Enzimas 1 MFAAGR 2023

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ENZIMAS
DR. ANGEL ALBERTO GONZALEZ RINCÓN
ENZIMAS
Naturaleza proteica
Actúan a bajas concentraciones altamente específicas
Disminuyen la energía de activación
Aceleran las reacciones espontáneas
No afectan la Ke de la reacción
No afectan la energía libre de la reacción
	ENZIMAS 
Cofactor 
Holoenzima
Apoenzima
Parte proteica
Parte no 
proteica
Proteínas simples
Proteínas conjugadas
Son codificadas genéticamente
Tienen los niveles de organización estructural de las proteínas
COFACTORES
Pueden ser: 
Naturaleza orgánica:
 COENZIMAS 
Derivados de vitaminas hidrosolubles:
NAD+, FAD, Tiamina P – P, B6 - P
Naturaleza inorgánica
Iones metálicos:
Fe+2, Cu+, Se+2, Mg+2
ESTRUCTURAS DE LAS ENZIMAS
Son proteína de elevado peso molecular
Tienen estructura primaria: Secuencia de aminoácidos
Tienen estructura tridimensional
Secundaria: alfa hélice y lámina plegada
Cuaternaria: Subunidades
Terciaria: Enrollamiento al azar
ESTRUCTURAS DE LAS ENZIMAS
RECICLABLES
 
Sustrato: sustancia (s) que reaccionan para formar producto (s)
La enzima forma un complejo con el sustrato: E – S 
Luego la enzima se recupera para participar en otra reacción
La enzima transforma en radicales libres a los sustratos y éstos reaccionan en el sitio catalítico para formar producto (s)
MECANISMO DE ACCIÓN
Sitio catalítico
Enzima no reguladora
Sitio catalítico
Sitio alostérico
Subunidad alostérica
Enzima reguladora
E + S E – S E – P E + P
MECANISMO DE ACCIÓN
+
Sustratos
A
B
A
E
Complejo E – S 
B
+
E + S E – S E – P E + P
MECANISMO DE ACCIÓN
A : B
A
Formación de radicales libres
B


