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BIOLOGÍA 2º BACHILLERATO 
Mª Ángeles Morales López 
BIOMOLÉCULAS 
 
 
 
 
BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS
“Lípidos y Proteínas”
 
 
 
 
 
 
 
TEMAS 3 y 4 
 
BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS
“Lípidos y Proteínas” 
1 
BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS 
 
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BIOMOLÉCULAS 
2 
 
B) LÍPIDOS. Biomoléculas orgánicas formadas por C, H y O, pero además 
pueden presentar P y N. Presentan una serie de características comunes al 
grupo: 
.- Son INSOLUBLES en agua. Solubles en disolventes orgánicos (no polares): 
benceno, acetona, metanol,… 
.- Poseen brillo, y son untuosos (grasosos) al tacto. 
Al ser un grupo muy heterogéneo su clasificación no es fácil. Una clasificación 
muy utilizada los divide en tres grupos: 
ÁCIDOS GRASOS 
LÍPIDOS SAPONIFICABLES: GRASAS/TRIGLICÉRIDOS/ACILGLICÉRIDOS (C, H y O), 
FOSFOGLICÉRIDOS O FOSFOLÍPIDOS y ESFINGOLÍPIDOS (formados solo por C, H, 
P y N) . 
LÍPIDOS INSAPONIFICABLES (no hidrolizalizables). No contienen ácidos grasos. 
Dato adicional. Es posible realizar una SAPONIFICACION no biológica, para ello 
utilizamos una base, NaOH o KOH, formándose un jabón y un alcohol. 
 
Tipos 
.- Ácidos GRASOS. Se trata de 
ácidos carboxílicos, cadenas 
hidrocarbonadas que presentan 
en un extremo un grupo 
“carboxilo” (-COOH). No suelen 
encontrarse libres en la 
naturaleza, estando casi siempre 
asociados a otros lípidos. Se 
conocen unos 70 ácidos grasos. 
Se clasifican en SATURADOS 
(cadenas SIN “dobles enlaces”) e 
INSATURADOS (cadenas con 1 ó 
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más “dobles enlaces”) 
 
Los enlaces son COVALENTES. 
La estructura y propiedades de los ácidos grasos dependen de su LONGITUD y 
GRADO DE INSATURACIÓN (Nº de dobles enlaces que presentan). Así varia su 
punto de fusión , de tal forma que cuanto más larga y saturada es la cadena, 
más elevado es el punto de fusión. 
 
Como puedes ver la nomenclatura es sencilla: primer número (nº de 
carbonos): segundo número (nº de dobles enlaces y nº del carbono en que se 
encuentra) 
 
EJERCICIOS. Utiliza la notación anterior y averigua de qué ácido graso de la 
tabla se trata. 
 
Del siguiente ácido graso averigua: saturado/insaturado, notación, y cómo 
será el punto de fusión respecto al ácido graso anterior (mayor o menor) 
 
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BIOMOLÉCULAS 
 
 
Si nos fijamos en una cadena de ácido graso observamos que presenta un 
extremo “polar” (el grupo carboxilo) y una cadena hidrocarbonada “apolar”, 
se trata de una molécula ANFIPÁTICA, lo que quiere decir que su extremo 
polar tiene afinidad por el agua= 
lipófila (afinidad por otros lípidos, no por el agua)
otros ácidos graso u otros lípidos mediante fuerzas de 
Propiedades de los ácidos grasos
CAPACIDAD PARA FORMAR ESTRUCTURAS BICAPA por su carácter anfipático. 
Membranas y micelas. 
 
 
 
 
PUNTO DE FUSIÓN depende
ÁCIDOS “algo” FUERTES, lo que les permiter “esterificarse” formando por ej: 
grasas, también llamadas “acilglicéridos”.
 
