BIOLOGIA_GRAL

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BIOLOGÍA-GRADO EN QUÍMICA Miguel Roiz Racero
LECCIÓN 1. INTRODUCCIÓN.
La biología y su relación con la Química.
La Biología es la ciencia que estudia los seres vivos (la vida). Los seres vivos, y particularmente los seres humanos, son susceptibles de estudio desde muchos puntos de vista (filosofía, historia, religión, etc.), igualmente acertados y necesarios. Lo que caracteriza al estudio que hace de ellos la Biología es la utilización del método científico basado en 
la observación de los hechos para buscar explicaciones de estos constatables experimentalmente y de las cuales puedan predecirse nuevos resultados y posibilidades. El avance de la Biología como ciencia ha necesitado la superación de diversos mitos sobre los seres vivos tales como el de la generación espontánea, el vitalismo y el creacionismo, desterrados respectivamente por la influencia principal y decisiva de científicos como Pasteur, Buchner y Darwin. Aunque no cabe duda de que el método científico ha posibilitado enormemente las cotas de progreso que la humanidad ha alcanzado, conviene no caer en un cientifismo reduccionista que incorpore las verdades generadas por las ciencias biológicas como las únicas verdades existentes, o bien como verdades absolutas, pues éstas están sujetas a la limitación del propio método científico (prueba y error). 
Los seres vivos, a pesar de su enorme complejidad, son susceptibles de un análisis fisicoquímico, al igual que otras sustancias. Este hecho marca la confluencia entre la Biología y la Química, que tiene como fruto natural la Bioquímica, ciencia cuyo fin es la Biología y cuyo medio de trabajo es la Química, y que se ha desarrollado poderosamente durante la segunda mitad del siglo pasado. Trata de hacer un análisis químico de los componentes de los seres vivos que pueda explicar su funcionalidad biológica. Otras ramas de la Química (Orgánica, Inorgánica, Química Física, Analítica, Ingeniería Química) utilizan a veces como objeto de estudio determinados productos naturales y derivados. Prueba evidente de la enorme relación de la Química con la Biología es el hecho de que alrededor del 40 % de los premios Nobel de QUÍMICA concedidos en la segunda mitad de siglo son a estudiosos de temas biológicos, principalmente bioquímicos. La Biotecnología constituye hoy un área de gran actividad y actualidad relacionada con la Biología, la Química y la Bioquímica y puede definirse como la utilización de los seres vivos o sus componentes para la producción de bienes o servicios. Además de lo dicho anteriormente, hay que mencionar las numerosas áreas de trabajo de los Químicos en los sectores industrial, sanitario, alimentario, medioambiental y energético, que demandan en la actualidad la utilización de conceptos y procesos biológicos.
Bioelementos. 
Son los elementos químicos que constituyen a los seres vivos. Tan sólo una pequeña fracción de elementos químicos forman parte de la materia viva, y no precisamente en la misma proporción que en la corteza terrestre. 
· Primarios: C, H, O y N constituyen los bioelementos mayoritarios de la materia viva. 
· Secundarios: Les siguen en proporción P, S y una serie de iones (Na+, K+, Ca2+, Mg2+, Cl-…). 
· Oligoelementos: Están presentes en la materia viva en una pequeñísima proporción (Mn2+, Cu+, Mo, Ni, Fe, Zn, Co, …) pero son absolutamente imprescindibles para la misma. 
Es curioso comprobar que la abundancia relativa de los elementos químicos de los seres vivos no se corresponde con la de los elementos más abundantes de la corteza terrestre (Si, O, Al, Fe). Esto quiere decir que los bioelementos son elementos químicos que se han seleccionado de entre el conjunto de elementos químicos existentes no porque sean los más abundantes sino porque poseen una estructura y reactividad que los ha hecho idóneos para la química de la vida en este planeta. 
