Biología, la vida en la tierra con fisiología Tomo 01-páginas-67

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G uardián de la salud
Expresión y regula».tún de los genes 2 2 7
Genética, evolución y medicina
Toda la vida e n la T ierra está em parentada por la evolución, 
unas veces con un parentesco cercano (perros y zorros) y otras 
efistante (bacterias y personas). Aunque los genes suelen ser 
parecidos, los genes de organism os m uy distantes pueden 
\arlar e n m uchas bases, l a m edicina aprovecha estas diferencias 
para desarro llar antibióticos para infecciones bacterianas.
l a estreptomicina y la neom icina son dos antib ióticos que 
se recetan com únm ente, éstos se enlazan a una secuencia 
especifica de A R N en subunidades m enores d e los ribosom as de 
ciertas bacterias, con lo q ue Inhiben la síntesis d e las proteinas. 
Sin una adecuada síntesis d e las proteinas, las bacterias mueren, 
pero los pacientes infectados con estas bacterias no fallecen, 
porque las subunidades menores d e los ribosomas eucariontes 
de los seres hum anos tienen o tra secuencia d e bases q ue los 
ribosomas procariontes d e las bacterias.
Es probable que hayas o ido hablar de la resistencia a 
los antibióticos, por la cual las bacterias que se exponen
frecuentemente a estos compuestos adquieren defensas. Las 
bacterias evolucionan rápidamente y se vuelven resistentes a 
h neomicina y a otros antibióticos afines. ¿Cóm o? Bueno, si los 
ribosomas cucarlon ics son Insensibles a la neomicina, entonces 
deben funcionar perfectamente bien con otra secuencia de 
ARN que los ribosomas procariontes. la s bacterias que son 
resistentes a la neomicina y sus afines tienen una mutación 
que cambia una única base de su ARN ribosómlco de adenina 
a guanina, q ue e s precisamente la base que se encuentra e n el 
bgar equivalente del ARN ribosómlco eucarionte.
Com o se Ilustra co n este e jem plo, la genética, las 
m utaciones, los m ecanism os de la sintesis d e proteinas 
y la evo lución son im portantes no sólo para los b ió logos,
¿ n o también para los médicos. D e hecho, h a surgido una 
d iscip lina llam ada m edicina e vo lu tiva q ue considera las 
relaciones evo lu tivas entre personas y m icrob ios para 
com batir las enferm edades.
E n la t r a d u e d ó n , d A R N m , d A R N t y lo s r ib o s o m a s 
c o o p e r a n p a r a s in t e t iz a r p r o te ín a s 
Vam os a describir la trad ued ón únicam ente e n las célu las euca­
riontes (R G U R A 12-7), p ero las d iferendas en tre eucariontes y 
procariontes son cruda lcs para la a c d ó n de m u d io s an tib ió ti­
cos com unes para tratar ¡n fecdones bacterianas (teore la sección 
'G u a rd iá n de la salud: G enética , e vo lu d ó n y m e d id n a ') .
C o m o la transcripción, la traduedón tien e tres etapas: (1 ) in i­
ciación. ( 2 ) e longación d e la cadena proteinica y (3 ) te rm inad ón .
In ic ia c ió n : la tra d u c c ió n c o m ie n z a c u a n d o e l A R N t 
y e l A R N m se u n e n a u n r ib o s o m a
U n co m p le jo d e p re in ic iadón — com puesto por la subu n idad m e ­
nor del ribosom a, u n A R N t (de in ic io ) que lleva m etion ina y otras 
p roteínas (R G U R A 12-7 © ) — se enlaza a l com ienzo d e u n a m olé­
cu la d e A R N m . FJ co m p le jo d e p re in id ad ó n barre el A R N m hasta 
q ue encuentra u n codón d e in ld o (A U G ) , que form a pares d e bases 
con e l an ticodón U A C d e la m etion ina (R G U R A 12-7 © ) . A con- 
tinuación, la subun idad m ayor del ribosom a se un e a la su bu n i­
d ad m enor d e m o do q u e oprim en en m ed io a l A R N m y sostienen 
a l A R N t con la m e tio n in a e n su p rim er s it io d e en lace del A R N t 
(R G U R A 12-7 O ) . Así, e l ribosom a está com pletam ente a rm ado y 
listo para com enzar la trad ued ón .