 
Si nos fijamos en una cadena de ácido graso observamos que presenta un 
extremo “polar” (el grupo carboxilo) y una cadena hidrocarbonada “apolar”, 
se trata de una molécula ANFIPÁTICA, lo que quiere decir que su extremo 
polar tiene afinidad por el agua= hidrófila; otro extremo apolar e 
lipófila (afinidad por otros lípidos, no por el agua), estableciendo enlaces con 
otros ácidos graso u otros lípidos mediante fuerzas de Van der Waals
Cuando los ácidos grasos saturados
están próximos estas fuerzas de Van 
der Waals hacen que las cadenas estén 
más empaquetadas, de modo que a 
temperatura ambiente tienen 
consistencia más sólida. En el caso de 
los ácidos grasos insaturados
dobles enlaces crean angulaciones que 
separan las cadenas y por eso a 
temperatura ambiente son 
aceitosos. 
Véase el dibujo de la izquierda.
 
 
Propiedades de los ácidos grasos: 
CAPACIDAD PARA FORMAR ESTRUCTURAS BICAPA por su carácter anfipático. 
PUNTO DE FUSIÓN depende longitud cadena y grado de insaturación
ÁCIDOS “algo” FUERTES, lo que les permiter “esterificarse” formando por ej: 
grasas, también llamadas “acilglicéridos”. 
4 
Si nos fijamos en una cadena de ácido graso observamos que presenta un 
extremo “polar” (el grupo carboxilo) y una cadena hidrocarbonada “apolar”, 
se trata de una molécula ANFIPÁTICA, lo que quiere decir que su extremo 
; otro extremo apolar e hidrófobo o 
estableciendo enlaces con 
Van der Waals. 
ácidos grasos saturados 
están próximos estas fuerzas de Van 
der Waals hacen que las cadenas estén 
más empaquetadas, de modo que a 
temperatura ambiente tienen 
. En el caso de 
ácidos grasos insaturados, los 
dobles enlaces crean angulaciones que 
as cadenas y por eso a 
temperatura ambiente son líquidos, 
Véase el dibujo de la izquierda. 
CAPACIDAD PARA FORMAR ESTRUCTURAS BICAPA por su carácter anfipático. 
longitud cadena y grado de insaturación 
ÁCIDOS “algo” FUERTES, lo que les permiter “esterificarse” formando por ej: 
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Muchos ácidos grasos pueden ser sintetizados por el organismo, pero según las 
especies, existen ácidos grasos esenciales, se trata de ácidos grasos que 
deben ser ingeridos directamente en la dieta. En nuestra especie: linoleico, 
linolénico y araquidónico. 
.- ACILGLICÉRIDOS o GRASAS (Lípidos simples). Es la familia más abundante de 
lípidos. Se utilizan como depósito/reserva en células animales y vegetales. Se 
forman por la unión de un alcohol (glicerina) y 1, 2 ó 3 ácidos grasos. 
Monoglicérido: glicerina/glicerol + 1 ácido graso 
Diglicérido: glicerina/glicerol + 2 ácidos grasos 
Triglicérido: glicerina/glicerol + 3 ácidos grasos 
 
En el caso del ejemplo del recuadro, la glicerina se une a 3 ácidos grasos, por 
tanto se trata de un TRIGLICÉRIDO. 
Si los tres ácidos grasos son iguales se denominan GRASAS SIMPLES, si son 
distintos se llaman GRASAS MIXTAS. Las características de los ácidos grasos 
que las forman hacen que nos encontremos con distintos tipos de grasas: 
Sólidas, sebos y mantecas. Punto de fusión >40º 
Líquidas, aceites. Punto de fusión menor de 15º 
Semisólidas, mantequillas y margarinas. Punto de fusión “intermedio”. 
Las GRASAS producen más energía que los glúcidos, son insolubles en agua y 
su almacenaje no varía la presión osmótica celular. Buena reserva energética 
en los seres vivos, sobre todo en animales. 
.- FOSFOLÍPIDOS (Lípidos complejos). También llamados “fosfoglicéridos”. 
Componente abundante de membranas celulares, y orgánulos membranosos. 
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Se forma por esterificación con la molécula de 
grasos y 1 ácido fosfórico
aminoalcohol. 
ESTRUCTURA DE UN “FOSFOLÍPIDO”
 
