biocatalizadores

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BIOLOGÍA 2º BACHILLERATO 
Mª Ángeles Morales López 
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ANEXO “BIOCATALIZADORES” 
LOS ENZIMAS 
 
 
 
 
 
 
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Las reacciones METABÓLICAS son múltiples y complejas. En ellas intervienen 
la biomoléculas que forman parte de los organismos vivos. 
A pesar de su complejidad, todas tienen elementos comunes: 
.- Son SECUENCIALES. Se crean rutas en las que el producto de una reacción 
puede constituir el sustrato de la siguiente. Estas rutas se ramifican e 
interconectan. 
 
.- Son CONVERGENTES y DIVERGENTES. En las divergentes un producto-
molécula origina otros productos diferentes, H y F. 
 
En las rutas convergentes se obtiene un mismo producto final a partir de 
distintas moléculas de partida. 
 
Como se puede observar en el dibujo, a 
partir de distintos tipos de 
biomoléculas, por rutas distintas, se 
forma ÁCIDO PIRÚVICO. 
 
 
 
 
.- Las rutas metabólicas más importantes son COMUNES a la mayoría de los 
organismos. Esto podría explicar el origen común de los seres 
vivos=antepasado común. 
.- Se clasifican en ANABÓLICAS y CATABÓLICAS. Ambas están 
interrelacionadas, puesto que en las catabólicas se degradan biomoléculas y 
libera energía, mientras que en las anabólicas se construyen biomoléculas y 
consume energía. 
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.- Todas las reacciones metabólicas son catalizadas por ENZIMAS. Son 
específicas de cada tipo de reacción y necesarias para que esta se lleve a 
cabo. 
.- LOS ENZIMAS y su papel en las REACCIONES ENZIMÁTICAS. 
Los enzimas son un tipo de proteínas que participan en las reacciones 
metabólicas de manera activa, aumentando la velocidad de reacción. 
Los enzimas pueden ser sólo proteínas, o bien presentar una parte proteíca 
llamada apoenzima, y una no proteíca llamada grupo prostético, si la unión al 
apoenzima es permanente, y cofactor si la unión es reversible. De la 
apoenzima depende la unión al sustrato (configuración espacial), y del grupo 
prostético que la reacción enzimática se lleve a cabo. 
HOLOENZIMA = APOENZIMA + COFACTOR 
Cuando el cofactor no es un catión sino una molécula orgánica se llama 
coenzima ( ejs. FAD/NAD/FMN y gran variedad de vitaminas, de ahí la 
importancia de estas). 
Relación de vitaminas hidrosolubles y liposolubles que actúan como 
cofactores coenzimáticos, y reacciones en que intervienen. 
 
 
A la izquierda tenemos algunos “cofactores”, cationes 
metálicos necesarios para llevar a cabo reacciones metabólicas 
reguladas por enzimas: oxidaciones, nitrogenaciones, cambios 
de grupos funcionales, etc… 
 
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En los/las enzimas de carácter exclusivamente proteíco existe una zona 
específica para fijar el sustrato y llevar a cabo la reacción. 
Al igual que las proteínas son altamente “específic@s”, a nivel de sustrato y 
de tipo de reacción. Esta especificidad puede suponer seleccionar un 
determinado sustrato muy concreto, o bien solo muestran especificidad de 
“grupo funcional”. Por ej: esterasas, realizan saponificación de cualquier 
ácido graso, seleccionan por grupo funcional “carboxilo”. 
 Por otro lado, son susceptibles de desnaturalización por cambios de T, pH y 
grado de salinidad del medio, al igual que el resto de proteínas. 
Las enzimas no desaparecen tras actuar. Se reciclan, no se consumen. 
Después de actuar pueden intervenir en una nueva reacción. 
 
.- ¿Cómo son las REACCIONES ENZIMÁTICAS? 
En las reacciones químicas es necesario romper enlaces de reactivos y formar 
nuevos enlaces en la síntesis de los productos. El estado en que los enlaces de 
los reactivos se debilitan o se rompen se denomina estado de transición o 
activado. 
 
