrinas y
carbohidratos más sencillos, pudiendo llegar según el nivel de actividad a maltosa o
glucosa. El contenido de a-amilasa en saliva varía entre 0 y 3 mg/ml, existiendo
individuos que no poseen tal actividad.
Las enzimas por sus características proteicas funcionan con base en el principio del
reconocimiento molecular, así, poseen sitios activos específicos que se unen
íntimamente al sustrato.
El estudio de la velocidad de las reacciones y el mecanismo de las reacciones es
estudiado por la Cinética enzimática. Existen factores que modifican la velocidad de la
reacción enzimática, estos son: La concentración de la enzima, concentración del
sustrato, concentración de coenzimas, pH, temperatura e inhibición enzimática. Para el
estudio in Vitro de cada factor por separado es necesario que los demás factores se
encuentren constantes, porque de otra manera no habría parámetros de comparación,
sobre todo cuando se estudia el efecto de la concentración del sustrato, para lo cual se
utiliza exceso de sustrato. El método se le llama “método de las velocidades iniciales” y
las medidas deben realizarse al inicio de la reacción cuando no se haya alcanzado más
del 10% de reacción.
El almidón es un polisacárido compuesto por unidades de glucosa con dos
componentes: uno mayoritario, llamado amilosa, de estructura lineal (las unidades están
unidas, exclusivamente, por enlaces a-1,4-glucosídicos), y otro, minoritario,
amilopectina, de estructura ramificada (cada cierto número de eslabones lineales hay
una ramificación, que encabeza una glucosa unida mediante enlace a-1,6-glucosídico a
una de las glucosas de la estructura lineal). La práctica se aprovecha, para seguir la
degradación del almidón por a-amilasa salival, amilasa forma un complejo azul con
yodo, cataliza la hidrólisis de un enlace que está situado interiormente en una
macromolécula sin afectar los enlaces que se encuentran en los extremos del sustrato,
cosa que no pueden hacer los productos de su degradación. Esta enzima más
específicamente se cataloga como una a-endoglicosidasa porque cataliza la hidrólisis de
los enlaces glicosídicos. Por esta razón, el almidón es el sustrato natural de la enzima.
Universidad pedagógica y tecnológica de Colombia
Facultad de Ciencias Básicas – Escuela de Biología 
- BIOQUIMICA
3. PRELABORATORIO
a. En la práctica de laboratorio, ¿para que se utiliza el ácido tricloroacético (ATC)?
b. ¿Cuál espera que sea el pH óptimo de trabajo de la enzima a-amilasa salival?
Justifique su respuesta.
c. ¿Cuáles son los factores que afectan la velocidad de una reacción enzimática?
d. ¿Por qué sustancias está formado el lugol?
4. MATERIALES Y REACTIVOS
Gradilla, 15 tubos de ensayo, embudo, papel de filtro, cinta de enmascarar, estufa
Almidón 0.1 M, cloruro de potasio 0.1 M, buffer fosfato pH 4,9, buffer fosfato pH 6.3,
buffer fosfato pH=6.9, buffer fosfato pH 7.5, buffer fosfato pH 8.9, ATC (ácido
tricloroacético), lugol, soluciones problema A, B y C (KCl, KBr, KF. Todas 0.1 M), hielo.
Almidón
Estado físico: sólido (polvo)
Color: blanco - amarillo claro
Olor: inodoro
pH: 5,5 – 7,5
Temperatura de auto-inflamación: >400 °C
Cloruro de potasio
Estado físico: sólido (cristalinas)
Color: blanco
Olor: inodoro
pH (valor): 5,5 – 8 (agua: 50 g /l , 25 °C)
Punto de fusión/punto de congelación: 770 – 773 °C
Punto inicial de ebullición e intervalo de ebullición: 1.413 °C a 1.013 hPa
Densidad: 1,98 g /cm³ a 20 °C
Solubilidad(es) Hidrosolubilidad: ~ 350 g /l a 20 °C
Masa molar 74,56 g /mol
En caso de inhalación Proporcionar aire fresco.
En caso de contacto con la piel Aclararse la piel con agua/ducharse.
En caso de contacto con los ojos Aclarar cuidadosamente con agua durante varios minutos.