Composición del FOSFOLÍPIDO: 
COLINA= aminoalcohol 
FOSFATO= ácido fosfórico
GLICEROL o GLICERINA= alcohol
2 CADENAS DE ÁCIDOS GRASOS
 
Se forma por esterificación con la molécula de glicerina/glicerol
ácido fosfórico. El ácido fosfórico suele estar unido, a su vez, a un 
ESTRUCTURA DE UN “FOSFOLÍPIDO” 
Composición del FOSFOLÍPIDO: 
FOSFATO= ácido fosfórico 
GLICERINA= alcohol 
2 CADENAS DE ÁCIDOS GRASOS 
Los FOSFOLÍPIDOS
sustancias “
siendo la parte polar e 
hidrófila (ácido fosfatídico y 
aminoalcohol); y una parte 
hidrófoba (resto de molécula) 
Esta característica le convierte 
en ideal para formar 
membranas biológicas “bicapa”
(doble capa de fosfolípidos), 
parte hidrófoba hacia dentro e 
hidrófila hacia afuera.
6 
rina/glicerol, de 2 ácidos 
El ácido fosfórico suele estar unido, a su vez, a un 
 
FOSFOLÍPIDOS son 
sustancias “anfipáticas”, 
siendo la parte polar e 
(ácido fosfatídico y 
aminoalcohol); y una parte 
hidrófoba (resto de molécula) 
Esta característica le convierte 
en ideal para formar 
membranas biológicas “bicapa” 
(doblecapa de fosfolípidos), 
parte hidrófoba hacia dentro e 
hidrófila hacia afuera. 
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Ejercicios 
.- ¿Por qué los animales almacenan energía en forma de grasas, y sin embargo 
las plantas lo hacen más en forma de almidón? 
.- Las margarinas se obtienen por “hidrogenación” de aceites vegetales. 
Muchos aceites vegetales son “insaturados”. ¿Por qué se consideran poco 
saludables estos productos? 
.- ¿Qué es un ÁCIDO GRASO ESENCIAL? 
 
.- ESFINGOLÍPIDOS (Lípidos complejos). Presentes en membranas vegetales y 
animales, aunque en menor cantidad que los fosfolípidos, con la excepción de 
las células nerviosas, donde abundan. Se trata de una molécula “anfipática”, 
y son ésteres formados de: 
 
 ESFINGOSINA (no hay glicerina) + 1 ACIDO GRASO + 1 MOLÉCULA POLAR 
 
Según la MOLÉCULA POLAR tenemos: 
ESFINGOMIELINA: La molécula polar es un fosforilcolina o fosforiletalonamina. 
Presente en las vainas de mielina de las células nerviosas. 
 
GLUCOESFINGOLÍPIDOS: La molécula polar es un glúcido. Son antígenos 
celulares, y por tanto, esenciales en el reconocimiento celular. 
Se subdividen en 
“cerebrosidos”, cuando el 
glúcido es un 
monosacárido (dibujo 
anterior); y “gangliósidos” 
, cuando el glúcido es un 
polisacárido. 
 
