Bioquímica Estrutural: Proteínas e Movimento

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Explorando cómo son las proteínas por dentro
y cómo se mueven: historia, actualidades y retos
del grupo de Bioquímica Estructural del IBt
Enrique Rudiño Piñera
Palabras clave: alosterismo, biología estructural, rayos X, cristalografía de proteínas, enzimas
El Dr. Enrique Rudiño Piñera es investigador titular C del Instituto de Biotecnología de la UNAM y responsable
del grupo de Bioquímica Estructural del IBt.
Contacto: enrique.rudino@ibt.unam.mx
En búsqueda de una pasión
Soy parte de la primera generación en mi familia que
tuvo la oportunidad, y el apoyo, para llegar a la univer-
sidad, y eso, siempre me llenará de orgullo. Pero tam-
bién debo confesar que lo que pasó después me llenó
de dudas por períodos largos. En particular, cuando
terminé mi licenciatura me quedó claro que no había
encontrado un tema que me apasionara, uno de esos
que me dejara la tranquilidad emocional de dedicar-
me a él durante el resto de mi vida profesional.
Ese tema apareció durante mis estudios de posgrado
y se llama biología estructural: esa área de la ciencia
moderna que permite amalgamar a la física, las ma-
temáticas, la computación, la química y, por supuesto
a la biología, de una manera que a mis ojos es sim-
plemente poética. Y cuando se hablaba de biología
estructural en la época que yo estaba iniciando mis
estudios doctorales, eso quería decir que debías em-
prender el —a veces tortuoso— camino de compren-
der y dominar a la cristalografía de proteínas utilizan-
do técnicas de difracción de rayos X para descifrar la
estructura interna que se logra en un cristal; el arre-
glo espacial de las cadenas polipeptídicas, conocer y
localizar los elementos de organización que hay en-
tre varias copias de proteínas similares (oligómeros),
saber dónde hay una estructura llamada alfa-hélice, y
donde otra conocida como una hebra beta, etc. [Fig.
1]. Lo que seguía en mi carrera era claro: ahora que
había encontrado mi pasión debía hallar donde espe-
cializarme.
Biotecnología en Movimiento / Núm. 32-8 Número especial
Figura 1: Equipo de difracción de rayos X localizado en el Instituto de Química de la UNAM en la Ciudad Universitaria de
la CdMx. En la figura se ven los diversos equipos que permiten posicionar, preservar y colectar datos de difracción, que
posteriormente darán lugar a una estructura tridimensional. [Foto: MC. Angela Escudero García].
Ya aceptado en un programa de doctorado en Dina-
marca, me enteré de que había un grupo de investi-
gación en el Instituto de Biotecnología, en el campus
Morelos de la UNAM, que trabajaba con un tipo de
proteínas llamadas ‘alostéricas’ (por la naturaleza de
otros factores y sitios en la molécula, que regulan su
actividad). Este grupo lo dirigía el Dr. Eduardo Horja-
les Reboredo; un personaje entrañable y de trato ru-
do pero que me compartió su pasión: tratar de enten-
der mediante estudios de cristalografía —el análisis de
moléculas idénticas, apiladas ordenadamente en una
estructura que llamamos cristal—, el comportamiento
de una enzima alostérica. Lo novedoso no era traba-
jar con enzimas alostéricas, ya que estas habían sido
centro de muchas investigaciones y desarrollos tanto
teóricos como prácticos, desde principios de los años
60 del siglo XX; desarrollos y descubrimientos que le
permitieron a Jacques Monod ser laureado con el pre-
mio Nobel de Medicina en 1965. Lo novedoso esta-
ba en usar a la cristalografía para comprender “visual-
mente”, como ocurrían los fenómenos alostéricos. Es
decir, el interés por estas enzimas alostéricas radica
en que tienen una especie de ‘botón de encendido y
apagado’ para cambiar de un estado activo (estado
R) a otro inactivo (estado T). Dentro de este grupo de
enzimas teníamos acceso a estudiar la glucosamina
6-fosfato desaminasa, (abrev. GlcN6PDea), de Esche-
richia coli.