E lo n g a c ió n : s e a g re g a n a m in o á d d o s u n o p o r u n o 
a la c a d e n a p ro te in ic a en c re d m ie n to 
U n ribosom a m antiene alineados dos radones d e A R N m co n los 
dos sitios d e enlace d d A R N t d e la subunidad m ayor. U n segundo 
A RN t, con u n an ticod ón com p lem en tario d e l seg un do codón 
del A R N m , pasa al segundo s it io d e en lace de la subu n idad m ayo r 
(R G U R A 12-7 ® ) . E l s it io d e catálisis d e la subu n idad m ayor rom ­
pe e l en lace q ue sostiene a l p rim er a m in o á d d o (m e tio n in a ) a su 
A R N t y fo rm a u n en lace peptíd ico en tre este a m in o ád d o y el ami- 
n o á r id o u n id o al segundo A R N t (R G U R A 12-7 © ) . Es interesante 
observar que e l A R N ribosóm ico, y n o un a d e las proteínas de la 
subun idad m ayor, cataliza la fo rm ación del en lace peptíd ico; por 
tanto, este A R N enz im ático se llam a tam bién 'r ib oz im a*.
I>^spués d e form arse el en lace peptíd ico , e l p r im e r A R N t 
q ueda 'v a c ío * y e l segundo lleva un a cadena d e dos am inoácidos. 
A co n tin u ad ó n , e l r ibosom a libera el A R N t vac ío y pasa a l siguien­
te co d ón d é la m o lécu la d e A R N m (F IG U R A 1 2 - 7 © ). E l A R N t que 
sostiene la cadena alargada d e am in o ád d o s tam b ién se desplaza 
y pasa d e l segundo al p rim er s it io d e en lace del ribosom a. U n 
nuevo A R N t, con u n an tira d ó n co m p lem en ta rio del tercer codón 
d e l A R N m , se une con e l segundo s it io v a d o (F IG U R A 12-7 ©)■ E l 
s it io d e catálisis d e la subu n idad m ayor en laza el tercer am in o ád ­
d o a la cadena p rotein ica q ue sigue c red en d o (F IG U R A 12-7 © ) . 
El A R N t vac ío deja e l ribosom a, éste se desplaza al sigu iente codón 
d e l A R N m y se repite e l proceso, u n co d ón cada vez.
T e rm in a c ió n : u n c o d ó n d e té rm in o 
s e ñ a la e l fin d e la tra d u c c ió n
U n co d ó n de té rm ino d e la m o lécu la de A R N m señala a l ribosom a 
e l fina l d e la sintesis d e la proteína. Ix » radones d e té rm ino n o se 
unen a l A R N t, s in o q ue se unen al ribosom a unas proteínas llam a­
das 'factores de lib e rad ó n * cu an d o topa con u n co d ón d e térm ino, 
lo q ue ob liga al ribosom a a so ltar la cadena p rotein ica te rm inad a y 
e l A R N m (R G U R A 12-7 © ) . E l ribosom a se desarm a e n sus subu-
E s t u d i o d e c a s o c o n t i n u a c i ó n
Fibrosis quística
Recuerda que en el cap itu lo 4 se v io q ue las proteinas 
Incrustadas en la m em brana p lasm ática son sintetizadas por 
ribosom as del retículo endopiasm ático rugoso, al cual penetran 
para se r procesadas. El a le lo defectuoso m ás com ún que 
causa la fibrosis quística produce una proteina CFTR de forma 
errónea que se degrada dentro del retículo endopiasm ático. 
Otros cuatro a le los m utantes codifican un codón term inal en la 
m itad de la proteina, asi q ue la traducción se acaba a m edias. 
Estos ale los producen una fa lta total d e la p roteina CFTR y. por 
consiguiente, causan fibrosis qu ística m uy grave.
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o Lto A RN t co n un am inoácido 
m ottonlna so uno o uno subunidad 
m enor del ribosom a y form a un 
com plejo d e prein iciación.
0 B com plejo d e prein iciación se une 
o uno m otóculfl do ARNm . B anbeodón 
A RN t (U A C ) q ue lleva e l am inoácido 
m ebonina se em pareja co n e l co d ón de 
h ic to (A U G ) d d ARN m .
O La subunidad m ayor del ribosom a se 
en laza con la subunidad menor. B A R N t que 
llevo o i am inoácido m ottonlno so u to co n d 
prim er sitio del A RN t d e la subunidad m ayor.
O B segundo codón del ARNm 
(G U U ) so em parejo con ol 
anbeodón (C A A ) del segundo ARNt 
q ue Beva e l am inoácido vafcna (va l). 