La importancia del carbono. De ellos, llama especialmente la atención el carbono, que, debido a su configuración electrónica, posee una gran capacidad de enlace, tanto consigo mismo (en cadena abierta o formando ciclos) como 
con otros átomos, particularmente H, O y N, generando una gran diversidad de grupos funcionales con propiedades químicas muy distintas, y que han sabido aprovechar los seres vivos. Asimismo, otra propiedad del carbono de gran importancia en biología es la actividad óptica (quiralidad, asimetría) que se origina cuando existen átomos de carbono enlazados a cuatro sustituyentes distintos. 
Clases de biomoléculas. 
Son los compuestos químicos que se encuentran en los seres vivos. Cuando se analiza la composición química de una célula característica puede observarse que el agua constituye la fracción mayoritaria del peso de la célula (70 %). El resto se reparte entre las proteínas (un 50 % del peso seco de la célula y varios millares de tipos distintos) y en menor proporción biomoléculas de carácter orgánico como los ácidos nucleicos (DNA y RNA, este último más abundante), carbohidratos, lípidos e intermediarios metabólicos. Sólo una pequeña fracción del peso celular lo constituyen los iones inorgánicos, pero no por ello dejan de ser de vital importancia. 
Las biomoléculas pueden ser inorgánicas (agua, sales minerales) u orgánicas (carbohidratos, lípidos, proteínas, ácidos nucleicos). 
Proteínas y ácidos nucleicos forman un grupo de biomoléculas biológicamente muy diferente de las otras dos (carbohidratos, lípidos), dado que son específicas de cada organismo en cuestión. Los ácidos nucleicos (DNA y RNA) constituyen el material hereditario de los seres vivos y por consiguiente son moléculas informativas peculiares de los mismos. Las proteínas son resultado de la traducción mediante una clave genética de los ácidos nucleicos, por lo que son moléculas informativas también, que desarrollan en los seres vivos los principales procesos funcionales de los mismos (enzimas, transportadores, receptores, toxinas, sistema inmune…). 
El agua y su importancia biológica. El agua es una biomolécula inorgánica formada por un átomo de oxígeno unido covalentemente a dos átomos de hidrógeno siendo el ángulo de enlace 104,5 º. El oxígeno presenta hibridación sp3, con 4 orbitales que se disponen formando un tetraedro irregular (tetraedro angular). Dado que el átomo de oxígeno es más electronegativo que los átomos de hidrógeno atraen hacia sí el par de electrones que comparte en el enlace con el hidrógeno, creándose una densidad de carga negativa en torno al oxígeno, y una densidad positiva en torno a los átomos de hidrógeno, lo que hace que las moléculas de agua sean polar (distribución asimétrica de cargas).
El agua es el componente mayoritario con diferencia de los distintos seres vivos, lo que condiciona absolutamente las propiedades fisicoquímicas de los mismos basadas en su polaridad, capacidad de formación de puentes de hidrógeno, carácter disolvente (disuelve a otras sustancias polares y organiza a las apolares, fundamental para entender la estructura y funcionamiento de las células), alto calor específico, densidad, y disociación química, esta última esencial para entender la importancia del pH y sistemas tampón en los seres vivos.
LECCIÓN 2. AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS.
Funciones biológicas de las proteínas. Son polímeros formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. Cuantitativamente, las proteínas son, sin duda, los componentes más importantes de los seres vivos pues constituyen alrededor del 50 % de su peso seco. Por otra parte, desarrollan funciones primordiales en los mismos. A excepción de los RNA catalíticos, los catalizadores de las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos son proteínas (función catalítica: enzimas). También existen proteínas especializadas en otras funciones como transporte, reserva, contráctil, estructural, de defensa (anticuerpos, toxinas, proteínas de la coagulación de la sangre), hormonal (insulina y otras), etc. 
Química de las proteínas. Las proteínas son químicamentepolipéptidos, esto es, resultado de la unión de un número elevado de aminoácidos mediante enlaces peptídicos.
*Las proteínas son polímeros de α-aminoácidos. *
Aminoácidos y sus propiedades químicas: Son los monómeros que constituyen a las proteínas. Compuestos orgánicos formados por un grupo amino y un grupo carboxilo unido al mismo carbono (quiral), que a su vez está unido a un radical de hidrógeno y a diversos grupos químicos (cadena lateral, R). Dependiendo del grupo R:
· Apolares: R=CADENA HIDROCARBONADA.
