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GLICOLISIS, FERMENTACIÓN Y 
DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN DE LOS 
CARBOHIDRATOS EN ANIMALES
Biól. MsC. Eduardo Enrique León Alcántara
FACULTAD DE INGENIERÍA AGRARIA
PROGRAMA DE INGENIERÍA AMBIENTAL
BIOQUÍMICA
Conocimientos previos
la mayor parte del ATP esté como quelato
dentro de las células, como un complejo conMg2+
(Mathews, 2002) 
Quelante (del griego χηλή, chēlē, «pinza»), secuestrante, o antagonista de metales 
pesados, es una sustancia que forma complejos con iones de metales pesados
Quinasas: Son un tipo de enzima que modifica
otras moléculas (sustratos), mediante
fosforilación. De ese modo, los sustratos son
activados y en algunos casos desactivados.
Isomerasa: Es una enzima que transforma un
isómero de un compuesto químico en otro.
Paso 1 
Irreversible
Gasto del primer ATP
Marcaje biológico
Primer punto de regulación metabólica 
(Mathews, 2002)
Paso 2 
Reversible
Esta reacción se produce a través de un intermediario enediol
(Mathews, 2002)
Paso 2 
(Mathews, 2002)
Paso 3 
Irreversible in vivo
Gasto del segundo ATP
fosfofructoquinasa (PFK)
2° punto de regulación metabólica 
(Mathews, 2002)
Paso 3
Las plantas superiores contienen dos PFK 
diferentes, la enzima dependiente de ATP y una 
forma peculiar, que utiliza pirofosfato en vez de 
ATP como agente fosforilante.
(Mathews, 2002)
Paso 4 
Reversible.
La aldolasa de la mayor parte de los vertebrados es una proteína tetramérica. La enzima
activa el sustrato para su escisión mediante la condensación del carbono ceto de la
posición 2 con un grupo ε-amino de lisina en el lugar activo para producir una base de
Schiff intermediaria.
Uno de los productos es biológicamente inactivo.
(Mathews, 2002)
Paso 4 
(Mathews, 2002)
Paso 5 
Reversible
(Mathews, 2002)
Paso 6 
Reversible.
Formación de NADH + 𝐻+ x2
Formación de intermediario: tiohemiacetal
(Mathews, 2002)
Paso 6 
(Mathews, 2002)
Paso 7 
Reversible.
Formación del “primer” ATP x2 (rendimiento neto de ATP en la ruta glucolítica es de cero)
Uso de cofactor Mg2+
(Mathews, 2002)
Paso 8
Reversible
Uso de cofactor Mg2+
(Mathews, 2002)
Paso 8 
Formación de estado de transición
(Mathews, 2002)
Paso 9 
Reversible
Uso de cofactor Mg2+
Formación de agua
(Mathews, 2002)
Paso 10 
Irreversible
Uso de cofactor Mg2+ y K+
Formación de ATP x2 (rendimiento neto de ATP en la ruta glucolítica es +2)
Formación de Piruvato
Tercer punto de regulación metabólica 
(Mathews, 2002)
Paso 10 
Mecanismo de adición de Fosfato al ADP.
(Mathews, 2002)
Vía anaerobia 
Fermentación Láctica 
La lactato deshidrogenasa (LDH) es una proteína tetramérica, formada por dos
tipos de subunidades, denominadas M y H, que presentan pequeñas diferencias de
su secuencia de aminoácidos. Las subunidades M predominan en el músculo
esquelético y el hígado, y las subunidades H predominan en el corazón.
Las subunidades M y H se combinan de manera aleatoria entre sí, por lo que las
cinco isoenzimas principales tienen las siguientes composiciones: M4, M3H, M2H2,
MH3 y H4.
Fermentación alcohólica
pirofosfato de tiamina
(complejo B1)
(Mathews, 2002)
DIGESTIÓN Y 
ABSORCIÓN DE 
LOS 
CARBOHIDRATOS 
EN ANIMALES.
DIGESTIÓN Y 
ABSORCIÓN DE 
LOS 
CARBOHIDRATOS 
EN ANIMALES.
DIGESTIÓN Y 
ABSORCIÓN DE 
LOS 
CARBOHIDRATOS 
EN ANIMALES.
DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN DE LOS 
CARBOHIDRATOS EN ANIMALES.
REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS
• Berg, J.M., Tymoczko, J.L. y Stryer, L. (2003). Bioquímica. 5ª Edición. Editorial Reverté
S.A.
• Mathews, C. K.; Van Holde, K. E.; Ahern, K. G. 2002. BIOQUÍMICA. PEARSON 
EDUCACIÓN, S. A., Madrid. ISBN: 978-84-832-2694-0

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