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.- CERAS. Presentes en algunos animales(abejas
todo en plantas (frutos y tallos)
Se forman por la unión, mediante un enlace tipo éster, de un ácido graso y un 
monoalcohol. 
A continuación terminamos el tema con el grupo de LÍPIDOS COMPLEJOS 
“INSAPONIFICABLES”. 
.- TERPENOS. Se trata de lípidos formados por monómeros de 
polímeros que se forman son sustancias coloreadas; pueden ser pigmentos, 
vitaminas, aromatizantes. Se clasifican según el n
Monoterpenos. 2 moléculas de isopreno. Aromatizan
alcanfor,… 
Diterpenos. 4 moléculas de isopreno. Pigmentos como el “fitol” de la 
clorofila. 
Triterpenos. 6 moléculas de isopreno. Se encuentra el “escualeno”, precursor 
del colesterol. 
Tetraterpenos. 8 moléculas de isopreno. 
entre ellos el beta-caroteno, precursor de la vitamina A.
Politerpenos. Unión de muchos isoprenos. Ej: caucho.
Otras vitaminas liposolubles
radicales libres y ayuda al mantenimiento de la estructura celular); K (papel 
fundamental como cofactor en la coagulación sanguínea)
.- ESTEROIDES. Grupo importante de biomolécul
muy activo. Derivan del 
 
. Presentes en algunos animales(abejas, plumas de aves
(frutos y tallos) con función protectora e impermeabilizant
Se forman por la unión, mediante un enlace tipo éster, de un ácido graso y un 
 
FÓRMULA GENERAL DE UNA “CERA”
 
A continuación terminamos el tema con el grupo de LÍPIDOS COMPLEJOS 
. Se trata de lípidos formados por monómeros de 
polímeros que se forman son sustancias coloreadas; pueden ser pigmentos, 
vitaminas, aromatizantes. Se clasifican según el número de isopreno
 
Monoterpenos. 2 moléculas de isopreno. Aromatizantes como mentol, 
Diterpenos. 4 moléculas de isopreno. Pigmentos como el “fitol” de la 
Triterpenos. 6 moléculas de isopreno. Se encuentra el “escualeno”, precursor 
Tetraterpenos. 8 moléculas de isopreno. Se encuentran los “carotenoides”, 
caroteno, precursor de la vitamina A. 
Politerpenos. Unión de muchos isoprenos. Ej: caucho. 
liposolubles de este grupo: E (antioxidante, neutraliza 
radicales libres y ayuda al mantenimiento de la estructura celular); K (papel 
fundamental como cofactor en la coagulación sanguínea) 
. Grupo importante de biomoléculas, con un papel biológico 
ivo. Derivan del esterano. 
8 
, plumas de aves), pero sobre 
con función protectora e impermeabilizante. 
Se forman por la unión, mediante un enlace tipo éster, de un ácido graso y un 
FÓRMULA GENERAL DE UNA “CERA” 
A continuación terminamos el tema con el grupo de LÍPIDOS COMPLEJOS 
. Se trata de lípidos formados por monómeros de isopreno. Los 
polímeros que se forman son sustancias coloreadas; pueden ser pigmentos, 
úmero de isoprenos: 
tes como mentol, 
Diterpenos. 4 moléculas de isopreno. Pigmentos como el “fitol” de la 
Triterpenos. 6 moléculas de isopreno. Se encuentra el “escualeno”, precursor 
os “carotenoides”, 
de este grupo: E (antioxidante, neutraliza 
radicales libres y ayuda al mantenimiento de la estructura celular); K (papel 
as, con un papel biológico 
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El grupo más numeroso es el de los ESTEROLES, y entre ellos destaca el 
“colesterol”, presente en membranas celulares de animales y , también, 
unido a proteínas del plasma sanguíneo. El colesterol es, además, precursor 
de otros esteroides: 
Hormonas sexuales (progesterona y testosterona), o corticoides (cortisol) 
Ácidos biliares, fundamentales en digestión de grasas. 
Vitamina D, el 7-deshidrocolesterol se transforma en vit D por acción de luz 
ultravioleta. En levaduras y hongos este proceso es a partir de “ergosterol”. 
 
Existen además otras moléculas orgánicas como la vit C o el complejo B, que 
forman las llamadas vitaminas “hidrosolubles”. Tienen papel fundamental en 
el metabolismo celular, ya que actúan como cofactores o como coenzimas en 
reacciones enzimáticas vitales. 
 
