Tema 10 Las proteinas

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TEMA 10. LAS PROTEÍNAS 
 
1. DEFINICIÓN Y PROPIEDADES 
 
Las proteínas son compuestos macromoleculares de carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y 
frecuentemente también tienen azufre. Algunas también tienen fósforo y en menor proporción 
pueden tener hierro, cobre, magnesio o yodo. Forman polímeros cuyos monómeros son los 
aminoácidos. 
 
Las propiedades más importantes de las proteínas son: 
• Especificidad: cada especie animal o vegetal sintetiza sus propias proteínas. incluso dentro 
de una misma especie existen diferencias entre las proteínas. 
• Solubilidad: muchas proteínas son solubles en agua (las globulares), y otras sólo son solubles 
en disoluciones salinas. 
• Desnaturalización: a ciertas temperaturas y ciertos pH pierden la estructura y como 
consecuencia pierden la función. 
 
 
2. FUNCIONES 
 
• Estructural: algunas proteínas constituyen estructuras celulares, como por ejemplo las proteínas 
de la membrana celular o las histonas que se encuentran formando la estructura del ADN. 
• Enzimática: actúan como biocatalizadores de reacciones del metabolismo celular. 
• Hormonal: por ejemplo, la insulina y el glucagón. 
• Reguladora: regulan la expresión de ciertos genes. 
• Homeostática: algunas mantienen el equilibrio osmótico y mantienen el pH del medio interno. 
• Defensiva: como por ejemplo las inmunoglobulinas (anticuerpos). 
• Transporte: por ejemplo, la hemoglobina transporta oxígeno en la sangre. 
• Contráctil: la actina y la miosina son proteínas responsables de la contracción muscular. 
• Reserva: no existen proteínas de reserva energética para el individuo adulto, pero sí para el 
embrión (ovoalbúmina) o el lactante (lactoalbúmina). 
 
 
3. LOS AMINOÁCIDOS 
Los aminoácidos son los componentes esenciales de las proteínas. Químicamente se caracterizan por 
tener un grupo amino (-NH2) y otro ácido (-COOH) al que también se le llama grupo carboxilo. Su 
fórmula general es la siguiente: 
 
 
R 
Grupo amino Grupo ácido 
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Existen sólo 20 aminoácidos distintos, que se diferencian por su radical (R): 
Glicina (Gly) G Alanina (Ala) A 
Valina (Val) V 
Leucina (Leu) L 
Isoleucina (Ile) I 
 Prolina (Pro) P 
Tirosina (Tyr) Y 
Triptófano (Trp) W 
Histidina (His) H 
Lisina (Lys) K Arginina (Arg) R 
 
Fenilalanina (Phe) F 
Àcid aspàrtic (Asp) D 
Àcid glutàmic (Glu) E Asparagina (Asn) N Glutamina (Gln) Q 
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Serina (Ser) S Cisteïna (Cys) C Treonina (Thr) T 
Metionina (Met) M 
De éstos 20 aminoácidos, hay 8 que son aminoácidos esenciales, porque el organismo es incapaz de 
sintetizarlos y por tanto los tiene que obtener de la dieta; son la treonina, metionina, lisina, valina, 
triptófano, leucina, isoleucina y fenilalanina. 
 
4. PÉPTIDOS Y ENLACE PEPTÍDICO 
La unión de varios aminoácidos forma péptidos. Si se unen dos aminoácidos se formará un dipéptido, si 
se unen más de dos aminoácidos se formará un polipéptido y si se unen más de cien aminoácidos el 
polipéptido se llamará proteína. 
La unión de los aminoácidos se hace mediante el enlace peptídico, que consiste en la unión del grupo 
carboxilo del primer aminoácido y el grupo amino del siguiente, dejando un extremo amino-terminal y un 
extremo carboxi-terminal. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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5. NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS 
La estructura de una proteína viene determinada por la secuencia de aminoácidos que forman sus 
cadenas polipeptídicas y por la disposición de éstas en el espacio. 
En las proteínas se distinguen cuatro niveles estructurales: estructura primaria, estructura secundaria, 
estructura terciaria y estructura cuaternaria, cada una de las cuales determina la disposición espacial del 
nivel estructural anterior. 
• Estructura primaria: Es la secuencia de los distintos aminoácidos (unidos mediante enlaces 
peptídicos) que conforman una determinada proteína. Es decir, vienen determinada por los 
aminoácidos que la componen y en qué orden se encuentran. 
 
 
• Estructura secundaria: Es la distribución espacial de la estructura primaria. Existen tres tipos de 
estructura secundaria: la α-hélice, la β-lámina y la hélice de colágeno. 
 
