BIOLOGÍA - PROTEÍNAS Y ÁCIDOS NUCLEICOS

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PROTEÍNAS & ÁCIDOS NUCLEÍCOS
Curso: BIOLOGÍA
Profesor: Mg. Blgo. José J Guerrero Rojas
	jose.guerreror@uwiener.edu.pe 
SEMANA 4 
PROTEÍNAS: ¿Qué son?
Macromoléculas orgánicas de elevado peso molecular; muy complejos que se encuentran en todas las células vivas.
Constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y).
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Las proteínas (del francés: protéine, y este del griego' πρωτεῖος, proteios, ‘prominente’, ‘de primera calidad’) o prótidos son biomoléculas grandes y complejas, formadas por cadenas lineales de unidades simples llamadas aminoácidos.
Desempeñan muchas funciones críticas en el cuerpo. Realizan la mayor parte del trabajo en las células y son necesarias para la estructura, función y regulación de los tejidos y órganos del cuerpo.
Las proteínas son una de las moléculas orgánicas más abundantes en los sistemas vivos (50% de su peso seco o más).
Amplia gama de funciones, más diversa de todas las macromoléculas. 
Químicamente, las proteínas están formadas por la unión de muchas moléculas relativamente sencillas y no hidrolizables, denominadas AMINOÁCIDOS (Aa).
Pueden ser estructurales, reguladoras, contráctiles o protectoras. 
Pueden servir en transporte, almacenamiento o membranas; o pueden ser toxinas o enzimas. 
Cada célula de un sistema vivo puede contener miles de proteínas, cada una con un función única. 
Sus estructuras, al igual que sus funciones, varían mucho. 
Todas son polímeros de aminoácidos dispuestos en una secuencia lineal. 
PROTEÍNAS: ¿Qué son?
https://www.youtube.com/watch?v=XOz7rH_z_nk 
Molécula que contiene un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2) libres.
Pueden representarse en general por NH2-CHR-COOH, siendo R un radical o cadena lateral característico de cada aminoácido.
Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (—COOH) y un grupo amino (—NH2) que se unen al mismo carbono (carbono α). 
Muchos aminoácidos forman proteínas (aminoácidos proteicos), mientras otros nunca se encuentran en ellas. 
Existen aproximadamente 20 aminoácidos distintos componiendo las proteínas.
Las otras dos valencias del carbono se saturan con un átomo de H y con un grupo variable denominado radical R.
Este radical es el que determina las propiedades químicas y biológicas de cada aminoácido. Según éste se distinguen 20 tipos de aminoácidos.
Aminoácido: Unidad estructural de las Proteínas
Unión de los aminoácidos.
Los enlaces químicos entre aminoácidos se denominan enlaces peptídicos o unión peptídica y a las cadenas formadas, PÉPTIDOS. 
Si el número de aminoácidos que forma un péptido es dos, se denomina dipéptido, si es tres, tripéptido. etc. 
Si es inferior a 50 (10 según que textos) se habla de oligopéptido, y si es superior a 50 se denomina polipéptido. 
Sólo cuando un polipéptido se halla constituido por más de cincuenta moléculas de aminoácidos o si el valor de su peso molecular excede de 5 000 se habla de proteína.
Los aminoácidos se unen entre sí mediante uniones peptídicas para formar cadenas lineales no ramificadas.
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Son aquellos que los organismos heterótrofos deben tomar de su dieta ya que no pueden sintetizarlos en su cuerpo (los autótrofos pueden sintetizarlos todos)
Las rutas metabólicas para su obtención suelen ser largas y energéticamente costosas, por lo que los vertebrados las han ido perdiendo a lo largo de la evolución (resulta menos costoso obtenerlos en los alimentos).
EN ADULTOS: 8
Fenilalanina
Isoleucina
Leucina
Lisina
Metionina
Treonina
Triptófano
Valina
EN NIÑOS los anteriores y:
Arginina
Histidina
AMINOÁCIDOS ESENCIALES
De los 20 aminoácidos proteicos (hay otros 150 que no forman parte de las proteínas), hay 8 que son esenciales para la especie humana y que deben ser incorporados en la dieta. Sólo los vegetales y las bacterias pueden sintetizarlos, aunque todos los seres vivos los necesitan para fabricar sus proteínas.
AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES
Se llama aminoácidos no esenciales a todos los aminoácidos que el cuerpo puede sintetizar, y que no necesita hacer la ingesta directa en una dieta.
En humanos se han descrito estos aminoácidos no esenciales para la nutrición:
Alanina
Asparagina
Aspartato
Cisteina
Glicina
Glutamato
Glutamina
Hidroxilisina
Hidroxiprolina
Prolina
Serina
Tirosina
Los aminoácidos son compuestos sólidos.
compuestos cristalinos
Presentan un elevado punto de fusión.
Son solubles en agua.
Tienen actividad óptica
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Presentan un comportamiento químico anfótero. Esto se debe a que a pH=7 presentan una ionización dipolar, llamada zwitterion, que permanece en equilibrio con la forma no iónica. Este estado varía con el pH. A pH alcalino, el grupo carboxilo está ionizado (-COO-) y el grupo amino no. A pH ácido, el grupo amino está ionizado (NH3+) y el grupo carboxilo no.
Propiedades de los aminoácidos
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Estructura de una Proteína?
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales ( o cuatro niveles de organización) denominados:
 
ESTRUCTURA PRIMARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTRUCTURA TERCIARIA 
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.
Estructura de las proteínas
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La estructura cuaternaria es la unión mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciana, idénticas o no, para formar un complejo proteico. 
Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero (subunidad o monómero)
Según el número de protómeros que se asocian. las proteínas que tienen estructura cuaternaria se denominan:
Dímeros, como la hexoquinasa.
tetrámero como la hemoglobina.
Pentámeros, como la ARN-polimerasa.
Polímeros, cuando en su composición intervienen gran número de protómeros. (cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 subunidades proteicas, los filamentos de actina y miosina de las células musculares, etc). 
Estructura cuaternaria
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Las interacciones que estabilizan esta estructura son en general uniones débiles:
Interacciones hidrofóbicas.
Puentes de hidrógeno.
Interacciones salinas.
Fuerza de Van der Waals.
En algunas ocasiones puede haber enlaces fuertes tipo puentes disulfuro, en el caso de las inmunoglobulinas.
Estructura cuaternaria
En resumen…
Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria
Secuencia
Conformación
Asociación
Hélice
Hoja Plegada
Globular
Fibrosa
Subunidades iguales
Subunidades distintas
Combinación ilimitada de aminoácidos.
Unión Peptídica
Puente de Hidrógeno
Puente de Hidrógeno, Interacciones hidrofóbicas, salinas, electrostáticas.
Fuerzas diversas no covalentes.
https://www.youtube.com/watch?v=tpl9wN8-_js 
Figure 3.30 Observe the four levels of protein structure in these illustrations. (credit: modification of work by National Human Genome Research Institute)
PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS
Las propiedades de las proteínas dependen sobre todo de los radicales R libres y de que éstos sobresalgan de la molécula y, por tanto, tengan la posibilidad de reaccionar con otras moléculas.
El conjunto de aminoácidos de una proteína cuyos radicales poseen la capacidad de unirse a otras moléculas y de reaccionar con éstas se denomina centro activo de la proteína.
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Las proteínas globulares poseen un elevado tamaño molecular, por lo que al disolverse, dan lugar a disoluciones coloidales. 
La solubilidad de estas moléculas se debe a los radicales R que, al ionizarse, establecen puentes de hidrógeno con las moléculas de agua. Así, la proteína queda recubierta de una capa de moléculas de agua que impide que se pueda unir a otras proteínas, lo que provocaría su precipitación. 
La solubilidad depende del pH, temperatura, concentración iónica... A pesar de ser solubles, la mayoría de las membranas biológicas son impermeables al paso de proteínas.
Solubilidad
Capa de moléculas de agua
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Agentes desnaturalizantes
I. Físicos
	1. Calor.La mayor parte de las proteínas experimentan desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC; otras se desnaturalizan también cuando se enfrían por debajo de los 10 a 15 ºC.