Una entrevista decisiva
Conseguí una cita con el Dr. Horjales y por más de
dos horas me habló del proyecto que me ofrecía para
hacer el doctorado bajo su tutoría y de diversos de-
talles aun sin resolver, para convencerme de tomar el
proyecto. Habló de las teorías que pretenden explicar
cómo transitan las enzimas alostéricas de un estado
activo (R) a uno inactivo (T) y de lo que se necesita pa-
ra poder cristalizar a una proteína: toda una colección
de protocolos y consideraciones particulares que im-
plica, organización, talento, suerte y paciencia al más
puro estilo budista [ver Figs. 3 y 4]. Explicó cómo y en
donde bombardear a estos cristales directamente con
rayos X para difractarlos (desviarlos de una manera
específica al rozar o rebotar con las nubes de elec-
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trones que rodean a los átomos que forman al cristal,
siguiendo reglas develadas hace más de 100 años por
una dupla padre-hijo de apellido Bragg). De cómo ob-
tener una familia de puntos en un detector que refle-
jen —dependiendo del ángulo, tiempo de exposición,
el orden en el cristal y mucho análisis utilizando cálcu-
los computacionales— la estructura tridimensional de
proteína cristalizada.
En esa misma ocasión, me mostró especialmente, las
primeras representaciones tridimensionales de proteí-
nas [Fig. 2], recién calculadas, en una computadora
Silicon Graphics utilizando lentes estereoscópicos. Es-
tas imágenes me dejaron mudo de la impresión: esta-
ba viendo en el monitor de la máquina, una red en
volumen, que representaba a las nubes de electrones,
de cada átomo y de cada aminoácido de una proteína
alostérica. No solo me impactó escuchar sobre todos
los temas que manejaba, también me asombró la pa-
sión con la que lo relataba y, sobre todo la sensación
de ver detalles o implicaciones que nuestros sentidos
no pueden percibir directamente, sino a través del co-
nocimiento científico y de sus desarrollos tecnológi-
cos. Y dije adiós a mi plan en Dinamarca y di la bien-
venida a la que ha sido mi casa por poco más de 26
años, el Instituto de Biotecnología de la UNAM.
Figura 2: Representación estereoscópica de la superficie de una proteína alostérica: la glucosamina 6-fosfato desamina-
sa de E. coli. Imagen utilizada en las presentaciones ante su comité tutoral del entonces M. en C. Enrique Rudiño Piñera
(1999).
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Los inicios del grupo de cristalografía de proteínas del IBt
Eduardo Horjales dirigía un grupo pequeño y com-
pacto en intereses y temas; el alosterismo enzimático
era el pretexto, su explicación a nivel estructural era
el centro de nuestro quehacer, y las correspondien-
tes glucosaminas 6-fosfato desaminasas de distintos
organismos, nuestro modelo experimental. A Eduardo
se deben los primeros viajes en 1998 para acceder a
“fuentes de radiación de alta brillantez” también cono-
cidas como sincrotrones; bajo su tutoría -en un lapso
de 4 años- mi tesis de investigación doctoral estaba
lista y mi futuro se movía hacia realizar una estancia
posdoctoral fuera de México. El inicio de ese posdoc-
torado se dilató de más, ya que tuve el honor de ser
contratado por el mismo grupo del Dr. Horjales, pasan-
do de una semana a otra, de alumno de doctorado (a
veces llamados doctorantes), a investigador asociado:
la categoría “de arranque” para seguir formándose en
un área de investigación científica.
