METABOLISMO Y ENZIMAS FINALdocx (1)

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METABOLISMO Y ENZIMAS 
 
 
Los seres vivos son sistemas abiertos 
¿Qué significa esto? 
QUE INTERCAMBIAN MATERIA Y ENERGIA CON EL MEDIO, DE FORMA 
CONTINUA 
¿Qué es la energía? 
Es la capacidad de realizar un trabajo, o producir un cambio o un 
movimiento 
Algunos tipos de energía 
 Cinética: es la energía que posee un cuerpo al estar en movimiento. Ejemplo: una 
pelota rodando, un hombre en patineta, un auto en movimiento, etc. 
 Química: es la energía contenida en los enlaces químicos de las moléculas. 
Ejemplo 1: quemar madera: a medida que la madera se quema, la energía química 
almacenada en los enlaces de las moléculas de celulosa en la madera, liberan calor y 
luz. 
Ejemplo 2: la comida. Cuando ingerimos alimentos, estos tienen una energía química 
almacenada. Dentro de nuestro cuerpo se produce la reacción necesaria para poder 
liberar y aprovechar esa energía. 
 Calórica: es la energía que se libera en forma de calor. Ejemplo: microondas, 
sistemas de calefacción, el calor que emite un radiador, estufas, etc. 
 Lumínica: es la energía radiante que se manifiesta en forma de luz. Puede venir de 
fuentes naturales (sol) o artificiales (foco). Ejemplos: la fotosíntesis, calculadora 
solar, foco, etc. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
“La energía del universo se mantiene constante: puede 
transformarse de un tipo de energía en otro, pero no puede ser 
creada ni destruida” 
Ejemplos: 
 La energía lumínica que se transforma en energía química durante la fotosíntesis 
 La energía química (nafta) que se transforma en energía cinética cuando produce el 
movimiento de un auto 
 
 
“En toda conversión energética, la energía útil del estado final, es menor 
que la energía útil del estado inicial” 
Es decir, que no podemos transformar en trabajo útil toda la energía involucrada en un 
cambio, y todos los cambios que se producen en la naturaleza ocurren con disminución 
de energía útil, porque parte de esa energía pasa al ambiente como calor y es 
irrecuperable para poder realizar un trabajo. 
PRIMERA LEY DE LA 
TERMODINAMICA 
SEGUNDA LEY DE LA 
TERMODINAMICA 
 
 Veámoslo mejor con un ejemplo: Cuando le cargamos nafta a una moto, esa nafta 
funciona como combustible (es decir, energía QUIMICA). Esta energía se 
transforma en CINETICA al darle movimiento a la moto. , pero parte de la 
energía de la nafta se libera como calor, que no es útil ya que no sirve para 
realizar el trabajo de mover el vehículo. 
¿Qué es un proceso espontaneo? ¿Y un proceso no espontaneo? 
 Proceso espontaneo: es aquel en que la energía inicial de un sistema es mayor 
que la energía final. En estos procesos, se libera energía. Por ejemplo: una pelota 
rodando desde la cima de una montaña, cayendo hasta la parte llana del suelo. Esta 
pelota va a tener más energía en la parte alta, que después de haber caído. La pelota, 
al rodar, tienen energía cinética. 
 Proceso no espontaneo: es aquel en que la energía inicial es menor que la 
energía final. En estos procesos, necesito energía. Por ejemplo, si hago el proceso 
inverso al caso anterior: esta vez quiero mover la pelota desde la parte llana del suelo 
hasta la cima de la montaña, para eso voy a requerir energía. 
La segunda ley también nos dice que “LA ENTROPIA DEL 
UNIVERSO AUMENTA” 
¿Qué es la entropía de un sistema? 
Es una medida del grado de DESORDEN de ese sistema 
Todos los procesos ocurren de forma tal que la entropía del sistema se incrementa. El 
universo evoluciona hacia un máximo grado de entropía. Todos los procesos 
espontáneos ocurren con un aumento de la entropía 
 Vamos a decirlo de forma más sencilla: todos los procesos en donde hay orden, 
requieren energía útil. Pero a su vez, la energía tiende a degradarse (transformarse 
en no útil). Es decir que, el orden puede generarse y mantenerse cuando hay 
aporte de energía, pero al mismo tiempo, la tendencia de la energía es a 
degradarse, por lo tanto, la tendencia es a desorden o al aumento de la entropía, 
aunque temporariamente, haya orden. 
 