Esto A RN t so onlazn a un sogundo 
sitio d e A RN t en la subunidad 
m ayor.
© B s itio ca ta lítico d e la subunidad 
m oyor c a ta b a la form ación do unen lace pep tid ico q ue un e tos 
am inoácidos m ebonina y v a in a . Los 
(tos am inoácidos quedan un idos al 
A RN t en e l segundo sitio d e en lace.
© B A RN t ‘ vacío ’ q u ed a H jre y e l nbosom a 
avanza pe» ol ARN m , un codón a la dorocha. 
B A R N t que s e m e a tos d o s am inoácidos 
e s tá ah ora en e l prim er s it » d e en lace del 
A RN t y d sogundo s itio do o r la » do A RN t 
e s tá vad o .
O B p roceso se rep ite h asta dar 
con un codón d e térm ino. B 
A RN m y ol pópbdo com pleto so 
liberan del ribosom a y las 
subunidades se separan.
O B te rcer co d ón d e l ARNm 
(CALÍ) se em pareja con el 
anbeodón (G U A ) d e un A RN t que 
Beva e l am inoácido histid ina 
(h is). Este A R N t en tra en el 
segundo sitio d e en lace del 
A RN t e n la subunidad m ayor.
© B s itio ca ta lítico form a un 
en lace pep tid ico entre la vafcna y 
b h istid ina. y d e ja ol póptldo 
(n id o a l A RN t del sogundo sitio 
de e n lace . B A R N t del prim er sitio 
se Bbora y e l ribosom a so m ueve 
i r codón on e l ARNm .
A R G U R A 12-7 L a tra d u cc ió n es la s h te s is d e p ro te ín a s la traducción descifra la secuencia d e bases de un ARNm e n la fo rm a de la 
secuencia de aminoácidos d e una protelna.
P R E G U N T A Examina e l paso © . Si las mutaciones cambiaran todas las moléculas de guanina visibles en la secuencia de ARNm por uracllo, 
¿cuál serla la variación en el péptido traducido del q ue se representa e n la figura?
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E x p r e s ió n y r e g u la c ió n d e lo s g e n e s 2 2 9
nidades m ayor y m enor, q ue pueden vo lver a usarse para traducir 
o tro A R N m .
B io F l ix Protein Synthesis (disponible en inglés)
E n re s u m e n D e s a f ia r la s e c u e n c ia d e b a s e s d e l 
A D N e n la s e c u e n c ia d e a m in o á r id o s d e u n a p ro te ín a 
re q u ie re t r a n s c r ip a 'ó n y tra d u c c ió n
V a m o s a re s u m ir c ó m o fas c é lu la s e u c a rio n te s d eco d ifi- 
c a n la in fo rm a c ió n g e n é tica g u a rd ad a e n su A D N p a ra 
s in te tiz a r u n a p ro te ín a ( f i g u r a 1 2 -8 ).
a . C o n a lg u n a s e x ce p c io n es , co m o c o n lo s g en es d e l 
A R N t y d o l A R N r, ca d a g e n c o d if ic a la se cu e n c ia d e 
a m in o á c id o s d e u n a p ro te ín a . E l g e n d e l A D N co n s­
ta d e la h e b ra m o ld e , q u e se tra n s c r ib e en A R N m , y 
d e su h e b ra c o m p le m e n ta ria , q u e n o se tran scrib e .
b . La tran scrip ció n d e u n gen q u e co d ific a u n a p ro te ín a 
p ro d u ce u n a m o lé n ila d e A R N m q u e e s co m p le m e n ­
ta ria d e la h e b ra m o ld e d e l g en d e l A D N . A p a rtir del 
p rim e r A U C , cada co d ó n d e l A R N m e s u n a secu encia 
d e tre s bases q u e e sp ec ifica u n am in o ác id o o u n 'a lto * .
c . Las e n z im as d e l c ito p la s m a se u n e n a l a m in o á c id o 
a p ro p ia d o d e ca d a A R N t b a sá n d o se e n e l a n tic o d ó n 
d e este A R N t.
d . E l A R N m s a le d e l n ú d e o y se u n e a u n rib o so m a 
d e l c ito p lasm a . Ix»s A R N d e tran s fe re n c ia lle v a n sus 
a m in o á c id o s u n id o s a l rib o so m a . A h í, la s bases d e lo s 
a n tic o d o n e s d e l A R N se u n e n a su s bases co m p le m e n ­
ta ria s e n lo s co d o n cs d e l A R N m , a s í q u e lo s a m in o á ­
c id o s u n id o s a lo s A R N t se a lin e a n en la secu en c ia 
e sp ec ificad a p o r lo s en d o n es. E l rib o so m a se u n e a los 
a m in o á r id o s c o n en laces p ep tíc tico s p a ra fo rm a r un a 
p ro te ín a . C u a n d o se lleg a a u n co d ó n d e té rm in o ,
la p ro te ín a te rm in a d a se lib e ra d e l rib o so m a.