· Polares: R con uno o más GRUPOS TIOL.
· Polares ácidos: R con otros GRUPO CARBOXILO (-). pH 7 (pH fisiológico).
· Polares básicos: R con otros grupos AMINOS (+) a pH fisiológico.
Las cargas eléctricas existentes en los restos R de los aminoácidos son muy importantes para la formación de enlaces electrostáticos y mantenimiento de la estructura de las proteínas, y pueden alterarse en función del pH, lo que explica la importancia del pH en la estructura y función biológica de las proteínas. 
Los aminoácidos proteinogénicos son 20 y todos son α-aminoácidos que se diferencian unos de otros en la naturaleza química del resto R. El Cα de todos los aminoácidos (excepto la Gly) es asimétrico, con lo que existen dos formas enantiómeras posibles (D y L) --> imágenes especulares. 
*Todos los aminoácidos presentes en las proteínas son de la serie L.*
Las cargas eléctricas existentes en los restos R de los aminoácidos son muy importantes para la formación de enlaces electrostáticos y mantenimiento de la estructura de las proteínas, y pueden alterarse en función del pH, lo que explica la importancia del pH en la estructura y función biológica de las proteínas. 
Tipos de aminoácidos.
Tres aminoácidos son aromáticos (Phe, Trp, Tyr), uno de los cuales posee un grupo fenol (Tyr). Dos aminoácidos contienen grupos alcohol característicos (Ser, Thr). Otros dos contienen átomos de azufre, bien como grupo tiol (Cys) o tioéter (Met). El grupo tiol de la cisteína es fundamental en la formación de enlaces disulfuro. Dos aminoácidos poseen heterociclos nitrogenados como el indol (Trp) o imidazol (His). Los aminoácidos ácidos (Asp, Glu) poseen grupos carboxilo adicionales en sus restos R. Asn y Gln son las amidas de los dos anteriores. Los aminoácidos básicos poseen grupos básicos característicos como el ε-amino (Lys), guanidinio (Arg) o imidazol (His). Thr e Ile son peculiares porque poseen dos carbonos asimétricos y, por consiguiente 4 formas estereoisómeras respectivamente.
R (pH 7)
No polares:
Glicina (Gly G)
Alanina (Ala A)
Prolina (Pro P)
Valina (Val V)
Leucina (Leu L)
Isoleucina (Ile l)
Metionina (Met M)
Fenilalanina (Phe F)
Tirosina (Tyr Y)
Triptófano (Trp W)
	
Polares sin carga: 
Serina (Ser S)
Treonina (Thr T)
Cisteína (Cys C)
Asparagina (Asn N)
Glutamina (Gln Q)
	
Polares carga (+): 
Lisina (Lys K)
Histidina (His H)
Arginina (Arg R)
Polares con carga (-): 
Aspartato (Asp D)
Glutamato (Glu E)
El enlace peptídico: péptidos y polipéptidos.
Enlace covalente de tipo amida que se da entre los grupos α-carboxilo del primer aminoácido con el α-amino del siguiente, originando péptidos que pueden tener un número variable de aminoácidos. 
· Polar, el oxígeno del grupo C=O presenta carga parcial negativa y el H del grupo N-H carga positiva).
· Hidrolizable.
· Coplanar, (los átomos se disponen en el mismo plano).
· Rígido, incapacidad de giro (carácter de doble enlace).
