Bioquímica - Aminoácidos

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AminoácidosAminoácidos
Expertos en Proteínas
Hoy nos adentraremos en…
Br. Yojan Monserrat
Generalidades
¿Qué es?
Podemos definir un aminoácido como una molécula
formada por un carbono α al cual están unidos: un
grupo carboxilo (𝐶𝑂𝑂𝐻), un grupo amino (𝑁𝐻2), un
hidrogeno (𝐻+) y un radical 𝑅 o grupo 𝑅.
Clasificación General:
• Esenciales: el cuerpo humano no los fabrica o lo
hace en cantidades muy limitadas y que, por lo
tanto, deben ingerirse a través de los alimentos o de
los suplementos.
• No esenciales: los sintetiza (fabrica) el propio
cuerpo humano a partir de otros aminoácidos
existentes.
Esenciales No Esenciales
• Arginina*
• Histidina
• Isoleucina
• Leucina
• Lisina
• Metionina*
• Fenilalanina*
• Treonina
• Triptófano
• Valina
• Alanina
• Asparagina
• Aspartato
• Glicina
• Glutamato
• Glutamina
• Cisteína
• Prolina
• Serina
• Tirosina
Características
❑ El carbono α está unido covalentemente a cuatro sustituyentes funcionales diferentes,
(excepto la glicina), por ende, se le denomina carbono asimétrico o quiral.
❑ Tienen todos un grupo carboxilo y un grupo amino (grupo invariable) unidos al mismo
átomo de carbono α.
❑ Difieren en sus cadenas laterales o grupos R, que varían en estructura, tamaño y carga
eléctrica (lo que incluye en la solubilidad del agua). Los grupos R determinan el nombre
del AA.
❑ Son bifuncionales, pueden unirse para formar
polímeros o cadenas polipeptídicas de longitud
variable.
❑ Las propiedades químicas del grupo R determina
como el AA interactúa con la proteína, así como la
proteína interactuará con su entono
Clasificaciones de acuerdo a la 
Polaridad de sus grupos R
❖ Alanina: con un metilo como cadena lateral, es más soluble en agua.
❖ Metionina: contiene un átomo de azufre que forma un enlace tioéter
o sulfuro no polar.
❖ Prolina: presenta en su cadena lateral un imino (amino secundario),
que tiene una conformación rígida.
Apolares Alifáticos
Apolares Aromáticos
❖ Tirosina: es el aa más polar de este grupo, debido a su grupo
hidroxilo.
❖ Triptófano y tirsosina: absorben la luz ultra violeta.
❖ Fenilalanina: es el aa más apolar.
❖ Asparargina y glutamina: son amidas de otros dos aa que también se
encuentran en las proteínas, el aspartato y glutamato, los que se hidrolizan por
acido o base.
❖ Cisteína: se oxida con suma facilidad, lo que desempeña un papel importante
en la estructura de muchas proteínas.
Polares sin Carga
Polares con Carga
❖ Histidina: al tener una cadena lateral ionizable con un pKa próximo a
la neutralidad. Lo que provoca que los residuos de histidina facilitan
muchas reacciones catalizadas por enzimas al servir como
dadores/aceptadores de protones. Forma parte de las proteínas
plasmáticas (dándole de propiedad de buffer).
Valoración de los aa dependiendo del pH
• El grupo carboxilo se comporta como acido o dador de protones
𝐶𝑂𝑂𝐻↔ 𝐶𝑂𝑂− + 𝐻+
• El grupo amina acepta protones, actuando base 𝑁𝐻2 + 𝐻+ ↔ 𝑁𝐻+.
• El grupo R ionizable (característico para cada aa) le permite
comportarse como una sustancia anfótera o anfolito (electrolito
anfótero), es decir, pueden actuar como ácidos y como bases
dependiendo de su carga.
Cuando un aa sin grupo R ionizable se disuelve
en agua a pH neutro, se encuentra en solución
en forma de ion dipolar o zwitterion (ion hibrido).
Zwitterion
Con respecto al Zwitterion, aquí debemos tomar en cuenta que:
1. El grupo carboxilo habrá perdido un protón.
2. El grupo amino habrá captado un protón.
Por lo que se presenta esta especie iónica de carga neutra por
la anulación de las cargas ionizables de ambos grupos.
• En soluciones acidas fuertes, el ion dipolar capta un ion
hidrogeno o protón a nivel de su carboxilo. El aa se convierte
entonces en un ion con carga neta positiva o catión.