E s ta ca d e n a d e d e c o d ific a c ió n , d esd e la s bases d e 
A D N a lo s co d o n e s d e l A R N m , a lo s a n tic o d o n e s del 
A R N t y fin a lm e n te a lo s a m in o á r id o s , d a p o r re su ltad o la 
tm e s is d e u n a p ro te ín a c o n u n a se cu e n c ia d e a m in o á c i­
d o s d e te rm in a d a p o r la se cu e n c ia d e bases d e u n g en .
12.4 ¿C Ó M O A FEC T A N LA S M U T A C IO N ES 
E L F U N C IO N A M IE N T O D E LA S P R O T E ÍN A S ?
C o m o se v io en e l cap ítu lo I I , los errores e n la rep licarión del 
A D N , los rayos u ltrav io leta d e la luz so lar, los com puestos q u ím i­
cos d e l h u m o d e l tabaco y u n cú m u lo d e otros factores am bientales 
pueden cam biar la secuencia d e bases del A D N . Estos cam b ios se 
l lam an m u ta c io n e s . la s consecuencias para la estructura y fun­
d ó n d e un o rgan ism o dependen d e có m o afecte la m u tad ó n el 
func io nam ien to de la p io teína cod ificada por el gen mutado.
Las m utaciones pueden tener diversos efectos 
en la estructura y funcionam iento de las proteínas 
Casi todas las m utaciones pueden dosificarse co m o sustituciones, 
supresiones, inserciones, inversiones o translocaciones (léam e las 
In g in a s 2 1 3 - 2 1 4 ) .
JS ÍL
(a ) AD N
hebra
com piomon t aria 
d e ADN
hebra moldo 
d e ADN
*>) A RN m
t
(C ) A RN t
proteinas
e tc .
e tc .
e tc .
am inoéddos
m etionlna gbano vatino
etc.
e tc .
A F IG U R A 12-8 E l e m p a re jam ie n to d e bases co m p le m e n ta ria s 
e s c ru c ia l a l d e s c ifra r l a in fo rm a c ió n g e n é tica (a) El ADN d e un
gen contiene dos hebras; la ARN pollmerasa utiliza sólo la hebra 
molde para sintetizar una molécula de ARN. (b )L a s bases de la 
hebra molde de ADN se transcriben a un ARNm complementarlo, 
lo s codones son secuencias de tres bases que especifican un 
aminoácido o un alto durante la síntesis de proteínas, (c )S a lvo que 
sea un codón de térm ino, todos los codoncs del ARNm forman pares 
de bases con e l anticodón de una molécula d e ARNt que lleva un 
aminoácido especfflco. (d ) Los aminoácidos llevados por el ARNt se 
unen para formar una proteina.
In vers iones y rranslocac iones
la s in v e rs io n e s y fas tra n s lo c a c io n e s ocurren cuando segmentos 
del A D N (a veces casi to d o o todo un crom osom a) se ro m p en y se 
vu e lven a un ir, y a sea e n e l m ism o crom osom a o e n u n o diferente, 
latas m utaciones pueden ser relativam ente benignas si genes com ­
p letos co n sus prom otores s im p lem ente pasan d e un lugar a otro. 
Pero s i u n gen se d iv ide e n dos, y a n o va a cod ificar un a proteina 
com p le ta y func io na l. Po r e jem p lo , casi la m itad d e los casos de h e ­
m o filia grave so n causados por un a invers ión d e l gen q ue codifica 
u n a proteína necesaria para coagular la sangre.