En caso de ingestión Enjuagarse la boca.
Llamar a un médico si la persona se encuentra mal.
Efectos irritantes, Náuseas, Vómitos, Arritmia cardíaca.
Medios de extinción apropiados: Coordinar las medidas de extinción con los alrededores
agua pulverizada, espuma, polvo extinguidor seco, dióxido de carbono (CO2)
Medios de extinción no apropiados: chorro de agua
Buffer fosfato
Forma: líquido
Color: incoloro
Olor: inodoro
pH aprox. 6,7 a 20 °C
Densidad 1,08 g/cm3 a 20 °C
Solubilidad en agua a 20 °C soluble
Tras inhalación: aire fresco.
En caso de contacto con la piel: Quitar inmediatamente todas las prendas contaminadas.
Aclararse la piel con agua/ducharse.
Tras contacto con los ojos: aclarar con abundante agua.
Retirar las lentillas.
Tras ingestión: hacer beber agua (máximo 2 vasos), en caso de malestar consultar al
médico.No combustible. Posibilidad de formación de vapores peligrosos por incendio en el
entorno.
ácido tricloroacético
Estado físico sólido (cristalinas)
Color incolor
Olor picante
pH (valor) <1 (50 g /l , 20 °C) Punto de fusión/punto de congelación 54 - 56 °C Punto inicial
de ebullición e intervalo de ebullición 197 °C a 1.013 hPa Punto de inflamación >110 °C
Punto de fusión/punto de congelación 54 - 56 °C
Punto inicial de ebullición e intervalo de ebullición 197 °C a 1.013 hPa
Punto de inflamación >110 °C
Presión de vapor 1 hPa a 20 °C 1,2 hPa a 50 °C
Densidad 1,62 g /cm³ a 20 °C
Densidad de vapor 5,64 (aire = 1)
Densidad aparente 900 kg/m³
Solubilidad(es) Hidrosolubilidad 1.320 g /l a 20 °C
Coeficiente de reparto n-octanol/agua (log KOW) 1,33 (OECD 107)
Temperatura de auto-inflamación 711 °C
H314 Provoca quemaduras graves en la piel y lesiones oculares graves. P280 Llevar
guantes/gafas de protección. P301+P330+P331 EN CASO DE INGESTIÓN: Enjuagar la
boca NO provocar el vómito. P303+P361+P353 EN CASO DE CONTACTO CON LA PIEL (o
el pelo): Quitar inmediatamente todas las prendas contaminadas.
Bromuro de potasio
Estado físico sólido (polvo cristalino)
Color blanquecino
Olor inodoro
pH (valor) 5,5 – 8,5 (agua: 50 g /l , 20 °C)
Punto de fusión/punto de congelación 730 °C
Punto inicial de ebullición e intervalo de ebullición 1.435 °C a 1.013 hPa
Presión de vapor 1,3 hPa a 795 °C
Densidad 2,75 g /cm³ a 20 °C
Densidad aparente ~ 900 – 1.000 kg/m³
Solubilidad(es) Hidrosolubilidad ~ 650 g /l a 20 °C
H319 Provoca irritación ocular grave
P305+P351+P338 EN CASO DE CONTACTO CON LOS OJOS: Enjuagar con agua
cuidadosamente durante varios minutos. Quitar las lentes de contacto cuando estén
presentes y pueda hacerse con facilidad. Proseguir con el lavado. P337+P313 Si persiste la
irritación ocular: Consultar a un médico.
Potasio fluoruro
Estado físico sólido
Color blanco
Olor inodoro
pH (valor) 8 - 9 en 50 g / l agua a 20 °C
Punto de fusión/punto de congelación 846 °C a 1 atm
Punto inicial de ebullición e intervalo de ebullición 1.505 °C a 1 atm
Presión de vapor 0,13 hPa a 752 °C 1,3 hPa a 885 °C
Densidad 2,48 g /cm³ a 20 °C
Solubilidad(es) Hidrosolubilidad 923 g / l a 18 °C
H301+H311+H331 Tóxico en caso de ingestión, contacto con la piel o inhalación. H318
Provoca lesiones oculares gravesP280 Llevar guantes/prendas/gafas/máscara de
protección.P302+P352 EN CASO DE CONTACTO CON LA PIEL: Lavar con abundante
aguay jabón abundantes. P305+P351+P338 EN CASO DE CONTACTO CON LOS OJOS:
aclarar cuidadosamente con agua durante varios minutos. Quitar las lentes de contacto, si
lleva y resulta fácil. Seguir aclarando. P311 Llamar a un CENTRO DE
TOXICOLOGĺA/médico.
