Aminoacidos

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Sebastian Armando Gil De Freitas 
AMINOÁCIDOS 
Son los monómeros estructurales de las proteínas. 
Todas las proteínas contienen los mismos 20 aminoácidos en diferentes combinaciones 
Se unen a través de enlaces peptídicos 
IMPORTANCIA BIOLÓGICA Y FUNCIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS 
Son precursores de: 
➢ Hormonas (insulina, glucagón, hormona del crecimiento, tiroxina, triyodotironina). 
Todas estas hormonas son de naturaleza proteíca. Existen otras hormonas que provienen, por 
ejemplo, del colesterol (hormonas esteroideas) 
➢ Metabolitos intermediarios 
Los metabolitos intermediarios son sustratos que se encuentran en vías metabolicas especificas. 
➢ Neurotransmisores como la serotonina (triptofano), GABA (ácido G-aminobutírico) 
La serotonina es el neurotransmisor encargado de la felicidad. Su precursor es el triptofano. El GABA 
es un neurotransmisor inhibidor. 
Sebastian Armando Gil De Freitas 
ESTRUCTURA GENERAL 
 
Los aminoácidos comparten una estructura básica que consiste en un átomo central de carbono, 
también llamado carbono alfa (α), unido a un grupo amino (NH2), un grupo carboxilo (COOH)	y	un	
átomo	de	hidrógeno.	Cada aminoácido también tiene otro átomo o grupo de átomos unidos al átomo 
central, conocido como el grupo R, que determina la identidad del aminoácido.	
QUIRALIDAD 
Es la propiedad de un objeto de no ser superponible con su imagen 
especular. Está asociada a la presencia de carbonos asimétricos. 
En su mayoría, los aminoácidos son quirales 
Si el carbono α está enlazado a dos o más grupos sustituyentes iguales, entonces el aminoácido no es quiral 
La glicina es el único aminoácido aquiral 
ISOMERÍA ESTRUCTURAL 
Los isómeros son compuestos que tienen la misma composición 
atómica, pero diferente fórmula estructural. El número de isómeros 
depende de los centros quirales. 
Número de isómeros = 2n, donde n = número de centros quirales 
Los aminoácidos solo tienen un par de isómeros porque tienen un solo centro quiral 
Sebastian Armando Gil De Freitas 
PROYECCIÓN DE FISHER 
Emil Fischer (químico alemán) sugirió un método basado en la proyección de un átomo de carbono 
tetraédrico sobre una superficie plana. Según Fisher: 
- Los átomos de carbono deben estar alineados. 
- Las líneas horizontales se dirigen hacia afuera del papel (se 
representan con una línea oscura) y las verticales hacia adentro (se 
representan con una línea pespunteada). 
- La parte más oxidada está hacia arriba y la más reducida hacia abajo. 
Los aminoácidos pueden existir en cualquier forma de sus imágenes especulares. 
Enantiómeros: imágenes especulares no superponibles 
 