	2. Radiaciones
II. Químicos: 
Todos los agentes que rompen interacciones o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteína:
	1. Detergentes
	2. Urea y guanidina a altas concentraciones
	3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH
	4. Reactivos de grupos -SH
Las proteínas, al estar constituidas por aminoácidos, tienen un comportamiento anfótero. Tienden a neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y, por tanto, liberar o retirar protones (H+) del medio
Capacidad amortiguadora 
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	PROTEÍNAS	Holoproteínas o simples: formadas solo por aminoácidos o sus derivados. 	Proteínas filamentosas
			Proteínas globulares
		Heteroproteínas o conjugadas, formadas por aminoácidos acompañados de sustancias diversas, y proteínas derivadas, sustancias formadas por desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores.	Cromo proteínas
			Glucoproteínas
			Lipoproteínas
			Nucleoproteínas
			Fosfoproteínas
Clasificación de las proteínas
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Globulares:
Prolaminas: Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada) 
Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz). 
Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche) 
Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina 
Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas . 
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HOLOPROTEÍNAS
Forman estructuras compactas, casi esféricas, solubles en agua o disolventes polares. 
Son responsables de la actividad celular
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Fibrosas:
Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos 
Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos. 
Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos 
Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos) 
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HOLOPROTEÍNAS
Más simples que las globulares. Forman estructuras alargadas, ordenadas en una sola dimensión, formando haces paralelos. 
Son responsables de funciones estructurales y protectoras
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HETEROPROTEÍNAS
Glucoproteínas: ribonucleasa mucoproteínas, anticuerpos, hormona luteinizante 
Lipoproteínas: De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre. 
Nucleoproteínas: Nucleosomas de la cromatina, ribosomas, histonas y protaminas de eucariotas. 
Cromoproteínas: Pueden ser de dos tipos:
Porfirínicas. Hemoglobina, mioglobina que transportan oxígeno, citocromos, que transportan electrones 
No profirínicas como la hemocianina (pigmento respiratorio de crustáceos y moluscos, de color azul y que contiene cobre)
Fosfoproteínas: Tienen PO4H3 en el grupo prostético. La caseína de la leche.
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Fuente: OpenStax. Biology. 2017. [Documento de Internet] Recuperado de 
https://d3bxy9euw4e147.cloudfront.net/oscms-prodcms/media/documents/Biology-OP.pdf
Está formado por ENZIMAS proteicas que se encargan de realizar reacciones químicas de una manera más rápida y eficiente. Procesos que resultan de suma importancia para el organismo. Por ejemplo la pepsina, ésta enzima se encuentra en el sistema digestivo y se encarga de degradar los alimentos.
Es la función más importante. 
Las enzimas son las proteínas más numerosas y especializadas y actúan como biocatalizadores de las reacciones que constituyen el metabolismo celular. 
Se diferencian de los catalizadores no biológicos porque las enzimas son específicas de la reacción que catalizan y de los sustratos que intervienen en ellas. 
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CATALÍTICA
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Las HORMONAS son un tipo de proteínas las cuales ayudan a que exista un equilibrio entre las funciones que realiza el cuerpo. Tal es el caso de la insulina que se encarga de regular la glucosa que se encuentra en la sangre.
Insulina y glucagón 
Hormona del crecimiento segregada por la hipófisis
Calcitonin
REGULADORAS 
Son las encargadas de defender el organismo. Glicoproteínas que se encargan de producir inmunoglobulinas que defienden al organismo contra cuerpos extraños, o la queratina que protege la piel, así como el fibrinógeno y protrombina que forman coágulos.
	Inmunoglobulina, trombina y fibrinógeno
DEFENSIVA
Este tipo de proteínas tienen la función de dar resistencia y elasticidad que permite formar tejidos así como la de dar soporte a otras estructuras. Este es el caso de la tubulina que se encuentra en el citoesqueleto.
Es una de las funciones más características:
Algunas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares. Intervienen en el transporte selectivo de iones (bomba de Na-K)
Otras proteínas forman el citoesqueleto de las células, las fibras del huso, de los cilios y flagelos.
Otras, como las histonas forman parte de los cromosomas eucariotas.
El colágeno, que mantiene unidos los tejidos animales y forma los tendones y la matriz de los huesos y cartílagos.
La elastina, en el tejido conjuntivo elástico (ligamentos paredes de vasos sanguíneos).