5. PROCEDIMIENTO EXPERIMENTAL
Flujogramas
5.1. Obtención de la enzima a-amilasa salival.
Nota: de manera previa una persona o personas que aportarán la enzima debenenjuagarse bien la boca.
En un tubo de ensayo limpio coloque un embudo con un papel de filtro. Este filtro se
humedece con suero fisiológico (agua con NaCl al 0,9%) o agua destilada hasta
adaptación al embudo y aparición de filtrado. Se deposita, entonces, una pequeña
cantidad de saliva (2 mL) sobre el embudo y se añaden 12 mL de suero o agua
destilada para diluir la secreción y permitir la filtración de la a-amilasa. Se deja unos
minutos el tubo con el embudo en la gradilla hasta recoger el filtrado, que será nuestra
fuente de enzima (rotule el tubo). Antes de utilizarlo, se debe agitar el tubo para obtener
una solución homogénea.
5.2. Preparación del sustrato para la experiencia 5.3
Tome un tubo de ensayo y adicione: Almidón: 1,0 mL; Agua destilada: 4,9 mL; cloruro de
potasio 0.1 M: 1 mL. y solución Buffer fosfato de pH = 6,9: 0,1 mL. Rotúlelo como tubo
de sustrato
5.3. Demostración de la presencia de la enzima a-amilasa salival y su actividad
respecto del tiempo de reacción
Prepare 5 tubos de ensayo y adicioneles 0,5 mL de ácido tricloroacético (ATC) a
cada uno, rotúlelos del 0 al 4.
Agite bien el tubo de sustrato y agregue 1 mL de solución de enzima, e
inmediatamente, agite y extraiga 1 mL de este tubo, adiciónelo rápidamente al tubo
rotulado como 0 (cero). Simultáneamente comience a medir el tiempo. Cada minuto
siguiente repita el paso anterior, ósea extraiga una alícuota de 1 mL del tubo de
reacción y adiciónela a los tubos que contienen ATC hasta terminar con el tubo
marcado como 4. Recuerde agitar los tubos rotulados una vez agregue las alícuotas.
Agregue a cada tubo rotulado del 0 al cuatro una gota de lugol
a. Indique el color en los tubos de ensayo. SUPONGA EL SIGUIENTE
RESULTADO:
b. ¿Para qué se le adiciona al tubo de sustrato agua destilada, cloruro de potasio y
solución Buffer fosfato?
Cualidades como la osmolaridad y concentración de iones (Cl-, Na+ y K+) es muy
semejante al propiamente dicho líquido extracelular de los mamíferos. Mientras que
los grupos fosfato mantienen el pH en lo que se le podría entender como un rango
estable, la osmolaridad coincide con la del cuerpo humano (esta que es de caracter
isotónico). Se trata de una solución isotónica, es decir, la concentración de soluto es
igual dentro y fuera de la célula
c. ¿Qué puede concluir de los resultados obtenidos?
Esto quiere decir que en presencia de NaCl la actividad enzimática de la amilasa
aumenta ya que necesita un tiempo menor al del control para lograr el efecto
acromático. Se podría suponer que Na + o Cl — o ambos pueden afectar la acción
enzimática de amilasa.
d. Nombre dos productos que pueden estar presentes cuando el yodo (lugol) no
produce la coloración típica con el almidón.
La α-amilasa salival humana denominada alfa amilasa (α-amilasa), la que se encarga
de desdoblar o romper al almidón y a otros polisacáridos ingeridos en la dieta, hasta
producir moléculas más pequeñas como la glucosa.
5.4. Efecto de la concentración de la enzima sobre la velocidad de la reacción
Prepare 4 tubos de ensayo de la siguiente forma:
Tubos
Reactivos
1
mL.
2
mL.
3
mL.
4
mL.