L: levógiro. El grupo amino se orienta hacia la izquierda D: dextrogiro. El grupo amino se orienta hacia la derecha 
Si coloco mi mano izquierda sobre el L-aminoácido, mi pulgar se orientará hacia donde se orienta el grupo amino. Lo mismo 
ocurre si coloco mi mano derecha sobre el D-aminoácido 
En las proteínas, los aminoácidos se encuentran en su configuración L. 
ISOMERÍA ÓPTICA 
Determinada por Louis Pasteur (químico y bacteriólogo francés) 
Los compuestos tienen la capacidad de desviar el plano de luz polarizada hacia la derecha 
(dextrógiros: d) o hacia la izquierda (levógiros: l) 
l: levógiro. Desvía el plano de la luz polarizada hacia la 
izquierda 
d: dextrogiro. Desvía el plano de la luz polarizada hacia la 
derecha 
Para valorar este parámetro, se utiliza el polarímetro. Cuenta con una fuente luminosa, un polarizador, un tubo y una escala. El 
polarizador genera un haz de luz que pasa por el tubo (donde se encuentra el aminoácido o sustancia opticamente activa) y la escala 
indica el grado de desviación de la luz. 
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Un aminoácido L no necesariamente es l al igual que un aminoácido D no es estrictamente d. 
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS 
Aminoácidos 
hidrofóbicos con 
grupos R no polares 
o alifáticos. 
Aminoácidos con 
grupos R aromáticos 
Aminoácidos polares 
con grupos R sin 
carga 
Aminoácidos polares 
con grupos R 
cargados 
positivamente o 
básicos 
Aminoácidos polares 
con grupos R 
cargados 
negativamente o 
ácidos 
Sus cadenas laterales 
contienen únicamente 
hidrógeno y carbono. 
 Sus cadenas laterales 
contienen un átomo 
electronegativo que 
acapara los electrones 
(carácter polar) 
Sus cadenas laterales 
están cargadas 
positivamente 
Sus cadenas laterales 
se encuentras cargadas 
negativamente y son 
ácidas. 
Glicina, alanina, 
valina, leucina, 
isoleucina, metionina y 
prolina. 
Fenilalanina, tirosina y 
triptófano 
Serina, treonina, 
cisteína, asparagina y 
glutamina. 
Lisina, arginina, 
histidina 
Aspartato (ácido 
aspartico) , glutamato 
(ácido glutamico) 
El grupo R de la 
prolina es una cadena 
hidrocarbonada. Se 
enlaza con el grupo alfa 
amino y se denomina 
iminoácido. 
Estos aminoácidos le 
confieren a las 
proteínas la capacidad 
de abosorber luz UV a 
una longitud de onda 
de 280 nm. 
La serina y la treonina 
poseen un grupo OH 
en su grupo R que les 
confiere el carácter 
polar. 
La cisteína tiene un 
grupo sulfhidrilo 
Gracias a él se genera 
el puente disulfuro. 
La asparagina y la 
glutamina presentan en 
su grupo R una 
carboxamida terminal. 
La arginina tiene un 
grupo guanidinio, 
mientras que la 
histidina tiene un 
grupo imidazol 
El aspartato y el 
glutamato se 
diferencian de la 
asparagina y la 
glutamina porque 
poseen un grupo 
carboxilo, en lugar de 
una carboxamida en el 
grupo R. 
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Puente disulfuro: unión covalente entre dos átomos de azufre. Este tipo de enlaces se forman por la 
oxidación de dos grupos sulfhidrilo (SH), cada uno perteneciente a una molécula de cisteína. 
AMINOÁCIDOS NO COMUNES 
Son generados por la modificación de los aminoácidos comunes cuando se incorporan en una 
proteína. Algunos son: 
4-Hidroxiprolina 
Proviene de: prolina 
Se hidroxila el carbono 4 de la prolina 
5-Hidroxilisina 
Proviene de: lisina 
Se hidroxila el carbono 5 de la prolina 
Es un componente del colágeno 
6-N-Metilisina 
Provienen de: lisina 
Presenta un grupo metilo en el carbono 6 
Es constituyente de la miosina 
γ-Carboxiglutamato 
Proviene de: gluitamato 
Presenta un grupo carboxilo desprotonado en el carbono γ 
Forma parte de la protrombina 
Selenocisteína 
Es considerado el aminoácido 21. 
Proviene de: serina (por aminoacilación de su ARNt) 
Se encuentra en bacterias o arqueobacterias 
Ornitina 
Citrulina 
Provienen de: arginina (en el caso de la ornitina) y la rnitina (en el caso de 
la citrulina) 
Son de gran importancia en el ciclo de la urea 
Se localizan en el ciclo de la urea 
AMINOÁCIDOS ESENCIALES 
Son aquellos que no pueden ser sintetizados por el organismo, por lo que deben ser suministrados a 
través de los alimentos. 
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IONIZACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS 
Los aminoácidos son moléculas anfóteras. Son disociables. Sus grupos amino y carboxilo terminal 
pueden aceptar y perder protones. 
Todos los aminoácidos se disocian, pero lo hacen a distintos pH 
Zwitterion: forma iónica dipolar de los aminoácidos que poseen cargas formalmente positivas y 
negativas, lo que lo hace eléctricamente neutro, es decir su carga neta es 0. 
 
Sebastian Armando Gil De Freitas 
El ácido: 
A pH ácido: predomina su forma completamente protonada 
A pH básico: predomina su forma completamente desprotonada 
Siempre se desprotona primero el grupo carboxilo 
PK 
Es el valor del pH a la cual las concentraciones de las formas protonadas y desprotonadas son iguales. 
pK1: valor de pH en el cual las concentraciones de las formas protonadas y desprotonadas del grupo carboxilo son iguales. 
pK2: valor de pH en el cual las concentraciones de las formas protonadas y desprotonadas del grupo amino son iguales. 
CLASIFICACIÓN DE LOS ÁCIDOS SEGÚN SU IONIZACIÓN 
Los aminoácidos se pueden clasificar, según su ionización,en: 
- Aminoácidos con grupos R ionizables 
- Aminoácidos con grupos R no ionizables 
Aminoácidos con grupos R no ionizables: solo sus grupos amino y carboxilo terminal son 
ionizables, por lo que solo poseen dos valores de pk. 
 
Todos los aminoacidos alifaticos (no polares) pertenecen a esta clasificación 
Aminoácidos con grupos R ionizables: poseen tres valores de pk, debido a que tienen tres posibles 
grupos ionizables. Ejemplo: lisina, arginina, histidina, aspartato, glutamato, tirosina y cisteína. 
 