La queratina, que se sintetiza en la epidermis y forma parte de pelos, uñas, escamas de reptiles, plumas, etc.
La fibroína, que forma la seda y las telas de arañas. Es una disolución viscosa que solidifica rápidamente al contacto con el aire.
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ESTRUCTURAL
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La función de estas proteínas es llevar sustancias a través del organismo a donde sean requeridas. Proteínas como la hemoglobina que lleva el oxígeno por medio de la sangre.
Además de las proteínas transportadoras de las membranas, existen otras extracelulares que transportan sustancias a lugares diferentes del organismo.
Hemoglobina, la hemocianina y la mioglobina del músculo estriado. 
Los citocromos transportan electrones en la cadena respiratoria (mitocondrias) y en la fase luminosa de la fotosíntesis (cloroplastos). 
La seroalbúmina transporta ácidos grasos, fármacos y productos tóxicos por la sangre. 
Las lipoproteínas transportan el colesterol y los triacilglicéridos por la sangre.
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TRANSPORTE
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En general, las proteínas no se utilizan para la obtención de energía. No obstante, algunas como la ovoalbúmina de la clara de huevo, la caseína de la leche o la gliadina de la semilla de trigo, son utilizadas por el embrión en desarrollo como nutrientes.
Este tipo de proteínas se encuentran en la membrana celular y llevan a cabo la función de recibir señales para que la célula pueda realizar su función, como acetilcolina que recibe señales para producir la contracción.
RESERVA
RECEPTORAS
El movimiento y la locomoción en los organismos unicelulares y pluricelulares dependen de las proteínas contráctiles: 
la dineína, en cilios y flagelos, 
la actina y miosina, responsables de la contracción muscular.
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Función contráctil
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ÁCIDOS NUCLEÍCOS
https://www.youtube.com/watch?v=dKVqtyDM7s4&t=307s 
¿QUÉ SON?
Químicamente, los ácidos nucleicos son grandes polímeros formados por la repetición de monómeros denominados nucleótidos, unidos mediante enlaces fosfodiéster. 
Se forman largas cadenas; algunas moléculas de ácidos nucleicos llegan a alcanzar tamaños gigantescos, de millones de nucleótidos encadenados. 
El descubrimiento de los ácidos nucleicos se debe a Johann Friedrich Miescher, que en el año 1869 aisló los núcleos de las células una sustancia ácida a la que llamó nucleína,1 nombre que posteriormente se cambió a ácido nucleico. Posteriormente, en 1953, James Watson y Francis Crick descubrieron la estructura del ADN, empleando la técnica de difracción de rayos X.
Son de dos tipos:
DNA (ácido desoxirribonucleico) 
RNA (ácido ribonucleico) 
FUNCIONES
Entre las funciones más importantes se consideran: 
Los ácidos nucleicos, llamados así porque en un principio fueron localizados en el núcleo celular, son las moléculas de la herencia.
Van a participar en los mecanismos mediante los cuales la información genética se almacena, replica y transcribe. 
La de servir de intermediarios en las transferencias de energía en las células 1.ATP, 2.ADP 3.y otros 
O en las transferencias de electrones 1.NAD+ 2.NADP+ 3.FAD, etc. 
COMPOSICIÓN
Basesnitrogenadas 
Azúcar: Pentosa (Ribosa o Desoxirribosa) 
Ácido fosfórico 
En conjunto (base nitrogenada + azúcar + fosfato) forman un NUCLEÓTIDO
La suma de la base nitrogenada y el azúcar correspondiente recibe el nombre de NUCLEÓSIDO
Figure 3.31 Three components comprise a nucleotide: a nitrogenous base, a pentose sugar, and one or more phosphate groups. Carbon residues in the pentose are numbered 1′ through 5′ (t he prime distinguishes these residues from those in the base, which are numbered without using a prime notation). The base is attached to the ribose's 1′ position, and the phosphate is attached to the 5′ position. When a polynucleotide forms, the incoming nucleotide's 5′ phosphate attaches to the 3′ hydroxyl group at the end of the growing chain. Two types of pentose are in nucleotides, deoxyribose (found in DNA) and ribose (found in RNA). Deoxyribose is similar in structure to ribose, but it has an H instead of an OH at the 2′ position. We can divide bases into two categories: purines and pyrimidines. Purines have a double ring structure, and pyrimidines have a single ring.