Buffer pH 6,9 0,1 0,1 0,1 0,1
KCl 0,2 0,2 0,2 0,2
Almidón 0,5 0,5 0,5 0,5
Agua destilada 1,2 1,1 1,0 0,9
Enzima 0,1 0,2 0,3 0,4
Es fundamental controlar con mucho cuidado el tiempo de reacción de forma tal que la
enzima actúe en igual cantidad de tiempo en cada tubo, por lo cual no adicione la enzima
hasta no tener preparado y agitado todos los tubos de ensayo.
Añada al tubo N°1 la solución de enzima y agite, mida el tiempo. Transcurridos 30 segundos
añada enzima al tubo N°. 2 y así sucesivamente hasta completar el tubo N°. 4
Después de transcurrir 4 minutos de reacción en cada tubo agregue a cada uno 0,2 mL de
ATC. Recuerde que cada tubo debe reaccionar durante 4 minutos.
Agregue a cada tubo una gota de lugol
a. Indique el color en los tubos de ensayo. SUPONGA EL SIGUIENTE RESULTADO
b. Explique los resultados obtenidos.
como se puede observar por la coloración de los tubos dada por la reacción entre el lugol y
el almidón; podemos notar como la tonalidad es cada vez más clara esto debido al aumento
en la concentración de enzima, esto acelerará la reacción, siempre que se disponga de
sustrato al cual unirse. por ejemplo en el tubo de ensayo 1, en el cual la cantidad de enzima
es de 0.1ml, se puede observar como este tiene una coloratura rojiza ya que al haber muy
poca cantidad de concentración enzimática la cantidad de almidón sin degradar es lo
bastante alta para reaccionar con el lugol y por eso ese tono, y así mismo sucede con los
tubos 2 y 3 pero la tonalidad va cambiando a un color más claro debido al aumento de
concentración enzimática; hasta que se llega al tubo de ensayo 4 en el cual el color amarillo
casi naranja claro nos indica que el almidón ha sido degradado en su mayoría debido a que
la cantidad de enzima en este tubo es de 0.4ml cercana a la del almidón que es de 0.5ml.
5.5. Determinación del pH óptimo de la a-amilasa salival.
Prepare 5 tubos de ensayo de acuerdo al siguiente cuadro:
Tubos
Reactivos
1
mL.
2
mL.
3
mL.
4
mL.
5
mL.
Buffer pH 4,9 0.1
Buffer pH 6,3 0,1
Buffer pH 6,9 0,1
Buffer pH 7,5 0,1
Buffer pH 8,9 0,1
KCl 0,2 0,2 0,2 0,2 0,2
Almidon 0,5 0,5 0,5 0,5 0,5
Agua destilada 1,0 1,0 1,0 1,0 1,0
Enzima 0,5 0,5 0,5 0,5 0,5
La enzima debe ser agregada como en el experimento anterior, cada 30 segundos a cada
tubo y debe reaccionar durante 4 minutos exactamente y detenerse la reacción con 0,2 ml
de ATC.
Agregue a cada tubo 1 gota de lugol
a. Indique el color en los tubos de ensayo. SUPONGA EL SIGUIENTE RESULTADO
b. Escriba el pH óptimo de trabajo de la enzima. ¿Por qué llegó a esta conclusión?
El pH óptimo de trabajo de la enzima es de 6.9, esto se puede explicar primero
basándonos en los resultados experimentales, donde se puede observar como, el tubo 3
el cual tenía un buffer con este pH posee una coloración amarilla en un tono claro en
comparación con la coloración del resto de tubos podemos notar que a medida que el
pH se aleja del rango de 6.9-7.5 aumenta la tonalidad y se va tornando de un color más
oscuro. el tono claro nos indica que la mayoría del almidón se degradó por acción de la
enzima. Esto gracias a que esta se encontraba en las condiciones óptimas de su
entorno natural ya que la amilasa salival, como ya sabemos está presente en la boca; la
cual se encuentra a un pH de 6.9 puesto que este pH es lo bastante ácido para degradar
los almidones en dextrinas y maltosas, y lo bastante básico como para no dañar el
revestimiento o los órganos bucales.
5.6. Efecto de la temperatura sobre la velocidad de la reacción enzimática
Prepare tres tubos de acuerdo con el siguiente cuadro:
Tubos
Reactivos
1
mL.
