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1 Bqco. Yoelys Gómez Rodríguez Proteínas. El carácter polimérico. Lo monótono y lo diverso. Carácter uniforme. Carácter lineal. Carácter informacional. Estructura tridimensional: niveles de organización estructural. La tendencia a la agregación. Relación entre la composición, la conformación y la función. Papel de las interacciones débiles Funciones generales de las proteínas. Carácter informacional en las proteínas. El reconocimiento molecular como expresión de la información conformacional. La desnaturalización de proteínas. Factores desnaturalizantes. Propiedades físico-químicas de las proteínas. Propiedades ácido básicas. Propiedades eléctricas. Electroforesis. Bibliografía: Bioquímica Humana. Cardellá-Hernández 2007. Editorial Ciencias Médicas. Cap. 5. Proteínas Química Biológica. Antonio Blanco y Blanco. 9a Ed. (renovada y revisada) 2013. Editorial El Ateneo. Cap. 3 Proteínas. 2 ESTRUCTURA PROTEÍNAS 4 Niveles Estructurales CARACTERÍSTICAS GENERALES DE LAS PROTEÍNAS COMO MACROMOLÉCULAS 1. Elevado PM: “macromoléculas”: 5.000 Da → millones Da 2. Carácter polimérico. que están formados por unión covalente (“e. peptídico”) de muchas partes que son sus precursores (aa). 3. Carácter uniforme. que está formado por el mismo tipo de precursores (aa) en su cadena principal o eje covalente. 4. Carácter lineal: Cadena de aa no presenta ramificaciones, 5. Carácter tridimensional (3D). que poseen una conformación definida en el espacio. NH3 + CO2 - CARACTERÍSTICAS GENERALES DE LAS PROTEÍNAS COMO MACROMOLÉCULAS 6. Carácter informacional. Las macromoléculas poseen información en su estructura. La información secuencial, dada por el orden de colocación delos precursores en la cadena, y otra es la información conformacional, dada por la estructura tridimensional. La información secuencial determina la conformacional. En las proteínas se manifiesta principalmente la conformacional, aunque tiene secuencial. 7. Tendencia a la agregación. 8. Relación estructura función. NH3 + CO2 - 6 7. TENDENCIA A LA AGREGACIÓN Macromoléculas tienden a agregarse unas con otras formando grandes ESTRUCTURAS SUPRAMACROMOLECULARES, de gran complejidad estructural y funcional. Casi siempre en estos agregados SUPRAMACROMOLECULARES están: • Proteínas conjugadas: NUCLEOproteínas, GLICOproteínas, LIPOproteínas. • Agregados Proteicos: Microtúbulos, microfilamentos • Cromosomas, ribosomas, etc. Carácter informacional en las proteínas 7 INFORMACIÓN SECUENCIAL: La INFORMACIÓN SECUENCIAL de las proteínas radica en el orden de los aminoácidos en su estructura primaria y es única para cada proteína. Muchas enfermedades están producidas por la alteración del orden o secuencia de los aa. La localización celular, la modificación química o la vida media de las proteínas están determinadas por ciertas secuencias de aa que sirven de señal. 8 9 Cada proteína tiene varias CONFORMACIONES posibles 10 11 Transconformación (cambios conformacionales) relacionados con su FUNCIÓN DESNATURALIZACIÓN Proceso mediante el cual se pierde (parcial o total) de la estructura tridimensional (terciaria y cuarternaria) de la proteína y por ende de la función (parcial o totalmente). Ello se debe a la acción de agentes físicos o químicos que rompen las interacciones débiles que estabilizan la estructura tridimensional. Interacciones que mantienen la Estructura 3ª 14 Desnaturalización de proteínas Agentes físicos * Calor * radiaciones (rayos X / rayos UV) Agentes químicos: • Ácidos / álcalis concentrados (pH). • Solventes orgánicos (alcohol..) • Metales pesados (Pb, Hg, Ag, ) • Soluciones concentradas de urea Factores 16 DESNATURALIZACIÓN de PROTEÍNAS FACTORES FÍSICOS CALOR (Q) Radiaciones UV Radiaciones Ionizantes Esterilización (autoclave, horno) TAC / TC Fiebre Alta sostenida (T>38ºC) Rayos X DESNATURALIZACIÓN de PROTEÍNAS FACTORES QUÍMICOS pH (H+): Acidosis y Acalosis Antisepsia y Desinfección (solventes orgánicos) Intoxicación por metales pesados (Ag, Pb, Hg) Fuente de Plomo (Pb) 19 Proteínas ALOSTÉRICAS 20 21 Video animado sobre Alosterismo de Hb 22 Canal de Na dependiente de Ach 23
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