Convencionalmente, todas las cadenas peptídicas se escriben comenzando por el extremo amino-terminal libre (N-terminal) y terminando por el extremo carboxilo terminal libre (C-terminal). La secuencia de aminoácidos expresa qué aminoácidos conforman el péptido y en qué orden están colocados. El hecho de que las proteínas sean polipéptidos de un elevado número de 20 tipos de aminoácidos distintos indica que pueden existir teóricamente una gran cantidad de proteínas distintas (VR20, n = 20n, se estima que en torno a 1057), de las cuales se piensa que sólo son factibles 1010-1012 por motivos estructurales, justificando así la enorme variabilidad de proteínas diferentes que pueden existir en la naturaleza. En esta gran diversidad estructural radica precisamente el hecho de que distintas proteínas se hayan configurado evolutivamente para desarrollar las funciones más diversas. Ello se debe a que, además, las proteínas son moléculas informativas, que derivan de la información genética codificada en el DNA, lo que significa que pueden existir incluso diferencias en cuanto a composición y secuencia de aminoácidos entre los distintos individuos respecto a una misma proteína. 
 N -----------------------------------------------> C
Niveles de estructura de las proteínas. 
La estructura de las proteínas es fundamental porque de ella depende muy estrictamente su función. Existen 4 niveles de estructuración en las proteínas: 
a) Estructura primaria: se refiere a la secuencia específica de residuos de aminoácido de que consta la proteína y que está codificada en los ácidos nucleicos. 
b) Estructura secundaria: se trata de un primer nivel en el estudio de la estructura tridimensional que indica si en la proteína existen trozos con estructuras espaciales regulares (que se repiten con frecuencia) (α-hélice; hoja β; giros β, etc.). Estas estructuras secundarias vienen caracterizadas por ángulos característicos entre enlaces peptídicos vecinos, cada uno de los cuales constituye un plano, y las interacciones que pueden darse entre los diferentes residuos de aminoácidos de la cadena polipeptídica (enlaces electrostáticos, disulfuro, puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals). 
 
c) Estructura terciaria: se refiere a la estructura tridimensional completa que adopta la proteína en el espacio, también llamada conformación o plegamiento de la proteína. Dentro de esta estructura se pueden apreciar regiones o dominios estructurales característicos. 
 Las interacciones químicas que estabilizan la estructura tridimensional de las proteínas pueden darse entre átomos más o menos distantes de la cadena polipeptídica. 
Dichas interacciones pueden ser:
· Fuertes (enlaces iónicos o electrostáticos entre grupos con distinta carga eléctrica; puentes de azufre o enlaces disulfuro entre restos de cisteína).
· Débiles (puentes de hidrógeno; fuerzas de Van der Waals; interacciones hidrofóbicas). Ocurre con frecuencia que el elevado número de interacciones débiles presentes hace que contribuyan al plegamiento de forma muy importante, a veces tanta o más que las interacciones fuertes.
d) Estructura cuaternaria: indica si en la proteína existe más de una cadena polipeptídica y si éstas son iguales o diferentes entre sí, así como la razón de su existencia. 
Propiedades de las proteínas.
· Solubilidad. Forman dispersiones coloidales. Dependen de diversos factores.
· Desnaturalización. Pérdida de la estructura nativa de las proteínas. Se debe a un aumento de pH y temperatura que rompen los enlaces que la estabilizan. La recuperación de esta al cesar el factor de desnaturalización se denomina renaturalización.
· Especifidad. Exclusivas de cada especie y de función.
Las enzimas.
Las enzimas son los catalizadores específicos de todas y cada una de las reacciones químicas que tienen lugar en las células vivas. Actúan facilitando las transformaciones químicas, disminuyendo la energía de activación que muchas reacciones requieren (provocando el aumento de la V de las reacciones). 
El nombre, en griego, significa literalmente “en la levadura”, y fue propuesto por Buchner en 1897 para indicar las sustancias existentes en la levadura que eran capaces de provocar la fermentación sin necesidad de que la célula permaneciera viva (es decir, a partir de preparaciones de células rotas que llamamos extractos). Este descubrimiento 
fue el arranque definitivo de la Bioquímicacomo Ciencia, ya que se demostraba que éramos capaces de aislar componentes de las células para estudiar in vitro la función que desarrollan en las mismas. 
Hoy sabemos que todas las enzimas son proteínas, a excepción de los RNA catalíticos. Pueden ser: 
· Holoproteínas (compuestas solo por aminoácidos).