2
mL.
3
mL.
Agua destilada 1,0 1,0 1,0
Buffer pH 6,9 0,1 0,1 0,1
KCl 0,2 0,2 0,2
Almidón 1,0 1,0 1,0
Enzima 0,5 0,5 0,5
Una vez preparados los tubos de ensayo, pero antes de agregar la enzima, coloque el tubo
No. 1 durante 5 minutos en baño de hielo y el tubo No. 3 en el baño de agua en ebullición.
El tubo No. 2 manténgalo tomado con su mano cerrada. Luego de los 5 minutos sin sacarlos
de los baños o su mano, adiciónele el volumen de enzima y controle el tiempo de reacción
que debe ser 5 minutos. Luego pare la reacción con 0,2 ml de ATC.
Agréguele a cada tubo 1 gota de lugol
a. Indique el color en los tubos de ensayo. SUPONGA EL SIGUIENTE RESULTADO
b. ¿Cómo puede explicar los resultados obtenidos?
En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas dependiendo de
cierto grado de incremento, la velocidad de reacción se duplica. Las reacciones que llevan a
cabo el proceso de catálisis por enzimas siguen esta tendencia. Sin embargo, al ser
proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La
temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima (unos
37°C en promedio). Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la
reacción debido a la temperaturaes contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica
debida a la desnaturalización térmica, y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta
anularse. por ello el tubo uno al estar bajo una temperatura baja no reacciona y presenta el
tinte, sin embargo, la muestra del medio está en el margen de la temperatura óptima
reacciona e impide que la solución se coloree, en el último ejemplo al estar bajo una
temperatura alta logra reaccionar, pero es tan alta que como se indicó anteriormente, da
lugar a la desnaturalización de las proteínas presentes.
5.7. Identificación del cofactor y de un inhibidor de la enzima a-amilasa salival.
La reacción enzimática se verifica con presencia de los iones cloruros. Los iones
fluoruros son inhibidores y los iones bromuros no inciden de ninguna manera en la
reacción. Con base en lo anterior prepare 3 tubos de ensayo de acuerdo con el siguiente
cuadro:
Tubos
Reactivos
1
mL.
2
mL.
3
mL.
Solución A 0,2 - -
Solución B - 0,2 -
Solución C - - 0,2
Buffer pH 6,9 0,1 0,1 0,1
Almidón 0,5 0,5 0,5
Agua destilada 1,0 1,0 1,0
Enzima 0,5 0,5 0,5
Recuerde que la enzima se agrega al final, de manera secuencial para controlar el tiempo a
los 4 minutos exactos para cada tubo
Añada a cada tubo 1 gota de lugol y observe los resultados.
a. Indique el color en los tubos de ensayo. SUPONGA EL SIGUIENTE RESULTADO
b. ¿En cuál solución se encuentra el inhibidor? ¿Por qué?
como es bien sabido, el Kf es un inhibidor, es decir una molécula que se une a la enzima y
disminuye su actividad impidiendo o interfiriendo con la entrada del sustrato al sitio activo
por lo cual retrasa o detiene la actividad enzimática interfiriendo con la degradación y
catálisis. teniendo esto en cuenta podemos deducir que el inhibidor Kf se encuentra en el
tubo 3 debido a que la coloración rojiza tan oscura que este presenta nos dice que en este
tubo aún hay bastante presencia de almidón sin degradar debido a la acción del inhibidor
por lo cual como ya observamos, la cantidad de almidón aún presente en el tubo reacciona
con el lugol para dar este color.
c. ¿En cuál solución se encuentran los iones cloruro? ¿Por qué?
como ya sabemos, uno de los requisitos para las condiciones óptimas de la alfa amilasa
salival, es que esté en presencia de iones cloruro y bromuro, más específicamente los iones
cloruro porque son más efectivos; como por ejemplo los presentes en la solución de KCl,
esto debido a que los iones cloruro son activadores enzimáticos, lo cual significa que
aumentan la actividad de la reacción enzimática incentivando de una forma más potente los
procesos de catálisis. sabiendo esto, podemos deducir que los iones cloruro se encuentran
en la solución de KCl del tubo 1, debido a la coloración de este; puesto que ese tono
amarillo pálido nos indica que la mayoría del almidón se degrado por lo cual el lugol no tiene
casi almidón para reaccionar o decolorar y por eso ese tono.