Sebastian Armando Gil De Freitas 
Las cargas eléctricas se denotan con los signos + y -. Lo que no tiene signo, no tiene carga 
TITULACIÓN 
Es una técnica que se utiliza para determinar la cantidad de ácido en una solución determinada. 
Curva de titulación: representación gráfica de la variación del pH mediante la adición de 
equivalentes OH en una solución. Permite medir el pk de los grupos ionizables de un aminoácido, 
calcular el punto isoeléctrico del aminoácido y determinar formas ionizables del aminoácido y 
carga eléctrica. 
Punto isoeléctrico: valor de pH en el cual una sustancia anfotérica posee carga neta igual a cero. 
Es el valor de pH en el cual el aminoácido se encuentra totalmente en su forma zwitterion. Es el 
promedio de los pK 
CURVA DE TITULACIÓN PARA AMINOÁCIDOS CON GRUPOS R NO IONIZABLES 
𝒑𝑰 = 	
𝒑𝑲𝟏 + 𝒑𝒌𝟐
𝟐
 
 
 
 
 
 
 
CURVA DE TITULACIÓN PARA AMINOÁCIDOS CON GRUPOS R IONIZABLES 
𝒑𝑰 = 	 𝒑𝑲𝟏$𝒑𝒌𝑹
𝟐
 
Las curvas de pK1 y pKR casi se solapan. Esto es una 
característica de aminoácidos ácidos o aminoácidos 
con grupos R cargados negativamente. 
 
Sebastian Armando Gil De Freitas 
p	𝑰 = 	 𝒑𝑲𝟐$𝒑𝒌𝑹
𝟐
 
Las curvas de pK2 y pKR se solapan. Esto es una 
característica de aminoácidos básicos o 
aminoácidos con grupos cargados positivamente. 
 
 
	𝒑𝑰 = 	 𝒑𝑲𝟐$𝒑𝒌𝑹
𝟐
 
La histidina es un aminoácido básico que posee un 
grupo R ionizable con pK cercano al pH neutro 
(pH fisiológico) 
La curva tiene un comportamiento similar al de los aminoácidos con grupos R no ionizables 
La presencia de la histidina en las proteínas hace que estas no se desestabilicen de manera sencilla. 
La histidina es el aminoácido buffer por excelencia de las proteínas, ya que a pH fisiológico la 
histidina tiene una zona buffer y puede amortiguar los cambios de pH. 
El punto isoeléctrico se calcula tomando en cuenta los valores del pK anterior y del pK 
posterior a la forma zwitterion del aminoácido 
El pK1 siempre se corresponde con el grupo carboxilo. El pK2 lo hace con el grupo amino y 
el pKR con el grupo R 
Si el aminoácido tiene un grupo carboxilo en su cadena lateral, es ácido. Si el aminoácido 
tiene un grupo amino en su cadena lateral, es básico. Si el aminoácido tiene una cadena 
carbonada en su cadena lateral, es no polar. 
Sebastian Armando Gil De Freitas 
FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO 
Es un enlace covalente fuerte que se produce 
entre: 
o El grupo alfa amino de un aminoácido 
o El grupo alfa carboxilo de otro aminoácido 
§ El OH del grupo carboxilo se une a uno de los 
H del grupo amino para formar una molécula 
de agua que se libera. 
§ La unión se da entre el carbono del grupo 
carboxilo y el nitrógeno del grupo amino 
CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO 
§ Es un enlace de tipo amida. 
§ Puede considerarse como un hibrido de resonancia: 
En la formación del enlace peptídico participan dos átomos sumamente electronegativos, el oxígeno 
y el nitrógeno. Estos átomos atraen los electrones hacia si. Existe entonces un flujo de electrones. 
 
Resonancia: sistema de doble enlace entre átomos de una molécula, que gracias a la distribución 
de sus electrones, genera mayor estabilidad que con un enlace simple. 
• Es coplanar. Debido a su resonancia, los enlaces carboxilo y amino son paralelos, lo que genera 
poca posibilidad de giro alrededor del enlace C—N. 
• La incapacidad de giro le confiere cierta rigidez. 
• Por su carácter coplanar puede adquirir dos configuraciones posibles (Cis o Trans) 
Cis: los átomos se orientan hacia un mismo plano de la estructura. 
Trans: los átomos se orientan hacia planos distintos de la estructura. 
Para evitar repulsión repulsión e inactividad en una proteína, se 
favorece la forma trans. 
El enlace peptídico tiene carácter parcial 
de doble enlace (60%) porque hay un par 
de electrones fluyendo entre el oxígeno y el 
nitrógeno. 
Oligopéptido: 2-15 aa 
Péptido: 15-100 aa 
Proteína: >100 aa 
Cuando los aminoácidos forman las proteínas, se denominan 
residuos.