Actividades 
1.- En los países nórdicos, los niños se ven obligados a ingerir directamente, 
en forma de pastilla, la vitamina D. ¿Sabrías explicar la razón? 
2.- Busca información acerca del colesterol HDL y el LDL. ¿Qué diferencias 
existen? 
3.- ¿Por qué crees que es recomendable seguir una dieta rica en grasas 
“poliinsaturadas”? Define POLIINSATURADAS, y nombra algún alimento que las 
contenga. 
4.- Busca información sobre las vitaminas HIDROSOLUBLES y LIPOSOLUBLES. 
¿Qué destacas de interés? Haz una tabla con sus características y funciones 
más destacables. 
 
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C) PROTEÍNAS. Son las biomoléculas más abundantes en la materia viva, 
constituyendo el 50% de su peso seco. Sus funciones
destacando su papel como “catalizadores”. Son altamente 
marcando la identidad biológica de un organismo respecto al resto.
Son polímeros formados a partir de 20 
 
.- Los AMINOÁCIDOS. Se trata de moléculas 
menos, en el extremo terminal un grupo carboxilo (
que puede adoptar distintas posiciones: alfa, beta, gamma.
Los aminoácidos que forman parte de las proteínas biológicas son “
aminoácidos”. 
Derivan una serie de propiedades de su estructura química.
SUSTANCIA ANFÓTERA. Se comporta como ácido o como base dependiendo del 
pH del medio. 
 pH ácido pH neutro pH básico
Si la cadena lateral “R” tiene grupos ionizables, añadirá carga eléctrica al 
aminoácido. 
 
Son las biomoléculas más abundantes en la materia viva, 
constituyendo el 50% de su peso seco. Sus funciones biológicas son diversas, 
destacando su papel como “catalizadores”. Son altamente 
marcando la identidad biológica de un organismo respecto al resto.
Son polímeros formados a partir de 20 aminoácidos. 
. Se trata de moléculas carbonadas que presentan, al 
menos, en el extremo terminal un grupo carboxilo (-COOH), y un grupo amino 
que puede adoptar distintas posiciones: alfa, beta, gamma. 
 
Los aminoácidos que forman parte de las proteínas biológicas son “
Derivan una serie de propiedades de su estructura química. 
SUSTANCIA ANFÓTERA. Se comporta como ácido o como base dependiendo del 
pH ácido pH neutro pH básico
“R” tiene grupos ionizables, añadirá carga eléctrica al 
10 
Son las biomoléculas más abundantes en la materia viva, 
biológicas son diversas, 
destacando su papel como “catalizadores”. Son altamente especìficas, 
marcando la identidad biológica de un organismo respecto al resto. 
carbonadas que presentan, al 
COOH), y un grupo amino 
Los aminoácidos que forman parte delas proteínas biológicas son “alfa-
SUSTANCIA ANFÓTERA. Se comporta como ácido o como base dependiendo del 
 
pH ácido pH neutro pH básico 
“R” tiene grupos ionizables, añadirá carga eléctrica al 
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ESTEREOSIMERIA. Al tener un C alfa “asimétrico”, presenta isómeros con 
distinta actividad óptica: formas D y L, el primero tiene el grupo amino a la 
derecha, y el segundo a la izquierda. 
 
Los aminoácidos de las proteínas son L- aminoácidos. Existen excepciones: D-
aminoácidos en paredes bacterianas, por ej. 
 
CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS de los 20 aa´s 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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Actividades 
.- Escribe la fórmula de la lisina y del ácido aspártico en un medio con pH=10. 
Se trata de un pH, ¿ácido o básico? Razónalo. Primero pregúntate qué ocurre 
en un medio ácido y en un medio básico con los H+. 
.- ¿Qué AMINOÁCIDO de la tabla no tiene estereoisómeros? Razónalo. 
.- Explica la razón por la que por separado las legumbres y los cereales no son 
alimentos de gran valor proteico, y sin embargo las lentejas y el arroz, juntos, 
cubren las necesidades proteicas de un ser humano. 
.- Analiza la estructura de la “prolina”. ¿Qué la diferencia de los demás 
aminoácidos? 
 