6. BIBLIOGRAFÍA CONSULTADA
- https://es.khanacademy.org/science/high-school-biology/hs-energy-and-transp
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=Concentraci%C3%B3n%20del%20substrato%3A%20aumentar%20la,reacci%C
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Links
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https://www.youtube.com/watch?v=AQyS_TwWW2A
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https://www.youtube.com/watch?v=5_H9rtxUs3Q
https://www.youtube.com/watch?v=p58z3OM6b2c
https://www.youtube.com/watch?v=aaPF4vGrYZ4
https://www.youtube.com/watch?v=cZyq4koUCNM
https://www.youtube.com/watch?v=1Fa2sSIt4_I
https://www.youtube.com/watch?v=8Yqbu56ImXk
https://www.youtube.com/watch?v=WDFfEX3LV5M
https://es.khanacademy.org/science/high-school-biology/hs-energy-and-transport/hs-enzymes/a/hs-enzymes-review#:~:text=Concentrtaci%C3%B3n%20de%20la%20enzima%3A%20aumentar,de%20sustrato%20al%20cual%20unirse.&text=Concentraci%C3%B3n%20del%20substrato%3A%20aumentar%20la,reacci%C3%B3n%20hasta%20un%20cierto%20punto
https://es.khanacademy.org/science/high-school-biology/hs-energy-and-transport/hs-enzymes/a/hs-enzymes-review#:~:text=Concentrtaci%C3%B3n%20de%20la%20enzima%3A%20aumentar,de%20sustrato%20al%20cual%20unirse.&text=Concentraci%C3%B3n%20del%20substrato%3A%20aumentar%20la,reacci%C3%B3n%20hasta%20un%20cierto%20punto
https://es.khanacademy.org/science/high-school-biology/hs-energy-and-transport/hs-enzymes/a/hs-enzymes-review#:~:text=Concentrtaci%C3%B3n%20de%20la%20enzima%3A%20aumentar,de%20sustrato%20al%20cual%20unirse.&text=Concentraci%C3%B3n%20del%20substrato%3A%20aumentar%20la,reacci%C3%B3n%20hasta%20un%20cierto%20punto
https://es.khanacademy.org/science/high-school-biology/hs-energy-and-transport/hs-enzymes/a/hs-enzymes-review#:~:text=Concentrtaci%C3%B3n%20de%20la%20enzima%3A%20aumentar,de%20sustrato%20al%20cual%20unirse.&text=Concentraci%C3%B3n%20del%20substrato%3A%20aumentar%20la,reacci%C3%B3n%20hasta%20un%20cierto%20punto
https://es.khanacademy.org/science/high-school-biology/hs-energy-and-transport/hs-enzymes/a/hs-enzymes-review#:~:text=Concentrtaci%C3%B3n%20de%20la%20enzima%3A%20aumentar,de%20sustrato%20al%20cual%20unirse.&text=Concentraci%C3%B3n%20del%20substrato%3A%20aumentar%20la,reacci%C3%B3n%20hasta%20un%20cierto%20punto
http://scripts.iucr.org/cgi-bin/paper?S0907444995014119
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https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/cellular-energetics/environmental-impacts-on-enzyme-function/a/enzyme-regulation#:~:text=Las%20enzimas%20pueden%20ser%20reguladas,una%20enzima%20se%20llaman%20inhibidores
https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/cellular-energetics/environmental-impacts-on-enzyme-function/a/enzyme-regulation#:~:text=Las%20enzimas%20pueden%20ser%20reguladas,una%20enzima%20se%20llaman%20inhibidores
https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/cellular-energetics/environmental-impacts-on-enzyme-function/a/enzyme-regulation#:~:text=Las%20enzimas%20pueden%20ser%20reguladas,una%20enzima%20se%20llaman%20inhibidores
https://www.youtube.com/watch?v=mKdnyUU66Ag
https://www.youtube.com/watch?v=AQyS_TwWW2A
https://www.youtube.com/watch?v=GvY1hFhrUkI
https://www.youtube.com/watch?v=5_H9rtxUs3Q
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