BASES NITROGENADAS
Son sustancias derivadas de dos compuestos químicos: la purina (bases púricas) y la pirimidina (bases pirimidinicas). 
En los nucleótidos vamos a encontrar, normalmente, dos base púricas: la adenina (A) y la guanina (G). 
Tres son las bases pirimidínicas presentes en los ácidos nucleicos: la citosina (C), la timina (T) y el uracilo (U). Esta última propia del RNA.
En ciertos casos, aunque esto pasa muy raramente, pueden encontrarse en los ácidos nucleicos otras bases diferentes de estas cinco, por lo general derivados metilados de ellas
AZÚCAR
El azúcar que interviene en los nucleótidos puede ser o la ribosa (R) o la desoxirribosa (dR). Ambas son aldopentosas y las encontraremos en los nucleótidos como ß-furanosas.
 Conviene destacar que la única diferencia entre ambas está en que en el carbono 2 de la desoxirribosa hay un hidrógeno (-H) en lugar del grupo alcohol (-OH).
AZUCAR (cont.)
La ribosa llamada también pentosa o monosacárido de cinco átomos de carbono es de alta relevancia biológica en los seres vivos al constituir uno de los principales componentes del ARN en su forma cíclica, y de otros nucleótidos no nucleicos como el ATP.
La desoxirribosa, o más precisamente 2-desoxirribosa es un desoxiazúcar derivado de un monosacárido de cinco átomos de carbono (pentosa, de fórmula empírica C5H10O4), derivado de la ribosa por pérdida de un átomo de oxígeno en el hidroxilo de 2', y por ello no responde a la fórmula general de los monosacáridos (CH2O)n. Forma parte del ADN.
ÁCIDO FOSFÓRICO
El ácido fosfórico (a veces llamado ácido ortofosfórico) es un compuesto químico ácido (más precisamente un compuesto ternario que pertenece a la categoría de los oxácidos) de fórmula H3PO4.
ADN (DNA)
Químicamente son polinucleótidos constituidos por d-AMP, d-GMP, d-CMP y d-TMP. Los nucleótidos del ADN no tienen ni uracilo, ni ribosa, como ya se ha dicho.
Características: Los ADN celulares tienen una elevada masa molecular, muchos millones de daltons. Así, por ejemplo: el genoma humano está formado por 3x109  pares de nucleótidos. Esto hace que sean moléculas de una gran longitud; por ejemplo: 1,7 µm en el caso del virus de la poliomielitis y 2,36 m si sumamos todo el ADN de todos los cromosomas de una célula humana.  
 El ADN fue aislado por primera vez en 1869, pero hasta 1950 no se empezó a conocer su estructura. Se encuentra en el núcleo de las células eucariotas asociado a proteínas (histonas y otras) formando la cromatina, sustancia que constituye los cromosomas y a partir de la cual se transcribe la información genética. También hay ADN en ciertos orgánulos celulares (por ejemplo: plastos y mitocondrias).
ROSALIN FRANKLIN https://www.youtube.com/watch?v=BIP0lYrdirI 
Según el modelo de la doble hélice de WATSON y CRICK:
1º) El ADN estaría constituido por dos cadenas o hebras de polinucleótidos enrolladas helicoidalmente en sentido dextrógiro sobre un mismo eje formando una doble hélice. 
2º) Ambas cadenas serían antiparalelas, una iría en sentido 3'ð5' y la otra en sentido inverso, 5'ð3'. 
3º) Los grupos fosfato estarían hacia el exterior y de este modo sus cargas negativas interaccionarían con los cationes presentes en el nucleoplasma dando más estabilidad a la molécula.
4º) Las bases nitrogenadas estarían hacia el interior de la hélice con sus planos paralelos entre sí y las bases de cada una de las hélices estarían apareadas con las de la otra asociándose mediante puentes de hidrógeno. 
5º) El apareamiento se realizaría únicamente entre la adenina y la timina, por una parte, y la guanina y la citosina, por la otra. Por lo tanto, la estructura primaria de una cadena estaría determinada por la de la otra, ambas cadenas serían complementarias.