· Heteroproteínas (región proteica y región no proteica). Denominadas holoenzimas, cuya región proteica recibe el nombre de apoenzima y la región no proteica cofactor. Estos cofactores reciben nombres como el de coenzimas (compuestos orgánicos de naturaleza no proteica que se unen temporalmente a la enzima), grupo prostético o cofactor metálico (ion metálico). Estos grupos son indispensables para poder realizar la reacción química pues proporcionan los grupos químicos necesarios para facilitar la transformación del sustrato a productos.
Hoy se conocen alrededor de 2.500 enzimas distintas, y se piensa que éstas son sólo el 10 % de las que pueden existir en la naturaleza. Por ello existe una comisión de enzimas (EC) dentro de la IUPAC que ha establecido unas reglas de nomenclatura y clasificación, y que se publican periódicamente. Las enzimas se clasifican inicialmente en 6 grandes grupos según el tipo de reacción que catalizan (ver tabla), y, después, en distintas clases y subclases, según características propias (sustratos o coenzimas específicas que utilizan, etc.). A cada enzima dentro de una subclase se asigna un número de orden y, de ahí, que a cada enzima se le asigne un código de cuatro dígitos que reflejan el grupo, clase, subclase y número de orden respectivamente, precedidos por las letras EC (ej. EC 6.2.1.5). 
La EC propone para cada enzima un nombre sistemático y otro abreviado recomendado. Este último está normalmente compuesto por el nombre del sustrato o producto y el tipo de reacción que se cataliza terminado en “asa” (ej. nitrato reductasa, glutamina sintetasa, etc.). No obstante, conviene saber que algunas enzimas se siguen denominando por sus nombres primitivos (ej. tripsina, pepsina, etc.). 
La estructura tridimensional de las enzimas es la pieza clave para que puedan llevar a cabo su papel catalítico ya que es la que explica que se puedan producir las interacciones químicas apropiadas entre átomos de la enzima (normalmente de los restos R) y los átomos de los correspondientes sustratos, permitiendo la transformación química de sustratos en productos. El sitio de la enzima donde tiene lugar la catálisis se denomina sitio activo y sólo representa una fracción bastante pequeña de la molécula de enzima. Existe un reconocimiento o acoplamiento específico entre la molécula de enzima y sus sustratos. Los sustratos se unen de forma transitoria y no covalente a la enzima formando un complejo enzima-sustrato (ES) que se escinde liberando la enzima libre y los productos. Así, cada molécula de enzima se recupera intacta al final de la reacción para poder desarrollar un nuevo ciclo catalítico. Determinadas sustancias, denominadas inhibidores, pueden también interaccionar con las enzimas, disminuyendo su capacidad catalítica.
*Factores que afectan a la actividad catalítica*
Temperatura y pH.
Inhibidores.
Concentración de sustrato y de enzima (cinética enzimática).
Alosterismo.
LECCIÓN 3. ÁCIDOS NUCLEICOS
Nucleótidos. Químicamente los ácidos nucleicos son polinucleótidos. Los nucleótidos son compuestos típicamente formados por: 
1) Una pentosa (ribosa o 2'-desoxirribosa).
2) Una base nitrogenada heterocíclica que puede ser púrica (adenina o guanina) o pirimidínica (citosina, timina o uracilo), que típicamente se une a la pentosa por el C1' de la misma (enlace β-N-glucosídico).
3) Ácido fosfórico, que suele esterificar la posición 5' de la pentosa. La unión de la pentosa a la base nitrogenada recibe el nombre de nucleósido.
Estas unidades son las que se repiten en la estructura de los ácidos nucleicos. Es importante conocer las abreviaturas de los distintos tipos de nucleótidos (NMP, NDP y NTP para ribonucleótidos, o dNMP, dNDP y dNTP para desoxirribonucleótidos). 
Podemos decir que los nucleótidos son los ácidos nucleicos lo que los aminoácidos son a las proteínas, esto es sus monómeros. No obstante, en las células existen nucleótidos libres y nucleótidos especiales que no forman parte de los ácidos nucleicos, pero están implicados en numerosos procesos. Ejemplos destacados lo constituyen los nucleótidos de adenina, de los que existen normalmente nucleósidos monofosfato, difosfato y trifosfato, según el número de grupos fosfato que se unen. 