 
 EJEMPLO: un aire acondicionado puede enfriar el aire en una habitación. Al 
enfriar el aire reduce la entropía del aire de ese sistema. 
El calor expulsado de la habitación (el sistema) siempre contribuye más a la entropía 
del ambiente que la disminución de la entropía del aire de ese sistema. Por lo tanto, el 
total de entropía de la sala más la entropía del entorno aumenta. 
METABOLISMO 
Es el conjunto de reacciones químicas que ocurre en las células 
¿Qué es una reacción química? es la transformación de una o más sustancias, en otra 
u otras sustancias. Ejemplo: una molécula de glucosa que se transforma en varias 
moléculas de dióxido de carbono. 
Ahora veamos que ejemplos NO constituyen una reacción química, por ejemplo: el 
pasaje de agua a hielo, o el pasaje de agua en estado líquido a vapor. Ninguno de estos 
cambios constituyen reacciones químicas, ya que la sustancia “agua” no se transforma 
en otra sustancia, sigue siendo agua. 
En una reacción química, denominamos REACTIVO a la sustancia inicial, y 
PRODUCTO a la sustancia resultante o final. 
Las reacciones metabólicas que ocurren en las células pueden ser de dos tipos: 
 Reacciones catabólicas: son de degradación y liberan energía (exergónicas). 
En estas reacciones, las moléculas iniciales tienen más energía que las finales, por 
lo tanto, son reacciones que liberan energía. Ejemplo: una proteína que se degrada 
en unidades más pequeñas: los aminoácidos. 
 Reacciones anabólicas: son de síntesis y requieren energía (endergónicas). 
Ejemplo: formación de moléculas complejas, como una proteína, a partir de 
moléculas más sencillas, como los aminoácidos. 
IMPORTANTE: Las reacciones catabólicas y catabólicas están acopladas, es decir, 
son complementarias: las reacciones catabólicas liberan energía, y esa energía se utiliza 
para las reacciones anabólicas. 
 
Pero ojo, debemos saber que la energía no va “directamente” de una reacción catabólica 
a una reacción anabólica, sino que es transportada por una molécula que actúa de 
intermediario energético: el ATP. 
Hablemos más sobre el ATP 
 ¿Qué significa “ATP”? ADENOSIN-TRI-FOSFATO. Es un nucleótido libre. 
 ¿Qué es un NUCLEOTIDO? Es el compuesto químico orgánico fundamental de los 
ácidos nucleicos (como el ADN, ARN) constituido por una base nitrogenada, un 
azúcar y una molécula de ácido fosfórico. 
Veamos la estructura del ATP. Está formado por: 
 Un azúcar (en este caso, es una RIBOSA) 
 Una base nitrogenada (en este caso, es una ADENINA) 
 tres grupos fosfatos unidos entre sí. 
 
El ATP es conocido como la “moneda energética” de las células, pues con ella se 
“compra” energía liberada por las reacciones catabólicas, y se la “vende” a las 
reacciones anabólicas. 
 La energía se transporta en las uniones entre los fosfatos del ATP, que se 
denominan “UNIONES DE ALTA ENERGIA”. 
RELACION ENTRE ATP Y METABOLISMO: ejemplo 
 Imaginemos que en un principio tenemos una sustancia con energía química como 
puede ser la glucosa, y además, tenemos una molécula de ADP (adenosin mono 
fosfato) y un fosfato (Pi). La glucosa, al degradarse libera energía; gracias a esa 
energía, el fosfato se une al ADP, y así tenemos una molécula de ATP. 
 
 Imaginemos ahora, que en otra parte de la célula necesito energía para unir dos 
sustancias (A y B). Entonces, el ATP se hidroliza transformándose en ADP más un 
fosfato inorgánico (Pi). La energía liberada se utiliza para la reacción anabólica, en 
donde A y B reaccionan y originan el producto C. 
 