.- El ENLACE PEPTÍDICO. Se trata de la unión “covalente” entre aminoácidos 
para formar péptidos y proteínas. Se produce por la interacción entre el grupo 
carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro, liberándose agua. Se 
trata de una unión similar a la que tiene lugar entre monosacáridos, o en la 
formación de lípidos. 
El enlace formado es tipo “amida” y se denomina enlace peptídico. 
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Formación del ENLACE PEPTÍDICO 
 
 
La unión de varios AMINOÁCIDOS forma un “péptido” (2-10) ; “polipéptido” 
(10-100) o “proteína” (>100) cuando se trata de muchos aminoácidos. 
 
 
Actividades 
.- En el dibujo anterior, ¿cuántos aminoácidos identificas? ¿Sabrías identificar 
cada uno de ellos? Escribe la secuencia utilizando la tabla de aminoácidos. 
.- Indica semejanzas y diferencias entre polipéptidos y polisacáridos. 
 
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EJEMPLO DE “TETRAPÉPTIDO” 
 
.- NIVELES DE COMPLEJIDAD ESTRUCTURAL de las proteínas. 
La funcionalidad de una proteína depende en gran medida de la disposición 
espacial de la cadena polipeptídica. Las proteínas presentan distintos niveles 
de complejidad estructural. 
ESTRUCTURA PRIMARIA, se trata de la secuencia lineal de aminoácidos de 
polipéptido. En ella el orden, número y tipo de aminoácido nos permiten 
diferenciar las distintas proteínas. 
Se númeran, por convenio, empezando por el aminoácido con el amino 
terminal “libre”, finalizando en el que presenta el carboxilo terminal “libre”. 
Los átomos de C, N y O se localizan en el mismo plano, por la rigidez del 
enlace. 
 
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ESTRUCTURA SECUNDARIA. Se corresponde con un plegamiento que da 
estabilidad a la molécula. Dos son los tipos de plegamiento: “alfa-hélice” y 
“lámina-beta”. 
 
La “alfa-hélice” hace alusión a la “alfa-queratina”. Proteína característica de 
células epidérmicas, se pliega formando una espiral, el enrrollamiento es en 
el sentido de las agujas del reloj. Tiene 3,6 aminoácidos por vuelta. Este tipo 
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de estructura se estabiliza mediante “puentes de hidrógeno”. Las cadenas 
laterales, R, quedan hacia fuera de la hélice. 
La “lámina plegada” o “lámina-beta”, presente en la “beta-queratina” (uñas, 
pelos, plumas), forma una lámina plegada a modo de “fuelle/acordeón” 
donde las cadenas polipeptídicas paralelas quedan unidas por “puentes de 
hidrógeno”; las cadenas laterales, R, quedan por encima o por debajo del 
plano de la lámina. 
 
Existen otras 
estructuras 
secundarias, como la 
triple hélice del 
colágeno, que no 
forma muchos puentes 
de hidrógeno, 
característicos de la 
estructura secundaria 
y la estabilidad de la 
misma. 
 
ESTRUCTURA TERCIARIA. De este nivel de plegamiento depende la 
funcionalidad de la molécula. Se trata de plegamientos a nivel de zonas 
concretas de la cadena 
polipeptídica, derivadas de 
enlaces entre las cadenas 
laterales, R, de los 
aminoácidos, que 
estabilizan la estructura. 
Pueden ser: puentes de 
hidrógeno, puentes 
disulfuro, fuerzas de Van 
der Waals (interacción 
hidrofóbica), enlaces 
iónicos (fuerzas 
electroestáticas). 
Existen 2 tipos de 
estructuras: GLOBULARES 
y FIBRILARES. 
 