La complementariedad de las cadenas sugiere el mecanismo por el cual el ADN se copia -se replica- para ser trasferido a las células hijas. Ambas cadenas o hebras se pueden separar parcialmente y servir de molde para la síntesis de una nueva cadena complementaria (síntesis semiconservativa).
Estructuras del ADN
Estructura primaria. Una cadena de desoxirribonucleótidos (monocatenario) es decir, está formado por un solo polinucleótido, sin cadena complementaria. No es funcional, excepto en algunos virus.
Estructura secundaria. Doble hélice, estructura bicatenaria, dos cadenas de nucleótidos complementarias, antiparalelas, unidas entre sí por las bases nitrogenadas por medio de puentes de hidrógeno. Está enrollada helicoidalmente en torno a un eje imaginario. Hay tres tipos: 
Doble hélice A, con giro dextrógiro, pero las vueltas se encuentran en un plano inclinado (ADN no codificante).
Doble hélice B, con giro dextrógiro, vueltas perpendiculares (ADN funcional).
Doble hélice Z, con giro levógiro, vueltas perpendiculares (no funcional); se encuentra presente en los parvovirus.
ADN /DNA
https://www.youtube.com/watch?v=Lpr1OdVWQSA 
ARN (RNA)
El ARN, ácido ribonucleico, es un polirribonucleótido que, a diferencia del ADN, la pentosa de los nucleótidos constituyentes es ribosa en lugar de desoxirribosa, y en que, en lugar de las cuatro bases A, G, C, T, aparece A, G, C, U (es decir, uracilo en lugar de timina). 
El ARN no forma dobles cadenas, salvo en ciertos virus (por ej. los reovirus). Lo que no quita que su estructura espacial pueda ser en ciertos casos muy compleja.  
Las cadenas de ARN son más cortas que las de ADN, aunque dicha característica es debido a consideraciones de carácter biológico, ya que no existe limitación química para formar cadenas de ARN tan largas como de ADN, al ser el enlace fosfodiéster químicamente idéntico. 
El ARN está constituido casi siempre por una única cadena (es monocatenario), aunque en ciertas situaciones, como en los ARNt y ARNr puede formar estructuras plegadas complejas y estables.
Mientras que el ADN contiene la información, el ARN expresa dicha información, pasando de una secuencia lineal de nucleótidos, a una secuencia lineal de aminoácidos en una proteína. Para expresar dicha información, se necesitan varias etapas.
ARN: Tipos
El ARN mensajero se sintetiza en el núcleo de la célula, y su secuencia de bases es complementaria de un fragmento de una de las cadenas de ADN. 
Actúa como intermediario en el traslado de la información genética desde el núcleo hasta el citoplasma. 
Poco después de su síntesis sale del núcleo a través de los poros nucleares asociándose a los ribosomas donde actúa como matriz o molde que ordena los aminoácidos en la cadena proteica. Su vida es muy corta: una vez cumplida su misión, se destruye.
El ARN de transferencia existe en forma de moléculas relativamente pequeñas. La única hebra de la que consta la molécula puede llegar a presentar zonas de estructura secundaria gracias a los enlaces por puente de hidrógeno que se forman entre bases complementarias, lo que da lugar a que se formen una serie de brazos, bucles o asas. 
Su función es la de captaraminoácidos en el citoplasma uniéndose a ellos y transportándolos hasta los ribosomas, colocándolos en el lugar adecuado que indica la secuencia de nucleótidos del ARN mensajero para llegar a la síntesis de una cadena polipeptídica determinada y por lo tanto, a la síntesis de una proteína
ARN: Tipos
El ARN ribosómico es el más abundante (80 por ciento del total del ARN), se encuentra en los ribosomas y forma parte de ellos, aunque también existen proteínas ribosómicas. El ARN ribosómico recién sintetizado es empaquetado inmediatamente con proteínas ribosómicas, dando lugar a las subunidades del ribosoma.
ARN: Tipos
RNA / ARN
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https://www.youtube.com/watch?v=6OEVrzN0nDs
https://www.youtube.com/watch?v=Es2uPVZqclU 
Fresa https://www.youtube.com/watch?v=y_QATYdfzJQ 
LUGOL https://www.youtube.com/watch?v=x4pV4DswjBA