Su p res io n es e inserc iones
Ixts efectos d e las m u ta c io n e s p o r s u p re s ió n y la s m u ta c io n e s
p o r in s e rc ió n dependen d e có m o se retiren o agreguen m uchos 
nucleó tidos . ¿ P o r q u é f P iensa e n e l cód igo genético : tres nucleó ­
tidos co d ifican u n ú n ico am in o ác id o ; p o r tan to , agregar o qu itar 
tres nucleó tid os sum a o resta u n so lo am in o ác id o d e la p roteina 
cod ificada . En m u chos casos, esto n o a lte ra g ran cosa la func ión 
d e la p rote ína ; e n cam b io , la supresión o inserc ión de u n o o dos 
nucleó tid os o u n a supresión o inserc ión q ue n o sea m ú lt ip lo de 
tres nucleó tid os puede te n e r efectos catastróficos, p o rq u e todos 
los codones q u e siguen a la supresión o inserc ión q ueda rán al­
terados.
Recuerda nuestra frase e n caste llano V A N L O S D O S P O R - 
P A N fo rm ad a co n palabras d e tres letras. Q u ita r om eter un a letra 
(p o r e jem p lo , e l im in a r la p rim era A ) s ign ifica q ue las siguientes
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2 3 0 iTTTTTO Tl H e r e n c ia
palabras d e tres letras n o ten d rán sen tid o , co m o V N L O S D O S P 
O R P A N . D e la m ism a m anera, la m ayor parte d e — y posib le ­
m ente lo d o s— los am in o á d d o s d e la p rotefna s in te tizada a partir 
d e un A R N m q ue contenga esta m u ta d ó n , d en o m in ad a m u tad ó n 
p o r co rrim ien to del m a rco de lectura, estarán todos equ ivocados. 
A veces, u n o d e los n u evo s codones después d e un a in se id ó n 
o supresión será u n ra d ó n d e té rm ino , q u e dejará un a proteína 
corta. Estas p rote ínas casi nunca fu n d o n a n . ¿Te acuerdas d e las 
teses Relg ian B lu e d e l estud io d e caso d e l cap ítu lo 11 ? E l gen de­
fectuoso d e m iosta tin a d e estos an im a les tien e u n a supresión en 
e l n u c leó tid o 1 1 , lo q u e p roduce u n co d ón d e té rm in o p rem aturo 
q u e da p o r co n d u id a la trad ued ón antes de que se co m p le te la 
p ro te ín a m iostatina.
Su stituc ion es
U n a s u s titu c ió n d e n u c le ó tid o s (tam b ié n llam ada m u ta c ió n 
p u n tu a l) en u n gen q ue codifica un a proteína, produce u n o de 
cuatro resultados. T om em os, por e jem p lo , las m u tadones que 
ocurren e n el gen q ue co d if ica la betaglobina , un a d e las un ida ­
des de la hem og lob ina , la p roteina portadora del oxígeno e n los 
g lóbulos ro jos (T ab la 12-4). La o tra u n id ad d e la h em o g lob ina es 
la alfaglobina. U n a m o lécu la n o rm a l de hem og lob ina tiene dos 
un idades alfa y dos beta. En todos los e jem p los, sa lvo e l ú ltim o, va­
m os a considerar e l resu ltado de las m u tadones q ue ocurren e n el 
sexto co d ón del gen d e la betaglobina (C T C e n el A D N , G A G 
en e l A R N m ), el cual espedfica el ácido g lu tám ira , u n a m in o ád d o 
cargado, h idro ffiieo y so lub le e n el agua.
• La p ro te ín a n o c a m b ia . Recuerda que va rio s codones d ife ­
rentes pueden cod if ica r casi todos los a m in o á d d o s . S i una 
m u ta d ó n cam bia la secu end a d e bases d e l A D N de la beta­
g lob ina d e C T C a ( .T I ', esta se tu e n ria d e todos m o do s co d if i­
ca el á d d o g lu tám ico . Po r tan to , la p roteína sintetizada p o r el 
gen m u rad o sigue s ie n d o la m ism a.
• La n u e va p ro te ín a es fu n c io n a lm e n te e q u iv a le n te a la o rig i­
n a l. M u ch as proteínas tienen regiones cuya secu end a precisa 
d e am in o ád d o s n o es tan im portan te . En la betag lob ina , los 
am inoác idos d e l exterior d e la proteína deben se r h id ro fíliro s 
p ira m an ten e r la p ro te ín a d isuclta e n el c ito p lasm a de los 
g lóbulos rojos. Exactam ente qué am in o ád d o s h id ro fílico s se 
encuentren fuera n o tien e m ucha im po rtan cia . P o r e jem plo, 
se descub rió q ue un a fa m ilia del p u eb lo japonés d e M ach id a
tiene un a m u ta d ó n d e C T C a C T C , p o r la cu a l la g lu tam ina 
(q u e es h id ro ffiiea ) reem p laza al á d d o g lu tám ico (tam b ién 
h id ro ffiieo ). La h e m o g lo b in a q u e contenga esta p rote ína b e ­
tag lob ina m u tan te (co n o c id a co m o h e m o g lo b in a M ach id a ) 
func io na b ien . Estas m u tadones, co m o la h em o g lob ina M a ­
ch ida y el e jem p lo anterior, se lla m a n m u ta c io n e s n e u tra s 
p orque n o cam b ian no tab lem en te la fu n c ió n de la p rote ína 
detectada.