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Para alcanzar ese estado es necesario proporcionar ENERGÍA, llamada de 
“activación”. En las reacciones espontáneas esta energía es mínima, en las 
demás se precisa gran energía. Los enzimas actúan disminuyendo el nivel de 
energía necesario para alcanzar el estado de transición para que se lleve a 
cabo la reacción. Sin ellos no se alcanza este estado de manera espontánea, y 
no se lleva a cabo la reacción. 
 
 
TODAS LAS REACCIONES METABÓLICAS, salvo alguna excepción, ESTÁN 
CATALIZADAS POR ENZIMAS. 
Los pasos en estas reacciones son: 
UNIÓN ENZIMA-SUSTRATO. El sustrato debe unirse al apoenzima, formando el 
complejo (ES). En esta zona se localiza el centro activo, con una configuración 
espacial específica para el sustrato sobre el que va a actuar. Este 
acomplamiento se asemeja al que ocurre entre una llave y una cerradura. 
Existen 2 modelos de acoplamiento: 
 
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El modelo LLAVE-CERRADURA de E. Fischer supone un centro activo con un 
diseño espacial concreto que se ajusta al sustrato, cualquier cambio en este 
último, impide la reacción. Sin embargo el modelo de ACOPLAMIENTO 
INDUCIDO de Koshland, supone cierta flexibilidad del centro activo, dotándole 
de capacidad para realizar algunos cambios que le permitan adaptarse al 
sustrato, como “al introducir una mano en un guante”. 
 
La formación del complejo (ES) es reversible, convirtiéndose en una etapa 
lenta. 
 
.- UNIÓN DEL COFACTOR. Se lleva a cabo la reacción, y se obtiene el producto 
final. Proceso rápido e irreversible. 
Si el enzima es “proteico” exclusivamente, esta reacción la llevan a cabo 
aminoácidos concretos del mismo. 
.- LIBERACIÓN del producto y el apoenzima/enzima queda libre para unirse a 
otro sustrato. 
 
 
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.- CINÉTICA ENZIMÁTICA. 
La gráfica general de la velocidad con que se forma un producto en relación a 
una cantidad de sustrato, manteniendo fija la cantidad de enzima, es: 
 
A medida que aumenta el sustrato aumenta la velocidad de reacción, se forma 
más producto, sin embargo llega un momento en que la curva se vuelve 
“asíntota”, no aumenta la velocidad aunque aumente el sustrato. ¿A qué se 
debe? Es consecuencia de la falta de enzimas libres, todos están ocupados 
formando complejo (ES). Se va formando P (producto) y se van liberando 
enzimas, que incorporan el sustrato pendiente de reaccionar. 
Esta fase es la más lenta, y reversible. Se trata de una etapa limitante. Existe 
una constante de equilibrio para esta etapa: 
 
 
 
Se sabe que cuando la velocidad de reacción es ½ de la velocidad máxima, la 
[E] = [ ES ]. Así aplicando la fórmula anterior, eliminamos incógnita y 
obtenemos que, 
 
[ S ], se llama constante de Michaelis-Menten 
 
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Esta Km es característica de cada enzima, y su valor es inverso a la afinidad 
del enzima por el sustrato. 
Existe un modelo matemático que relaciona esta constante y la velocidad 
máxima, y permite calcular la velocidad de una reacción enzimática a 
cualquier concentración de sustrato. 
 
 
Actividades 
Observa la gráfica y responde: 
.- ¿Qué reacción alcanza antes la 
velocidad máxima? 
.- ¿Cuál tendrá una Km mayor?. Utiliza 
una regla. 
.- ¿En qué reacción habrá mayor 
afinidad del enzima por el sustrato? 
 