ENZIMAS 
Para que se inicie una reacción química (ya sea catabólica o anabólica) es necesario que 
primero los reactivos se encuentren, es decir, “choquen”. Esta energía inicial, necesaria 
para que se produzca una reacción, se llama energía de activación. Por lo tanto, la 
energía de activación es la energía necesaria para que se desencadene una reacción 
química.Una forma de aumentar la velocidad de una reacción es proporcionando calor a 
los reactivos. Esto funcionaria perfecto, pero debemos considerar que LOS 
SERES VIVOS TOLERAMOS UN LIMITE DE TEMPERATURA. Si 
“arreglaríamos” todo con calor, funcionarían las reacciones químicas, pero 
nosotros no toleraríamos eso. Es por eso que la idea de proporcionar calor para 
aumentar la velocidad de una reacción química es teórica, y NO APLICABLE a 
nosotros. 
En las células, las transformaciones químicas son muy rápidas, ocurren en 
tiempos mucho menores a un segundo. Es por eso que, para que se produzcan las 
reacciones químicas en las células se requiere la presencia de enzimas; las 
enzimas son proteínas que catalizan (aceleran) las reacciones bioquímicas. 
¿Cómo actúan las enzimas? 
 Disminuyen la energía de activación requerida para que se produzca la 
reacción. Es decir, que logran que la reacción se produzca con menor energía de 
activación. 
¿Cómo lo hacen? Las enzimas tienen una región llamada sitio activo, que “reconoce” a 
los reactivos (sustratos) y se une a ellos, no en forma covalente sino por 
complementariedad; se forma así, un complejo enzima-sustrato. De ese modo, la 
 
enzima “acomoda” a las moléculas reaccionantes para que se acerquen lo suficiente y 
puedan reaccionar, generando el producto. Luego la enzima libera el producto y queda 
disponible para catalizar una nueva reacción. 
E + S ←→ [ES] ←→ E + P 
Entonces: ¿Qué es una enzima? Es un catalizador biológico, es decir, una sustancia que 
acelera la velocidad de las reacciones químicas disminuyendo la energía de activación 
de la reacción. 
MODELOS QUE INTENTAN EXPLICAR COMO ES LA UNION 
ENZIMA-SUSTRATO 
Modelo de “llave-cerradura” 
Es el modelo más antiguo. Sostiene que los sitios activos de las enzimas son como 
cerraduras rígidas mientras que los sustratos son como llaves que encajan 
perfectamente en ellas. 
Modelo de “encaje inducido” 
Sostiene que cuando un sustrato se combina con una enzima, pueden inducirse cambios 
en ella, ya que los sitios activos no serían rígidos como una cerradura, sino que más 
bien se amoldarían al sustrato. Al mismo tiempo, los cambios en la conformación de la 
enzima provocarían tensiones en los enlaces del sustrato favoreciendo su 
transformación en producto 
 
 
 CARACTERISTICAS DE LAS ENZIMAS 
 Son proteínas 
 Son específicas: recordar que la región de la enzima que se une al sustrato se 
conoce como sitio activo. Este sitio es sumamente específico, y determina que la 
enzima pueda unirse a un cierto sustrato y no a otro. 
 La enzima no se une al sustrato mediante una unión química ni en forma 
permanente. 
 Las enzimas no se consumen durante la reacción. Si en una solución hay muchas 
moléculas de sustrato y enzimas, las enzimas se unirán a los sustratos, liberarán a 
los productos, se unirán a otros sustratos, liberarán otros productos, y así 
sucesivamente. 
 No modifican la reacción ni los productos: como catalizadores, las enzimas sólo 
aceleran la velocidad en la que ocurren estas reacciones. Pero debemos saber que 
estas reacciones ocurrirían también sin las enzimas, solo que de forma mucho mas 
lenta. Con otras palabras, y para evitar confusiones: el producto de la reacción es el 
mismo con o sin la participación de la enzima; lo único que modifican es la 
VELOCIDAD con la que la reacción ocurre. 
 Las enzimas no aportan energía. En el caso de las reacciones anabólicas, la energía 
es aportada por el ATP. Las enzimas sólo aceleran la velocidad de la reacción. 
 En general, las enzimas llevan el nombre del sustrato que modifican o el de la 
actividad que ejercen, más el sufijo “ASA”. Así, existen nucleasas o endonucleasas 
 
(que degradan ácidos nucleicos), fosfatasas (que sustraen fosfatos), quinasas 
(agregan fosfatos), etc. 
Actividad enzimática 
La actividad a la que actúan las enzimas se puede conocer determinando qué cantidad 
de producto producen por unidad de tiempo. Para funcionar correctamente, dependen 
de un entorno adecuado. Existen diversos factores que influyen en la actividad de las 
enzimas. 
 TEMPERATURA: aumenta el movimiento, en este caso, la velocidad de los 
reactivos. 
Por lo tanto, las velocidades de las reacciones aumentan cuando se eleva la 
temperatura (esto se debe a que la temperatura aumenta la velocidad de los sustratos, 
y por lo tanto, aumentan los choques con las enzimas) Pero esto ocurre dentro de 
ciertos límites, ya que por encima de los 50º o 60º C las enzimas se desnaturalizan y 
pierde su actividad .Por el contrario, cuando la temperatura es baja, la frecuencia de 
choques es mínima y presentan poca o ninguna actividad. 
 