- La α-hélice es una estructura helicoidal a modo de tirabuzón en la que los grupos -CO de un 
aminoácido establecen puentes de hidrógeno con los grupo -NH de otro. 
 
- La β-lámina está formada por dos a más cadenas peptídicas dispuestas de forma paralela y 
en zig-zag en la que los grupos -CO de un aminoácido establecen puentes de hidrógeno con 
los grupos -NH de otro. 
 
 
 
 
 
 
 
- La hélice de colágeno está formada por tres hélices enrolladas a modo de una cuerda de tres 
cabos. 
 
 
α-hélice β-lámina 
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• Estructura terciaria: Se forma gracias a plegamientos de 
estructuras secundarias, a modo de un hilo apelotonado, dando 
lugar a una estructura prácticamente esférica y por tanto dando 
lugar a proteínas globulares. La estabilidad de esta estructura se 
debe a enlaces tipo puente de hidrógeno o enlaces disulfuro 
entre los radicales de los aminoácidos. 
 
 
• Estructura cuaternaria: Esta formada por la unión de dos o más 
cadenas polipeptídicas cuya estabilidad viene determinada por 
enlaces tipo puentes de hidrógeno o enlaces disulfuro. Un ejemplo 
es la hemoglobina, que está formada por la unión de cuatro 
globulinas y cuatro grupos hemo. 
 
 
 
DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS 
La desnaturalización de una proteína es el cambio de su estructura espacial y por tanto es la pérdida de 
la estructura secundaria, terciaria o cuaternaria de una proteína. Este cambio en su forma original 
ocasiona un defecto de su funcionalidad biológica. 
Por ejemplo, la desnaturalización de una proteína enzimática ocasiona la pérdida de su función, y por 
tanto su desnaturalización provoca que no pueda catalizar reacciones químicas que se producen dentro 
del organismo. 
Los factores que causan la desnaturalización de las proteínas son diversos, pero los más relevantes son 
cambios en el pH o la temperatura. 
El fenómeno de la desnaturalización puede ser reversible o irreversible, dependiendo del grado de 
variación que sufre la estructura de la proteína. A mayor cambio, menos reversible será. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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6. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS 
Las proteínas se clasifican en función de su composición, forma, estructura y solubilidad. 
 
 
 
 
 
 
 
• Holoproteínas: Son proteínassimples, compuestas únicamente por aminoácidos. Pueden ser: 
 
- Proteínas globulares: Son más o menos redondeadas, solubles en agua, tienen estructura 
terciaria o cuaternaria y función dinámica. Las más importantes son las albúminas, globulinas 
y las histonas. 
 
- Proteínas fibrosas: Son alargadas ya que carecen de estructura terciaria y únicamente la 
poseen secundaria o cuaternaria. Son insolubles en agua y generalmente estructurales. 
Destacan el colágeno y la queratina. 
 
• Heteroproteínas: Son proteínas conjugadas, es decir, formadas por dos moléculas: el grupo 
proteico (una proteína) y el grupo prostético (una molécula no proteica). Según la naturaleza del 
grupo prostético se clasifican en glucoproteínas, lipoproteínas, fosfoproteínas, nucleoproteínas y 
cromoproteínas 
 
7. BIOCATALIZADORES: ENZIMAS 
Un biocatalizador es toda sustancia que activa una reacción química dentro de un organismo o provoca 
un aumento o disminución de la velocidad de una reacción. La acción que realiza el biocatalizador se 
llama catálisis. Por lo que también se puede decir que los biocatalizadores son aquellas sustancias que 
llevan a cabo la biocatálisis. 
Se distinguen tres tipos de biocatalizadores: las enzimas, las vitaminas y las hormonas. 
 
ENZIMAS 
Las enzimas son biocatalizadores de naturaleza proteica cuya característica más destacada es la 
especificidad. Son específicos de reacción y de sustrato. Es decir, cada enzima actúa sobre una sustancia 
concreta como una llave y una cerradura. 
Péptidos (de 2 a 100 aminoácidos) 
Oligopéptidos (de 2 a 10 aminoácidos) 
Polipéptidos ( de 10 a 100 aminoácidos) 
Proteínas (más de 100 aminoácidos) 
Holoproteínas 
Globulares 
Fibrosas 
Heteroproteínas 
Glucoproteínas 
Lipoproteínas 
Fosfoproteínas 
Nucleoproteínas 
Cromoproteínas 
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Otra característica propia de las enzimas es que con poca cantidad de éstas se cataliza gran cantidad de 
sustrato. Además, no se gastan ya que después de realizar su acción permanecen inalteradas. 
 
