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Tema 05: Enzimas 
Bioquímica
Prof. Iris Chirinos
¿Qué son las enzimas?
Son catalizadores de 
las reacciones 
bioquímicas que 
suceden en los 
organismos vivos
Catálisis: proceso por el que un 
catalizador, como una enzimas, aumenta 
la velocidad de una reacción
¿Qué son las enzimas?
¿Qué son las enzimas?
Las reacciones enzimáticas 
son una parte vital del 
metabolismo, del cual 
depende la vida de todos 
los seres vivos 
NutrientesCatalizador: es una sustancia que 
acelera la velocidad de una reacción 
química, no es un reactivo
Catalizadores
Platino (Oxidación del 
monóxido de carbono)
Alúmina (Producción de 
hidrógeno)
Generalmente contienen 
elementos no metálicos
ENZIMAS CATALIZADORES
■ Química: Proteínas
■ Termolabilidad: Sí
■
■
■
■
Especificidad: Sí 
Regulación: Sí 
Eficiencia: Alta 
Se consumen: No
Inorgánicos 
No
No
No
Baja
Sí
Diferencias entre Enzimas 
y Catalizadores
Catalizadores inorgánicos: sustancias químicas que aceleran la velocidad de una 
reacción química, compuestos principalmente por elementos no metálicos.
Ejemplos de reacciones 
enzimáticas
La lactasa es una enzima que 
descompone la lactosa en sus 
monómeros, glucosa y galactosa
Una disminución de la función de la
lactasa puede conducir a la intolerancia
a la lactosa
Ejemplos de reacciones 
enzimáticas
La Tiroxinasa es una enzima que
transforma al aminoácido tiroxina en
la sustancia conocida como melanina
Un defecto en la producción de
melanina ocasiona albinismo
a) Casi todas son 
proteínas con forma 
tridimensional, 
producidas en el 
interior de todo ser vivo
b) Específicas: Con 
frecuencia una enzima 
solo catalizará la 
reacción de un único 
compuesto llamado 
Sustrato.
Características de las enzimas
c) Regulables: pueden ser 
reguladas por otras 
moléculas que aumentan 
o disminuyen su 
velocidad.
d) Termolábiles: Están 
sujetas a destrucción, 
descomposición o cambio 
por acción del calor.
Características de las enzimas
El proceso metabólico se asegura gracias
al: poder catalítico + especificidad +
regulación
Enzimas y Energía de
activación (Ea)
• Para que una reacción 
química se lleve a 
cabo, es necesario 
suministrar una cierta 
cantidad de energía a 
las moléculas de 
reactivo.
• La energía de 
activación se refiere a 
la barrera energética 
que hay que vencer 
para que tenga lugar la 
reacción química.
Enzimas y Energía de activación
Enzimas y Energía de activación
 Las enzimas disminuyen la energía del 
estado de transición, un estado inestable 
por el que deben pasar los reactivos para 
convertirse en productos
 Mientras mayor sea la Energía de 
Activación más lenta será la reacción 
química.
 Las moléculas sólo pueden completar la 
reacción una vez que han alcanzado la cima 
de la barrera de la Energía de Activación.
 Mientras más alta sea la barrera menos 
moléculas tendrán la energía suficiente para 
superarla en cualquier momento.
 La mayoría de las reacciones que se llevan 
a cabo en las células tienen una Energía de 
Activación tan alta que no ocurren de 
manera significativa a temperatura 
ambiente, se disminuye esa energía con los 
catalizadores biológicos denominados 
ENZIMAS.
Elementos de una reacción
enzimática
SITIO ACTIVO
Es una pequeña porción
de la enzima (E) constituída
por aminoácidos.
Es una zona tridimensional
en la que encaja el SUSTRATO
Molecula(s) que va a ser 
transformada por la enzima
al establecer interacciones 
con el sitio activo.