 PH: La mayoría de las enzimas actúan a un determinado pH en el cual su actividad 
es máxima; por encima o por debajo de ese pH, la actividad disminuye. 
 
 INHIBIDORES: La actividad de la mayoría de las enzimas puede modificarse 
por inhibición, es decir, por reducción parcial o total de la capacidad catalítica. Esto 
 
es causado por agentes químicos llamados inhibidores, que se unen a la enzima en 
forma irreversible o reversible. 
 
 INHIBIDORES IRREVERSIBLES: se unen covalentemente a la enzima y la 
inactivan permanentemente. Ejemplos: muchos venenos, insecticidas y antibióticos. 
La inhibición irreversible también puede deberse a la desnaturalización de la enzima. 
 INHIBIDORES REVERSIBLES: se unen a las enzimas mediante 
interacciones no covalentes. Existen dos tipos de inhibición reversible: competitiva y 
no competitiva. 
 
o Inhibición competitiva: una molécula similar al sustrato de una enzima 
puede unirse al sitio activo de esta, “imitando” al sustrato; pero como no es el 
sustrato, la reacción no se producirá. Decimos que es “competitiva” ya que 
sustrato e inhibidor “compiten” por el sitio activo de la enzima. Este tipo de 
inhibición puede revertirse con concentraciones altas del sustrato. 
o Inhibición no competitiva: el inhibidor se fija a la enzima en un sitio que no 
es el activo. Esos inhibidores pueden modificar la conformación de la enzima 
de manera tal, que la enzima no pueda unirse al sustrato. También puede 
ocurrir que la enzima pueda igualmente unirse al sustrato, pero que no se forme 
el producto. Decimos que es “no competitiva” ya que el inhibidor no compite 
con el sitio activo. 
 
 CONCENTRACION DEL SUSTRATO: a medida que aumenta la 
concentración de sustrato, aumentará la actividad de las enzimas. 
Explicaremos esto con la ayuda de un gráfico, el cual está dividido en tres partes: 
1, 2 y 3. 
 
 
 
 
o Parte 1 del gráfico: supongamos que tenemos pocas moléculas de sustrato (4, por 
decir un número), y muchas enzimas (12, por decir otro número). ¿Qué es lo que 
ocurre? Algunas enzimas van a poder “trabajar”, (solo 4), mientras que las restantes 
no van a poder hacerlo, ya que no hay suficiente sustrato para todas, entonces las 
enzimas, en conjunto, trabajan a baja velocidad. 
o Parte 2 del gráfico: Imaginemos que ahora seguimos teniendo 12 enzimas 
disponibles, pero esta vez, tenemos disponibles 7 moléculas de sustrato. Esto 
implica que en vez de funcionar solo 4 enzimas, ahora van a funcionar 7. En fin, a 
medida que la concentración de sustrato aumenta, más enzimas podrán trabajar, por 
lo tanto, su velocidad aumenta. 
o Parte 3 del gráfico: Imaginemos que ahora tenemos 12 moléculas de sustrato, y las 
mismas 12 enzimas del ejemplo anterior. Se dice entonces que las enzimas están 
saturadas con su sustrato. Esto implica que todas las enzimas están catalizando, y por 
más que se disponga de mucho sustrato (es decir, que por más que agregue 5, 10 o 
1000 moléculas de sustrato, solo tengo 12 enzimas, y solo esas 12 se unirán a 12 
sustratos a la vez, no a más, no pueden). Estas enzimas no podrán trabajar más 
rápido de lo que lo hacen, por lo tanto, llegan a una velocidad máxima de la 
reacción. 
Nuevamente aclaramos: pormás que agregue más 
sustrato, la velocidad máxima NO SE MODIFICARA porque las 
enzimas ya están saturadas 
 