Años después tuve el privilegio de ser aceptado en el
grupo de la Dra. Elspeth F. Garman en la Universidad
de Oxford en el Reino Unido, para hacer el tan an-
siado posdoctorado, un período de investigación que
me abrió los ojos y me diversificó aún más en mis pa-
siones e intereses. El Dr. Rudiño que regresó al IBt
tenía objetivos ahora centrados, no solo en la estruc-
tura de las proteínas, sino en cómo se mueven éstas;
en los métodos para convertir un patrón de difracción
en un modelo tridimensional y, sobre todo, en el efec-
to y posibles aplicaciones de los daños causados por
los rayos X al interactuar con los cristales de proteí-
nas. Esos son los temas que, en nuestro laboratorio,
hemos continuado desarrollando una vez que, como
Líder Académico, me hice cargo del grupo en 2009
transformándolo en el “Grupo de Bioquímica Estruc-
tural” del IBt. Este cambio de nombre enfatiza el he-
cho de que migrábamos, de una pequeña comunidad
académica basada en una técnica experimental, a una
que pretendía explicar mecanismos enzimáticos ‘clási-
cos’, los de tipo alostérico y de movilidad molecular (ya
que las enzimas vibran, se tuercen un poco y tienen
espacios de tránsito para iones, metabolitos y otras
moléculas). Estos mecanismos conformarían una ga-
ma más amplia de modelos de estudio, donde el foco
iba migrando de las enzimas alostéricas a las metalo-
proteínas (aquellas que requieren átomos de hierro,
zinc u otros metales para modificar a sus sustratos y
transformarlos en productos). Y como suele ocurrir, las
preguntas más interesantes son las básicas de inicio:
¿cómo ocurre un proceso enzimático?, ¿cómo se en-
cuentran las moléculas reactivas en la orientación co-
rrecta? ¿cómo se disminuye la energía necesaria para
que las enzimas transformen a sus sustratos? Y tam-
bién ¿cómo las puedo manipular (mejorándolas o. . .
en muchas ocasiones, empeorándolas)? y aún más
¿cómo esta información nos permite comprender a los
procesos que definen a lo que denominamos como “vi-
da”? . . . aunque siempre desde la mirilla poderosa pe-
ro incompleta de los datos a nivel molecular.
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Sobre cómo transformar un problema en una herramienta
Cuando se considera que la gran mayoría de la infor-
mación tridimensional de proteínas que disponemos
—la cual está depositada en el acervo digital del [Pro-
tein Data Bank, PDB](https://www.rcsb.org/)—se deri-
va en gran medida de un mismo tipo de experimentos
realizados alrededor del mundo, en los que se hace in-
teractuar a un frágil cristal de alguna proteína, con un
haz de alta brillantez de una onda electromagnética
ionizante como los rayos X. [1] Pensándolo un poco,
es fácil concluir que utilizar esta técnica tiene algu-
nos problemas. Algunos de esos problemas son (1),
el PDB es una base de datos redundante (hay mu-
cha información de una misma proteína con cambios
sutiles); (2), que se sabe mucho sobre proteínas con
forma casi esféricas (globulares, como la albúmina de
las claras de huevo y la caseína de la leche) y (3), que
son muy afines a estar disueltas en agua (hidrofílicas).
Pero el problema principal es que la gran mayoría de la
información de tipo tridimensional proviene de experi-
mentos de rayos X, cuya alta energía es por definición,
capaz de destruir no sólo la naturaleza ordenada de
los cristales de proteína, sino que, a dosis suficientes,
pueden matar a organismos vivos.
Recordemos que estas macromoléculas (las proteí-
nas) son cadenas largas, con varios tipos de áto-
mos (C, H, O, N, S y a veces metálicos) y que ade-
más se doblan o enrollan (plegamiento) en formas no-
azarosas. Así, mientras colectamos datos que darán
lugar a una nueva estructura tridimensional, los rayos
X destruyen a la proteína, rompiendo enlaces quími-
cos y cambiando la ubicación física de los átomos del
cristal (eventos radiolíticos). Este problema asociado
con la técnica ha llevado a la comunidad de crista-
lógrafos de proteínas a desarrollar técnicas de con-
tención del daño que van, desde utilizar temperaturas
muy bajas (usualmente a 100 K, o bien, -173.15 °C),
hasta la atenuación de la intensidad del haz de rayos X
para reducir el efecto ionizante sobre el cristal; es de-
cir esa que afecta los electrones a los átomos, como
dijimos, rompiendo enlaces de todo tipo).
Sin embargo, nuestra aproximación como grupo a es-
te problema, es sutilmente diferente: lo primero que
hemos intentado es describir: ¿qué es lo que exacta-
mente ocurre dentro de un cristal cuando se ‘acumula’
la radiación de rayos X? Trabajando en laboratorio,
analizando publicaciones de otros investigadores y
discutiendo intensamente comprendimos que se tra-
taba básicamente, de un proceso de reducción quí-
mica producida por una cascada de electrones, que
se liberan principalmente de las moléculas de agua
presentes en el cristal, por efecto de los rayos X.