ESPECIFICIDAD
Sitio activo de una enzima
Este centro es una pequeña 
porción del enzima 
constituido por una serie de 
aminoácidos que 
interaccionan 
específicamente con el 
sustrato debilitando los 
enlaces que mantienen 
unidos a los átomos que lo 
forman y haciendo más 
sencilla su transformación. 
Normalmente el centro activo 
del enzima es como una 
hendidura, que puede 
modificarse al unirse con el 
sustrato.
Enzimas y sustratos
 La sustancia sobre la cual actúa una 
enzima se conoce como sustrato.
 El sustrato se convierte en uno o más 
productos nuevos.
 Las enzimas son reutilizables y cada 
una puede catalizar
de 100 a 30,000,000 de reacciones
/min.
 Pero, una enzima particular actúa solo 
sobre un sustrato específico.
 Cada enzima particular puede controlar
solo un tipo de reacción.
Esquema de una 
reacción enzimática
1) Reconocimiento 
de la enzima por el 
sustrato
2) Formación del 
complejo enzima-
sustrato (ES)
3) Disociación de 
enzima y producto
Mecanismo de acción enzimática
El sustrato se une a la enzima en el sitio activo por 
numerosas interacciones débiles
Estructura de una Enzima (E)
Cofactor: pequeña 
sección no proteínica, 
son agentes auxiliares 
necesarios para 
algunas enzimas
E
Sólo éstas tienen 
actividad biológica
Cofactores enzimáticos
La unión Enzima–Cofactor es temporal y débil, salvo
cuando se trata de grupos prostéticos que es 
permanente.
• Grupos prostéticos
Derivados de vitaminas
Cofactores enzimáticos
(razón de que requiramos 
minerales trazas en 
nuestra dieta, ejemplo: 
Zn+2)
Elementos inorgánicos que 
actúan como cofactores 
enzimáticos
Coenzimas y vitaminas
Vitaminas: Sustancias orgánicas presentes en los alimentos naturales, que no 
pueden ser sintetizadas significativamente por el organismo y que se requieren en 
pequeñas cantidades para el funcionamiento metabólico
Coenzimas y vitaminas
Nombre
Coenzimas y vitaminas
Nombre
Zimógenos
Son precursores inactivos de las 
enzimas, la mayoría son 
precursores digestivos que 
aparecen de forma inactiva
El pepsinógeno se activa transformándose en 
pepsina al entrar en con tacto con el HCl del 
estómago, el medio óptimo para que la pepsina 
actúe (descomponiendo las proteínas)
Zimógenos
Son precursores inactivos de las 
enzimas, la mayoría son 
precursores digestivos que 
aparecen de forma inactiva
La tripsina es producida en el páncreas n 
forma de tripsinógeno (enzima inactiva) y 
luego es activada en el duodeno por la 
enteroquinasa.
El quimotripsógeno es precursor de la 
enzima digestiva quimotripsina. Está 
inactiva en el tracto digestivo y se activa 
con la tripsinasa.
enteroquinasa
tripsinasa
Mecanismo de acción 
de las enzimas
Mecanismo de acción 
de las enzimas
Modelo llave-cerradura
 La estructura de la enzima y el sustrato al que se unen son 
complementarias.
 El centro activo tiene una conformación geométrica rígida 
que no se modifica, solo los sustratos con geometría 
complementaria podrán unirse de forma específica.
Modelo de ajuste inducido
 El centro activo de la enzima adapta su 
forma en presencia del sustrato.
 La unión del sustrato al centro activo de la 
enzima desencadena un cambio 
conformacional en la misma que da lugar a 
la formación del producto.
Nomeclatura y clasificación
De manera tradicional a las enzimas se les ha puesto 
el nombre del sustrato sobre el cual actúan:
 Sacarasa: Enzima cuyo sustrato es la sacarosa
 Lipasa: Enzima cuyo sustrato son los lípidos
Clasificación de las enzimas
Hidrolasas
Introducen una molécula de agua en el sitio de rotura (hidrólisis). 