Todas las enzimas se saturan a altas concentraciones de sustrato, pero los distintos tipos 
de enzimas se saturan a distintas concentraciones de sustrato, ya que algunas tienen alta 
afinidad por su sustrato. 
¿Cómo conozco el grado de afinidad que una enzima posee por su sustrato? 
Para eso, se utiliza un parámetro llamado Km. En el gráfico se observa que las enzimas 
estarán trabajando a su velocidad máxima (saturadas) a una determinada concentración 
de sustrato. En ese momento, todos los sitios activos de todas las enzimas están 
ocupados. 
o Si cuando las enzimas trabajan a la velocidad máxima el cien por ciento de los 
sitios activos están ocupados, podemos deducir que a la mitad de la velocidad 
máxima, estarán ocupados la mitad de los sitios activos. 
o Las enzimas trabajaran a la mitad de la velocidad máxima (con la mitad de los 
sitios activos ocupados) a una determinada concentración de sustrato. 
o Entonces… ¿Qué ES EL KM? Es la concentración de sustrato 
necesaria para que la enzima trabaje a la mitad de la velocidad 
máxima 
o El valor del K M de una enzima indica el grado de afinidad de ésta por su 
sustrato, es decir, cuánta cantidad de sustrato necesita una enzima para actuar a 
una velocidad media. 
 
Importante: la afinidad y el valor del Km son INVERSAMENTE 
PROPORCIONALES. Esto quiere decir que: 
 A alta afinidad, bajo Km 
 A baja afinidad, alto Km 
¿Qué ES UNA VIA METABOLICA? 
Es una secuencia de reacciones químicas en las que el producto de la primera reacción 
es sustrato de la reacción siguiente, y así sucesivamente, hasta llegar a un producto final 
que ya no es transformado por otra enzima. 
 
Las enzimas que participan en una vía metabólica forman un SISTEMA 
MULTIENZIMATICO, y en general se encuentran físicamente juntas 
(compartimentalizadas). Este sistema multienzimático puede estar en una organela 
(compartimiento). Por ejemplo, las enzimas para la respiración se encuentran 
principalmente en la mitocondria; las enzimas hidrolíticas en los lisosomas; las ADN 
polimerasas en el núcleo, y así sucesivamente. 
REGULACION ENZIMATICA 
 MODIFICACION COVALENTE REVERSIBLE: algunas enzimas se 
activan cuando esta se fosforila. ¿Qué significa “fosforilar? Básicamente, añadir 
un grupo fosfato (el grupo fosfato es añadido por otra enzima). Esto se debe a que 
cuando se une un grupo fosfato, la enzima cambia de conformación, y se activa. 
Cuando otra enzima le saca el grupo fosfato, se inactiva. Este mecanismo de 
regulación se llama modificación covalente, porque el fosfato se une mediante ese 
tipo de unión. 
 
 MODIFICACION COVALENTE IRREVERSIBLE: 
CIMOGENOS: algunas enzimas se sintetizan en una forma inactiva llamada 
cimógeno; luego, otra enzima produce un corte (hidrólisis) en algún punto 
específico de la cadena del cimógeno, lo que hace que la proteína inactiva cambie 
de conformación y se active. 
EJEMPLO: el cimógeno tripsinógeno, que es una enzima digestiva inactiva fabricada 
en el páncreas; tras ser fabricada pasa el intestino delgado, donde una enzima produce 
un corte y convierte el tripsinógeno en tripsina, que es la enzima activa. 
 
 MODULACION ALOSTERICA: Las enzimas alostéricas son un grupo 
de enzimas que poseen, además del sitio activo al que se une el sustrato, otro sitio 
al que se une, de modo reversible y no covalente, otra molécula llamada efector o 
modulador alostérico. En general, el sitio alostérico es tan específico para la unión 
del modulador como el sitio activo lo es para la unión del sustrato. Existen dos 
tipos de moduladores alostericos: 
 
o POSITIVOS: activan a la enzima (temporariamente) 
o NEGATIVOS: inhiben a la enzima (temporariamente) 
 
 COENZIMAS Y COFACTORES: las enzimas se dividen en: 
o Simples: consisten sólo en una parte proteica 
o Conjugadas: además de la parte proteica, presentan una parte no proteica. Estos 
componentes no proteicos pueden ser: 
 
 Iones metálicos, como Mg++, Mn++, Fe++, etc. En este caso, se denominan 
“COFACTORES”. 
 Molécula orgánica, no proteica. En este caso, se denominan “COENZIMA” 
Debemos saber que, algunas enzimas necesitan tanto de cofactor como de coenzima 
para tener actividad catalítica. 
Ejemplos: 
 NADP: actúa como coenzima en la fotosíntesis 
 NAD y FAD: actúan como coenzimas en la respiración. 
 VITAMINA C: actúa como coenzima en una de las reacciones durante la síntesis 
del colágeno 
 
 
 
 
 
 
 
 
	Modelo de “llave-cerradura”