• En solución alcalina, el protón de grupo amina reacciona con
iones hidroxilo para formar agua y el aminoácido queda con
carga neta negativa (ion negativo o anión).
Titulación o Valoración de los aa
• Si la concentración de iones hidrogeno (𝐻+) aumenta en el medio,
los iones 𝐶𝑂𝑂− (carboxilato) captan protones, disminuyendo la
concentración progresivamente las formas iónicas dipolares y se
forman cationes.
• Cuando aumenta la concentración de hidroxilo (𝑂𝐻−), los grupos
amino 𝑁𝐻+ ceden un protón (𝐻+), pierden su carga y forman
aniones.
Punto isoeléctrico: valor característico
para cada aa, en el cual la disociación
de cargas positivas y negativas se
iguala, por lo tanto, la carga total del aa
es nula.
AA con grupo R sin carga
• A pH muy bajo, la especie iónica predominante
es la forma totalmente protonada 𝐻3𝑁 − 𝐶𝐻2 −
𝐶𝑂𝑂𝐻, en el punto medio de la primera etapa.
• El grupo carboxílico de la glicina pierde su
protón, concentraciones equimolares del
dador de protones 𝐻3𝑁 − 𝐶𝐻2 − 𝐶𝑂𝑂𝐻 y del
aceptador de protones 𝐻3𝑁 − 𝐶𝐻2 − 𝐶𝑂𝑂−, da un
pK1 = 2,34.
• La segunda etapa corresponde a la
eliminación de un protón del grupo amina 𝑁𝐻3
+, el pH en el punto medio de esta etapa es
9,60=pK2.
𝒑𝑰 =
𝒑𝑲𝒓 + 𝒑𝑲𝟐
𝟐
𝒑𝑰 =
𝟐, 𝟑𝟒 + 𝟗, 𝟔𝟎
𝟐
= 𝟓, 𝟗𝟕
AA con grupo R con carga positiva
𝒑𝑰 =
𝒑𝑲𝒓 + 𝒑𝑲𝟐
𝟐
𝒑𝑰 =
𝟔 + 𝟗, 𝟏𝟕
𝟐
= 𝟕, 𝟓𝟖
AA con grupo R con carga negativa
𝒑𝑰 =
𝒑𝑲𝟏 + 𝒑𝑲𝒓
𝟐
𝒑𝑰 =
𝟐, 𝟏𝟗 + 𝟒, 𝟐𝟓
𝟐
= 𝟑, 𝟐𝟐
Punto Isoeléctrico
En cuanto al punto isoeléctrico tomaremos en cuenta las
siguientes condiciones:
❖ La especie neutra es la predominante.
❖ Las concentraciones de las especies catiónica y aniónica en
equilibrio están compensadas, es decir: [+Aa] = [Aa–], por tal
motivo el valor de la pI es siempre igual a la semisuma de los
pK correspondientes a los dos equilibrios que flanquean la
especie neutra.
Cuando la carga neta de un aminoácido o proteína es cero, el pH 
será equivalente al punto isoeléctrico (pI).
Cálculo del Nro. de Secuencias
Cada AA que se añade a una secuencia proteica aumenta
el número de posibles secuencias resultantes 20 veces, lo que
implica un crecimiento exponencial con base a 20, que es el
número de posibles AA que pueden ocupar cada posición. Esto
es calculado mediante la función.
𝑁(𝐿) = 20𝐿
Ejemplo
𝑁(2) = 202
𝑁(2) = 400
𝑵(𝑳) = 𝒑𝒐𝒔𝒊𝒃𝒍𝒆 𝒔𝒆𝒄𝒖𝒆𝒏𝒄𝒊𝒂 𝒅𝒆 𝒂𝒎𝒊𝒏𝒐𝒂𝒄𝒊𝒅𝒐𝒔
𝒆𝒙𝒑𝑳 = 𝒍𝒐𝒏𝒈𝒊𝒕𝒖𝒅 𝒅𝒆 𝒍𝒂 𝒔𝒆𝒄𝒖𝒆𝒏𝒄𝒊𝒂.
𝟐𝟎 = 𝒏𝒓𝒐. 𝒅𝒆 𝑨𝑨 𝒆𝒔𝒕á𝒏𝒅𝒂𝒓 𝒒𝒖𝒆 𝒑𝒖𝒆𝒅𝒆𝒏 𝒄𝒐𝒎𝒑𝒐𝒏𝒆𝒓 𝒖𝒏𝒂 𝒄𝒂𝒅𝒆𝒏𝒂
Enlace Peptídico
Unidad primaria estructural de las cadenas polipeptídicas. Es una
unión química donde los aa establecen enlaces covalentes entre
grupo α-carboxilo de uno y el nitrógeno de grupo α-amina de otro.