Éstas moléculas ocupan, en promedio, el 45 % del vo-
lumen de un cristal de proteínas, asociadas a la super-
ficie de cada proteína, aunque también son cruciales
las características fisicoquímicas de cada uno de los
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aminoácidos que tienen los 20-30 modelos de proteí-
nas con las que trabajamos.
Con esta idea, empezamos entonces a usar esta he-
rramienta metodológica para estudiar procesos inter-
e intramoleculares que deben ocurrir en los sistemas
celulares de seres tanto extremófilos (que viven a tem-
peraturas, presión o concentraciones muy altas de sal,
p. ej., los organismos que viven alrededor de ventilas
hidrotermales submarinas [2]) como mesofílicos (vi-
viendo como nosotros los humanos, en condiciones
‘normales’ de temperatura o concentración de oxígeno
entre otros factores). Iniciamos experimentos de di-
fracción para ya no solo para hacer fotografías ‘fijas’
de proteínas aparentemente estáticas, sino películas;
más bien la conjunción de decenas de fotografía ‘fijas’
que, progresiva y lentamente van mostrando modifica-
ciones causadas por los propios rayos X, de un estado
a otro, (partiendo del inicio de la interacción de la enzi-
ma con su sustrato, hasta ver a los productos aparecer
y salir de la enzima), casi de la misma manera en que
lo harían en los sistemas vivos [3].
Actualmente, estamos haciendo este análisis con de-
cenas de proteínas que están implicadas en la repa-
ración del ADN, la degradación de contaminantes am-
bientales; con enfermedades virales como el SARS-
CoV-2, y un largo etcétera que muestra que, un grupo
de una veintena de personas, diverso, con intereses
amplios y complejos (que en su mayoría son estudian-
tes de posgrado), los reúne el convencimiento de que
el estudio de la estructura tridimensional de las proteí-
nas —tomando en cuenta sus movimientos a distintos
niveles, es fundamental para entender una gran canti-
dad de fenómenos moleculares de la vida [4-7].
Y bueno. . . para lograr eso, pasamos mucho tiempo
buscando maneras en que las proteínas que nos im-
portan lleguen a cristalizar (en sentido literal) [Figs. 3
y 4]. Aparte de eso todo lo que comprendemos a partir
de ellos, es una experiencia placentera, casi artística
y definitivamente cultural.
Figura 3: Cristales de lisozima de huevo de gallina cre-
cidos por la estudiante de doctorado la M. en C. Angela
Escudero García en el grupo de Bioquímica Estructural del
IBt.
¿Cuál es el futuro en la biología estructural?
Después de casi tres décadas de existencia como gru-
po de investigación, es importante de pensar en lo que
sigue, y sobre todo en que está pasando en este mo-
mento en este campo: estamos frente a un umbral de
cambios conceptuales y de retos metodológicos muy
importantes para la biología estructural.
Simplemente conocer la estructura tridimensional
‘real’ o más probable de una biomolécula es y segui-
rá siendo un logro, sobre todo si se trata de proteínas
con una forma o un plegamiento desconocido; o bien
cuando se trata de proteínas ‘multidominio’ —con va-
rios módulos ordenados uno tras otros como el un co-
llar de perlas— como las que adornan la superficie de
virus o bien, proteínas de membrana que participan
como receptores, canales iónicos, transportadores y
proteínas de amarre, participando en mecanismos de
intercambio iónico, transducción de señales, fagocito-
sis, etc. Sin embargo, muchas de estas están poco re-
presentadas en el PDB y como sabemos, ¡el diablo
esta siempre en los detalles!, y ahí en el PDB actual
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y futuro están las pistas de los descubrimientos que,
al comprender y modificar
proteínas cruciales, pue-
den seguir modificando cosas tan trascendentes como
nuestra calidad o esperanza de vida. Es en estos deta-
lles (sospechas, hipótesis, predicciones, simulaciones
e interpretaciones) sobre la forma en que se mueven
las proteínas, de donde obtendremos conocimientos
sobre procesos tan importantes como la migración ce-
lular, el envejecimiento y el control de enfermedades,
así como como producir nuevas proteínas que sustitu-
yan materias primas o reduzcan la contaminación que
nuestras actividades producen en todo nuestro plane-
ta.