.- ¿QUÉ FACTORES AFECTAN A LA VELOCIDAD DE ESTAS REACCIONES? 
A) CONCENTRACIÓN de SUSTRATO. A medida que aumenta el sustrato 
aumenta la velocidad de reacción. Cuando todos los enzimas tienen sus 
centros activos ocupados, se alcanza la saturación, y aunque aumente 
el sustrato no seguirá aumentando la velocidad de reacción. 
B) El pH. Los cambios de pH suponen cambios en los radicales de los 
aminoácidos que forman parte del centro activo. Se producen cambiosen los enlaces y en la conformación, lo que se deriva en falta de 
afinidad del enzima por el sustrato, y disminución de la velocidad. Los 
enzimas tienen un pH óptimo de actuación. Por encima o por debajo de 
unos límites, se desnaturalizan y pierden su función. 
C) TEMPERATURA. Existen temperaturas óptimas de acción enzimática, en 
ellas se alcanza la máxima eficiencia en la reacción. Una temperatura 
elevada, desnaturaliza el enzima que pierde funcionalidad; una 
temperatura por debajo del valor óptimo, ralentiza la actividad. 
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.- REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA. 
Las reacciones enzimáticas son esenciales para la supervivencia de las células. 
Sin embargo, la actividad celular no es siempre la misma, y por tanto las 
necesidades cambian y de acuerdo a ello, deberá cambiar la actividad 
enzimática. 
Existen tres mecanismos para regular la actividad enzimática: ACTIVACIÓN, 
INHIBICIÓN y ALOSTERISMO. 
ACTIVACIÓN. Algunos enzimas permanecen inactivos hasta que aparecen 
activadores, tipo cationes Mg2+ o Ca2+, que se unen al centro activo y 
desencadenan la actividad enzimática. El sustrato y algunas moléculas 
orgánicas también hacen el papel de activadores. 
INHIBICIÓN. Sustancias que disminuyen o anulan la actividad de los enzimas. 
La unión al enzima del inhibidor puede ser reversible (más habitual) o 
irreversible, en este último caso queda anulada la actividad del enzima de 
manera definitiva. 
En función del lugar de unión 
tenemos dos tipos de inhibición: 
COMPETITIVA (se une al centro activo 
y compite con el sustrato por él); NO 
COMPETITIVA (el inhibidor se une a 
una zona distinta del centro activo, 
modifica la estructura del enzima y 
dificulta el acoplamiento del 
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sustrato; en ocasiones se une al complejo ES, e impide la formación del 
producto) 
 
 
ALOSTERISMO. Se ejerce sobre enzimas que catalizan reacciones metabólicas 
importantes. Suelen localizarse en puntos de ramificación de rutas 
metabólicas, o en primeros pasos de ruta con varias reacciones consecutivas. 
 
Las enzimas con regulación alostérica presentan características concretas: 
.- Presentan estructura cuaternaria. 
.- Presenta varios puntos de unión de activadores e inhibiddores. 
.- Presentan 2 conformaciones, en una tiene más afinidad por el sustrato, y en 
otra esa afinidad es mínima. 
 
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.- CLASIFICACIÓN DE LOS ENZIMAS. 
Se conocen más de 1900 enzimas, se nombran en función del tipo de reacción 
que catalizan con la terminación en –asa. Así tenemos: 
Oxidorreductasas, ej. Oxidasas, deshidrogenasas. 
Transferasas, ej. Transaminasas, transcarboxilasas 
Hidrolasas, ej. Peptidadas, nucleasas. 
Ligasas, ej. Acetil CoA-carboxilasa, incorpora un CO2. 
 
Actividades 
1.- Indica los pH en los que 
cada enzima tiene: 
Máxima actividad 
Mínima actividad 
.- ¿Cuál es el pH óptimo? 
¿Cómo será la velocidad? 
 
2.- Observa el esquema de rutas 
de la izquierda. ¿Dónde se 
localizarán enzimas alostéricos? 
Razónalo. 
 
3.- Analiza la gráfica y responde: 
.- Indica sobre la gráfica, qué reacción está 
catalizada por un encima y cuál no. 
Razónalo. 
.- Señala: energía de activación, producto, 
energía libre. 
.- Indica con una flecha el sentido de la 
reacción.