ENZIMAS (1)

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ENZIMAS
ENZIMAS
1. Concepto de enzima.
2. Concepto de catalizador.
3. Características de la acción
enzimática.
4. Efecto del Ph y la temperatura.
5. Clasificación internacional de las
enzimas.
CONCEPTO DE ENZIMA 
- Las enzimas son catalizadores muy potentes y 
eficaces.
- Químicamente son proteínas.
- Como catalizadores, las enzimas actúan en 
pequeña cantidad y se recuperan 
indefinidamente.
- No llevan a cabo reacciones que sean 
energéticamente desfavorables.
- No modifican el sentido de los equilibrios 
químicos, sino que aceleran su consecución. 
CONCEPTO DE ENZIMA 
- Las enzimas son catalizadores muy potentes y 
eficaces.
- Químicamente son proteínas.
- Como catalizadores, las enzimas actúan en 
pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente.
- No llevan a cabo reacciones que sean 
energéticamente desfavorables.
- No modifican el sentido de los equilibrios químicos, 
sino que aceleran su consecución. 
Función de las enzimas 
 Las enzimas son proteínas que catalizan todas las
reacciones bioquímicas. Además de su importancia
como catalizadores biológicos, tienen muchos usos
médicos y comerciales.
 Un catalizador es una sustancia que disminuye la
energía de activación de una reacción química. Al
disminuir la energía de activación, se incrementa la
velocidad de la reacción.
 La mayoría de las reacciones de los sistemas vivos son
reversibles, es decir, que en ellas se establece el
equilibrio químico. Por lo tanto, las enzimas aceleran
la formación de equilibrio químico, pero no afectan
las concentraciones finales del equilibrio.
REACCIÓN CATALIZADA POR UNA 
ENZIMA.
CATALIZADOR
- Un catalizador es una sustancia que acelera una
reacción química, hasta hacerla instantánea o
casi instantánea.
- Un catalizador acelera la reacción al disminuir
la energía de activación.
-En una transformación dada de "A" a "P" , "A"
representa las moléculas reaccionantes, que
constituyen el estado inicial.
-"P" representa los productos o estado final.
-La reacción química de A a P es un proceso posible si
la energía de P es menor que la de A.
-En una transformación dada de "A" a "P" , "A"
representa las moléculas reaccionantes, que
constituyen el estado inicial.
-"P" representa los productos o estado final.
-La reacción química de A a P es un proceso posible si
la energía de P es menor que la de A.
A → P
A → P
-Pero hay una barrera de energía que los separa; si
no es por ella, A no existiría, puesto que no sería
estable y se habría transformado en P.
CARACTERÍSTICAS DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA
La característica más sobresaliente de las
enzimas es su elevada especificidad. Esta es doble,
y explica que no se formen subproductos:
1. Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la
molécula sobre la que el enzima ejerce su acción
catalítica.
1. Especificidad de acción. Cada reacción está
catalizada por una enzima especifica.
La acción enzimática se caracteriza por la formación 
de un complejo que representa el estado de transición.
E + S ES E + P 
- El sustrato se une a la enzima a través de numerosas
interacciones débiles como son: puentes de
hidrógeno, electrostáticas, hidrófobas, etc, en un
lugar específico, el centro activo.
- Este centro es una pequeña porción de la enzima,
constituído por una serie de aminoácidos que
interaccionan con el sustrato.
Algunas enzimas actúan con la ayuda de
estructuras no protéicas. En función de su
naturaleza se denominan:
1. Cofactor. Cuando se trata de iones o moléculas
inorgánicas.
2. Coenzima. Cuando es una molécula orgánica.
Aquí se puede señalar, que muchas vitaminas
funcionan como coenzimas; y realmente las
deficiencias producidas por la falta de vitaminas
responde más bien a que no se puede sintetizar
una determinada enzima en el que la vitamina es
el coenzima.
De acuerdo a su complejidad las enzimas se clasifican como:
Gota. En la gota, el ácido úrico proviniente 
del catabolismo de las purinas se produce en 
exceso, lo que provoca la deposición de 
cristales de urato en las articulaciones. Los 
cristales son fagocitados por las células y se 
acumulan en los lisosomas secundarios; 
estos cristales provocan la rotura de dichas 
vacuolas con la consiguiente liberación de 
enzimas lisosómicos en el citosol que causa 
la digestión de componentes celulares, la 
liberación de sustancias de la célula y la 
autolisis celular.
Artritis reumatoide. La membrana de los 
lisosomas es impermeable a las enzimas y 
resistente a la acción de éstas. Ambos hechos 
protegen normalmente a la célula de una 
batería enzimática que podría degradarla. 
Existen, sin embargo, algunos procesos 
patológicos, como la artritis reumatoide, que 
causan la destrucción de las membranas 
lisosomales, con la consecuente liberación 
de las enzimas y la lisis celular.
En las proteínas conjugadas podemos distinguir dos 
partes:
 Apoenzima: Es la parte polipeptídica de la enzima.
 Cofactor: Es la parte no proteica de la enzima.
 La combinación de la apoenzima y el cofactor forman 
la holoenzima.