Estamos en el momento en que la biología estructu-
ral está dejando de ser solamente un proceso de ge-
neración de hipótesis basadas en una aproximación
técnica, a una descripción dinámica en un contexto
biológico, dando lugar a lo que ya se nombra “Biolo-
gía estructural integrativa”. En este cambio de para-
digma -es decir el modelo ‘en boga’ sobre cómo fun-
cionan ciertas cosas- el concurso de la cristalografía
(que permite saber cómo se ven las proteínas en el
espacio), con la resonancia magnética nuclear (que
permite saber cómo se mueven las proteínas), la crio-
microscopía electrónica (que permite observar grupos
de proteínas, a 100 K de temperatura), bajo condicio-
nes diferentes a las de un cristal, formando verdade-
ras ‘fábricas metabólicas’ en las células; la dispersión
de rayos X de ángulo bajo y la tomografía de rayos X
(que permiten explorar la superficie de las proteínas).
Todo esto se complementa y articula con el uso de
modelos computacionales provenientes de algoritmos
basados en inteligencia artificial, con gran capacidad
de simular y predecir condiciones, que serán cada vez
más dominantes para el avance del campo. Pero, para
que esta y otras áreas de la ciencia desarrolladas en
el IBt continúen tan productivas como hasta la fecha,
necesitamos dar la oportunidad a que gente joven y
apasionada mueva los límites, el nuevo reto es permi-
tir que la pasión que un día encontramos florezca en
otros.
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Figura 4: Cristales de una proteína fluorescente producidos por el Dr. Víctor Rivelino Juárez González en el IBt.
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www.doi.org/10.1002/prot.26346
Biotecnología en Movimiento, Num. 32 ~ Enero-Febrero-Marzo de 2023 ~ ISSN 2954-4718 
Medicina molecular y bioprocesos 
Generando ciencia y tecnologías para la salud 
Número Especial 
En este número especial de la revista, se relatan historias, conceptos, estrategias científicas y técnicas, así como 
perspectivas académicas y aplicadas, del trabajo de los integrantes del Departamento de Medicina Molecular y 
Bioprocesos (DMM&B), en seguimiento al simposio conmemorativo por los 40 años del Instituto de 
Biotecnología (IBt) desde su fundación (disponible en: https://bit.ly/Sem-DMMB_IBt40). 
El DMM&B surgió hace 21 años (marzo de 2002) y desde su 
creación ha contribuido de manera muy importante a la 
generación de desarrollos tecnológicos de utilidad para la 
sociedad, y de interés para el sector productivo. En este 
departamento se desarrolla investigación básica y aplicada y, 
desde distintas perspectivas se atienden aspectos relevantes 
de la salud humana. La riqueza y versatilidad de los proyectos 
permite ver la importancia del trabajo colaborativo que se 
desarrolla en el IBt, ya que está organizado en varios grupos y 
consorcios (grupos asociados) que hace posible impulsar 
proyectos con mayor alcance, que serían impracticables para 
personas o equipos individuales. 
 
Los artículos de este número especial, escritos por los/las líderes y el personal académico del departamento, 
describen sus descubrimientos, modelos de estudio, sus estrategias experimentales y capacidades técnicas, 
publicaciones y gestiones, así como las aplicaciones médicas preventivas o terapéuticas. Considerando 
aspectos básicos, se cubren aquellos sobre la estructura y función de varias biomoléculas propias de los 
organismos vivos. Algunas participan en el metabolismo celular (enzimas alostéricas, proteasas). Otras 
moléculas neurotóxicas producidas por arácnidos y reptiles han servido para estudiar sus efectos y producir 
anticuerpos neutralizantes en distintos “formatos”, que son capaces de restaurar rápidamente la salud en caso 
de intoxicación por venenos de animales ponzoñosos (alacranes, serpientes o arañas mexicanos y de diversas 
zonas del mundo). 
Hay otras moléculas características de la inflamación asociada con algunas enfermedades infecciosas, con 
padecimientos autoinmunes y con enfermedades crónico-degenerativas (diabetes, colitis, Alzheimer) y la 
intención de probar, inducir o producir compuestos preventivos y terapéuticos contra estas moléculas. También 
se describen investigaciones sobre evaluaciones clínicas y para la producción de anticuerpos recombinantes y de 
antivenenos, así como tecnologías y alternativas para generar vacunas de calidad. Los objetivos, logros y 
perspectivas en cada área de investigación muestran ejemplos de colaboración, innovación y vinculación interna 
y externa. 