A : B
+
Reacción entre radicales libres
E
Productos 
E + A+B E E – A:B E + A:B
A
B
ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS 
E
S
E-S
Solo uno o muy pocos sustratos son capaces de ingresar al sitio catalítico y formar complejo E – S 
El sustrato, por sus grupos funcionales y su estructura tridimensional, es capaz de producir cambios tridimensionales en el sitio catalítico y formar E - S
ENZIMAS ALOSTÉRICAS 
Están organizadas en subunidad catalítica y subunidad alostérica
Cuando los productos han alcanzado la suficiente concentración se unen al sitio alostérico
La unión Producto-Sitio alostérico afecta la conformación del sitio catalítico , evitado la formación de nuevo E-S
La modulación alostérica puede ser negativa o positiva
ENZIMAS ALOSTÉRICAS 
Subunidad alostérica
Enzima activa
Subunidad alostérica
Enzima inactiva
D
A
B
C
D
D
D
D
E1
E2
E3
(-)
EFECTO DE LAS ENZIMAS SOBRE LA CONSTANTE DE EQUILIBRIO DE UNA REACCIÓN
Las enzimas hacen que el equilibrio se logre en segundos
EFECTO DE LAS ENZIMAS SOBRE LA ENERGÍA DE LA REACCIÓN
A
A
A
A
A
A
B
Liberación de energía útil o libre
Energía de activación (barrera energética)
EFECTO DE LAS ENZIMAS SOBRE LA ENERGÍA DE LA REACCIÓN
A
A
A
A
A
A
B
Liberación de energía útil o libre
Barrera energética DISMINUIDA
En presencia de enzima
Las enzimas aceleran las reacciones por disminución de energía de activación
Las enzimas no afectan la energía libre de la reacción
CINETICA ENZIMÁTICA
Es el estudio de los diversos factores que modifican la velocidad de las reacciones químicas que ocurren en los organismos vivos, tales como:
pH
Temperatura
Tiempo
Eficiencia de las enzimas
Concentración de las enzimas
Concentración de los sustratos
Concentración y Tipo de Inhibidores
TEMPERATURA
Aumento de la temperatura = Aumento de la energía cinética
Aumenta la energía cinética, aumenta la probabilidad de formación de complejo E-S
Temperatura óptima: Máxima formación de complejos E-S, máxima velocidad
Temperaturas muy bajas disminuyen la energía cinética de E y S y la formación de complejo E-S
Temperaturas elevadas aumentan la energía cinética. Inactiva la enzima 
TEMPERATURA
pH 
Afecta la carga eléctrica de la enzima y el sustrato
E – y S+ máxima interacción: pH óptimo
pH óptimo varía según la enzima
EFECTO DEL pH 
EFECTO DEL pH 
CONCENTRACIÓN DE ENZIMA
Aumento de la concentración de la enzima
Aumento del número de sitios catalíticos
Aumento de la probabilidad de complejo E-S
El aumento de la concentración de complejo E-S conduce a aumento de la concentración de producto
CONCENTRACIÓN DE ENZIMA
CONCENTRACCIÓN DE SUSTRATO
Aumento de la concentración de sustrato conduce a aumento en las probabilidad de formación del complejo E-S
Aumento de la concentración de sustrato conduce a saturación de todos los sitios catalíticos lográndose la Vmax
Km es la concentración de sustrato capaz de generar la mitad de la Vmax
La saturación ocurre cuando por más sustrato que se agregue, no cambia la Velocidad de la reacción
CONCENTRACCIÓN DE SUSTRATO
Efecto del incremento progresivo de la concentración del sustrato sobre la velocidad de una reacción catalizada por enzimas. Esta gráfica donde la curva es hiperbólica se denomina gráfica de Michaelis-Menten
CONCENTRACCIÓN DE SUSTRATO
Efecto del incremento progresivo de la concentración del sustrato sobre la velocidad de una reacción catalizada por enzimas. Esta gráfica donde la curva es una línea recta se denomina gráfica de los dobles recíprocos o de Lineweaver-Burk
INHIBIDORES: INHIBICIÓN COMPETITIVA
INHIBIDORES: INHIBICIÓN COMPETITIVA
INHIBIDORES: INHIBICIÓN NO COMPETITIVA
INHIBIDORES: INHIBICIÓN NO COMPETITIVA
REGULACIÓN ENZIMÁTICA 
La eficiencia y la cantidad son los dos mecanismos que modifican la actividad de las enzimas y que son utilizados por el organismo humano para aumentar o disminuir la velocidad de las reacciones que en él ocurren.
EFICIENCIA DE LA ENZIMA
Los mecanismos que modifican la eficiencia de las enzimas y que son más frecuentemente utilizados por el organismo humano son los siguientes:
Modificación covalente.
Modificación alostérica.
Control por aceptor.
Control estequiométrico.
EFICIENCIA DE LA ENZIMA
Inducción: es el mecanismo mediante el cual una sustancia llamada inductor promueve la síntesis de las enzimas que la metabolizan.
Represión: es el proceso opuesto a la inducción, a través del cual es disminuida la expresión de genes que codifican enzimas necesarias para la síntesis o degradación de una sustancia determinada.
La regulación de la concentración de enzima en el medio ocurre por dos mecanismos:
1. Inducción
2. Represión
Mecanismo del operón propuesto por Jacob y
Monod. 
Este proceso representa la forma básica de regulación de la expresión de proteínas en organismos
procariotes.
BIBLIOGRAFÍA RECOMENDADA 
Albert Lehninger, David L. Nelson and Michael M. Cox. Lehninger Principles of Biochemistry - With Cell. - 5th edition. Publisher: W.H. Freeman, 2008.
Bioquímica de Harper Ilustrada – 31 edition by Robert Murray. Publisher: McGraw-Hill Publishing Company. 2019
Páginas web: 
http://web.expasy.org/docs/swiss-prot_guideline.html.
http://www.nextprot.org/
http://swissvar.expasy.org/
http://www.grenoble.prabi.fr/obiwarehouse/unipathway
http://enzyme.expasy.org/