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ESTRUCTURA CUATERNARIA. Este nivel estructural de complejidad lo 
alcanzan algunas proteínas formadas por varias cadenas polipeptídicas. Esta 
disposición establece las relaciones entre las subunidades proteícas mediante 
a enlaces similares a los de la estructura terciaria, y también entre las 
cadenas R de los aminoácidos. 
Ejemplos: Hemoglobina, inmunoglobulinas, proteínas musculares, complejos 
multienzimáticos. 
 
 
 
 
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Actividades 
Identifica en el dibujo los siguientes tipos de enlaces e interacciones: puente 
de H, fuerzas de Van der Waals, interacción electroestática, puentes 
disulfuro. 
 
.- ¿Por qué son necesarias estas interacciones? ¿En qué nivel de complejidad 
estructural se dan? 
 
.- PROPIEDADES DE LAS PROTEÍAS. 
SOLUBILIDAD. Las fibrilares son insolubles frente a las globulares que sí lo 
son; en este caso forman “coloides”. Los aminoácidos apolares se sitúan hacia 
el interior y los polares hacía el exterior, formando puentes de hidrógeno con 
el agua, creándose capa de solvatación que impide la unión entre moléculas 
proteicas. Si esta capa desaparece, las proteínas se agregan y precipitan. 
 
ALTERACIÓN ESTRUCTURA ESPACIAL. Esta alteración supone la pérdida de la 
actividad biológica, es decir, se pierde la estructura “tridimensional” o 
“conformación nativa”. Esta pérdida de funcionalidad, por alteración de la 
estructura secundaria, terciaria o cuaternaria, se denomina desnaturalización. 
Este proceso puede ser REVERSIBLE o IRREVERSIBLE. En el primer caso los 
factores responsables de la desnaturalización actúan con poca intensidad y 
poco tiempo, y la proteína recupera la conformación nativa y su funcionalidad 
(renaturalización); en el segundo caso, no se recupera y pierde funcionalidad 
de manera irreversible (situación más habitual). 
Factores que producen desnaturalización: variaciones de presión, aumento de 
T, variaciones de pH o cambios en la concentración salina. 
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ESPECIFICIDAD. Presentan especificidad de especie; incluso proteínas con la 
misma función y complejidad estructural, puede variar entre organismos. Esta 
característica se utiliza para establecer líneas “filogéneticas” y establecer el 
grado de parentesco evolutivo entre especies. 
Esta especificidas puede existir, incluso, entre individuos de una misma 
especie=identidad celular (Bloque Inmunología). 
 
.- FUNCIONES BIOLÓGICAS DE LAS PROTEÍNAS. 
Las proteínas constituyen un grupo de biomoléculas abundante y con 
funciones variadas: 
Estructural. Forman parte de estructuras celulares como membranas, fibras 
contráctiles del citoesqueleto , orgánulos vibrátiles (tubulina, en cilios y 
flagelos), sustancia intercelular (colágeno), y otras. 
Reserva. Algunas proteínas son fuente de reserva de aminoácidos, importantes 
en desarrollo embrionario, se encuentran en semillas y huevos. Ej: 
ovoalbúmina. 
Reguladora. Papel fisiológicocuya finalidad es mantener el equilibrio 
homeostático. Ej : insulina, péptido hormonal que regula los niveles de 
glucosa en sangre. 
Transportadora. Papel fisiológico cuya finalidad es el transporte de 
sustancias. Ej. Hemoglobina, proteína globular que transporta el oxígeno en 
los glóbulos rojos. 
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Contráctil. Papel fisiológico. Implicadas en el movimiento contráctil, por ej: 
actina y miosina, en células musculares. 
Catalítica. Incluye a los enzimas, proteínas con función biocatalizadora que 
favorecen activamente las reacciones químicas. (Desarrollo en ANEXO) 
Inmunitaria o defensiva. Grupo de proteínas responsables que incluye a los 
antígenos, responsables de la identidad celular, y los anticuerpos o 
inmunoglobulinas, con función defensiva y de rechazo frente a sustancias 
extrañas o reconocidas como tales. 
Actividad 
Busca información acerca de las proteínas y sus funciones, incluidas en el 
documento PAU. 
 
.- CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS 
Se pueden clasificar atendiendo a diferentes criterios. Atendiendo a su 
composición y complejidad, se distinguen: HOLOPROTEÍNAS y 
HETEROPROTEÍNAS. 
HOLOPROTEÍNAS. Formadas exclusivamente por “aminoácidos”. Según su 
estructura pueden ser fibrilares o globulares (ver estructura terciaria), las 
últimas más complejas que las primeras. 
GLOBULARES, muy plegadas y generalmente solubles 
ALBÚMINA, de gran tamaño Función de transporte y reserva de 
aa´s. Se encuentra en huevos-
ovoalbúmina, leche-lactoalbúmina y 
plasma sangui-seroalbúmina 
GLOBULINAS, de gran peso molecular Proteínas globulares como la parte 
proteíca de la hemoglobina y la 
mioglobina (transporte) 
HISTONAS, bajo peso molecular Son estructurales, ya que forman parte 
de la cromatina. 
FIBRILARES, menor plegamiento. Insolubles. Funciones estructurales 
QUERATINA Rica en Cys. Forma parte de piel, uñas, 
plumas. 
COLÁGENO Estructura 2ª característica (triple 
hélice). Resiste estiramiento. Presente 
en tej conjuntivo, cartilaginoso y óseo. 
MIOSINA. (La ACTINA es una proteína 
globular, pese a su aspecto 
filamentoso 
Participación activa en la contracción 
muscular. 
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HETEROPROTEÍNAS. Se trata de proteínas que además de aminoácidos 
presentan un grupo “prostético”. Según la naturaleza del grupo prostético 
tendremos: Glucoproteínas (grupo prostético un “glúcido”, ej: antígenos de 
superficie y anticuerpos), Lipoproteínas (grupo prostético un “lípido”, ej: en 
plasma sanguíneo transportan grasas y colesterol), Cromoproteínas (grupo 
prostético son moléculas complejas, y debido a sus enlaces suelen presentar 
color, por ej: hemoglobina, clorofilas, citocromos, etc…), y Nucleoproteínas 
(el grupo prostético es un ácido nucleico, por ej: las que constituyen la 
cromatina y los cromosomas) 
GLUCOPROTEÍNAS 
 
 
ANTÍGENOS DE SUPERFICE y 
ANTICUERPOS (inmunoglobulinas) 
Antígenos que proporcionan la 
identidad celular. 
Inmunoglobulinas con función 
defensiva. 
 
LIPOPROTEÍNAS 
 
Aparecen en paredes celulares bacterianas, y también con función 
transportadora en sangre como HDL y LDL. 
 
CROMOPROTEÍNAS “porfirínicas”: anillo de “metalporfirina” 
 
HEMOGLOBINA Presenta anillos de “pirrol” y 
“metalporfirina”; esta parte de la 
molécula se llama grupo HEMO, por 
presentar Fe2+. Tiene color. Se une al 
oxígeno. 
CLOROFILAS Llevan porfirina y fitol, además de Mg2+. 
Color verde. Capturan energía solar 
para fotosíntesis. 
CITOCROMOS Presenta Fe3+/Fe2+ y anillo porfirínico. 
Interviene en procesos metabólicos que 
incluyen reacciones “redox”. 
NUCLEOPROTEÍNAS 
 
Grupo prostético son ácidos nucleicos. Cromatina y cromosomas 
 
 
 
¿Cómo identificamos PROTEÍNAS? Existen varios métodos para ello, y entre los 
más utilizados: Prueba de Biuret, Prueba Xantoproteica y Prueba de Millon.