Líderes académic@s del DMM&B, expositores en el 
simposio; autores y autoras de los artículos de este 
número
Varios descubrimientos o invenciones resultantes han sido protegidos para transferir tecnologías que puedan 
entrar al circuito comercial, así como ofrecer servicios tecnológicos; esto con el fin de satisfacer demandas 
sociales (antivenenos) contra el alacranismo y el viperismo, así como el desarrollo de anticoagulantes, nuevos 
antibióticos, antiinflamatorios y vacunas de nueva generación. 
Confiamos que este número especial de la revista, sobre una promisoria área de desarrollo académico, 
profesional e interinstitucional, sea de
interés de las y los lectores, considerando las vocaciones y trayectorias 
personales que la han hecho posible. 
Dra. Leonor Pérez Martínez, Jefa del Departamento, Editora invitada 
REVISTA DE DIVULGACIÓN DEL INSTITUTO DE BIOTECNOLOGÍA DE LA UNAM
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Biotecnología en Movimiento Año 9, No. 32. Publicación 
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Santos. Publicado como HTML y PDF el 15 de marzo del 
2023. 
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DISEÑO EDITORIAL E ILUSTRACIÓN
Equipo editorial
NÚMERO 32 ENERO-FEBRERO-MARZO DE 2023 ISSN 2954-4718
Medicina Molecular y Bioprocesos
Presentación editorial 32.0
Un interés dedicado al conocimiento 
y las tecnologías para la salud 
a partir de venenos de alacranes 32.1
Por Lourival Domingos Possani Postay
Antivenenos contra animales ponzoñosos: 
una historia de aventuras científicas 
y de éxitos para México 32.2
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Desarrollo de un antiveneno de nueva generación 
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de alacranes mexicanos 32.3
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De Japón a México: de neurotoxinas en venenos 
de arañas y de otros animales ponzoñosos 32.4
Por Gerardo Corzo Burguete
¿Por qué investigamos víboras, toxinas 
y antivenenos? 32.5
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Integración productiva desde lo hiper-diminuto 
hasta los procesos bioindustriales: 
la ingeniería bioquímica en acción 32.6
Por Laura A. Palomares, Vanessa Hernández, Martha A. Contreras, 
A. Ruth Pastor y Octavio Tonatiuh Ramírez Reivich
Avances en medicina traslacional 
para entender mecanismos de la salud y 
el tratamiento de enfermedades complejas 32.7
Por Gustavo Pedraza Alva y Leonor Pérez Martínez
Explorando cómo son las proteínas por dentro 
y cómo se mueven: historia, actualidades y retos 
del grupo de Bioquímica Estructural del IBt 32.8
Por Enrique Rudiño Piñera
NÚMERO 
ESPECIAL
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REVISTA DE DIVULGACIÓN DEL INSTITUTO DE BIOTECNOLOGÍA DE LA UNAM
NÚMERO 32 ENERO-FEBRERO-MARZO DE 2023 ISSN 2954-4718
Toxinas de alacranes, 
víboras y arañas
Nanotecnología y 
bioingeniería en 
la producción de 
medicamentos
Antivenenos contra 
animales ponzoñosos
Medicina molecular y bioprocesos
Generando ciencia y tecnologías para la salud
Producción de 
anticuerpos sin inmunizar 
animales
¿Cómo prevenir obesidad, 
colitis y Alzheimer ?
Descifrando estructuras y 
movimiento de proteínas 
con luz brillante
Toxinas de alacranes, 
víboras y arañas
Nanotecnología y 
bioingeniería en 
la producción de 
medicamentos
Antivenenos contra 
animales ponzoñosos
Producción de 
anticuerpos sin inmunizar 
animales
¿Cómo prevenir obesidad, 
colitis y Alzheimer ?
Descifrando estructuras y 
movimiento de proteínas 
con luz brillante
Medicina molecular y bioprocesos
Generando ciencia y tecnologías para la salud
NÚMERO 
ESPECIAL
Disponible en 
biotecmov.ibt.unam.mx