• l a fu n c ió n d e la p ro te ín a c a m b ia p o r u n a secuenc ia a lte ra­
d a d e a m in o á c id o s . U n a m u ta d ó n d e C T C a C A C cam b ia el 
á d d o g lu tám ico (h id ro ff iie o ) p o r v a l in a (h id ro fó b ica ). Esta 
su s titu d ó n es e l d efecto genético q u e causa la an e m ia d e 
célu las fa lr ifo rm es (iv .m tH .is pág inas 190-191). la s va lí ñas 
del ex terio r d e las m o lécu las d e h e m o g lo b in a hacen q u e és­
tas se ag lu tinen , lo q u e d isto rs iona la fo rm a d e los g lób u lo s 
rojos. Estos cam b ios p ro d u ce n u n a en fe rm ed ad grave.
• La fu n c ió n d e la p ro te ín a q u e d a a n u la d a p o r u n co d ó n de 
té rm in o p re m a tu ro . O cas io n a lm en te ocu rre u n a m u tad ó n 
catastrófica e n e l co d ón 17 d e l gen d e la betaglob ina ( T I C en 
e l A D N , A A G e n e l A R N m ). Este co d ó n especifica e l a m in o á ­
d d o l is in a . U n a m u ta d ó n d e T T C a A T C (U A C e n A R N m ) da 
p o r resu ltado un ra d ó n d e té rm ino q u e detiene la trad u ed ó n 
del A R N m d e la betaglob ina antes d e te rm in a r la proteína, 
la s personas q ue heredan este gen m utan te de la m adre y el 
padre n o s intetizan n a d a d e betaglob ina func io na l, s in o q ue 
e labo ran h em o g lob ina com puesta ún icam en te p o r unidades 
d e a lfag lob ina . Esta hem og lob ina 'a lf a pura* n o enlaza m u y 
b ien e l oxígeno. Se p roduce un a co n d ic ió n , beta talasem ia, 
q ue puede se r m o rta l s i n o se trata con Ira s fus iones d e sangre 
periód icas duran te to d a la vida.
Las m utaciones producen la m ateria 
prim a de la evolución
Las m u tadones d e los gametos (ó vu lo s o esperm atozoides) p ue ­
den transm itirse a las siguientes generaciones. E n los seres h u ­
m anos, las tasas d e m u tad ó n v a n de alrededor d e un a p o r 1 0 0 
m il gam etos a u n a p o r m illó n de gametos. A títu lo d e referencia, 
u n h o m b re em ite de 300 a 400 m illo nes de esperm atozoides por 
e yacu laaó n . Cada em is ió n contiene unos 6 0 0 espermatozoides 
con m u tadones nuevas. C as i todas las m utadones son neutras o 
p o tend a lm ente dañinas, pero las m u tadones so n esendales para 
la evo lu dó n , porque estos cam bios aleatorios d e la secuenda del
AD N (heb ra 
m olde) ARNm A m ino ádd o
Prop iedades de 
los am inoáddos Efecto funciona l en la p ro te ina Enferm edad
Codón o rig in a l 6 CTC CAC Acido glutámico Hldrofllico Función normal de la proteina Ninguna
M utadón 1 CTT CAA Acido glutámico Hldrofilico Neutra; función normal de la proteina Ninguna
M utadón 2 CTC CAC Glutamina Hldrofilico Neutra; función normal de la protefna Ninguna
M u tad ón 3 CAC GUC Valí na Hidrofóbxo Pérdida de la solubilidad en agua: 
compromete la función de la 
proteina
Anemia de células 
fa teiformes
Codón o rig in a l 17 TTC AAC Usina Htdroflllco Función normal de la proteina Ninguna
M utación 4 ATC UAC Codón terminal Termina la traducción 
después del 
aminoácido 16
Sintetiza sólo parte de la proteina; 
suprime la función de la proteina
Beta talasemia
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