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS 
Las enzimas se clasifican en función de la reacción que catalizan en dos grandes grupos que son las hidrolasas 
y las desmolasas. 
• Hidrolasas: Son enzimas que catalizan reacciones de hidrolisis de los principios inmediatos, es 
decir catalizan su descomposición en componentes elementales. También reciben el nombre de 
enzimas hidrolíticas. Podemos distinguir los siguientes grupos: 
 
- Carbohidrasas: Hidrolizan los carbohidratos. 
- Esterasas: Hidrolizan los ésteres. Como por ejemplo las lipasas y fosfatasas. 
- Amidasas: Provocan la ruptura de los enlaces entre carbono y nitrógeno. Como por ejemplo 
las proteasas. 
 
• Desmolasas: Son enzimas que catalizan reacciones de desintegración de componentes 
elementales de los principios inmediatos, liberando gran cantidad de energía. Podemos distinguir 
los siguientes grupos: 
 
- Deshidrogenasas: Intervienen en reacciones óxido-reducción. Separan del sustrato pares de 
átomos de hidrógeno ionizándolos. Al ionizarse, cada átomo de hidrógeno desprende un 
electrón que produce la oxidación del sustrato. Al mismo tiempo, los iones hidrógeno serán 
incorporados por otra sustancia que se reducirá. 
- Oxidasas: Captan electrones del sustrato y los transfieren al oxígeno ionizándolo. Los iones 
oxígeno se combinan con los iones hidrógeno y forman agua. 
- Descarboxilasas: Separan dióxido de carbono de determinados ácidos orgánicos. 
 Además, existen otras enzimas: 
- Transferasas: Transfieren grupos funcionales de un sustrato a otro. 
- Hidratasas: Incorporan al sustrato moléculas de agua. 
- Isomerasas: Transforman algunas moléculas en su isómero. 
- Ligasas o sintetasas: Catalizan reacciones de síntesis. Forman sustancias complejas a partir 
de sustancias más simples. 
 
MECANISMO DE ACCIÓN ENZIMÁTICO 
Los componentes de una reacción enzimática son el sustrato (S), la enzima (E) y el producto (P). El 
sustrato es la molécula sobre la que actúa la enzima y el producto es la molécula resultante de la 
reacción. Además, el lugar de la enzima donde se fija el sustrato y donde se lleva a cabo la reacción 
se denomina centro activo. 
Para que se lleve a cabo la acción catalizadora en primer lugar, la enzima se une al centro activo del 
sustrato formando un complejo (complejo enzima-sustrato) a continuación, provoca la reacción 
correspondiente en el sustrato, lo transforma en un producto y finalmente se separa de él 
recobrando su estado original para poder realizar de nuevo su acción en otro sustrato. 
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COENZIMAS 
Los coenzimas o cofactores son moléculas no proteicas imprescindibles para que una determinada 
enzima pueda realizar su acción. Generalmente las coenzimas no son específicas para cada enzima, 
ya que una determinada coenzima puede unirse a varias enzimas para realizar la misma acción sobre 
distintos sustratos. Algunos ejemplos de coenzimas son el NAD (Nicotinamida- adenina-dinucleótido), 
el ATP (Adenosin-trifosfato) o la Coenzima A. 
 
 
 
 
 
 
MODIFICACIÓN DE LA ACTIIVDAD ENZIMÁTICA 
 
Los factores más importantes que modifican la actividad enzimática son el pH, la temperatura y la 
concentración de sustrato. 
 
• Efecto del pH: Al hacer un gráfico sobre la actividad enzimática en valores crecientes de pH 
obtenemos una curva en forma de campana, en la que el máximo corresponde al pH óptimo en 
el cual la enzima tiene la máxima actividad y los extremos de la campana corresponden a 
inactividad enzimática debido a su desnaturalización. Cada enzima tiene valores de pH distintos; 
por ejemplo, la pepsina que es una enzima estomacal tiene un pH óptimo de 2, mientras que la 
tripsina que es una enzima intestinal tiene un pH óptimo alcalino. 
 
 
 
 
 
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• Efecto de la temperatura: Generalmente la velocidad de las reacciones enzimáticas aumenta con 
la temperatura hasta alcanzar la máxima velocidad a una temperatura óptima. Después la 
actividad enzimática va disminuyendo hasta alcanzar una temperatura tan alta que se 
desnaturaliza y pierde la función. 
 
 
 
 
 
 
 
• Concentración de sustrato: La acción de catálisis de una enzima principalmente varía en función 
de la concentración de sustrato. Al aumentar la concentración de sustrato, la actividad 
enzimática aumenta hasta alcanzar la velocidad máxima, ya que en ese momento las enzimas 
tienen todos sus centros activos ocupados y, por tanto, a partir de esa concentración de sustrato, 
la velocidad de la reacción se mantiene constante.