• Unión de tipo amida.
• Se produce por pérdida de agua.
Se puede calcular el número aproximado de
residuos de aa de una proteína sencilla que no
contenga ningún otro grupo químico, de la
siguiente manera:
𝑵° 𝒅𝒆 𝒓𝒆𝒔𝒊𝒅𝒖𝒐𝒔 𝒅𝒆 𝒂𝒂 =
𝑷𝑴
𝟏𝟏𝟎
Polímeros de más de 50 aminoacídicas = proteína
¿Cómo estimar el PM de una proteína?
𝑷𝑴𝒑𝒓𝒐𝒕 = 𝟏𝟐𝟖𝑫𝒂 × 𝑵°𝒂𝒂𝒄 − 𝟏𝟖𝑫𝒂 × 𝑵°𝒆𝒑
❑ PMprot: peso molecular de la proteína
❑ 128 Da: peso molecular promedio del aa (PMaac)
❑ Naac: número de residuos de aminoácidos
❑ 18Da: peso molecular del agua (PM𝐻2𝑂)
❑ Nep: número de enlaces peptídicos
N°𝑒𝑝 = 𝑁𝑎𝑎𝑐 − 1
𝑀𝑝𝑟𝑜𝑡 = (128𝐷𝑎 − 18𝐷𝑎) × 𝑁°aac
𝑃𝑀𝑝𝑟𝑜𝑡 = 110𝐷𝑎 × 𝑁°𝑎𝑎𝑐
Ejemplo ribonucleasa bobina (N°aac=124)
𝐍°𝐞𝐩 = 𝟏𝟐𝟒 − 𝟏 = 𝟏𝟐𝟑
𝑷𝑴𝒑𝒓𝒐𝒕 = 𝟏𝟐𝟖𝑫𝒂 × 𝑵°𝒂𝒂𝒄 − 𝟏𝟖𝑫𝒂 × 𝑵°𝒆𝒑
𝑷𝑴𝒑𝒓𝒐𝒕 = 𝟏𝟓𝟖𝟕𝟐𝑫𝒂 − 𝟐𝟐𝟏𝟒𝑫𝒂 = 𝟏𝟑𝟔𝟓𝟖𝑫𝒂
Método Simplificado
𝑷𝑴𝒑𝒓𝒐𝒕 = 𝟏𝟏𝟎𝑫𝒂 × 𝑵°𝒂𝒂𝒄
𝑷𝑴𝒑𝒓𝒐𝒕 = 𝟏𝟏𝟎𝑫𝒂 × 𝟏𝟐𝟒 = 𝟏𝟑𝟔𝟒𝟎𝑫𝒂
Nomenclatura
Los péptidos se nombran siguiendo el orden de
aa integrantes. Iniciando por el residuo N-terminal
(α-amina libre), cada residuo de aa se indica por la
raíz de su nombre seguida del sufijo “il”. Hasta
culminar con el residuo C-terminal (grupo con el
carboxilo libre) que se menciona con su nombrecompleto.
❑ Por ejemplo: Alanil – glutamil - glicil – lisina.
Características Estructurales de un 
E. peptídico
A. Formado por 4 átomos: O, C, N e H
B. Tiene una estructura plana y rígida.
C. Presenta un pseudo doble enlace.
D. La limitación del giro del enlace C —N hace que sólo existan dos
posibles configuraciones alrededor de este enlace: cis, con el átomo
de H y el grupo carbonilo en el mismo lado del eje, y trans, con ambos
átomos en posiciones alternas.
E. El Carbono α lleva el H arriba y grupo R abajo
F. Los enlaces peptídicos no se ionizan, ya que en una molécula cuyos
átomos se encuentran unidos covalentemente NO ocurre disociación.
Influencia del Grupo R
• La carga eléctrica de una proteína depende la ionización de los
grupos disociables (α-amino y α-carboxilo de los extremos terminales
y los grupos R) de los restos de aminoacidicos componentes. Por
ejemplo: lisina y la arginina.
• El peso molecular de una proteína difiere
considerablemente entre forma y tamaño.
• Solubilidad. Gran parte de las proteínas son
solubles en agua o en soluciones acuosas
• Especificidad. Cada proteína lleva a cabo una
determinada función, si se producen cambios
se altera la función de la misma.
Muchas gracias por su 
atención
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