La reacción generalizada implica la rotura hidrolítica de enlaces
C–O, C–N, O–P y C–S. 
Participan en las reacciones de obtención de monómeros a partir 
de polímeros.
Ejemplo: glucosidasas, lipasas, peptidasas.
Liasas
Realizan rotura de enlaces covalentes sin la incorporación de
agua.
Ejemplos: descarboxilasas, deshidratasas, sintasas.
Transferasas
Transfieren grupos funcionales entre dadores y aceptores.
Los principales grupos transferidos son grupos monocarbonados, 
amino, acilo, glucosilo y fosfato.
Ejemplos: aminotransferasas, quinasas.
Isomerasas
Catalizan procesos de reordenamientos intramoleculares Suelen 
actuar en procesos de interconversión de moléculas.
Ejemplo: epimerasas, mutasas.
Oxirreductasas
Piruvatodeshidrogenasa
•Deshidrogenasas
– Requieren la presencia 
de cofactores (NAD+, 
NADP+, FAD, FMN)
que aceptan o ceden
los electrones.
•Enzimas que utilizan 
oxígeno
– Oxidasas
– Oxigenasas
– Peroxidasas
– Catalasa
Ligasas
• Participan en reacciones sintéticas en las que se unen 
dos moléculas a expensas de sustancias de alto valor 
energético (como el ATP). El término sintetasa se 
reserva para este grupo particular de enzimas.
Ejemplos: sintetasas, carboxilasas.
Piruvato carboxilasa
Factores que afectan la 
actividad de una enzima
-pH
-Temperatura
-Concentración de sustrato
-Concentración de la enzima
-Inhibidores
A temperaturas bajas, las enzimas se hallan "muy rígidas" y cuando se
supera un valor considerable (mayor de 50 oC) la actividad cae
bruscamente porque, como proteína, la enzima se desnaturaliza.
El punto óptimo representa el máximo de actividad.
Efecto de la temperatura
100
0
Temperatura óptima
% de la actividad
Máxima de la enzima
Temperatura ºC 70
Efectos del pH
Al comprobar experimentalmente la influencia del pH en la velocidad de las 
reacciones enzimáticas se obtienen curvas que indican que las enzimas 
presentan un pH óptimo de actividad. 
Máxima actividad 
enzimática
Efectos del pH
El pH puede afectarse de varias maneras:
* El centro activo puede contener aminoácidos con grupos
Ionizables que pueden variar con el pH.
* La ionización de aminoácidos que no están en el centro activo puede provocar
modificaciones en la conformación de la enzima.
Efectos del pH
* Algunas enzimas presentan variaciones peculiares
Efecto de la concentración de
sustrato
La velocidad inicial crece al aumentar la concentración de 
sustrato hasta el punto donde la enzima se satura
Incrementos posteriores no afectan la velocidad
Vmax
Vi
Km [ S ]
Vmax/2
Vmax/2
.
.
.A
B
C
A: solo una pequeña porción de E está saturada con S
B: la mitad de las Enzimas están saturadas con el Sustrato
C: la totalidad de las E se encuentran saturadas con el sustrato
El inhibidor se une 
covalentemente a la 
enzima y lo inutiliza 
permanentemente
Son sustancias que 
disminuyen, neutralizan o 
regulan la actividad enzimática.
COMPETITIVA
NO COMPETITIVA
ACOMPETITIVA
IRREVERSIBLES REVERSIBLES
Inhibición enzimática
INHIBIDORES
Se unen a la enzima 
por interacciones 
débiles
Inhibidores irreversibles
Modifica químicamente a la enzima, por lo que cambia 
su estructura.
Inhibidores irreversibles
Los inhibidores irreversibles normalmente modifican una enzima, con lo que la 
inhibición no puede ser invertida. Los inhibidores irreversibles suelen contener 
grupos funcionales reactivos.