Los nucleótidos más corrientes contienen todos los grupos fosfato unidos en la misma posición de la pentosa de forma que los distintos grupos fosfato estén enlazados entre sí mediante enlaces anhídrido (ricos en energía), generalmente en el C5'. Por esta razón, los nucleótidos de adenina actúan como moneda energética de la célula constituyendo energía de enlace que se sintetiza para atrapar la energía liberada en los procesos exergónicos. Recíprocamente, la hidrólisis de estos compuestos aporta la energía necesaria para muchos procesos que requieren energía (endergónicos). Otros nucleótidos, como AMP cíclico (AMPc) están especializados en procesos de señalización. Los piridín nucleótidos son la principal moneda para almacenar y liberar electrones para los procesos redox de los seres vivos.
Ácidos nucleicos: concepto, tipos y significado biológico. 
Existen dos tipos de ácidos nucleicos: ácido ribonucleico (RNA) y ácido desoxirribonucleico (DNA) compuestos respectivamente por ribonucleótidos (RNA) ó 2'-desoxirribonucleótidos (DNA), que están unidos entre sí mediante enlaces 3',5'-fosfodiéster. 
Ambos tipos de ácidos nucleicos desarrollan funciones biológicas muy distintas: El DNA es el portador de la información hereditaria de todas las células (genoma), que sirve de molde para la síntesis de los distintos RNA, intermediarios fundamentales en la expresión como proteínas de la información contenida en los genes. Existen tres tipos característicos de RNA, denominados RNA mensajeros, RNA ribosómicos y RNA transferentes, que desarrollan distintas funciones en la síntesis de proteínas. Mientras los mensajeros contienen la información que se traduce en proteína en base a un código genético, los ribosómicos forman parte de los ribosomas, y los transferentes transportan los aminoácidos libres en el citoplasma hasta los ribosomas, donde tiene lugar la síntesis de proteínas. Tan sólo algunos virus pueden poseer RNA en lugar de DNA como información hereditaria.
Estructura del DNA: la doble hélice. En el DNA podemos, de forma análoga a las proteínas, reconocer distintos niveles de estructura. 
*DNA: polímero bicatenario de desoxirribonucleótidos-5´-monofosfato de adenina, timina, citosina y guanina unidos por enlaces fosfodiéster. *
· La estructura primaria de una cadena de DNA viene definida por la secuencia de bases nitrogenadas presentes en sus nucleótidos (A, G, C, T) y se escribe convencionalmente en dirección 5' ---> 3'. Destaca el esqueleto pentosa-fosfato, los extremos 5´ y 3´ y la secuencia de bases nitrogenadas que conforman el mensaje genético. 
A=T (2 PUENTES DE HIDRÓGENO)
C=G (3 PUENTES DE HIDRÓGENO)
· La estructura secundaria más corriente del DNA en las células es la propuesta en 1953 por Watson y Crick consistente en una doble hélice dextrógira de cadenas antiparalelas en la que las bases nitrogenadas se disponen perpendicularmente al esqueleto pentosa-fosfato, estableciéndose uniones intercatenarias mediantes puentes de hidrógeno (A = T) y (G C) (complementariedad). Esta es la que se conoce como estructura B, aunque existen en determinadas posiciones otras estructuras posibles como la Z o la A. Son particularmente interesantes las estructuras secundarias con simetría rotacional interna o regiones palindrómicas.
· Estructura terciaria. En la cromatina, la doble hélice del ADN se enrolla alrededor de unas proteínas: las histonas, formando los nucleosomas, (unidad básica de empaquetamiento de la cromatina formadapor un octámero de histonas sobre el que la doble hélice de una molécula de ADN gira dos veces manteniéndose unido el conjunto por la proteína histona H1). El conjunto forma una estructura llamada collar de perlas. Ahora bien, los nucleosomas pueden empaquetarse formando fibras de un grosos de 30 nm. Según el modelo del solenoide las fibras se forman al enrollarse seis nucleosomas por vuelta alrededor de un eje formado por las histonas H1. Los siguientes niveles de empaquetamiento no estas aun aclarados del todo, pero, parece ser, que cada fibra se volvería a enrollar formando un bucle (cada bucle tendría 50 millones de pares de bases), seis bucles se empaquetarían produciéndose un rosetón, 30 rosetones formarían una espiral y 20 espirales formarían una cromátida. Todo ello produciría un gran acortamiento de las largas cadenas de ADN.