Los cofactores pueden ser:
 *Iones metálicos: Favorecen la actividad catalítica
general de la enzima, si no están presentes, la enzima
no actúa. Estos iones metálicos se denominan
activadores. Ejemplos: Fe2+, Mg2+, Cu2+, K+, Na+ y
Zn2+
 *La mayoría de los otros cofactores son coenzimas las
cuales generalmente son compuestos orgánicos de bajo
peso molecular, por ejemplo, las vitaminas del
complejo “B” son coenzimas que se requieren para una
respiración celular adecuada.
VITAMINAS
Algunas vitaminas son necesarias para la
actuación de determinados enzimas, ya que
funcionan como coenzimas que intervienen en
distintas rutas metabólicas y, por ello, una
deficiencia en una vitamina puede originar
importantes defectos metabólicos, como puede
verse en la tabla adjunta:
VITAMINAS FUNCIONES Enfermedades 
carenciales
C (ácido 
ascórbico)
Coenzima de algunas peptidasas. Interviene en la síntesis de colágeno Escorbuto
B1 (tiamina) Coenzima de las descarboxilasas y de las enzima que transfieren grupos 
aldehídos
Beriberi
B2 (riboflavina) Constituyente de los coenzimas FAD y FMN Dermatitis y lesiones en las 
mucosas
B3 (ácido 
pantotinico)
Constituyente de la CoA Fatiga y trastornos del 
sueño
B5 (niacina) Constituyente de las coenzimas NAD y NADP
Pelagra
B6 ( piridoxina) Interviene en las reacciones de transferencia de grupos aminos.
Depresión, anemia
B12 
(cobalamina)
Coenzima en la transferencia de grupos metilo.
Anemia perniciosa
Biotina Coenzima de las enzimas que transfieren grupos carboxilo, en 
metabolismo de aminoácidos.
Fatiga, dermatitis...
Factores que afectan la actividad 
enzimática.-
 Concentración del sustrato.- A mayor concentración del sustrato, a una
concentración fija de la enzima se obtiene la velocidad máxima. Después de
que se alcanza esta velocidad, un aumento en la concentración del sustrato no
tiene efecto en la velocidad de la reacción.
 Concentración de la enzima.- Siempre y cuando haya sustrato disponible, un
aumento en la concentración de la enzima aumenta la velocidad enzimática
hacia cierto límite.
 Temperatura.- Un incremento de 10°C duplica la velocidad de reacción, hasta
ciertos límites. El calor es un factor que desnaturaliza las proteínas por lo tanto
si la temperatura se elevademasiada, la enzima pierde su actividad.
 pH.- El pH óptimo de la actividad enzimática es 7, excepto las enzimas del
estómago cuyo pH óptimo es ácido.
 Presencia de cofactores.- Muchas enzimas dependen de los cofactores, sean
activadores o coenzimas para funcionar adecuadamente. Para las enzimas que
tienencofactores, la concentración del cofactor debe ser igual o mayor que la
concentración de la enzima para obtener una actividad catalítica máxima.
EFECTO DEL pH Y TEMPERATURA
1. Efecto del pH. Al comprobar experimentalmente la influencia del pH
en la velocidad de las reacciones enzimáticas se obtienen curvas que
indican que las enzimas presentan un pH óptimo de actividad. El pH
puede afectarse de varias maneras:
o El centro activo puede contener aminoácidos con grupos ionizados que
pueden variar con el pH.
o La ionización de aminoácidos que no están en el centro activo puede
provocar modificacionesen la conformación de la enzima.
o El sustrato puede verse afectado por las variacionesdel pH.
Algunas enzimas presentan variaciones peculiares. La pepsina del
estómago, presenta un óptimo a pH=2, y la fosfatasa alcalina del
intestino a un pH= 12
Tipo de enzimas Actividad
Hidrolasas
Catalizan reacciones de hidrólisis. Rompen las 
biomoléculas con moléculas de agua. A este tipo 
pertenecen las enzimas digestivas.
Isomerasas
Catalizan las reacciones en las cuales un isómero se 
transforma en otro, es decir, reacciones de 
isomerización.
Ligasas Catalizan la unión de moléculas.
Liasas Catalizan las reacciones de adición de enlaces o 
eliminación, para producir dobles enlaces.
Oxidorreductasas
Catalizan reacciones de óxido-reducción. Facilitan la 
transferencia de electrones de una molécula a otra. 
Ejemplo; la glucosa, oxidasa cataliza la oxidación de 
glucosa a ácido glucónico.
Tansferasas
Catalizan la transferencia de un grupo de una 
sustancia a otra. Ejemplo: la transmetilasa es una 
enzima que cataliza la transferencia de un grupo 
metilo de una molécula a otra.
.-
CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS
1. Óxido-reductasas
(Reacciones de oxido-
reducción).
Si una molécula se reduce, tiene que haber 
otra que se oxide
2. Transferasas
(Transferencia de grupos 
funcionales) 
· grupos aldehídos 
· grupos acilos 
· grupos glucósidos 
· grupos fosfatos (kinasas)
3. Hidrolasas
(Reacciones de hidrólisis)
Transforman polímeros en monómeros.
Actúan sobre: 
· enlace Ester 
· enlace glucosídico 
· enlace peptídico 
· enlace C-N
4. Liasas
(Adición a los dobles enlaces)
· Entre C y C 
· Entre C y O 
· Entre C y N
5. Isomerasas
(Reacciones de isomerización)
6. Ligasas
(Formación de enlaces, con aporte de ATP)
· Entre C y O 
· Entre C y S 
· Entre C y N 
· Entre C y C