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GLICOLISIS, FERMENTACIÓN Y DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN DE LOS CARBOHIDRATOS EN ANIMALES Biól. MsC. Eduardo Enrique León Alcántara FACULTAD DE INGENIERÍA AGRARIA PROGRAMA DE INGENIERÍA AMBIENTAL BIOQUÍMICA Conocimientos previos la mayor parte del ATP esté como quelato dentro de las células, como un complejo conMg2+ (Mathews, 2002) Quelante (del griego χηλή, chēlē, «pinza»), secuestrante, o antagonista de metales pesados, es una sustancia que forma complejos con iones de metales pesados Quinasas: Son un tipo de enzima que modifica otras moléculas (sustratos), mediante fosforilación. De ese modo, los sustratos son activados y en algunos casos desactivados. Isomerasa: Es una enzima que transforma un isómero de un compuesto químico en otro. Paso 1 Irreversible Gasto del primer ATP Marcaje biológico Primer punto de regulación metabólica (Mathews, 2002) Paso 2 Reversible Esta reacción se produce a través de un intermediario enediol (Mathews, 2002) Paso 2 (Mathews, 2002) Paso 3 Irreversible in vivo Gasto del segundo ATP fosfofructoquinasa (PFK) 2° punto de regulación metabólica (Mathews, 2002) Paso 3 Las plantas superiores contienen dos PFK diferentes, la enzima dependiente de ATP y una forma peculiar, que utiliza pirofosfato en vez de ATP como agente fosforilante. (Mathews, 2002) Paso 4 Reversible. La aldolasa de la mayor parte de los vertebrados es una proteína tetramérica. La enzima activa el sustrato para su escisión mediante la condensación del carbono ceto de la posición 2 con un grupo ε-amino de lisina en el lugar activo para producir una base de Schiff intermediaria. Uno de los productos es biológicamente inactivo. (Mathews, 2002) Paso 4 (Mathews, 2002) Paso 5 Reversible (Mathews, 2002) Paso 6 Reversible. Formación de NADH + 𝐻+ x2 Formación de intermediario: tiohemiacetal (Mathews, 2002) Paso 6 (Mathews, 2002) Paso 7 Reversible. Formación del “primer” ATP x2 (rendimiento neto de ATP en la ruta glucolítica es de cero) Uso de cofactor Mg2+ (Mathews, 2002) Paso 8 Reversible Uso de cofactor Mg2+ (Mathews, 2002) Paso 8 Formación de estado de transición (Mathews, 2002) Paso 9 Reversible Uso de cofactor Mg2+ Formación de agua (Mathews, 2002) Paso 10 Irreversible Uso de cofactor Mg2+ y K+ Formación de ATP x2 (rendimiento neto de ATP en la ruta glucolítica es +2) Formación de Piruvato Tercer punto de regulación metabólica (Mathews, 2002) Paso 10 Mecanismo de adición de Fosfato al ADP. (Mathews, 2002) Vía anaerobia Fermentación Láctica La lactato deshidrogenasa (LDH) es una proteína tetramérica, formada por dos tipos de subunidades, denominadas M y H, que presentan pequeñas diferencias de su secuencia de aminoácidos. Las subunidades M predominan en el músculo esquelético y el hígado, y las subunidades H predominan en el corazón. Las subunidades M y H se combinan de manera aleatoria entre sí, por lo que las cinco isoenzimas principales tienen las siguientes composiciones: M4, M3H, M2H2, MH3 y H4. Fermentación alcohólica pirofosfato de tiamina (complejo B1) (Mathews, 2002) DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN DE LOS CARBOHIDRATOS EN ANIMALES. DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN DE LOS CARBOHIDRATOS EN ANIMALES. DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN DE LOS CARBOHIDRATOS EN ANIMALES. DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN DE LOS CARBOHIDRATOS EN ANIMALES. REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS • Berg, J.M., Tymoczko, J.L. y Stryer, L. (2003). Bioquímica. 5ª Edición. Editorial Reverté S.A. • Mathews, C. K.; Van Holde, K. E.; Ahern, K. G. 2002. BIOQUÍMICA. PEARSON EDUCACIÓN, S. A., Madrid. ISBN: 978-84-832-2694-0
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