Estructura del RNA. Casi todos los RNA (a excepción de los de algunos virus) se suelen caracterizar por ser polinucleótidos monocatenarios. Normalmente los RNA tienen U en lugar de T y, algunas veces, como el caso de los RNA transferentes, poseen bases nitrogenadas raras (dihidrouracilo, ribotimidina, pseudouridina, etc.). Al igual que para el DNA, su estructura primaria viene definida por la secuencia de bases. Existen también en algunos casos estructuras secundarias características debidas a uniones entre las bases mediante puentes de hidrógeno intracatenarios. El ejemplo más característico y mejor conocido son los RNA transferentes, pero cada día se está dando más importancia a este aspecto en distintos aspectos relacionados con la función de los RNA. Para la estructura terciaria o tridimensional final de los RNA pueden establecerse nuevas interacciones con puentes de hidrógeno, pero a excepción de los RNA transferentes, el resto de los RNA se piensa que tienen una estructura característica de ovillo, que no se sabe con certeza si es única para cada RNA, como sabemos que ocurre para cada proteína.
*RNA: ácido ribonucleico, es un polirribunocleótido que, a diferencia del ADN, no contiene ni desoxirribosa ni timina, pero sí ribosa y uracilo. No forma dobles cadenas, salvo en ciertos virus (retrovirus). *
ARNm. Constituido por una única cadena sin ninguna estructura de orden superior. Este ARN transporta el mensaje genético desde el ADN hasta el ribosoma para su traducción.
ARNt. Transporta los aminoácidos al ribosoma donde los transfiere a la cadena polipeptídica en formación. Está formado por una sola cadena que presenta ciertas regiones con complementariedad de bases, por lo que presenta 
una estructura espacial determinada llamada hoja de trebol (brazo aceptor de aminoácidos abierto y un bucle anticodón).
Propiedades fisicoquímicas de los ácidos nucleicos: absorción a 260 nm, desnaturalización/renaturalización, hibridación. 
Llamamos desnaturalización del DNA a la separación de sus dos cadenas polinucleotídicas mediante procesos que impliquen la rotura de los puentes de hidrógeno (cambios de pH o aumento de temperatura; normalmente lo último). El proceso va acompañado por un aumento de absorción de luz a 260 nm (hipercromicidad). Se obtienen curvas sigmoidales de ΔA260 frente a T), llamadas de fusión del DNA, y que pueden describirse por su punto de inflexión (temperatura media de fusión o Tm). La Tm es mayor para mayor contenido (G+C) y mayor concentración de sal. Los DNA más hetereogéneos tienen curvas muy anchas. Una vez separadas las cadenas de DNA, llamamos renaturalización al proceso contrario de volverlas a unir, que suele hacerse a Tm-20 ºC y en el que intervienen a su vez otros muchos factores. Los estudios sobre desnaturalización y renaturalización de los DNA han permitido obtener numerosos datos sobre los DNA (composición de bases, tamaño molecular, existencia de secuencias repetidas en el genoma, etc.). 
Llamamos hibridación al proceso por el que intentamos averiguar si una determinada cadena de ácido nucleico es complementaria o no a otra cadena polinucleotídica. Estas técnicas permiten hoy: 
a) cuantificar los RNA transcritos de determinados DNA
b) examinar si dos moléculas de DNA poseen trozos homólogos entre sí, lo que significa que deben estar relacionadas evolutivamente. Así se han podido buscar genes responsables de determinadas enfermedades o características a partir de los de otras especies.
LECCIÓN 4. CARBOHIDRATOS
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