Ejemplo Cianuro (almendras amargas) inhibe citocromo oxidasa (originando un 
bloqueo de oxigenación de los tejidos, lo que produce anoxia). El cianuro 
puede afectarle al inhalarlo y al pasar a través de la piel. La exposición puede 
irritar los ojos, la nariz y la garganta. La alta exposición al cianuro puede causar 
intoxicación con dolor de cabeza, debilidad, confusión, náusea, latidos fuertes, 
coma e incluso la muerte.
A diferencia de la inhibición reversible, el efecto de los 
inhibidores irreversibles depende del tiempo de actuación 
del inhibidor.
Los inhibidores irreversibles son, por lo general, altamente 
tóxicos.
Inhibidores reversibles competitivos
• El inhibidor y el sustrato tienen similitud estructural.
• Compiten por unirse al sitio activo de la enzima
• El inhibidor se une al SITIO ACTIVO de la enzima e IMPIDE la unión del 
sustrato
Inhibidores reversibles competitivos
Inhibidores reversibles no 
competitivos
El inhibidor se une a un sitio diferente que el sustrato, pero su
unión a la enzima aumenta su afinidad de esta por el sustrato 
dificultando su disociación e impidiendo la formación del producto.
Inhibidores reversibles no 
competitivos (INC)
Inhibidores reversibles
acompetitivos
* Los inhibidores se unen solamente al 
complejo ES y no a la enzima libre.
* El orden de fijación es importante ya 
que en la secuencia se requiere que 
primero se una el sustrato y después se 
fije el inhibidor.
* Presumiblemente se produce una 
distorsión del sitio activo, y por lo tanto la 
enzima es catalíticamente inactiva.
Inhibidores reversibles
acompetitivos
La amilasa es un enzima hidrolasa 
que tiene la función de digerir el 
glucógeno y el almidón para formar 
azúcares simples, se produce 
principalmente en las glándulas 
salivares y en el páncreas.
¿Qué es la amilasa?
Enzimas de la saliva
Enzima mas pequeña 
Es una enzima 
hidrolasa, cataliza la 
descomposicion del 
almidon y el glucogeno
Ataca los enlaces 
glucosidicos α 1-4
Importante para 
digestion de almidones
Requiere iones de Ca y 
Cl para su activacion
Amilasa 
Clasificación 
La amilasa se clasifican en las 
siguientes:
o α-Amilasa
o β-Amilasa
o γ-Amilasa
α-Amilasa
Actúan a lo largo de cualquier punto de la cadena de los 
carbohidratos, descomponiéndolos en maltotriosa y maltosa desde 
la amilosa o maltosa, glucosa y dextrina desde la amilopectina .
* Son enzimas dependientes de Cloruro, 
completamente afuncionales en ausencia de éste.
* En fisiología humana tanto la procedente de la 
saliva como la pancreática son α-amilasas.
β-Amilasa
* El organismo humano carece de β-amilasa, que en los herbívoros 
facilita la digestión de la celulosa. Por esta razón el ser humano es 
incapaz de aprovechar la celulosa.
* Actúa desde el extremo no reductor de la 
cadena catalizando la hidrólisis del segundo 
enlace α-1,4, rompiendo dos unidades de 
glucosa (maltosa) a la vez.
Durante el proceso de maduración de 
la fruta la β -amilasa rompe el almidón 
en azúcar dando lugar al sabor dulce 
de la fruta. La amilasa presente en el 
grano de cereal es la responsable de 
la producción de malta.
γ-Amilasa
Además de romper el último enlace α(1-4) glicosídico en el
extremo no reductor de la cadena de amilosa y amilopectina,
liberando glucosa, la γ-amilasa puede romper los enlaces
glicosídicos α(1-6).
A diferencia de las otras amilasas esta forma 
es más eficaz en medios ácidos y su pH 
óptimo es de 3
Enzimas de la saliva y la 
hidrólisis del almidón